Sekilas Tentang "ENZIM"

Posted by Muh. Firdaus, S.Farm. on 19:37. - No comments

Enzim adalah molekul biopolimer yang tersusun dari serangkaian asam amino dalam komposisi dan
susunan rantai yang teratur dan tetap. Enzim memegang peranan penting dalam berbagai reaksi di
dalam sel. Sebagai protein, enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi,
antara lain konversi energi dan metabolisme pertahanan sel. Amilase mempunyai kemampuan untuk
memecah molekul-molekul pati dan glikogen Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-D-
glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1,4- dan alfa-l,6-glikosida.

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama
menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada pula beberapa
enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh Commision on
Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar.
Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan.

Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim, apoenzim,
kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri
dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non
protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat
kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak
terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun
koenzim, keduanya merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat
merupakan zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim.

Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Pada
keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan
kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi
yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak
menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya.

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya adalah:

1. Suhu; Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka reaksi menggunakan katalis
enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein maka
kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktig enzim akan terganggu sehingga
konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.
2. pH; Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara pH
4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara
irreversibel karena menjadi denaturasi protein. 
3. Konsentrasi Enzim; Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim
tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan
reaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
4. Konsentrasi Substrat; Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepat reaksi. Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan reaksi,
walaupn konsenrasi substrat diperbesar zat-zat penghambat. Hambatan atau inhibisi suatu reaksi
akan berpengaruh terhadap penggabungan substrat pada bagian aktif yang mengalami
hambatan. Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu perubahan
 tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa dan fruktosa,
sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa.

Amilase merupakan enzim yang paling penting dan keberadaanya paling besar, pada bidang
bioteknologi, enzim ini diperjual belikan sebanyak 25% dari total enzim yang lainya. Amilase didapatkan
dari berbagai macam sumber, seperti tanaman, hewan dan mikroorganisme. Amilase yang berasal dari
mikroorganisme banyak digunakan dalam industri, hal ini dikarenakan mikroorganisme periode
pertumbuhanya pendek. Amilase pertama kali yang diproduksi adalah amilase yang berasal dari fungi
pada tahun 1894.

Amilase (alfa, beta dan glukoamilase) merupakan enzim yang penting dalam bidang pangan dan
bioteknologi. Amilase dapat diperoleh dari berbagai sumber seperti tanaman, binatang dan
mikroorganisme. saat ini sejumlah enzim amilae telah diproduksi secara komersial. Penggunaan mikrobia
dianggap lebih prosepektif karena mudah tumbuh, cepat menghasilkan dan kondisi lingkungan dapat
dikendalikan.

Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon. Contoh-contoh sumber karbon
yang murah adalah sekam, molase, tepung jagung, jagung, limbah tapioka dan sebagainya. Jika
digunakan limbah sebagai substrat, maka limbah tadi dapat diperkaya nutrisinya untuk mengoptimalkan
produksi enzim. Sumber karbon yang dapat digunakan sebagai suplemen antara laian: pati, sukrosa,
laktosa, maltosa, dekstyrosa, fruktosa, dan glukosa. Sumber nitrogen sebagai suplemen antara lain:
pepton, tripton, ekstrak daging, ekstrak khamir, amonium sulfat, tepung kedelai, urea dan natrium nitrat.

Untuk uji deteksi amilase, degradasi yang terjadi pada pati diketahui dengan hilangnya material yang
terwarnai oleh iodine. Uji deteksi α amylase yang menghidrolisis α-1,4-glikogen dan poliglucosan lainnya.
Pada saat awal perlakuan terjadi penurunan yang cepat berat molekul pati yang dihasilkan dari
pewarnaan iodine. Produk akhir utama dari degradasi ini adalah oligosakarida dengan berat molekul yang
rendah. Sebaliknya, β-amilase mampu mengkatalisis sebuah serangan exolitik dan mendegradasi pati
dengan cara memecah maltose dari ujung rantai pati. Enzim amylase dari B. subtilis dapat dipisahkan
satu sama lain dan secara subsekuen mengeluarkannya bersama maltose. Enzim amylase dapat
dipisahkan dari protease dengan menambahkan insoluble starch ke dalam kultur untuk menyerap
amilase.

Aktivitas amilase dilakukan oleh enzim bakteri dan terlihat berwarna biru di dalam iodin. Apabila iodin
menyebabkan media pati berwarna biru pada koloni bakteri maka tidak ada amilase yang diproduksi.
Molekul maltosa yang kecil dapat masuk ke dalam sel untuk digunakan sebagai energi. Interaksi iodin
dengan pati membuat media berwarna biru gelap. Menurut Ekunsaumi, produksi enzim amilase oleh
koloni bakteri pada media ditunjukkan adanya zona bening dengan penambahan larutan iodin di sekitar
koloni bakteri.

Komposisi dan konsentrasi media sangat mempengaruhi produksi dari enzim amilase ekstraseluler pada
bakteri, yeast, dan Aspergillus sp. Shinke dalam Srivastava menyatakan bahwa komposisi medium
sangat mempengaruhi produksi amilase, seperti halnya sporulasi pada Bacillus cereus. Keberadaan pati
akan menginduksi produksi amilase. Keadaan lingkungan dan sumber nitrogen pada media kultur juga
akan mempengaruhi pertumbuhan produksi amilase. Disamping karbon dan nitrogen, sodium dan garam
potassium, ion metal, dan detergen juga akan mempengaruhi produksi amilase dan pertumbuhan
mikroorganisme.
Aktivitas enzim sangat erat terkait dengan struktur enzim, maka setiap perubahan dalam struktur
sekunder atau tersier menyebabkan perubahan aktivitas enzim. Dalam percobaan ini, kita telah menguji
pengaruh pH terhadap aktivitas amilase. Molekul yodium membentuk kompleks dengan pati yang
memiliki karakteristik dalam warna biru. Seperti mengalami hidrolisis pati untuk membentuk oligosakarida
dan glukosa, karakteristik warna-iodine kompleks pati menghilang. Oleh karena itu, kehilangan warna biru
dapat digunakan untuk mengukur tingkat hidrolisis pati.
Kurva hubungan antara pH dengan laju reaksi suatu enzim biasanya menghasilkan gambar seperti
lonceng, seperi yang terlihat pada gambar :

Perlu diingat bahwa dalam mencari hubungan antara derajat keasamaan dengan laju reaksi maksimum
ini, rentang pH yang diselidiki biasanya berkisar dalam rentangan yang tidak lebar dan bukan dalam
rentang antara pH 1 sampai 14. Alasanya sederhana saja, oleh karena tidak ada sistem dapar tunggal
universal yang dapat mencakup rentang pH sedemikian lebar.

Dapat dilihat adanya nilai pH tertentu, yang memungkinkan anzim bekerja maksimum, pH tersebut
dinamakan pH-optimum. Dalam lingkungan keasamaan seperti itu. protein enzim mengambil struktur 3
dimensi yang sangat tepat, sehingga ia dapat mengikat dan mengolah substrat dengan kecepatan yang
setinggi-tingginya. Di luar pH optimum tersebut, struktur 3 enzim mulai berubah, sehingga substrat tidak
lagi dapat duduk dengan tepat di bagian molekul enzim yang mengolah substrat. Akibatnya proses katalis
berjalan tidak optimum. Dapat juga dikatakan, molekul enzim, karena struktur 3 dimensinya yang sudah
mulai berubah, tidak dapat lagi “memegang” substrat dengan baik yang untuk selanjutnya diolah. Oleh
karena struktur 3 dimensinya yang sudah mulai berubah akibat pH yang sudah tidak optimum, dikatakan
bahwa molekul protein dari enzim kehilangan fitrah atau segala keadaan dan sifat alamiah. Dengan
perkataan lain, enzim mengalami deneturasi. Jika nilai pH optimum, misalnya dengan cara medialisis
dampuran tersebut, beberapa enzim akan pulih kembali aktivitasnya. Dikatakan, enzim tersebut kembai
ke fitrah atau mengalami renaturasi. Nilai pH optimum ini biasanya netral atau tidak jauh dari itu,
meskipun ada pula enzim yang bekerja maksimum pada pH yang sangat asam, yaitu 1, seperti pepsin
dan rennin.

Kurva hubungan antara suhu dengan laju reaksi suatu enzim terlihat pada gambar :

Kurva hubungan antara konsentrasi substrat dengan laju reaksi suatu enzim terlihat pada gambar :
Kurva hubungan antara konsentrasi enzim dengan laju reaksi suatu enzim terlihat pada gambar :

0 koment