Antibodi
TEGUH RIANDA
1202101010039
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat
fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik
berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun
dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul
55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar
imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh
suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang
menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam
amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang
terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain.
PENGERTIAN IMUNOGLOBULIN
STRUKTUR IMUNOGLOBULIN
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari
rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai
Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim papain
memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari bagian H dan rantai
L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang bervariasi sesuai dengan variabilitas
antigen. Fab memiliki satu tempat tempat pengikatan antigen (antigen binding site) yang
menentukan spesifisitas imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung
bagian rantai H saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat
mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas imunoglobulin
yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan komplemen, terikat pada
permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel mast dan basofil mengakibatkan
degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan menembus plasenta.
Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil
terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat kehilangan
sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik determinan, namun
demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu
rangkaian fragmen yang dikenal sebagai F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan
antigen
VARIABILITAS ANTIBODY
Variasi Isotip
Pada manusia terdapat 9 isotop H chain fungsional. Sesuai dengan sub kelas
Immunoglobulin. Pada orang normal dapat dijumpai 5 kelas immunoglobulin, yaitu Ig A, Ig
D, Ig E, Ig G dan Ig M. Tetapi dalam satu kelas dapat dijumpai beberapa sub kelas seperti Ig
G1, Ig G2, Ig G3 dan Ig G4. Karena semua bagian konstan H – chain yang terdapat pada
berbagai kelas dan sub kelas itu dapat djumpai pada satu orang maka bagian tersebut
dinamakan varian Isotip. Sebutan varian isotip juga berlaku bagi bagian konstan L – chain
kappa dan lamda yang dapat dijumpai pada semua kelas dan subkelas Ig dan terdapat pada
semua orang.
Variasi Alotip
Determinant antigen satu varian isotip imnoglobulin satu species dapat juga berbeda dengan
yang lain. Perbedaan ini ditentukan secara genetik dan disebut varian Alotip. Contohnya ;
golongan darah rhesus.
Variasi Idotip
Adalah determinant Antigen yang diasosiasikan dengan reseptor binding site. Beberapa
penelitian menunjukkan bahwa antibodi terhadap antigen yang sama dan diproduksi oleh
individu yang berbeda secara genetik, dapat memiliki idiotip yang sama. Idiotip inilah yang
membedakan satu molekul imunoglobulin dengan molekul imunoglobulin yang lain dalam
alotip yang sama. Variasi idiotip adalah karakterisitik bagi setiap molekul antibodi.
KLASIFIKASI IMUNOGLOBULIN
Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai perbedaan fisik, tetpai
pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologic berlaianan.
Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub kelas yakni :
- Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.
- Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai beratnya.
Perbedaan ini disebut: Isotip.
- Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA rantai Alfa,
IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.
- Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-masing dibentuk
dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk oleh 4 (empat) gugusan serupa itu
dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2 (dua) gugusan tersebut.
- Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen tergantung pada
suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen (Fab). Di sini suatu sekuens asam
amino tertentu membentuk konfigurasi yang merupakan pasangan dari konfigurasi antigen.
- Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas. Sendiri-sendiri dan
ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel pada rantai ringan dan berat disebut VL
dan VH. Tiap-tiap daerah ini mengandung bagian-bagian yang mempunyai asam amino yang
lebih bervariasi daripada yang lain. Daerah ini disebut daerah hiper variabel dan merupakan
tempat pengikatan antigen.
- Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama lain. Daerah-
daerah tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi mana pun, baik pada rantai ringan
maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan tetap ini menentukan aktivitas biologik tertentu dari
molekul tersebut
imunoglobulin sebagai rantai panjang tiap kelas mempunyai berat molekul,masa paruh, dan
aktivitas biologic yang berbeda.
Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn pertahanan yang
penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu- satunya antibody yang dapat
melintasi plasenta. Oleh karena itu merupakan immunoglobulin yang palinyg di
temukan pada bayi yang baru lahir.
IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua rantai berta H
dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang dihubungkan oleh ikatan sulfida,
oleh karena itu imonoglobulin ioni mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang
identik maka disebut bivalen.
IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul sekitar
150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh jumlah
immunoglobulin.
IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan yang tidak
banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :
masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya mempunyai masa
paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen setiap subkelas juga tidak
sama seperti IgG3> IgG1 > igG2 > IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat
komplemen dari jalur klasik tetapi melalui jalur internal.
Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan permukaan
organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran pernapasan dan pencernaan
(saluran yang sering terpapar mikroorganisme) dan juga terdapat pada air mata,
kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi sebagai alat pertahanan pertama terhadap
invasi mikroorganisme
Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum dan juga merupakan
imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata serta sekresi
traktus respiratorius ,intestinal dan genital.
Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan bakteri dan
virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system imun bayi yang baru
lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari makanan.
Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan satu
molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.
Bebrapa IgA terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2 L2 terdapat dua sub
kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.
Adalah antibodi yang terbentuk karena terpapar antigen tertentu dan bersifat spesifik
artinya antibodi ini akan aktif jika ada antigen yang merangsang pembentukannya sifat fisika-
kimianya yang dipakai untuk mengklasifikasi antibodi sebagai berikut
·Antitoksin
·Aglutinin
·Presipitin
·Lisin
·Opsonin
·Antibodi pelindung
·Antibodi pengikat komplemen
·Ab “Blocking” dan “non-presipitating”
1. Antibodi Alamiah
Adalah antibodi yang terbentuk secara natural berdasarkan golongan darah. Misalnya:
1. Antibodi Monoklonal
Adalah antibodi yang spesifik terhadap satu macam epitop. Dalam pembuatan antibodi
monoclonal dapat dilakukan dengan cara in vitro dan in vivo. Secara in vitro antibodi
monoclonal diproduksi dengan cara hibridisasi sel myeloma dan sel limfa, kemudian di
biakan pada mikroplate 9b well dan diinkubasi pada incubator 37 ºC mengandung CO 2 5%,
sedangkan secara in vivo setelah hibridisasi dinokulasikan pada ruang peritioned pada
mencit, kemudian cairan asites diisolasikan dan dimurnikan sebagai antibodi monoclonal
Tahap pembuatan antibodi monoclonal
Imunisasi
Fusi
Seleksi hibridoma
Seleksi kolona
Pembiakan
Penyimpanan
KESIMPULAN
Adapun klasifikasi immunoglobulin dibagi menjadi dua sub kelas yakni :
Immunoglobulin sebagai rantai panjang dan immunoglobulin sebagai rantai pendek.
Imunoglobulin sebagai rantai panjang dibagi menjadi:
Immunoglobulin A
Immunoglobulin E
Immunoglobulin M
Immunogloblulin D
Immunoglobulin G
Sedangkan sebagai rantai pendeknya antara lain:
Antibodi imun
AntibodiPoliklonal
Antibodi Monoklonal
Antibodi Alamiah