PENDAHULUAN
Pada tahun 1850, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi gula menjadi
alkohol oleh ragi yang dikatalisis ‘fermen’, Pasteur mengemukakan bahwa fermen ini
dinamakan enzim (‘di dalam ragi’) tidak dapst dipisahkan dari struktur sel ragi hidup,
suata pendapat yang bertaban selama bertuhantahun. Penemuan penting oleh Eduard
‘Buchner tahun 1897 berhasit mengekstrak ke dalam Iarutan, suatu bentuk aktif dari sel
‘agi, yaitu serangkaian enzim yang mengkatalisis fermentasi gula menjadi alkohol.
Penemuan ini membuktikan bahwa enzim mengkatalisis lintas metabolik tama
penghasil energi, dapat tetap berfungsi jika dipindahkan dari struktur sel bidup. Baru pada
tahun 1926, enzim urease dapat diisolasi dan dikristalkan olch James Sumner. Beliau
juga menemukan babwa semita etizim adalah protein yang memuiliki berat molekul antara
12,000 - 1.000.000, Pada tahun 1930 John Northrop beshasil mengkristalkan enzim
‘pepsin dan tripsin,
ENZIM
A. Pengertian Enzim
Kata enzim herssal dari huhasa Yunani
“enzyme” yang berarti “di dalam sel”. Willy
Kuchne (1876) mendefinisikan enzim sebagai
FAKTA ILMIAH
‘Makanan menjadi cepat basi
fermen (ragi) yang bentuknya tidak tent dan
tidak teratur, yang dapat bekerja tanpa adanya
mikroba dan dapat bekerja di luar mikroba.
Definisi tersebut berubah setelah dilakukan
penelitian Janjutan oleh Buchner pada tahun
1897. Enzim dapat diproduksi oleh miikroba
atau bahan Jainnya seperti hewan dan
tumbuhan. Enzim juga dapat diisolasi dalam
bentuk muri, Enzim merupakan senyawa
disebabkan oleh aktivitas enzim.
Bakteri di udara hinggap di
‘makanan dan berkembangbiak
secara cepat sambil mengeluarkan
enzimmenzim pencemaan di media
makanan, Enzimeenzim
pencernian dari bakteri iilah
yang menyebabkan makanan
betubah menjadi basi. Aktivitas
enzim dapat dihambat dengan cara
pemanasan atau pendinginan.
Sumber: Aryulina, 2006
protein yang dapat mengkatalisis seluruh reaksi kimia dalam sistem biologis. Semua
enzim muri yang telah diamati sumpai saat ini adalah protein. Aktivitas katalitiknya
Bahan Ajar Bioiogi Bidang Keablian Perikanan dan Kelautan
Dipindsi dengan Camscanner
IIIbergantung kepada integritay strukturnya sebagai protein. Enzim dapat mempercepat
reaksi biologts, dari reaksi yang sederhana, sampai ke reaksi yang sangat rum
Berdasarkan uraian di alas, maka dapat disimpulkan bahwa enzim adalah
‘smakromelckul yang bekerja sebagai katalis, agen kimiawi yang mempercepat reaksi tanpa
ku terkonsumsi oleh reakis. Jikas tidak ada regulasi oleh enzim, laluelintas kimiawi
melalui jalur-jalur metabolisine akan macet total karena banyak reaksi kimia akan
berlangsung terlalu Lama,
B. Komponen Enzim
‘Secara kimia enzim terdiri atas dua bagian (enim
fengkap/ dofoensim), yaitu bagian protein (upoenzim) Konsep Penting
dan bagian bukan protein (gugus prustetik) yang | Kofaktor enzim terdiri
dari ion-ion anorganik,
ihasitkan dalam sel makhink hidup. Sika gugus | susus prostetik, dan
Prostetiknya berasal dari senyawa organik kompleks | Koenzim.
(misalnya, NADH, FADH, koenzim A dan vitamin B) disebut Koenzim, apabila berasal
dari senyawa anofyanik (misalnya, besi, seng, tembaga) disebut kofaktor. Enzim
isintesis dalam benmk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam
Jingkungan pada kondisi yang tepat Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam
Pankreas, diaktifhan dengan memecih salah satu peptidanys untuk membentuk enzim
tipsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut cimogen. Secara ringkas
struktur sebuah enzim yang abtif dapat dilihat pada Gambar 4.1
Kofaktor pada beberupa enzim dapat terikat secara lernah atau terikat secara kuat
(permanent). Jika kofakior terikat kuat dengan protein enzim dinamakan agian
Prostetik Bebcrapa jenis logamschagai bagian kofuktor dari beberapa ensim dapat
dilibat pada Tabel 1. Tidak sernua enzim memiliki struktur yang lengkap terdiri dari
apoenzim dan kofaktor. Contoh enzim ribonuklease pankreas hanya terdiri atas
olipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi yang lain.
Dipindsi dengan Camscannerf (Holoenzim) |
poets KOFAKTOR
oti past Molkad i
‘ontoh: Vitarnin, 2Mq*?
FAD : Fe? Mv
Sumber: bitp/islideshare.seUiit_sizkiyalvkerja-enzitn-4325921
Gambar 4.1, Kompowen enzisn
Tabel 4.1. Beberapa logam sebagai kofaktor
TOGAM NAMA ENZIM
Oksidase sitokrom, Katalase, Peroksidase
Oksidase sitokrom
Polymerase DNA, Anhiddrase karbonik, Dehidrogenase alcohol
Hicksokinase, 6fosfatase glukosa
Arginase
‘Kinase piruvat Guga memerlukan Mg**)
Urease
Mo Reduktase nitrat
Se Peroksidase glutasion
‘Sumber: hie Tolideshare neU/ftri riskivah/keria-cnzim- 43259:
Dipindsi dengan CamscannerC. Karakteristik Enzim
2
cm
4.
Karakteristik enzim sebagai biokatalisator ddapat diuraikan sebagai berikut,
Enzim Berfungsi sebagal Katalis
Enzim merupakan katalis yang dapat mengubsh laju reaksi tampa ikut
bereaksi. Katalis mengubah kecepatan reaksi, namun tidak mengubah produk akhir
yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi.
Enzim adalah Protein
Struktur dari suatu enzim tidak Iain adalah protein, karena aktivitas
kutalitiknya bergantung pada integritas strukturny sebagai protein, waluuptm ada
beberapa senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis, misalnya RNA.
Enzim Bekerja seeara Spesifik
Fungsi enzim itu tertenta. tiap perubahan zat tertentu diperlukan suatu: jens
enzim tertentu pul, Misalnya enzim amilasehanya untuk mengkatalisis amilurn
sebagai substratnya
Enzim dapat Bekerja secara BolakeBalike
Beberapa encim kerjanya dapat bolak balik, misalnya enzim lipase dapat
bekerja untuk mengkatulisis molekul lemak menjadi komponen penyusunaya, yaitu
asam lemak dan gliserol stay sebaliknya menyusun lemak dari komponennya,
Lemak + gliserol + asam lemak
Enzim Diperlukan dalam Jumlah Sedikit
Sesuai dengan fungsinya sebagai katalis, enzim hanya diperlakan dalam
jumlah sedikit. Enzim dalam jumlah sedikit mampu meningkatkan kecepatan reaksi
yang signifikan.
Enzim Dipengaruhi oleh Faktor Lingkungan
Faktor-faktor lingkungan yang mempengaruhi kerja enzim adalah subu, pH,
aktivator (pengaktif) dan inhibitor (penghambat), serta konsentrasi enzim dan
substrat.
Mengapa enzim hanya menggarap substrat yang sangat spesifik?
Diskusikan dengan teman sebangku!
Dipindsi dengan CamscannerD. Cara Kerja Enzim
Sisi aktif enzim (uctive site) adalah bagian dari molekul enzim tempat
berikatannya substrat, untuk membentukkompleks enzim substrat, dan selanjuimya
membentuk produk akhir.
is)
‘Sane Ease
co
Sumber: Campbell dik. 2014
Gambar 4.2. Bagian sisi aktif dan substrat pada enzim
Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, seringberups lekukan pada
permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan secara lemah, Substrat berikatan
dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah (misalnya
interaksi clektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der Waals, dan interaksi hidrofobik).
‘Setelah berikatan dengan bagian sisi aktif enzim, substrat bersama-sama enzim kemudian
membentuk suatu kompleks enzimesubstrat, selanjutnya terjadi proses katalisis oleh
‘enim untuk membentuk produk, Ketika produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas
Kembali untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat.
Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan
dengan substrat, yaitu:
1. Teori Gembok dan Kunci (Lock and Key Theory)
Sisi aktif enim tersusun dari sejumlah kecil asam amino, Bentuk sisi aktif sangat
spesifik, schingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi
substrat bagi enzim. Enzim dan substrat akan begabung bersama membentuk
Kompleks, seperti kunci yang masuk ke dalam gembok. Subsrat dapat bereaksi
dengan energi aktivasi yang rendab. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan
melepaskan produk serta membebaskan enzim (Gambar 4.3)
Dipindsi dengan Camcannerne
enzyme ‘Enzim Substrat Enzim Enzim
Sumber: Carmpbvel, dk. 2014
Gambar 43. Mokanisme kerja enzim Tock and dey theory
2. Teori Kecocokan yang Terinduksi (Induced Fit Theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan
bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memnasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif
termodifikasi melingkupinya membentik kompleks. Ketika produk sudah
terlepas dari kompleks, enzim kembali tidak aktif menjadi bentuk yang lepas,
hingga substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebvut (Gambar 4.4)
Sumdser:Campbell, dick. 2014
Gambar 4.4 Mekanisine kerja enzim induced fit theory
Dipindsi dengan Camscanner