PRAKTIKUM ENZIM KATALASE

Untuk memenuhi tugas Mata Pelajaran Biologi

Yang dibina oleh Ibu Yemie Santyana, M.Pd

Disusun oleh :

Firda Hanum Isman

Salma Salsabila Purba

Zahra Alya Darojati

Zay Leadi Nursandy

KEMENTERIAN PENDIDIKAN DAN KEBUDAYAAN

SMA NEGERI 2 KOTA BENGKULU
TAHUN 2015
 LAPORAN HASIL PRAKTIKUM
A. Landasan Teori

Enzim merupakan biokatalisator. Molekul yang bereaksi di dalam suatu reaksi yang dikatalis
oleh enzim disebut substrat, dan molekul yang dihasilkan disebut produk. Enzim dibuat di
dalam sel-sel yang hidup. Enzim yang bekerja di dalam sel disebut enzim intraseluler,
contohnya enzim katalase. Katalase memecah senyawa berbahaya seperti H₂O₂ (Hidrogen
Peroksida) di dalam sel-sel hati. Sedangkan enzim ekstraseluler merupakan enzim yang
dibuat di dalam sel, kemudian dikeluarkan dari dalam sel untuk melakukan fungsinya.
Contohnya enzim amilase. Enzim bekerja spesifik, dipengaruhi suhu dan pH lingkungan.

A.    ENZIM

Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk hidup. Enzim
berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim
itu sendiri tidak ikut bereaksi. Oleh sebab itu enzim disebut sebagai salah satu katalisator alami.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas
protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus prostetik
dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor
(tersusun dari bahan anorganik).

Enzim tak hanya ditemukan dalam sel-sel manusia dan hewan, namun sel-sel tumbuhan juga
memiliki enzim sebagai salah satu komponen metabolismenya. Enzim katalase merupakan salah satu
enzim yang terdapat pada tumbuhan. Enzim diproduksi oleh peroksisom dan aktif dalam melakukan
reaksi oksidatif bahan-bahan yang dianggap toksik oleh tanaman, seperti hidrogen peroksida (H2O2).
Enzim katalase termasuk ke dalam golongan desmolase, yaitu enzim yang dapat memecahkan ikatan
C-C atau C-N pada substrat yang diikatnya (http://id.wikipedia.org).

Cara kerja enzim dapat dijelaskan dalam dua teori, yaitu: Teori kunci dan gembok (enzim bekerja
sangat spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen yang sama persis sehingga
bisa saling melekat) dan teori ketepatan induksi (enzim tidak merupakan struktur yang spesifik
melainkan struktur yang fleksibel. Bentuk sisi aktif enzim hanya menyerupai substrat. Ketika substrat
melekat pada sisi aktif enzim, sisi aktif enzim berubah bentuk untuk menyerupai substrat). Namun
dalam implementasinya, teori pertama yang dianggap paling sesuai dalam menjelaskan cara kerja
enzim (http://fionaangelina.com).

B.     ENZIM KATALASE

Enzim katalase adalah salah satu jenis enzim yang umum ditemui di dalam sel-sel makhluk hidup.
Enzim katalase berfungsi untuk merombak hydrogen peroksida yang bersifat racun yang merupakan
sisa / hasil sampingan dari proses metabolisme.

Apabila H2O2 tidak diuraikan dengan enzim ini, maka akan menyebabkan kematian pada sel-sel.
Oleh sebab itu, enzim ini bekerja dengan merombak H2O2 menjadi substansi yang tidak berbahaya,
yaitu berupa air dan oksigen. Selain bekerja secara spesifik pada substrat tertentu, enzim juga
bersifat termolabil (rentan terhadap perubahan suhu) serta merupakan suatu senyawa golongan
protein. Pengaruh temperature terlihat sangat jelas, karena dapat merusak enzim dan membuatnya
terdenaturasi seperti protein kebanyakan.

Enzim katalase termasuk enzim hidroperoksidase, yang melindungi tubuh terhadap senyawa-
senyawa peroksida yang berbahaya. Penumpukan senyawa peroksida dapat menghasilkan radikal
bebas, yang selanjutnya akan merusak membrane sel dan kemungkinan menimbulkan penyakit
kanker serta arterosklerosis. Enzim Katalase memiliki kemampuan untuk inaktivasi hydrogen
peroksida. Senyawa H₂O₂ dihasilkan oleh aktivitas enzim oksidase. H₂O₂ berpotensi membentuk
radikal karena membentuk OH- .

Enzim katalase merupakan hemoprotein yang mengandung 4 gugus hem.

Aktivitas enzim katalase :

1. Aktivitas peroksidase, mengoksidasi senyawa yang analog dengan substrat

2. Aktivitas katalase, enzim ini mampu menggunakan satu molekul H2O2 sebagai substrat atau
donor electron dan molekul H₂O₂ yang lain sebagai oksidan atau akseptor electron.

2 H₂O₂ + enzim katalase à 2 H₂O + O₂

Enzim katalase dapat ditemukan di darah, sumsum tulang, membrane mukosa, ginjal dan hati.

C.     DERAJAT KEASAMAN (pH)

Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa yang sangat kuat.  Sebagian besar
enzim bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang sedikit sempit (pH = ±7).  Di luar pH
optimal, kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat.

D.    SUHU

Enzim menjadi rusak bila suhunya terlalu tinggi atau rendah.  Hal ini disebabkan karena enzim
memiliki sifat termolabil (tidak tahan panas). Protein akan mengental atau mengalami koagulasi bila
suhunya terlalu tinggi (panas).

Peningkatan suhu diatas suhu optimum menyebabkan putusnya ikatan hydrogen dan ikatan lain
yang merangkai molekul enzim, sehingga enzim mengalami denaturasi. Denaturasi adalah rusaknya
bentuk tiga dimensi enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya.

E.     KONSENTRASI ENZIM

Konsentrasi enzim katalase juga mempengaruhi kecepatan reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim
katalase, semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi enzim
berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

F.     KONSENTRASI SUBSTRAT

Bila konsentrasi enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya
peningkatan konsentrasi substrat. Namun, apada saat semua sisi aktif semua enzim bekerja,
penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim
B. Tujuan Kegiatan
1. Menyelediki peranan enzim katalase.
2. Menyelidiki faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.
3. Mengetahui dan memahami reaksi-reaksi kimia yang terjadi pada pengujian enzim
katalase.

C. Alat dan Bahan

1. Rak tabung reaksi
2. Tabung reaksi
3. Pembakar spritus
4. Pipet tetes
5. Gelas ukur
6. Alat penumbuk (mortal dan alu)
7. Kaki tiga + kasa
8. Termometer
9. Penjepit tabung reaksi
10. Hati ayam
11. Larutan H₂O₂
12. Larutan HCl
13. Larutan KOH/NaOH
14. Lidi
15. Korek api
16. Saringan
17. Air/akuades

D. Cara Kerja
1. Buatlah eksrak hati dengan cara menumbuk hati ayam tambahkan air 30 ml kemudian
saring.
2. Siapkan 10 tabung reaksi dan untuk 5 tabung reaksi berilah label A sampai E, dan 5
tabung reaksi yang lain diberi label 1-5 kemudian susun di rak tabung reaksi.
3. Masukkan 1-2 ml ekstrak hati kedalam tabung reaksi A-E, kemudian pada tabung :
B tambahkan 5 tetes HCl
C 5 tetes KOH/NaOH
D ekstrak hati dipanaskan pada suhu 40°C selama 2-4 menit dan
E ekstrak hati dipanaskan pada suhu 70°C selama 2-4 menit.
4. Masukkan 1-2 ml H₂O₂ ke dalam tabung reaksi 1-5.
5. Tuangkan :
Tabung A ke tabung 1
Tabung B ke tabung 2
Tabung C ke tabung 3
Tabung D ke tabung 4
 Tabung E ke tabung 5
6. Pada waktu menungkan, tutup segara mulut tabung dengan ibu jari yang menggunakan
plastik. Amati gelembung gas yang terbentuk, kemudia masukkan bara api pada lidi ke
dalam masing-masing tabung reaksi tersebut. Amati bara.
7. Catat perubahan-perubahan yang terjadi ke dalam tabel pengamatan berikut :

No. Perlakuan Gelembung Gas Bara api

1. Ekstrak hati + H₂O₂ ++++ ++++
2. Ekstrak hati + 10 tetes HCl + H₂O₂ +++ +++
3. Ekstrak hati + 10 tetes KOH/NaOH + H₂O₂ +++ +++
4. Ekstrak hati dipanaskan 40°C + H₂O₂ +++ ++
5. Ekstrak hati dipanaskan 70°C + H₂O₂ ++ ++

Keterangan :
Beri tanda : - bila yang diamati tidak terbentuk (tidak ada)
+ bila ada sedikit
++ bila ada dalam jumlah sedang
+++ bila ada dalam jumlah yang banyak
++++ bila ada dalam jumlah yang banyak sekali

E. Pertanyaan
1. Pada perlakuan manakah pembentukkan gelembung gas paling banyak? Mengapa
demikian?
2. Gas apakah yang terbentuk dari reaksi tersebut? Jelaskan berdasarkan hasil percobaan!
3. Apakah peranan enzim katalase?
4. Faktor apakah yang mempengaruhi kerja enzim katalase?
5. Di dalam sel yang hidup dihasilkan Hidrogen Peroksida (H₂O₂), dari proses apakah zat
tersebut dihasilkan? Dan apakah yang terjadi jika di dalam sel tidak ada enzim katalase?
6. Berilah contoh enzim lain dan peranannya dalam proses metabolisme!
7. Jelaskan komponen yang menyusun enzim!
8. Bagaimana sifat enzim?
9. Buatlah kesimpulan dari kegiatan ini!

F. Jawaban Pertanyaan
1. Pada perlakuan pertama yaitu ekstrak hati + H₂O₂, karena enzim katalase masih bekerja
optimal menguraikan H₂O₂ serta enzim belum rusak oleh kondisi asam , basa, serta
pemanasan.
2. Gas O₂, sebab ketika bara lidi dimasukkan ke dalam tabung reaksi, bara lidi itu menyala
terang, hal tersebut membuktikan bahwa adanya gas O₂ dari hasil penguraian H₂O₂
3. Peran dari enzim katalase memang masih kecil dalam mengkatalis senyawa H₂O₂ jika
dibandingkan dengan proses kecepatan pembentukannya. Didalam sel-sel tubuh
terdapat katalase namun berjumlah sangat sedikit serta sangat rentan dengan adanya
 peroksida. Untuk itulah dengan kapasitasnya yang kecil, enzim ini akan bekerja lebih
cepat untuk menekan terhadap serangan oksidator hydrogen peroksida.
Enzim katalase ini berperan dalam mengurai senyawa peroksida yanga da du dalam
tubuh. Lebih detil, senyawa tersebut bernama Hidrogen Peroksida atau H₂O₂. Ia
merupakan hasil peranapasan dan terdapat di dalam sel-sel organisme. H₂O₂ ini harus
dibuang. Pada posisi inilah enzim katalase dibutuhkan. Enzim ini akan melakukan
serangkaian proses yang mengurai H₂O₂ menjadi oksigen dan juga air.
4. Adapun yang dapat mempengaruhi kerja enzim katalase yaitu :
a) Konsentrasi enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung
pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan
reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
b) Konsentrasi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim
dengan substrat.Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut
bagian aktif.Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung
sedikit substrat.Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat
berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.Dengan demikian, konsentrasi
kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya
kecepatan reaksi.Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi susbstrat
tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat,
sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
c) Suhu
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan
katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu.Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung
lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat.
Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat
menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka
bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim
menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun.
Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan
reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak
terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari
besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari
enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu
interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim.Cincin
polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan
pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis.Pada temperatur tertentu sebuah enzim
berada dalam keadaan stabil, konformasi, kompetensor katalisis tergantung suhu
normal sel, yang mana enzim itu berada.Enzim pada umumnya stabil pada temperatur
45-55oC.Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber
mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil
pada suhu kurang lebih 100°C
d) Pengaruh Ph
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH
lingkungannya.Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan
ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap
efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping
pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula
menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya
aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat
menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi.pH tersebut dinamakan pH optimum.
e) Pengaruh Inhibator
1. Hambatan Reversibel
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi dinamakan inhibitor.Hambatan
terhadap aktivitas enzim dalam suatu reaksi kimia mempunyai arti yang penting, karena
hambatan tersebut merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi pada
tubuh.Disamping itu hambatan dapat memberikan gambaran lebih jelas tentang
mekanisme kerja enzim.Hambatan reversible dapat berupa hambatan bersaing atau
hambatan tidak bersaing.
 Hambatan bersaing
Disebabkan karena adanya molekul yang mirip dengan substrat, yang dapat pula
membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor. Pembentukan kompleks enzim
inhibitor ini sama dengan pembentukan kompleks enzim substrat,
yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan
demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif
enzim. Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing.
Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks enzim substrat dengan cara
membentuk kompleks enzim inhibitor yang tidak dapat membentuk hasil reaksi P.
Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi
terbentuknya kompleks enzim substrat dan hal ini menyebabkan berkurangnya
kecepatan reaksi.
 Hambatan tidak bersaing
Tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya
disebut inhibitor tidak bersaing.Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim
pada suatu bagian enzim diluar bagian aktif.
Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada
enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat
2. Hambatan Irreversibel
 Hambatan irreversible ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan
bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim.
Dengan demikian mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut.
 Konsentrasi Ion Hidrogen
Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan
ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen.Kebanyakan enzim
intraseluler menunjukkan aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9.Hubungan dari
aktivitas konsentrasi ion H menunjukkan keseimbangan antara denaturasi enzim pada
pH yang tinggi dan rendah serta efek pada enzim, substrat, atau keduanya.
 Ion Logam
Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada lebih
seperempat dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan pengatur,
khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat. Kalau kompleks ATP ion logam
tersebut merupakan substrat, aktifitas maksimal secara khas akan terlihat pada rasio
molar ATP terhadap logam di sekitar satu. Kelebihan logam atau kelebihan ATP
merupakan hambatan karena senyawa-senyawa nukleosida di– dan trifosfat
membentuk kompleks yang stabil dengan kation-kation dwi-valensi, konsentrasi
intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi konsentrasi intraseluler ion-ion logam
bebas dan dengan demikian mempengaruhi pula aktivitas enzim-enzim tertentu.
 Efektor Alosterik
Aktivitas katalitik enzim-enzim pengatur tertentu diatur oleh efektor alosterik berbobot
molekul rendah yang umumnya tanpa atau mempunyai sedikit kemiripan structural
dengan substrat ataupun koenzim bagi enzim yang diatur itu.Inhibisi umpan balik
merupakan istilah yang mengacu pada penghambatan aktivitas suatu enzim dalam
lintasan biosintesis oleh produk akhir dari lintasan terakhir.
5. Terbentuknya Hidrogen Peroksida
Hidrogen peroksida adalah produk sampingan yang tidak diinginkan dari metabolisme
aerob, misalnya pada pemecahan asam amino dan asam lemak.
Hidrogen peroksida merupakan senyawa yang sangat reaktif dan dapat merusak
sel.Oleh karena itu, hidrogen peroksida dikumpulkan dalam peroksisom,kemudian
didegradasi oleh katalse. Kalatase mendegradasi hidrogen peroksida mencadi air dan
oksigen.
2H₂O₂ -> H₂O + O₂
Jika enzim katalase tidak terdapat pada sebuah sel, maka sel tersebut akan dipenuhi
oleh racun yaitu H₂O₂, tetapi ketika didalamnya terdapat enzim katalase, maka enzim
tersebut akan memecah H₂O₂ menjadi H₂O + O₂. Maka ketika tak adanya enzim katalase
di dalam sel maka sel tersebut menjadi tak sehat karena dipenuhi oleh racun hasil
metabolisme.
6. Enzim
 a) Hidrase fungsinya adalah mengurangi/ menambah air dari suatu senyawa. Namun,
penguraian inti tak menyebabkan terurainya senyawa yang bersangkutan.Misalnya,
enolase, furmase dan akonitase.
b) Katalase fungsinya adalah mengubah H2O2 menjadi H2O dan O2.
c) Oksidase fungsinya adalah menggiatkan penggabungan oksigen dengan substrat, di
waktu bersamaan juga mereduksi oksigen sehingga membentuk air.
d) Transphorforilase fungsinya memindahkan H3PO4, dari satu molekul ke molekul
lainnya dengan bantuan ion Mg2+.
e) Hehidrogenase fungsinya memindahkan hidrogen, dari suatu zat ke zat lainnya.
f) Karbosilase fungsinya megubah asam organik, dilakukan secara bolak-balik. Misalnya
mengubah asam piruvat menjadi asetaldehida. Pengubahan ini dibant karboksilase
piruvat.
g) Peroksida fungsinya membantu mengoksidasi senyaea fenolat. Oksigen yang
digunakan mengambil dari H2O2.
h) Desmolase fungsinya memindahkan/ menggabungkan suatu ikatan karbon. Misalnya
peran aldolase dalam memecah fruktosa diubah jadi gliseraldehida dan
dehidrolsiaseton.
7. Komponen penyusun enzim
 Apoenzim, yaitu bagian enzim aktif yang tersusun atas protein yang bersifat labil
(mudah berubah) terhadap faktor lingkungan.
 Kofaktor,yaitu komponen non protein yang berupa :
1) Ion-ion anorganik (aktivator)
Berupa logam yang berikatan lemah dengan enzim, Fe, Ca, Mn, Zn, K, Co. Ion
klorida, ion kalsium merupakan contoh ion anorganik yang membantu enzim
amilase mencerna karbohidrat (amilum)
2) Gugus prostetik
Berupa senyawa organik yang berikatan kuat dengan enzim, FAD (Flavin Adenin
Dinucleotide), biotin, dan heme merupakan gugus prostetik yang mengandung
zat besi berperan memberi kekuatan ekstra pada enzim terutama katalase,
peroksidae, sitokrom oksidase.
3) Koenzim
Berupa molekul organik non protein kompleks, seperti NAD (Nicotineamide
Adenine Dinucleotide), koenzim-A, ATP, dan vitamin yang berperan dalam
memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim lain.
Enzim yang terikat dengan kofaktor disebut holoenzim.

Enzim diproduksi oleh sel-sel yang hidup, sebagian besar enzim bekerja di dalam sel dan
disebut enzim intraseluler, contohnya enzim katalase yang berfungsi menguraikan
senyawa peroksida (H2O2) yang bersifat racun menjadi air (H2O) dan oksigen (O2).
Enzim-enzim yang bekerja di luar sel (ekstraseluler) contohnya : amilase, lipase,
protease dll.
Sifat enzim lain yang penting untuk diketahui adalah enzim merupakan protein yang
tersusun atas asam-asam amino yang membentuk struktur tiga dimensi yang kompleks.
1) Protein Enzim
Struktur protein enzim juga terdiri dari struktur primer, sekunder, tertier dan
kuartener yang kesemuanya penting dalam aktivitas katalitik enzim.
Didalam sel protein enzim berlangsung ribuan reaksi kimia yang membuat sel
dapat hidup, mengekstrasi energy dari lingkungan, merubah sumber energy
menjadi molekul yang bermanfaat, memperbaiki dan membangun diri sendiri,
melakukan pembuangan hasil samping, dan melakukan replikasi diri.
2) Kofaktor, koenzim, dan gugus protetis
Komponen non-protein yang membantu aktivitas katalitik dapat berupa
kofaktor, koenzim, dan gugus protetis.

Ketiganya mempunyai persamaan yaitu :

 Membantu enzim dalam melakukan fungsi katalitik, tetapi tidak mempunyai
kemampuan katalitik.
 Bukan protein dan umumnya jauh lebih kecil dari pada enzim
 Dapat mengalali perubahan selama reaksi tetapi umumnya kembali setelah
reaksi
 Dibutuhkan dalam jumlah sedikit

Perbedaan diantara ketiganya ketiganya :

 Kofaktor dan gugus protetis bukan senyawa organic
 Dibandingkan kofaktor, gugus proteis berikatan lebih kuat dengan enzim

Kofaktor : senyawa organik/anorganik (berukuran kecil) yang diperlukan oleh enzim

untuk aktivitasnya, seperti logam/turunan vitamin.
Kofaktor pada umumnya merupakan ion-ion / molekul kecil yang berikatan secara
reversible dengan enzim, sehingga mudah dihilangkan dengan dialysis. Beberapa
kofaktor membantu enzim karena merupakan komponen sisi aktiv.

Koenzim : molekul organic yang berikatan secara reversible pada enzim. Molekul
organic ini adalah merupakan molekul non-protein yang berasosiasi dengan molekul
enzim dalam mengkatalisis reaksi biokimia. Disebut koenzim karena biasanya berikatan
dengan koenzim sebelum substrat terikat, berpartisipasi dalam reaksi dan dapat
kembali ke bentuk semula dengan adanya lain dalam sel.
Contoh koenzim : NAD, NADP dan koenzim A.

Gugus protetis adlah gugus non-protein yang terikat kuat pada protein. Tidak dapat
dipisahkan dari enzim tanpa merukan protein enzim.
 Gugus protetis merupakan organik atau anorganik non peptide yang terikat erat dengan
protein, gugus protetis bias berupa lipid, karbohidrat, ion logam, gugus fosfat dll.
Contoh : FAD pada glukosa oksidase
8. Sifat-sifat enzim :
 Enzim merupakan biokatalisator yang mempercepat jalannya reaksi tampa ikut
bereaksi
 Thermolabil. Mudah rusak bila dipanskan lebih dari 60°C
 Merupakan senyawa protein, shingga sifat protein masih melekat pada enzim
 Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sbg biokatalisator , rekasinya menjadi sangat cepat
dan berulang ulang
 Bekerja didalam sel (endoenzim) dan diluar sel (ektoenzim)
 Umumnya enzim bekerja mengkatalis reaksi satu arah, meskipun ada yang
mengkatalis reaksi dua arah
 Bekerjanya spesifik, karena sisi aktif enzim setangkup dengan permukaan subtrat
tertentu
 Umumnya enzim tidak dapat bekerja tampa adanya suatu zat non protein tambahan
yang disebut kofaktor
9. Kesimpulan
 Enzim katalase berpengaruh pada cepat lambatnya reaksi yang terjadi
 Pada suhu rendah, enzim akan non aktif sehingga dapat menghambat reaksi,
sedangkan pada suhu tinggi, enzim akan rusak sehingga tidak terjadi reaksi
 Pada PH tinggi maupun rendah reaksi dari enzim katalase berlangsung lambat
sehingga gelembung yang dihasilkan sedikit dan tidak ada nyala api
 Pada keadaan Netral, Reaksi yang terjadi berlangsung cepat sehingga gelembung
yang dihasilkan banyak dan nyala api juga banyak