3.

ENZIM
 Sel sebagai reaktor
Sel dg ukuran yg amat kecil (10-100) dpt
dianggap sbg reaktor kimia yg amat rumit,
tmsk sel bakteri yg hidup dlm sel eukariot.
Semua reaksi berjalan khas (tdk acak) & amat
terarah serta efisiensi yg amat tinggi. Selain itu
reaksinya spesifik dan seolah-olah tidak
memerlukan energi.
 Di laboratorium : Di dalam tubuh :
Reaksi kimia perlu Reaksi kimia perlu
- T - T 370 C
- P - P 1 atm
- T> - T<
(108- 1011 lebih cepat)
Mengapa demikian ?
Karena energi aktivasi yang diperlukan oleh
suatu reaksi kimia dapat diturunkan oleh enzim
sehingga reaksi dapat berjalan lebih cepat.
Energi aktivasi : energi yang diperlukan untuk
memulai suatu reaksi kimia.
 Sifat katalis enzim
Enzim mengkatalisis reaksi dengan cara mengikat
substrat membentuk kompleks enzim-substrat yg
kemudian diubah menjadi produk. Reaksinya
adalah:
E + S[ES] E + P
Enzim maupun katalis bukan enzim dpt
mempercepat reaksi shg tetapan keseimbangan
dpt tercapai , namun enzim dpt meningkatkan
laju reaksi, menurunkan suhu reaksi dan amat
spesifik
Penamaan Enzim
Dahulu => diberi nama sesuai dengan
substrat
Misal : - amilase, substrat ; amilum.
- urease , substrat ; urea
- maltase, substrat ; maltosa
Sekarang => sesuai dengan reaksi
kimia yang dikatalisis oleh enzim
tersebut (Penamaan menurut IUB).
 IUB membagi dalam 6 golongan besar

1. Oksidoreduktase : (dehidrogenase, oksidase, peroksidase,

reduktase, monooksigenase, dioksigenase)
2. Transferase : ( C1- transferase, glikosiltransferase,
aminotransferase, fosfotransferase)
3. Hidrolase : ( esterase, glikosidase, peptidase, amidase)
4. Liase : C-C liase, C-O liase, C-N liase, C-S liase.
5. Isomerase : ( epimerase, Cis-trans isomerase,
intramolekuler, transferase)
6. Ligase (sintetase) : C-C ligase, C-O ligase, C-N ligase, C-S
ligase.
 Reaksi Umum Enzim

E + S[ES]E + P
Katalisis terjadi pada situs aktif ( active
site) enzim.
2 model yang menjelaskan situs aktif :
1. Fisher (model kaku)
2. Koshland (induced fit)
 Fisher model

induced fit model

 Protein enzim dan kofaktor
Enzim + Kofaktor Holoenzim
(apoenzim)

protein non protein

Enzim sbg protein: hanya disintesis oleh dan di

dalam sel, hanya disintesis jika ada gen
Kofaktor : bagian dari enzim yang bukan merupakan
protein penting untuk aktivitas katalitik.
 Macam-macam kofaktor
1. Koenzim
Adalah : bagian dari enzim yang
mudah dilepaskan, menempel hanya
pada saat berlangsungnya katalisis.
Fungsi : membuat enzim dapat
bekerja / membantu enzim.
Contoh : NAD, NADP, koenzim Q atau
ubikinon
2 Gugus Prostetik
Adalah : senyawa organik dari enzim yang
sukar dilepaskan.
Fungsi : membuat enzim dapat bekerja /
membantu enzim
Contoh : hem pada peroksidase dan
katalase, FAD pada suksinat

3. Aktivator
Adalah : bagian dari enzim yang
merupakan ion logam.
Fungsi : mengaktifkan enzim
Contoh : Mn, Mg, Cu, Zn, K
Koenzim dan Vitamin

Tiamin / B1 : TPP
Riboflavin / B2 : FMN
dan FAD
Folat : THF
Nikotinat/
Nikotinamid : NAD
dan NADP
Pantotenat : Ko A
Koenzim dan Vitamin
Piridoksin/B6:
Piridoksal
Phosphat
Kobalamin
:5deoksikobalamin
Asam askorbat /
vit.C : askorbat
Biotin : biotin
 Mekanisme kerja enzim
Menurunkan energi aktivasi
Meningkatkan laju reaksi
Membawa substrat ke bentuk peralihan yg
tidak stabil
 Spesifisitas enzim
1. Spesifisitas stereoisomer:
- Enzim yg mengolah substrat KH hanya
mengenali, mengikat & mengubah KH
konfigurasi D.
- Enzim pengolah AA & protein hanya bekerja
untuk AA konfigurasi L
- Enzim pengolah lemak dpt mengenali
bentuk isomer sis & trans
2. Spesifisitas ikatan kimia
- Utk ik.kim berbeda diperlukan enz yg beda.
Misalnya enzim hidrolase yg memecah ikatan
kovalen dg bantuan 1 mollk.air yg dipecah &
dimasukkan ke dlm seny. Baru yg terbentuk.
- Enzim pemecah ik.kov yg tidak memerlkan
molk. Lain tidak tmsk enz. Hidrolase, miss:
a. Pemecah ik.peptida (peptidase) yg bekerja thd
protein miss. Polimerase
b. Pemecah ik.glikosida yg bekerja thd KH
(glikosidase)miss. amilase
c. Pemecah ik.ester (esterase) miss. Ach esterase
3. Spesifisitas gugus
Enzim hanya bekerja terhadap gugus tertentu
miss.
a. Tripsin, hanya memecah protein (ik.peptida)
yg dibentuk oleh residu AA basa spt arginin &
lisin
b. trombin, hanya memecah protein dg AA argini
di kiri ik.peptida & lisin di kanannya.
c. kimotripsin pd AA aromatik (fen, tir, trp)
d. heksokinase, memindahkan & mengikat gugus
fosfat dr molk.ATP ke suatu aldoheksosa
 Tingkat spesifisitas enzim
Rendah, memecah ik.kov, miss. Enz.2
pencernaan, fosfatase, esterase.
Fosfatase & esterase biasanya digunakan
sebagai penanda karena menghasilkan
kromogen (seny.berwarna) yg dpt dilacak.
Tinggi, hanya mengolah satu substrat,
mis.enz.2 metabolisme antara pada jalur
glikolisis. Tiap tahap akan menghasilkan
seny.antara (metabolit) tertentu
 Faktor-faktor yang mempengaruhi
kecepatan reaksi enzim
1. Temperatur
2. pH
3. Konsentrasi enzim
4. Konsentrasi substrat
5. Inhibitor

Bagaimana grafik masing-masing faktor terhadap

kecepatan reaksi enzim dan apa artinya
 Jenis Inhibitor / Penghambat

1. Inhibitor Reversibel:
a. Bersaing (kompetitif)
b. Tidak bersaing : b. 1. nonkompetitif
b. 2. unkompetitif

2. Inhibitor Tidak Reversibel / Irreversibel.

a. Hambatan kompetitif/
bersaing disebabkan
karena ada molekul
yang mirip substrat
Bila konsentrasi
substrat diperbesar,
produk masih dapat
terbentuk (reversibel).
b. Non Kompetitif :
Inhibitor menempel
pada molekul enzim.
c. Un-kompetitif :
Inhibitor menempel
pada kompleks ES
KONSTANTA MICHAELIS MENTEN (KM)
Adalah : besarnya konsentrasi substrat yang
menghasilkan kecepatan reaksi
maksimal.
Manfaat mengetahui KM

1. Untuk mendapatkan produk dengan kecepatan

reaksi yang max.
2. Menentukan kadar enzim non fungsional untuk
diagnosa penyakit.
Misal : SGPT, SGOT
 REGULASI AKTIVITAS ENZIM
Fungsi : menjaga homeostatis (keseimbangan)
Bila produk >> : enzim off
produk << : enzim on
On / off nya kerja enzim diregulasi / diatur dengan
2 mekanisme :
1. Mengubah jumlah enzim yang ada
2. Mengubah efisiensi katalitik secara intrinsik.:
a. Penghambatan umpan balik
b. enzim alosterik
c. aktivitas proteolitik
d. Modifikasi reversibel
 Enzim dan pengobatan
Mula2 sbg pengganti pd gangg. GIT, mis
pepsin, tripsin, amilase & lipase.
Diisolasi dari sal.cerna hewan ternak
Bekerja di luar sel & kelainannya tidak
menetap
Sekarang sudah digunakan untuk mengatasi
kelainan yg menetap (kelainan gen) mis pd
hemofilia, enzim SOD, enzim protease
(papain, bromealin, dll)
 Enzim sel individu sebagai sasaran
Akarbose, amilase yg bersaing dg amilum makanan
memperebutkan situs katalitik amilase pankreas
sehingga pengubahan amilum jd glukosa dihambat
akibatnya kenaikan kadar glukosa stlh makan jauh lebih
lambat. Digunakan untuk pasien DM
Asetazolamid yg menghambat enzim Anhidrase
karbonat yg menyebabkan pertukaran ion Hidrogen
dengan ion natrium di tubulus ginjal dihambat
sehingga ion natrium yg higroskopis keluar membawa
banyak air mll urin. Digunakan pada pasien udem,
hipertensi, eklamsia & preeklamsia
 ACE inhibitor pd sistem pengandalian darah
renin-angiotensin untuk menurunkan tekanan
darah
COX I & COX II yg menghambat pembentukan
prostaglandin sebagai mediator radang dari asam
arakidonat. Digunakan terutama pada radang
sendi
Inhibitor fosfodiesterase: teofilin (bronkus),
pentoksifilin (otak), sildenafil (penis)
Inhibitor adenilosuksinase pd biosintesis purin &
pirimidin. Digunakan pada penderita kanker, mis:
ametopterin
MAO inhibitor sebagai antidepresan
 PENGGUNAAN ENZIM DI KLINIK

1. Alat mendiagnosa suatu penyakit atau

abnormalitas. Enzim dalam kit diagnostik
digunakan untuk menentukan kadar zat lain
dalam cairan tubuh manusia.
misal : enzim glukosa oksidase untuk
menentukan kadar glukosa darah.
2. Untuk mengetahui perjalan suatu penyakit.
Enzim berada dalam sel. Bila sel tersebut rusak /
nekrosis maka enzim keluar dan beredar dalam
darah. Bila kadar enzim tersebut tinggi dalam
darah, maka menandakan kerusakan sel
tersebut karena suatu penyakit masih ada.
Cth : enzim kreatin fosfokinase (cpk) dalam
darah. Bila kadar cpk darah tinggi berarti
penyakit kerusakanotot jantung semakin buruk.

3. Untuk mengetahui respon terhadap terapi.

bila kadar enzim nonfungsional dalam serum
kembali normal maka terapi berhasil.
 Enzim nonfungsional dalam diagnostik klinik
Enzim dalam serum Kegunaan dalam diagnostik
Aminotransferase :-AST, Infark miokardial
-ALT hepatitis virus

Amilase Pankreatitis akut

Ceruloplasmin Wilson disease
Creatin kinase Muscle disorder atau infark
miokardial
glutamyl transpeptidase Liver disease
Laktat dehidrogenase Infark miokardial
Lipase Pankreatitis akut
Fosfatase asam Karsinoma metastasis dan prostat
Fasfatase alkali Bone disorder dan obstructive
liver disease
 Soal belajar
1. Jelaskan kelebihan enzim dibanding katalis kimia biasa
2. Terangkan bagaimana mekanisme katalisis enzim
3. Enzim hidrolase mengkatalisis reaksi
4. Enzim yang menghidrolisis protein termasuk dalam
kelas.
5. Reaksi fosforilasi dikatalisis oleh enzim dari kelas
6. Jelaskan bagaimana spesifisitas enzim
7. Apa yang dimaksud dengan inhibitor reversibel, beri
contoh!
8. Sebutkan & terangkan beberapa enzim dalam
pengobatan