BIOKIMIA Pertemuan ke-9

STIKES RS ANWAR MEDIKA

SIDOARJO
2016
 ENZIM

BIOKATALISATOR

Salah satu jenis dari protein yang bersifat sebagai katalis

What is catalyst?
Suatu bahan yang dapat
mempercepat terjadinya
reaksi dengan cara
menurunkan energi
aktivasi dan dapat
diperoleh kembali setelah
proses reaksi berlangsung
 SIFAT KHAS ENZIM

1. Enzim mempunyai tenaga katalitik yang tinggi

sehingga dapat mempercepat laju reaksi (jauh lebih
tinggi dibandingkan dengan katalis sintetik)
2. Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi terhadap
substratnya (hanya mengkatalisis sejumlah kecil reaksi,
kadang kala hanya satu, ONE ENZYME ONE REACTION)
3. Mempercepat reaksi tanpa menghasilkan produk
samping
4. Dapat bekerja pada suhu dan pH normal
5. Bekerja secara terkoordinir dengan baik dan
mempunyai hubungan yang sangat teratur dengan
aktivitas metabolik tertentu
6. Tidak merubah titik keseimbangan reaksi yang
dikatalisasi dan tidak habis terpakai (enzim yang telah
bebas dapat digunakan kembali)
 KARAKTERISTIK ENZIM
Enzim memiliki sifat yang sama dengan protein, aktivitas katalitik enzim
tergantung pada integritas strukturnya sebagai protein
Enzim dapat mengalami denaturasi
Memiliki ukuran yang amat besar dibandingkan substratnya
Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung
gugus kimia selai residu asam amino, misal ribonuklease pankreas.
Enzim memerlukan komponen kimia (molekul anorganik) untuk
aktivitasnya yang disebut kofaktor, misalnya Mn (II), Fe (II), atau Zn
(II). Kofaktor diperlukan sedikit tapi harus ada.
Komponen kimia dalam bentuk molekul organik kompleks disebut
koenzim, misalnya Thiamin (B1), Riboflavin (B2)
Beberapa enzim memerlukan koenzim dan kofaktor secara bersamaan,
dan ada beberapa enzim yang hanya memerlukan salah satunya saja.
Apoenzim bagian protein dalam enzim
Enzim yang strukturnya sempurna dengan adanya kofaktor maupun
koenzim disebut holoenzim
KOFAKTOR

Kofaktor kadang-kadang
hanya terikat secara lemah
pada enzim (sementara)
Kofaktor kadang-kadang
terikat secara kuat pada
enzim (permanen) disebut
gugus prostetik
 KLASIFIKASI ENZIM
Enzim diklasifikasikan berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis
1. Oksidoreduktase Enzim yang bekerja mengkatalisis reaksi reduksi
oksidasi (redoks) antara dua substrat, misal: Alkoholdehidrogenase
2. Transferase Enzim yang bekerja mengkatalisis reaksi pemindahan
elektron, atom, atau gugus fungsional (karbon, aldehid, keton, asil,
alkil, dll), misal: Heksokinase
3. Hidrolase Enzim yang bekerja mengkatalisis reaksi hidrolisis pada
ikatan ester, glikosidik, peptida, eter, dll), misal: Lipase
4. Liase Enzim yang bekerja mengkatalisis reaksi penambahan atau
pembuangan gugus dari substrat dan menyebabkan terbentuknya
ikatan rangkap, misal: Fumarase
5. Isomerase Enzim yang bekerja mengkatalisis reaksi pemindahan
gugus dalam molekul dan menyebbkan terjadinya konversi isomer optik
dan isomer geometrik, misal: Triosa Fosfat Isomerase
6. Ligase Enzim yang bekerja mengkatalisis reaksi pembentukan
ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N yang berkaitan dengan penguraian ATP,
misal: Glutamin sintetase
 BIOKATALISATOR

Enzim meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan cara

menurunkan energi aktivasi reaksi

Energi aktivasi adalah jumlah energi dalam kalori yang

diperlukan untuk membawa semua molekul pada 1 mol senyawa
tertentu pada suhu tertentu menuju tingkat transisi pada puncak
batas energi. Pada kondisi transisi tersebut, molekul2 tersebut
dapat mengalami reaksi pembentukan produk atau kembali lagi
menjadi reaktan
Kecepatan setiap reaksi kimia tergantung pada konsentrasi
senyawa pada keadaan transisi Kecepatan reaksi kimia akan
semakin tinggi apabila semakin banyak molekul berada pada
keadaan transisi
2 cara untuk meningkatkan kecepatan reaksi pemanasan dan
penambahan katalisator
SISI AKTIF ENZIM

Penurunan energi aktivasi oleh

enzim diyakini karena adanya
pengaruh bentuk molekul 3
dimensi , yakni bagian yang
bereaksi dengan substrat
memiliki ukuran lebih besar
sisi aktif enzim
 TEORI KATALISASI ENZIM
1. Hipotesis Lock &Key (Emil Fischer)
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk yang
sama dengan substrat

2. Hipotesis Induced-Fit (Koshland)

Sisi aktif enzim lebih fleksibel mengikuti
bentuk substrat
 PENGARUH KINERJA ENZIM

Kecepatan reaksi enzim tergantung pada :

1. Konsentrasi substrat
2. Suhu
3. pH, masing-masing enzim memiliki pH optimum
4. Inhibitor (penghambat kinerja enzim)
 1. KONSENTRASI SUBSTRAT

Apabila dalam suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim, konsentrasi

substrat tetap dan dalam jumlah yang besar, maka keadaan awal reaksi
dinyatakan dengan persamaan:
V1 = k1[S][E]
Jika [S] konstan, maka V1 = k1[E]

dimana [S] adalah konsentrasi substrat dan [E] adalah konsentrasi enzim.
Berdasarkan persamaan diatas, kecepatan reaksi sebanding dengan kadar
enzim, tetapi apabila kesetimbangan telah tercapai maka:

Keq = [E][P] = [P]

[E][S] [S]

dimana [P] adalah konsentrasi produk. Berdasarkan persamaan tersebut

dapat dilihat bahwa pada saat kesetimbangan reaksi tercapai, enzim tidak
berpengaruh lagi.
Penambahan substrat, pada saat kadar substrat masih kecil, akan
dapat mempercepat kecepatan reaksi sampai kecepatan maksimum
tercapai yaitu pada saat enzim udah jenuh. Penambahan substrat
selanjutnya tidak akan dapat meningkatkan kecepatan reaksi, sehingga
kurvanya seperti dibawah ini. Vmax adalah kecepatan reaksi maksimum.
 PERSAMAAN MICHAELIS-MENTEN

Vo = kecepatan awal pada

konsentrasi substrat
V max = Kecepatan maksimum
Km = Tetapan Michaelis-Menten
enzim bagi sustrat tertentu
 KINETIKA REAKSI ENZIMATIS

[ E ][ S ]
K
[ ES ]
[E] = Konsentrasi enzim bebas,
[S] = Konsentrasi substrat bebas
Oleh karena [Stotal] >> [Etotal] , maka [Sbebas] = [Stotal]
Bila F adalah fraksi enzim dlm bentuk ES, maka:

[ ES ] [S ]
F
[ E ] [ ES ] K [ S ]
Vmaks adalah laju maks pembentukan produk, yaitu
laju pada saat semua enzim ada dalam bentuk
kompleks ES, maka:
laju, v Vmaks F
[S ]
v Vmaks .......... (1)
K [S ]
2. Asumsi Steady State (laju pembentukan
kompleks ES = laju peruraiannya)

k1[ E][ S ] k1[ ES ] k2[ ES ]

k1[ E ][ S ]
[ ES ]
k 1 k 2
 [ ES ] [S ]
F
[ E ] [ ES ] k 1 k 2 [ S ]
k1
v Vmaks F
[S ]
v Vmaks
k 1 k 2
[S ]
k1 ............ (2)

Persamaan dasar reaksi enzimatis:

Vmaks [ S ]
v Km = tetapan
K m [S ] Michaelis
k 1 k 2
Km (konstanta Michaelis)
k1
Vmaks [ S ]
v (Persamaan Michaelis-
K m [S ] Menten)
 Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka:

Vmaks [ S ]
v
[S ] [S ]
Vmaks
v
2
2. pH MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI
Masing-masing enzim mempunyai pH optimum yang khas
contoh:
 INHIBITOR
INHIBITOR KOMPETITIF SUBSTRAT MEMPUNYAI STRUKTUR YG ANALOG DG INHIBITOR
ENZ-I

PENCEGAHAN MENINGKATKAN KONSENTRASI SUBSTRAT

E + P

TIDAK
TERBENTUK
PRODUK
2. INHIBITOR NON KOMPETITIF
- BERIKATAN DG ENZIM PADA SISI LAIN DARI ACTIVE SITE SHG
MERUBAH KONFORMASI ENZIM
ENZIM MENJADI INAKTIF

E+S E-S + I E-S-I TIDAK TERBENTUK PRODUK

 ENZIM PENGATUR/ENZIM ALOSTERIK

SISTIM MULTI ENZIM - BEBERAPA ENZIM YANG BEKERJA SECARA BERSAMA-

SAMA DALAM SEL - PRODUK ENZIM PERTAMA MENJADI SUBSTRAT
BAGI ENZIM KE DUA, PRODUK ENZIM KEDUA MENJADI SUBSTRAT BAGI
ENZIM KE TIGA DST.

A ----- B ----- C ----- D ----- E ----- P

Enz 1 Enz 2 Enz 3 Enz 4 Enz 5

ENZIM ALOSTERIK MODULATOR

SIFAT ENZIM ALOSTERIK:

1. JAUH LEBIH BESAR DARI ENZIM BIASA ( MEMPUNYAI 2 ATAU LEBIH RANTAI
POLIPEPTIDA)
2. MEMPUNYAI SISI PENGATUR YG BERIKATAN DG MODULATOR SECARA
NON KOVALEN