ENZIM

Sistiana Windyariani, Pend Bio UMMI

 Pendahuluan
• Enzim adalah protein yang mengkatalisis reaks
i-reaksi biokimia. Enzim biasanya terdapat dal
am sel dengan konsentrasi yang sangat rendah,
dimana mereka dapat meningkatkan laju reaks
i tanpa mengubah posisi kesetimbangan; artin
ya baik laju reaksi maupun laju reaksi kebalika
nnya ditingkatkan dengan kelipatan yang sama.
Kelipatan ini biasanya di sekitar 103 sampai 10
12
 Enzim
• Apakah yang dimaksud situs aktif dan bagaimana hubu
ngannya dengan struktur enzim?
 Degradation reactions

animation
Degradation reactions

Starch

Maltose
 Degradation reaction

Substrate Enzyme Product

Hydrogen Catalase Oxygen and w
peroxide ater
Starch Amylase Maltose
Maltose Maltase Glucose
Protein Pepsin Peptides
Peptides Protease Amino acids
Fats Lipase Fatty Acids a
nd Glycerol
 Synthesis Reaction

es

Active site
Synthesis reaction

Glucose-1-phos
phate

Starch
 Synthesis reactions

phosphorylase
Glucose-1-phosphate Starch
(Substrate) (enzyme) (product)
 Karakteristik Enzim
• Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi tidak me
mpengaruhi keseimbangan akhir.
• Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil untuk
mengubah sejumlah besar molekul.
• Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi pH, tem
peratur, konsentrasi substrat, kofaktor tertentu.
• Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya enzim han
ya mengkatalisis reaksi dalam skala kecil atau dala
m beberapa kasus hanya mengkatalis satu reaksi.
 Istilah
• Untuk aktivitasnya enzim sering memerlukan a
danya gugus non protein yaitu ko-faktor. Istila
h gugus prostetik digunakan untuk ko-faktor y
ang terikat kuat oleh ikatan kovalen terhadap
protein enzim, sedangkan koenzim untuk seny
awa yang ikatannya kurang kuat terhadap enzi
m. Bagian protein dari enzim dinamakan apoe
nzim, sedangkan enzim yang lengkap dinamak
an holoenzim.
 Klasifikasi Enzim
• Klasifikasi enzim terutama didasarkan atas jeni
s reaksi yang dikatalis. Klasifikasi berikut menu
rut versi yang diusulkan oleh Komisi Enzim dar
i Uni Biokimia International (Commision on En
zymes of the International Union of Biochemist
ry) tahun 1961. Setiap enzim terdiri atas kode
yang terdiri atas empat angka. Pertama menu
njukkan kelas utama dari enzim yaitu ada 6 kel
ompok utama:
 Golongan Enzim Utama
1. Oksidoreduktasa, mengkatalisis reaksi reduksi oksidas
i. Donor hidrogen atau donor elektron adalah salah s
atu substratnya.
2. Transferasa, mengkatalisis reaksi transfer (pemindaha
n) gugus. Dengan bentuk umum A - X + B, A + B -X
3. Hidrolasa, mengkatalisis reaksi hidrolisis. Pada C-C, C-
N, C-O, dan ikatan lainnya.
4. Lyasa, pemutusan (bukan hidrolitik) Pada C-C, C-N, C-
O, dan ikatan lainnya, menyisakan ikatan rangkap dua;
atau, penambahan gugus pada ikatan rangkap dua.
5. Isomerasa, perubahan, susunan geometris (spasial) p
ada suatu molekul.
6. Lygasa atau sintetasa, mengkatalisis reaksi penggabu
ngan dua molekul.
 Penamaan Enzim
• Setiap enzim memiliki satu nama sistematik yang
menunjukkan kelompok dan sub kelompok. Cont
oh laktat: NAD oksidoreduktase, mempunyai nom
or sistematik 1. 1. 1. 27. Angka pertama menunju
kkan bahwa enzim itu termasuk kelompok satu ya
itu oksidoreduktase. Angka kedua menunjukkan s
ub kelompok yaitu gugus kimia yang diubah –CH
OH. Angka ketiga menunjukkan sub-sub kelompo
knya yang menunjukkan bahwa NAD atau NADP s
ebagai hidrogen akseptor.
 Lanjutan Penamaan Enzim
• Angka keempat menunjukkan enzim.
• Selain nama sistematik, juga dikenal nama trivi
al yang lebih pendek dan lebih mudah dibandi
ng nama sistematik, contoh enzim di atas lebi
h umum dikenal sebagai laktat dehidrogenase.
Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Four Variables
 Enzyme activity

Enzyme Concentration
Substrate Concentration
Four Variables
pH
Temperature
1. Pengaruh konsentrasi enzim

Bila jumlah enzim dalam satu reaksi menjadi d

ua kali lipat maka jumlah substrat yang diubah
menjadi produk (hasil) adalah dua kali lipat jug
a.
V= kecepatan (jumlah s
ubstrat yang diubah pe
rsatuan waktu)
E= Konsentrasi Enzim
2. Pengaruh konsentrasi substrat

Kecepatan sebanding dengan konsentrasi subs

trat. Jumlah substrat 2 kali lipat maka kecepat
annya 2 kali lipat sampai waktu tertentu deng
an catatan konsentrasi enzim tetap konstan.
 Active sites full- maximum turnover

•V sebanding S. Penggandaa
n S maka v dua kali lebih cep
at.
•Kecepatan tidak dipengaruh
i S. Penggandaan S tidak me
mpengaruhi V
 Kompleks enzim substrat

Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada konsentrasi s

ubstrat tertentu, Brown (1902) menduga bahwa enzim
di dalam mengikat molekul substrat mempunyai kema
mpuan terbatas yaitu menjadi jenuh. Michaelis menten
mengusulkan suatu persamaan yang didasarkan kepad
a asumsi sehingga memungkinkan diadakannya penguji
an hipotesis. Salah satu asumsinya yaitu:
E + S ↔ ES → E + P
enzim + substrat ↔ Enzim substrat → Enzim + Produk
• Namun tidak semua reaksi enzim dapat dirumusk
an seperti di atas. Pada beberapa peristiwa sering
terdapat lebih dari satu kompleks ES (Enzim Subst
rat). Skema yang paling umum dituliskan sebagai
berikut:
E + S ↔ ES ↔ ES ‘↔ EP ↔ E + P
Dimana ES adalah bahan antara yang tidak stabil,
ES’ merupakan kompleks substrat yang diaktiva
si dan EP merupakan kompleks Enzim Produk (has
il).
 3. Pengaruh pH
• pH ekstrim dapat mengakibatkan enzim meng
alami denaturasi. Perubahan pH yang tidak ek
strim mempengaruhi enzim secara temporer. S
etiap enzim mempunyai pH tertentu dimana e
nzim memiliki aktivitas maksimum pH tersebu
t disebut pH’ optimum untuk enzim tersebut
 Rate of Reaction

1
2
3
4
5
pH

6
7
8
9
 pH
Narrow pH optima
Rate of Reaction

Disrupt Ionic bonds - Structure

Effect charged residues at active

site

1 2 3 4 5 6 7 8 9
 Temperature

Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60
 5- 40oC 4. Temperature
Increase in Activity

40oC - denatures

Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60

<5oC - inactive
 Effect of heat on enzyme activty
If you heat the protein above its optimal temperature
bonds break
meaning the protein loses it secondary and tertiary structure
Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

 Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

ACTIVE SITE CHANGES SHAPE
SO SUBSTRATE NO LONGER FITS

Even if temperature lowered – enzyme can’t regain its correct shape

 Energi Aktivasi
• Mengapa reaksi kimia y
ang mungkin terjadi sec
ara termodinamis kadan
g-kadang tidak terjadi ta
npa bantuan enzim?
 Energi Aktivasi
• Bagaimana kecepatan reaksi dala
m sel dapat ditingkatkan tanpa pe
ningkatan suhu dan konsentrasi re
aktan?
Lock and Key
 Perbandingan model Induce fit, kunci
dan anak kunci
• Perbandingan model “in
duced fit” dan “kunci da
n anak kunci” pada pen
gikatan substrat oleh en
zim?
 Inhibitors
• Inhibitor adalah bahan kimia yang mengurangi
rata-rata reaksi enzim
• Spesifik dan bekerja pada konsentrasi rendah
• Memblok kerja enzim tp biasanya tidak merus
ak enzim
• Banyak obat dan racun merupakan inhibitor
 The effect of enzyme inhibition
• Irreversible inhibitors: bergabung dengan kelo
mpok asam amino di aktive site, tdk dapat bali
k
Examples: nerve gases and pesticides, containin
g organophosphorus, combine with serine resi
dues in the enzyme acetylcholine esterase
 The effect of enzyme inhibition
• Reversible inhibitors: dapat balik dengan cara
dialisis
There are two categories:
1)Competitive
2)Non Competitive
Apakah yang membedakan penghambatan kompetitif d
engan penghambatan bukan kompetitif?