SEKRESI PROTEIN

TIPE II
OLEH

IKE KHUSTINA NIM 611810079

INDAH LESTARI NIM 611810081
M. FEBRI WAHYU N.S NIM 6118100

http://www.free-powerpoint-templates-design.com
SISTEM SEKRESI
PROTEIN TIPE II ???
S I S T E M S I N T E S I P R O T E I N T I P E I I

Simple PowerPoint Presentation

Simple PowerPoint
sistem Presentation
sekresi tipe II atau T2SS ) adalah sekresi protein yang
ditemukan dalam berbagai spesies bakteri Gram-Negatif,
Simple PowerPoint Presentation
termasuk berbagai patogen manusia seperti Pseudomonas
aerugenosa
Simple dan vibrio
PowerPoint cholerae.
Presentation

 Sistem sekresi tipe II adalah salah satu dari enam sistem sekresi
protein yang umumnya ditemukan pada bakteri gram negatif
bersama dengan sistem sekresi I, sistem sekresi II, sistem sekresi
III, sistem sekresi IV, jalur pendamping/pengantar, jalur transmisi
autotransporter/ tipe V dan sistem sekresi tipe VI

You can simply impress your audience and

add a unique zing and appeal to your
Presentations. Easy to change colors, photos
and Text. You can simply impress your
audience and add a unique zing and appeal to
your Presentations.
 Sistem sekresi tipe II memungkinkan pengangkutan protein
sitoplasma melintasi bilayer lipid yang membentuk membran sel
dalam bakteri gram negatif.

 Dibandingkan dengan t1sss, sistem sekresi tipe II (t2sss) jauh

lebih kompleks.

 Setiap sel bakteri akan mengandung sejumlah sistem sekresi

tipe II dan ini ditemukan tertanam pada membran dalam dan luar
sel
 SEJARAH DITEMUKANNYA JALUR
TIPE II

 Jalur tipe II pertama kali ditemukan di Klebsiella oxytoca , di mana ia ditemukan diperlukan
untuk sekresi lipoprotein pati-hidrolisis, pullulanase Sejak itu, jalur ini telah ditemukan di
sejumlah spesies bakteri, termasuk beberapa patogen ekstraseluler. Ini termasuk patogen
manusia, patogen tanaman.

 Pada spesies ini beberapa gen sekresi tipe II telah diinaktivasi dan terbukti penting untuk
translokasi beberapa protein Ini termasuk beberapa enzim pengurai dinding sel tanaman yang
berbeda dari spesies Erwinia dan X. campestris dan eksotoksin A, elastase, fosfolipase C, alkalin
fosfatase, dan lipase LipA dan LipC P. aeruginosa Pada V. cholerae jalur ini mendukung sekresi
toksin kolera (CT), hemagglutinin-protease (HAP), dan kitinase.
 Selain itu, sementara aktivitas ekstraseluler neuraminidase dan lipase dapat dideteksi dengan
wild-type V. cholerae yangditumbuhkan pada media indikator yang sesuai, aktivitas ini
dihapuskan dalam strain yang membawa mutasi pada gen sekresi tipe II
 STRUKTUR
Secara keseluruhan sistem sekresi tipe II adalah mesin multiprotein besar, terdiri dari
sejumlah sub unit protein yang berbeda yang dikenal sebagai protein sekretorik umum
(GSPs). Gen-gen yang mengkodekan GSP ini biasanya ditemukan bersama-sama dalam
genom dalam satu operon dan banyak dari gen-gen ini saling tumpang tindih. Setiap gen
diberi nama dengan huruf yang sesuai dengan GSP yang dikodekan (misalnya gen gspD
mengkodekan GspD) dan penelitian menunjukkan bahwa antara 12 dan 15 gen ini sangat
penting untuk fungsi sistem sekresi tipe II.
 Kompleks Membran
Luar
 Kompleks membran luar sebagian besar dibuat oleh secretin GspD. Secretins adalah β-barel
yang ditemukan di membran di mana mereka membentuk saluran yang memungkinkan zat
untuk masuk atau keluar dari sel. Dalam sistem sekresi tipe II, GspD menciptakan pori di
membran luar sel bakteri tempat protein dapat disekresikan. Akibatnya, GspD sangat penting
untuk sistem fungsi yang benar karena tanpa itu protein sekretorik tidak dapat keluar dari sel.
GspD diangkut ke periplasm melalui translocon Sec dan kemudian dimasukkan ke dalam
membran luar. Penyisipan ini tidak spontan dan sering bergantung pada mesin β-barel assembly
yang memastikan protein β-barrel dilipat dengan benar sebelum dimasukkan ke dalam membran.

 Diperkirakan bahwa GspS memainkan peran penting dalam stabilisasi secretin GspD dan
membantu mencegahnya rusak di hadapan enzim periplasmik yang sangat degradatif.
 Kompleks Membran
Dalam
 Kompleks membran bagian dalam terdiri dari beberapa protein Gsp yang berbeda yang tertanam di dalam
membran bagian dalam. Seperti halnya membran luar yang disekresikan GspD, protein-protein ini diangkut ke
dalam periplasma melalui jalur translokasi Sec sebelum dimasukkan ke dalam membran dalam. Empat protein
berbeda membentuk kompleks membran bagian dalam; ini adalah GspC, GspF, GspL, dan GspM.

 Masing-masing subunit individu ini memainkan peran yang sedikit berbeda. GspC misalnya telah terbukti
berinteraksi dengan GspD. Interaksi ini yang nantinya akan membantu memasuki gerbang sistem sekresi tipe
II dan setelah gerbang ini terbuka maka protein sekretorik lah yang dapat memasuki sistem dan dipompa
keluar dari sel.

Catt : Yang penting, pada saat GspC, GspL dan GspM bergabung menjadi satu maka dapat berfungsi membantu
melindungi satu sama lain dari pengaruh enzim proteolitik yang nantinya akan menurunkannya. Berbeda dengan
protein lain yang membentuk kompleks membran dalam GspF yakni protein transmembran multipass dan
mungkin memainkan peran dalam mengikat sekresi ATPase.
Diagram yang menunjukan sekresi
tipe II
 Mekanisme sekresi tipe II
Exoprotein, atau protein yang akan disekresikan, pertama diangkut melintasi membran dalam
dan masuk ke periplasma melalui mesin translokasi Sec. Eksoprotein ini akan ada di sini dalam
sekresi periplasma sampai sistem sekresi tipe II diaktifkan.

Pra-pseudopilins juga diangkut dari sitoplasma ke periplasma melalui mesin translokasi Sec.
Setelah di periplasma mereka dibelah oleh pspidase pra-pilin GspO dan diubah menjadi
pseudopilins dewasa. Para pseudopilin dewasa kemudian dapat memasukkan diri ke dalam
membran di mana mereka akan ada sampai perakitan pseudopilus terjadi.

Sekresi ATPase GspE kemudian akan mengikat dan menghidrolisis ATP dan energi yang
dihasilkan digunakan untuk menggerakkan pembentukan pseudopilus. GspE terletak di
sitoplasma tetapi tetap berhubungan dengan kompleks membran dalam melalui interaksi dengan
GspL dan GspF.
 Ketika diaktifkan, eksoprotein yang sebelumnya diangkut ke dalam periplasma dapat memasuki
mesin sekresi. Tidak sepenuhnya dipahami bagaimana eksoprotein ini dipilih, tetapi diyakini
interaksi antara GspC dan GspD memainkan peran penting.

 Perakitan pseudopilus kemudian memaksa eksoprotein keluar melalui secretin GspD dan ke dalam
lingkungan ekstraseluler. Sekretin ini membentuk saluran hidrofilik di membran luar yang
memungkinkan protein untuk keluar dari sel.

 Setelah berada di luar sel, eksoprotein yandalam pemberian isyarat dan yang lain dapat bertindak
sebagai faktor virulensi yang membantu meningkatkan infeksig disekresikan kemudian dapat
melakukan efek yang diinginkan. Beberapa di antaranya misalnya terlibat.
 Alignment of gen encoding tipe II sekresi jalur. Spesies individu dengan nama-nama gen
sekresi mereka dan representasi skematis dari gen A ke O dan S ditampilkan sebagai kotak dengan
panah untuk menunjukkan orientasi mereka. Penunjukan gen xcp P. aeruginosa dan P. putida berbeda
dari spesies lain. Spasi diperkenalkan untuk menunjukkan bahwa gen tidak bersebelahan. Garis yang
menghubungkan gen menunjukkan bahwa mereka terhubung tetapi diselingi oleh promotor lawan
atau gen lain. Nama-nama gen O adalah vcpD ( pilD ) di V. cholerae, tapD di A. hydrophila, xcpA
(pilD)di P. aeruginosa , dan pilD di L. pneumophila . Penyelarasan gen dilakukan menggunakan
urutan yang diterbitkan sebelumnya . Urutan frame membaca terbuka dari S. putrefaciens, C.
crescentus, Y. pestis , dan G. sulfurreducens diperoleh dari Institut Genomic Research and Sanger
Center melalui database genom mikroba NCBI.
 SIFAT BAKTERI YANG MENGEKSPRESIKAN JALUR
SEKRESI TIPE II
Spesies atau plasmid Penyakit (s) atau Tipe II yang disekresi
Sasaran lingkungan (s)
(deskripsi) efek (s) protein (s)
Air payau dan muara, terkait
V. cholerae (patogen CT, HAP, kitinase,
dengan krustasea, usus kecil Kolera
manusia) neuraminidase, lipase
manusia
Haemorrhagic septicemia
A. hydrophila (patogen ikan, Aerolysin, amilase,
pada ikan, gastroenteritis
patogen manusia Akuatik, tanah fosfolipase, protease (baik
sesekali, septikemia dan
oportunistik) metalo dan serin), DNAse
meningitis pada manusia
K. oxytoca (patogen
oportunistik pasien rawat Akuatik, tanah Infeksi nosokomial Pullulanase
inap)
Enzim pengurap dinding sel
E.chrysanthemi dan tanaman seperti selulase,
Perairan, tanah, permukaan Busuk lunak di jaringan
corotovora (patogen lyase pectate, pektin
tanaman tanaman
tanaman) methyesterase,
polygalacturonase
Lase polygalacturonate, α- Infeksi kronis pada pasien Exotoxin A, elastase, LasA,
P. aeruginosa (patogen
amilase, protease dan cystic fibrosis, korban luka alkalin fosfatase, lipase LipA
manusia oportunistik)
endoglucconase bakar, dan pasien kanker dan LipC, fosfolipase C
 Lase
X. campestris (patogen Perairan, tanah, Busuk hitam di polygalacturonate, α-
tanaman) permukaan tanaman crucifer amilase, protease dan
endoglucconase
B.
Protease, lipase,
pseudomallei(patogen Akuatik, tanah Melioidosis
fosfolipase C
manusia oportunistik)

L. Diare, kolitis hemoragik, Asam fosfatase, lipase,

pneumophila(patogen sindrom uremik Penyakit Legionnaire fosfolipase A, RNase,
manusia) hemolitik protease (Msp), lipase

Plasmid pO157 (dari E. Diare, kolitis hemoragik,

coli O157: H7, patogen - sindrom uremik -
manusia) hemolitik

. putida (meningkatkan Jarang terkait dengan

Akuatik, tanah -
pertumbuhan tanaman) infeksi klinis
 DAFTAR PUSTAKA
Institut Pasteur, Molecular Genetics Unit, 25 rue du Dr. Roux, Paris CEDEX 15, France
CNRS ERL3526, 25 rue du Dr. Roux, Paris CEDEX 15, Francec University Paris VII, 25 rue du Dr. Roux, Paris CEDEX 15,
Francec
A.P. Pugsley, Translocation of a folded protein across the outer membrane in Escherichia coli, Proc. Natl. Acad. Sci. U.
S. A. 89 (1992) 12058–12062.
B. Mikami, H. Iwamoto, D. Malle, H. Yoon, E. Demirkan-Sarikaya, Y. Mezaki, Y.
Katsuya, Crystal structure of pullulanase: evidence for parallel binding of oligosaccharides in the active site, J. Mol. Biol.
359 (2006) 690–707.
C. Creeze, S. Castang, E. Derivery, R. Haser, N. Hugouvieux-Cotte-Pattat, V.E.
Shevchik, P. Gouet, The crystal structure of pectate lyase PelI from soft rot pathogen Erwinia in complex with its
substrate, J. Biol. Chem.(2008) 18260–18268.
H.E. Jones, B. Holland, A.K. Campbell, Direct measurement of free Ca2+ shows different regulation of Ca2+ between
the periplasm and the cytosol of Escherichia coli, Cell Calcium 32 (2002) 183– 192.
R. Voulhoux, G. Ball, B. Ize, M. Vasil, A. Lazdunski, L.Wu, A. Filloux, Involvement of
the twin-arginine translocation systemin protein secretion via the type II pathway,EMBO J. (2001) 6735–6741.
Thank You