Enzim

Kelompok VI
1. Lina Rusliana ACC 113 004
2. Eka Novianti ACC 113 006
3. Kinanthi Eka Merdiana ACC 113 012
4. Heny Andriani ACC 113 013
5. Astria Yuniarti ACC 113 018
6. Dwi Mardianti ACC 113 050
 Pengertian Enzim

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel
hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi
biokimia yang secara kolektif membentuk metabolisme-perantara
(intermediary metabolism) dari sel.
 Penelitian terhadap Enzim

menunjukkan bahwa
proses fermentasi itu
adalah dikatalisa oleh
Pasteur, pada tahun 1860 enzim yang secara
strukturil terikat di dalam
sel ragi.

Orang yang pertama kali

melakukan ekstraksi enzim,
Buchner pada tahun 1897 terhadap enzim sel ragi yang
berfungsi dalam fermentasi
alkohol.
 Enzim urease dari kacang-
Summer pada tahun 1926 kacangan tertentu telah di
isolasi sebagai kristal murni

Melakukan hal yang sama

dengan Summer, tetapi
Northrop dalam tahun terhadap enzim pepsin,
1930 sampai 1936 tripsin, dan kimotripsin.
 Penamaan dan klasifikasi enzim

Oksido-reduktase

Transferasi

Kelompok enzim Hidrolase

berdasarkan gugus
substrat yang di
serangnya. Liase

Isomerase

Ligase
 Kinetika Reaksi Kimia

Reaksi kimia

reaksi tingkat reaksi tingkat reaksi tingkat

pertama kedua ketiga
 Reaksi tingkat pertama
Untuk reaksi : A (reaktan) → P (Produk)
Laju reaksi pada waktu tertentu adalah :
−𝑑 [𝐴]
𝑣= = 𝑘 [𝐴]
𝑑𝑡
Jika konsentrasi pada t = 0 adalah A0 dan pada t tertentu konsentrasi A adalah A, maka
integrasinya :

d A [A0] = konsentrasi semula dari reaktan,

A t
  k dt [A] = konsentrasi reaktan pada waktu t.
A0
A 0 Waktu setengah umur, t ½ , dari reaksi tingkat pertama

 ln
 A
 k .t
adalah bila [A] = ½ [Ao],
sehingga di dapatkan t ½ = 0,693/k.
A0 
ln A   k . t  ln A0 
Gambar 1. Grafik hubungan antara konsentrasi reaktan dengan waktu
pada reaksi tingkat pertama
 Reaksi tingkat kedua
Untuk reaksi tingkat kedua, laju reaksi berbanding lurus dengan hasil kali konsentrasi
kedua reaktan yang berpartisipasi dalam reaksi A + A → P akan di dapatkan persamaan
laju reaksi sebagai berikut :
−𝑑 [𝐴]
= 𝑘 𝐴 𝐴 = 𝑘 [𝐴]2
𝑑𝑡

Bentuk integral persamaan ini adalah :

1 1
− = 𝑘 (𝑡 − 𝑡𝑜)
[𝐴𝑜] 𝐴

Jika dalam reaksi A + B → P makabentuk integralnya adalah

𝐵𝑜 [𝐴] 𝑘. 𝑡 ( 𝐴𝑜 − 𝐵𝑜 )
𝑙𝑜𝑔 =
𝐴𝑜 [𝐵] 2,303
 Reaksi tingkat ketiga

Reaksi tingkat ketiga, jarang terjadi, laju reaksinya berbanding lurus

dengan perkalian ketiga konsentrasi reaktan yang berpartisipasi dalam
reaksi.
 Katalisis
Suatu reaksi kimia dapat berlangsung karena molekul – molekul reaktan A pada suatu waktu
tertentu mengalami keadaan aktif, yaitu apabila energi molekul tersebut dalam keadaan
energi pengaktifan. Fungsi katalisator adalah mempercepat reaksi kimia dengan cara
menurunkan energi bebas pengaktifan.

1. Energi bebas pengaktifan suatu reaksi kimia dengan

menggunakan katalisator.
2. Energi bebas pengaktifan dari reaksi kimia tanpa
katalisator.
3. Energi bebas pengaktifan dari reaksi kebalikan, tanpa
katalisator.
4. Perubahan energi bebas dari reaksi keseluruhan.

Gambar 3.2 Diagram energi reaksi kimia,

memakai dan tanpa katalisator
 kinetika reaksi enzim

Pendekatan asas kesetimbangan

menurut Michaelis-Menten
Dua asas pendekatan
analisis kuantitatif
kinetika reaksi enzim
Pendekatan dengan prinsip ‘teori
keadaan tunak’ menurut Briggs-
Haldane
Pendekatan asas kesetimbangan menurut Michaelis-Menten
Reaksi enzim:
E + S ⇄ ES ⇄ E + P (1)
E = enzim; S = substrat; ES = keadaan transisi dari pada kompleks E dengan S; P = hasil
reaksi (produk).
𝐸 [𝑆]
Konstanta disosiasi KM = (2)
[𝐸𝑆]
Jika konsentrasi enzim semula adalah [E0] maka konsentrasi enzim bebas yaitu:

[E] = [E0] – [ES] = [E0] – [P] (3)

Karena [ES] = [P] sehingga persamaan 3 dimasukkan dalam persamaan 2:

[𝐸]0 [𝑃][𝑆] [𝐸]0 [𝐸𝑆][𝑆]

didapatkan: KM = atau KM = (4)
[𝑃] [𝐸𝑆]
Analisis lebih lanjut adalah sebagai berikut
KM [ES] =[𝐸]0 [S] – [ES] [S] (5)
[𝐸]0 [𝑆]
ES =
𝐾𝑀 + [𝑆]
[𝐸]0 [𝑆] 𝑘 [𝑆]
Laju reaksi, v = k3 atau v =𝐾𝑀3 (6)
𝐾𝑀 + [𝑆] +1
[𝑆]
Bila konsentrasi subsrat cukup besar sehingga semua enzim terikat kepadanya, yaitu dalam bentuk kompleks ES,
makaakan didapa laju reaksi yang maksimum Vmaks
Vmaks = 𝑘3 [𝐸]0 (7)
Bila persamaan (6) dibagi dengan persamaan (7) yaitu:
𝑘3 [𝐸]0 [𝑆]
𝑣 𝐾𝑀 + [𝑆]
=
𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠 𝑘3 [𝐸]0
𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠 [𝑆]
Diperoleh harga v = (8)
𝐾𝑀 + [𝑆]
Persamaan ini adalah persamaan Michaelis-Menten yaitu hunungan kuantitatif antara laju reaksi enzim dan konsentrasi
substrat, bila Vmaks atau 𝐾𝑀 diketahui.
Keadaan luar biasa adalah apabila v= ½ Vmaks, sehingga
𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠 [𝑆]
½ Vmaks =
𝐾𝑀 + [𝑆]
Dan didapat (gambar 3.) 𝐾𝑀 = [𝑆] (9)
Harga 𝐾𝑀 akan sama dengan konsentrasi substrat pada waktu laju reaksi dama dengan seperdua dari laju rekasi
maksimum. Satuan 𝐾𝑀 adalah mol per liter.
 Pendekatan dengan prinsip ‘teori keadaan tunak’ menurut Briggs-Haldane
prinsip teori keadaan tunak (Steady State Theory), laju reaksi pembentukan kompleks ES sama dengan laju
reaksi pengurangan ES menjadi P dan E.

Laju reaksi pembentukan ES = k1 [E] [S], dan laju reaksi pengurangan ES = k2 [ES] - k3 [P].
Dalam keadaan tunak, bertambahnya ES per satuan waktu adalah nol.

𝑑 [𝐸𝑆]
Jadi, = 0 = k1 [E] [S] - k2 [ES] - k3 [P]
𝑑𝑡

𝑬 𝑺 𝒌𝟐+𝒌𝟑
k1 [E] [S] = k2 [ES] + k3 [ES] atau = = 𝑲𝑴
𝑬𝑺 𝒌𝟏

Substitusi [E] = [E]0 – [ES]

[𝑬]𝟎 − 𝑬𝑺 [𝑺] [𝑬]𝟎 [𝑺]
= 𝑲𝑴 atau [ES] =
[𝑬𝑺] 𝑺 𝑲𝑴

Karena V = k3 [E]0 [S] , maka

𝒌𝟑 [𝑬]𝟎 [𝑺] 𝑽𝒎𝒂𝒌𝒔[𝑺]

V= =
𝑺 + 𝑲𝑴 𝑺 + 𝑲𝑴
jadi, jelaslah bahwa hasil analisis tersebut diatas, menghasilkan persamaan yang sama
untuk hubungan antara laju reaksi enzim dengan konsentrasi substrat. Grafik persamaan
Michaelis-Menten dapat dilihat pada gambar 3.

gambar 3. hunbungan antara laju reaksi enzim dan konsentrasi substrat menurut persamaan
Michaelis-Menten
 Analisis kuantitatif aktivitas enzim

Jumlah enzim dalam suatu ekstrak jaringan, ditentukan secara kuantitatif berdasarkan efek katalisnya.
Untuk penentuan ini perlu diketahui beberapa faktor, yaitu:

1. Persamaan reaksi yang dikatalis oleh enzim tersebut.

2. Dibutuhkan atau tidaknya ko-faktor tertentu.
3. Pengaruh konsentrasi substrat dan ko-faktor.
4. pH optimum
5. Daerah temperatur saat enzim mantap dan mempunyai aktivitas yang tinggi.
6. Penentuan berkurangnya substratatau bertambahnya hasil reaksi.
 Inhibisi reaksi enzim

Inhibisi bersaing
(competitive inhibition)
Inhibisi reaksi
enzim
Inhibisi tak bersaing
(non competitive inhibition)
 Pengaruh temperatur terhadap K

Persamaan hubungan antara temperatur dengan konstanta keseimbangan reaksi, K, diturnkan

dari persamaan termodinamika :

∆G = ∆H - T∆S dan persamaan ∆G = - RTlnK

G = energi bebas, H = entalpi (panas reaksi), S = entropi, R = konstanta gas, dan T =

temperatur.

Dengan mempersamakan kedua persamaan itu, didapatkan :

∆H - T∆S = - RTlnK
−∆H ∆S
lnK = +
𝑅𝑇 𝑅
persamaan ini disebut persamaan Van’t Hoff. Se;anjutnya, untuk temperatur T1 dan T2
konstanta kesetimbangannya adalah K1 dan K2, sedangkan ∆H, R, dan ∆S tetap. Maka:

∆H ∆S ∆H ∆S
lnK2 – lnK1 = − + − − +
𝑅𝑇2 𝑅 𝑅𝑇1 𝑅

𝐾2 ∆H 1 1
𝑙𝑛 = − −
𝐾1 𝑅 𝑇1 𝑇2

𝐾2 ∆H 𝑇2 − 𝑇1
𝑙𝑛 = −
𝐾1 𝑅 𝑇1 𝑇2
 Mekanisme Reaksi Enzim

Suatu bagian yang sangat kecil dari satu molekul besar protein enzim, berperan mengkatalis
reaksi. Bagaian kecil ini disebut bagian aktif (active site) enzim.aktivitas katalik enzim juga
ditentukan oleh struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut.

• Kekhususan Substrat
Suatu molekul substrat berikatan dengan bagian aktif enzim melalui suatu mekanisme
khas dan selektif dalam hubungan yang disebut lock-and-key.
• Mekanisme Enzim
Pada beberapa enzim, gugus fungsi yang terdapat dalam bagian aktifnya, berperan dalam reaksi
katalitik.
TERIMAKASIH
