PENGARUH pH dan SUHU terhadap AKTIVITAS ENZIM

1. PENDAHULUAN
1.1. Tinjauan Puta!a
Metabolisme merupakan salah satu ciri kehidupan yang merupakan bentuk transformasi
tenaga atau pertukaran zat melalui serangkaian reaksi biokimia. Dalam mahkluk hidup, reaksi
metabolisme berlangsung dengan melibatkan suatu senyawa protein yang disebut enzim.
Enzim merupakan protein yang khusus disintesis oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi
yang berlangsung di dalamnya. Fungsi khusus dari enzim adalah untuk menurunkan energi
aktivasi, mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan yang tetap tanpa mengubah besarnya
tetapan keseimbangan dan sebagai pengendali reaksinya (Martoharsono, !!"#.
Enzim adalah substansi yang dihasilkan oleh sel$sel hidup dan berperan sebagai katalisator
pada reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. %atalisator adalah substansi yang
mempercepat reaksi tetapi pada hasil reaksi, substansi tersebut tidak berubah. Enzim
mempunyai ciri dimana ker&anya dipengaruhi oleh lingkungan. 'alah satu lingkungan yang
berpengaruh terhadap ker&a enzim adalah p(. p( optimal enzim adalah sekitar p( ) (netral#
dan &ika medium men&adi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi
(*aman + 'herrington, !!"#.
'uasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara
total aktivitas enzim. ,ada sel hidup, perubahan p( sangat kecil. Enzim hanya aktif pada
kisaran p( yang sempit. -leh karena itu media harus benar$benar dipelihara dengan
menggunakan buffer (larutan penyangga#. .ika enzim memiliki lebih dari satu substrat, maka
p( optimumnya akan berbeda pada suatu substrat (/ranggono + 'utardi, !!0#. /iap enzim
memiliki karakteristik p( optimal dan aktif dalam range p( yang relatif kecil, dalam banyak
kasus, bentuk kurva menandakan dari keaktifan enzim berbanding p( yang terkandung di
dalamnya (1lmet + /revor, !!#.
'alah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. 1milase dapat
diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati, glikogen dan polisakarida yang
lain. /umbuhan mengandung 2 dan 3 amilase, hewan memiliki hanya 2 amilase, di&umpai
dalam cairan pankreas dan &uga (pada manusia dan beberapa spesies lain# dalam ludah.
1milase memotong rantai polisakarida yang pan&ang, menghasilkan campuran glukosa dan
maltosa. 1milosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 00$000 molekul glukosa yang
saling berikatan membentuk rantai lurus. Dalam air, amilosa bereaksi dengan iodin
memberikan warna biru yang khas (Fo4, !!#.
1da beberapa faktor untuk menentukan aktivitas enzim berdasarkan efek katalisnya yaitu
persamaan reaksi yang dikatalis, kebutuhan kofaktor, pengaruh konsentrasi substrat dan
kofaktor, p( optimal, daerah temperatur, dan penentuan berkurangnya substrat atau
bertambahnya hasil reaksi. ,enentuan ini biasa dilakukan di p( optimal dengan konsentrasi
substrat dan kofaktor berlebih, men&adikan la&u reaksi yang ter&adi merupakan tingkat ke 0
(zero order reaction# terhadap substrat. ,engamatan reaksinya dengan berbagai cara kimia
atau spektrofotometri. 1da dua teori tentang mekanisme pengikatan substrat oleh enzim,
yaitu teori kunci dan anak kunci (lock and key# dan teori induced fit (5irahadikusumah,
!6!#.
Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi &ika suhunya dinaikkan. 1kibatnya daya
ker&a enzim menurun. ,ada suhu "789 efek predominanya masih memperlihatkan kenaikan
aktivitas sebagaimana dugaan dalam teori kinetik. /etapi lebih dari "789 menyebabkan
denaturasi ternal lebih menon&ol dan men&elang suhu 7789 fungsi katalitik enzim men&adi
punah (*aman + 'herrington, !!"#. (al ini &uga ter&adi karena semakin tinggi suhu semakin
naik pula la&u reaksi kimia baik yang dikatalisis maupun tidak. %arena itu pada suhu "0
o
9,
larutan tidak ada gumpalan, begitu &uga pada suhu ruang, sedngkan pada suhu 00
o
9 masih
ada gumpalan : gumpalan yang menun&ukkan kalau enzim rusak. ,ada suhu ruang, enzim
masih dapat beker&a dengan baik walaupun tidak optimum (*aman + 'herrington, !!"#.
1milase adalah enzim pemecah karbohidrat dari bentuk me&emuk men&adi bentuk yang lebih
sederhana. Misalnya, pati dan glikogen dipecah men&adi maltosa, maltotriosa atau
oligosakarida. Enzim ini terdapat dalam air liur (ptialin# dan getah pankreas yang membantu
pencernaan karbohidrat dalam makanan. Darah normal &uga mengandung sedikit amilase dari
hasil pemecahan sel yang berlangsung secara normal. ,ada penyakit radang pankreas,
gondongan, kencing manis, kadarnya dalam darah meningkat. 'ebaliknya pada penyakit hati,
kadarnya menurun (1nonim, !!0#.
'ifat$sifat enzim antara lain ;
. 'pesifitas
1ktivitas enzim sangat spesifik karena pada umumnya enzim tertentu hanya akan
mengkatalisis satu reaksi sa&a. 'ebagai contoh, laktase menghidrolisis gula laktosa tetapi
tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain. (anya molekul laktosa sa&a yang akan
sesuai dalam sisi aktif molekul (*aman + 'herrington, !!"#.
<. ,engaruh suhu
1ktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. =ntuk enzim hewan suhu optimal antara
>789 dan "089, yaitu suhu tubuh. ,ada suhu di atas dan di bawah optimalnya, aktivitas
enzim berkurang. Di atas suhu 7089 enzim secara bertahap men&adi inaktif karena protein
terdenaturasi. ,ada suhu 0089 semua enzim rusak. ,ada suhu yang sangat rendah, enzim
tidak benar$benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang (*aman +
'herrington, !!"#. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 6
0
$<>
0
9 atau maksimal
"0
0
9 karena pada suhu "7
0
9 enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu
bentuk protein. (/ranggono + 'etiad&i, !6!#.
'uhu yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim namun sebaliknya &uga akan
mendenaturasi enzim (Martoharsono, !!"#. ,eningkatan temperatur dapat meningkatkan
kecepatan reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih besar dan
mempunyai kecenderungan untuk berpindah. %etika temperatur meningkat, proses
denaturasi &uga mulai berlangsung dan menghancurkan aktivitas molekul enzim. (al ini
dikarenakan adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah pemutusan ikatan yang
lemah sehingga secara keseluruhan kecepatan reaksi akan menurun (?ee, !!<#.
>. ,engaruh p(
p( optimal enzim adalah sekitar p( ) (netral# dan &ika medium men&adi sangat asam atau
sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. 1kan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi
dalam keadaan asam atau alkalis. 'ebagai contoh, pepsin, enzim yang dikeluarkan ke
lambung, hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam, dengan p( optimal < (*aman +
'herrington, !!"#.
Enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus asam ataupun gugus basa terutama pada
residu terminal karboksil dan asam aminonya. @amun dalam suatu reaksi kimia, p( untuk
suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa karena akan menurunkan
kecepatan reaksi dengan ter&adinya denaturasi. 'ebenarnya enzim &uga memiliki p(
optimum tertentu, pada umumnya sekitar ",7:6, dan pada kisaran p( tersebut enzim
mempunyai kestabilan yang tinggi (5illiamson + Fieser, !!<#.
". %o$enzim dan aktovator
%o$enzim adalah substansi bukan protein yang mengaktifkan enzim. Aeberapa ion
anorganik, misalnya ion kalsium dan ion klorida, menaikkan aktivitas beberapa enzim dan
dikenal sebagai aktivator (*aman + 'herrington, !!"#.
'alah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase, khususnya pada
tanaman yang mengandung banyak karbohidrat seperti pisang dan beberapa serealia serta
bahan makanan pokok. Dimana amilase ini akan mengkatalis hidrolisis karbohidrat yang
berupa pati men&adi dekstrin dan kemudian men&adi maltosa, yang ter&adi saat
perkecambahan serealia. ,ati yang merupakan polisakarida dan tidak larut dalam air dingin
serta membentuk koloid pada air panas memiliki reaksi spesifik dengan iodium.
,oligalakturonase, peroksidase dan fosfatase semuanya merupakan enzim yang berfungsi
menguraikan komponen kompleks men&adi sederhana sehingga bisa dikonsumsi
(%artasapoetra, !!"#.
%ecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh berbagai kondisi fisik dan kimia. Aeberapa faktor
penting yang mempengaruhi ker&a enzim adalah konsentrasi berbagai komponen (seperti
substrat, produk, enzim, kofaktor, dll#, p(, temperatur, dan gaya irisan. %ecepatan reaksi
enzim sangat dipengaruhi oleh p( larutan baik secara in vivo maupun secara in vitro. .enis
hubungan antara kecepatan reaksi dan p( ditun&ukkan dengan kurva berbentuk lonceng.
'etiap enzim mempunyai p( optimum yang berbeda:beda (?ee, !!<#.
1ktivitas enzim &uga dipengaruhi oleh suhu. =ntuk enzim, suhu optimal antara >7
B
9 dan "0
B
9, yaitu suhu tubuh. ,ada suhu di atas dan di bawah optimalnya, aktifitas enzim akan
berkurang. Di atas suhu 70
B
9 enzim secara bertahap men&adi inaktif karena protein
terdenaturasi. ,ada suhu 00
B
9 semua enzim rusak. ,ada suhu yang sangat rendah, enzim
tidak benar$benar rusak tetapi aktivasinya sangat banyak berkurang (*aman + 'herrington,
!!"#.
%ebanyakan enzim membutuhkan medium cair untuk mendukung aktivitas katalisasi air
penting untuk menyusun struktur enzim. (asil dari protein dalam air terdiri dari > bagian;
/ipe C ; molekul air mempunyai penyusun seperti larutan murni dan tidak memiliki interaksi
dengan protein.
/ipe CC ; molekul air tidak sepenuhnya terikat pada protein.
/ipe CCC ; molekul air terikat kuat dengan protein menghasilkan bagian yang berkembang
dalam struktur protein (Fo4, !!#.
'alah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. 1milase dapat
diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati, glikogen, dan polisakarida yang
lain. /umbuhan mengandung 2 dan D amylaseE hewan memiliki hanya 2 amylase, di&umpai
dalam cairan pankreas dan &uga (pada manusia dan beberapa spesies lain# dalam ludah.
1milase memotong rantai polisakarida yang pan&ang, menghasilkan campuran glukosa dan
maltosa. 1milosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 00$000 molekul glukosa yang
saling berikatan membentuk rantai lurus. Dalam air, amilosa bereaksi dengan iodine
memberikan warna biru yang khas (Fo4, !!#. ,ada manusia, 2 amilase pada ludah dan
pankreas berguna dalam hidrolisis pati yang terkandung dalam makanan ke dalam bentuk
aligosakarida, di mana dalam perubahan tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau
trisakarida dalam &umlah kecil. 9ontohnya, 2 amilase pada mamalia memiliki p( optimum F$
), bergantung pada ada atau tidaknya ion halogen (5hitackr, !!"#.
2 amilase mempunyai beberapa sifat, antara lain ;
a. Di dalam larutan pati, kehilangan daya viskositas yang lebih cepat.
b. 5arna iodine akan lebih cepat hilang.
c. ,roses produksi maltosa lebih lambat.
d. /idak memproduksi glukosa.
e. 'uhu tinggi konsentrasi 2 amylase akan mempercepat proses ker&a dari viskositas dan
perubahan warna iodine (5hitackr, !!"#.
?arutan buffer adalah larutan yang tahan terhadap perubahan p( dengan penambahan asam
atau basa. ?arutan seperti itu digunakan dalam berbagai percobaan biokimia dimana
dibutuhkan p( yang terkontrol dan tepat ( Fardiaz, !!< #. ?arutan buffer bermanfaat untuk
melarutkan kotoran yang masih terikut di dalam endapan enzim tersebut sekaligus bisa
mencegah enzim dari denaturasi dan kehilangan fungsi biologisnya ( Fo4, !! #. Auffer
dapat mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak ter&adi perubahan p( dan
mencegah agar enzim tidak mengalami inaktivasi (5inarno, !!7 #.
1.". Tujuan Pra!ti!u#
/u&uan dilakukannya praktikum ini adalah untuk mengetahui efek dari nilai p( yang berbeda
dan pemanasan terhadap aktivitas enzim.
". MATERI DAN MET$DE
".1. Materi
".1.1. A%at
1lat yang digunakan dalam pratikum ini adalah water bath, spektofotometer, tabung reaksi,
timbangan analitik, pen&epit, pipet volume, pompa, stopwatch, beaker glass, vortex, cawan
dan batang porselin.
".1.". &ahan
Aahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah reagen Aenedict, larutan Auffer pada p(
>,7,),!, larutan pati G, air destilasi, kacang hi&au segar, kacang tanah segar, kecambah
kacang hi&au, kecambah kacang tanah dan pepaya (menatah dan mendidih#.
".". Met'de
%ecambah dan buah ditimbang dalam beaker glass sebanyak 7 g. 'etelah itu ditambahkan
dengan >0 ml larutan buffer. ?arutan campuran tersebut disaring dengan kain mori dan filtrat
yang dihasilkan ditampung. ?arutan tersebut ada yang tidak dipanaskan(kelompok , <, >, ",
7, F, ), 6# dan ada yang dipanaskan (kelompok !, 0, , <, >#. %emudian masing$masing
tabung reaksi diberi label dan diisi dengan < ml larutan pati dan ditambahkan pula ke
dalamnya masing : masing tabung berbeda yaitu ml aHuadestilata, ml buffer p( >, ml
buffer p( 7, ml buffer p( ), dan ml buffer p( ! seperti tabel di bawah ini ;
/abung
?arutan pati < < < < <
Enzim I tidak dididihkan
(setelah inkubasi < menit#
" " " " "
1Huades < $ $ $ $
< Auffer p( > $ < $ $ $
> Auffer p( 7 $ $ < $ $
" Auffer p( ) $ $ $ < $
7 Auffer p( ! $ $ $ $ <
%elima tabung reaksi tersebut di$vorte4. %emudian di$inkubasi dalam waterbath >6
o
9 selama
< menit. 'etelah itu, < ml larutan enzim yang didinginkan atau dipanaskan tadi ditambahkan
ke masing : masing tabung reaksi dan di$vorte4. Cnkubasi selama 0 menit dilakukan kembali
terhadap tabung:tabung reaksi tersebut. 'etelah itu, 0,7 ml larutan reagen Aenedict
ditambahkan ke setiap tabung reaksi dan diukur besar -D ( Optical Density # pada J F<0.
*rafik hubungan antara nilai p( terhadap -D digambar.
(. HASIL PENGAMATAN
(asil percobaan tentang pengaruh p( yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas
enzim, dapat dilihat pada /abel dan *rafik .
/abel . ,engamatan @ilai 1bsorbansi pada ?arutan
%el
/abung

aHuades
<
p( >
>
p( 7
"
p( )
7
p( !
A K A<
0,!76 ,<"7 0,6)! 0,!!! 0,!<>
A> K A"
,>"6F ,>6"" ,<6>0 ,"6F6 ,""60
A7 K AF
0,<)0F 0,<<6! 0,!F6 0,<>66 0,<"7
A) K A6
0,6"<7 0,>0" 0,7F> ,0<"0 ,"F
A! K A0
0,<>) 0,6)! 0,60 0,<! 0,77<
A
A<
A>
0,!!"6
0,>>!
0,"<"6
0,!"76
0,<"<
0,<">
0,67F
0,!7)
0,7)0
0,)6)6
0,<<0
0,F0)6
0,!007
0,<060
0,F!>
%elompok A$A6 mengalami perlakuan enzim tidak didihkan dan kelompok A!$A>
mengalami perlakuan enzim didihkan. Dengan perincian kelompok A K A< + A! K A0
%acang (i&au 'egar, A> K A" + A %ecambah %acang (i&au, A7 K AF + A< ,epaya
Mentah, A) K A6 + A> ,epaya Matang.
*rafik . *rafik ,engamatan @ilai 1bsorbansi pada ?arutan

,ada /abel dan *rafik nilai absorbansi yang didapat oleh semua kelompok berbeda satu
dengan yang lain. Dapat dilihat bahwa nilai absorbansi pada kelompok A!$A> (enzim
mendidih# &ika dibandingkan dengan nilai absorbansi kelompom A$A6 (enzim tidak
mendidih# memiliki nilai yang &auh lebih rendah pada bahan dan p( yang sama.
). PEM&AHASAN
Aerdasarkan hasil pengamatan di atas, data dan grafik kelompok A$A6 dengan kelompok
A!$A> tidaklah sama. ,ada percobaan kelompok A$A6 enzim tidak dididihkan sedangkan
pada percobaan kelompok A!$A> enzim dididihkan dengan perlakuan p( yang sama dari
percobaan tersebut terdapat perbedaan hasil pengamatan. ,ada enzim yang tidak dididihkan
dihasilkan nilai -D berada ditingkat nilai absorbansi yang lebih tinggi, sedangkan pada
enzim yang dipanaskan cenderung nilai -D$nya berada ditingkat absorbansi yang lebih
rendah. (al tersebut terlihat bahwa enzim dipengaruhi oleh panas atau suhu, yang
ditun&ukkan dengan nilai absorbansinya. 'emakin tinggi suhunya, nilai absorbansinya
semakin turun, karena enzim mengalami inaktivasi pada suhu tinggi. Enzim memiliki suhu
optimum yaitu sekitar 6
0
$<>
0
9 atau maksimal "0
0
9 karena pada suhu "7
0
9 enzim akan
terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein, pernyataan ini sesuai dengan
/ranggono + 'etiad&i (!6!#. ,ada enzim yang dididihkan, enzim akan bertahap men&adi
inaktif karena ter&adi perubahan struktur enzim. 'esuai dengan pernyataan *aman +
'herrington (!!"#, bahwa suhu optimal enzim antara >7
o
9 dan "0
o
9. 'ehingga &ika suhu
berada di atas optimal, maka aktivitasnya akan berkurang yang terlihat dari menurunnya nilai
absorbansinya.
'edangkan pada pengaruh p( didapatkan bahwa setiap bahan memiliki nilai p( optimum
untuk melakukan aktivitas enzimnya, yang dapat dilihat dari nilai absorbansinya. ,ada bahan
yang tidak dipanaskan enzimnya dengan kacang hi&au segar diperoleh bahwa nilai absorbansi
tertinggi diperoleh pada pemberian p( >, pada kecambah kacang hi&au pada pemberian p( ),
pada pepaya mentah pada pemberian aHuades dan pada pepaya matang pada pemberian p( !.
'edangkan pada bahan yang dipanaskan enzimnya dengan kacang hi&au segar diperoleh
bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian p( >, pada kecambah kacang
hi&au pada pemberian aHuades, pada pepaya mentah pada pemberian aHuades dan pada
pepaya matang pada pemberian p( !. 'eharusnya, menurut *aman + 'herrington (!!"#
semakin besar atau basa p( yang digunakan maka semakin rendah nilai -D$nya dikarenakan
enzim mengalami denaturasi. 'uhu yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim tapi suhu
yang terlalu tinggi pun dapat mendenaturasi enzim. %etika temperatur meningkat, p( optimal
enzim adalah sekitar p( ) (netral# dan &ika medium men&adi sangat asam atau sangat alkalis
enzim mengalami inaktivasi. 1kan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan
asam atau alkalis, sedangkan aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. (al ini dapat
ter&adi karena ter&adi kesalahan saat praktikum saat pengukuran absorbasi atau mungkin &uga
setiap bahan yang berbeda memang memiliki p( optimumnya masing$masing.
=ntuk enzim hewan suhu optimal antara >789 dan "089, yaitu suhu tubuh. ,ada suhu di atas
dan di bawah optimalnya, aktivitas enzim berkurang. Di atas suhu 7089 enzim secara
bertahap men&adi inaktif karena protein terdenaturasi. ,ada suhu 0089 semua enzim rusak.
,ada suhu yang sangat rendah, enzim tidak benar$benar rusak tetapi aktivitasnya sangat
banyak berkurang, hal ini sesuai pernyataan *aman + 'herrington (!!"#. Enzim sebagai
protein akan mengalami denaturasi &ika suhunya dinaikkan. 1kibatnya daya ker&a enzim
menurun. 'uasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan
hilangnya secara total aktivitas enzim. ?arutan buffer adalah larutan yang tahan panas
terhadap perubahan p( dengan penambahan asam atau basa. Dengan menggunakan larutan
buffer inilah kita mendapatkan p( yang terkontrol dan tepat.
*. KESIMPULAN
L Enzim pada umumnya memiliki p( optimum ) atau sekitarnya sehingga ker&a enzim
optimum, karena suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein
dan hilangnya secara total aktivitas enzim.
L 'uhu optimum enzim yaitu >0$"0
o
9, pada suhu 70
o
9 enzim men&adi inaktif karena protein
terdenaturasi, dan pada suhu 00
o
9 enzim rusak.
L ?arutan Auffer digunakan untuk men&aga aktivitas enzim agar tidak rusak dan mengalami
aktivasi saat penambahan p(.
L @ilai absorbansi pada percobaan ini dapat menun&ukkan nilai aktivitas enzim yang
dipengaruhi oleh p( dan suhu tertentu.
+. DA,TAR PUSTAKA
1nonim. (!!0#. Ensiklopedi @asional Cndonesia.,/ 9ipta 1di ,ustaka. .akarta.
Fardiaz, '. (!!<#. Mikrobiologi ,angan . *ramedia ,ustaka. .akarta.
Fo4, ,.F. (!!#. Food Enzymology Mol <. Elsevier 1pplied 'cience. ?ondon.
*aman, ,.M + %.A. 'herrington. (!!"#. Clmu ,angan, ,engantar Clmu ,angan, @utrisi dan
Mikrobiologi. =niversitas *ad&ah Mada press. Nogyakarta.
%artasapoetra,1.*. (!!"#. /eknologi ,enanganan ,asca ,anen. Oineka 9ipta. .akarta.
?ee, .. M. (!!<#. Aiochemical Engineering. ,rentice (all Cnc. @ew .ersey.
Martoharsono, '. (!!"#. Aiokimia &ilid . *ad&ah Mada =niversity ,ress. Nogyakarta.
/ranggono,A.'. (!6!#. ,etun&uk ?aboratorium Aiokimia ,angan. ,usat 1ntar =niversitas
,angan dan *izi. Nogyakarta.
/ranggono + 'utardi. (!!0#. Aiokimia dan /eknologi ,asca ,anen. *a&ah Mada university
,ress. Nogyakarta.
5illiamson,%.? + ?.F.Fieser. (!!<#. -rganic E4periment )
th
Edition. D 9 (ealth ang
9ompany. =nited 'tates of 1merica.
5irahadikusumah, M. (!6!#. Aiokimia ; protein, enzim, dan asam nukleat. Cnstitut
/eknologi Aandung. Aandung.
+. LAMPIRAN
F.. ?aporan 'ementara
F.<. ?ampiran 1rtikel