PROTEIN

SYAFNIL
JURUSAN TEKNOLOGI PERTANIAN
FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS BENGKULU
2011/2012

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

PENDAHULUAN

Asal kata : Proteios (pertama)

Penting dalam kehidupan, antara
lain :
Semua enzim hewan dan
tumbuhan adalah protein.
Bersama lipid dan tulang
membentuk kerangka tubuh.
Membentuk otot, anti bodi dan
berbagai hormon.
Tahun 1800 telah diketahui
asam amino adalah unit protein
terkecil

prot
ein
1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

IKATAN PEPTIDA
Emil Fisher dan Franz (1902)
Holfmeister menemukan :
-asam amino membentuk
ikatan satu sama lain dengan
ikatan amida.
Ikatan amida ini disebut
ikatan peptida.
Dibentuk oleh gugus -amino
dari suatu asam amino dan
gugusan karboksil dari asam
amino lainnya.
1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

Ikatan Peptida

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

Polimer

Protein merupakan polimer dari asam amino

Protein biasanya terdiri dari 50 400 (+) asam amino
yang dihubungkan oleh ikatan polipeptida.

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

KLASIFIKASI ASAM AMINO

Aromatik
Non Polar

Basa (+)

Asam amino

Polar

Asam (-)

Berdasar gugus R (rantai samping)

KLASIFIKASI ASAM AMINO

Berdasarkan
kemampuan tubuh
dalam mensintesisnya

Asam amino esensial dan asam amino non esensial.

Asam amino esensial : asam amino yang tidak dapat disintesis
di dalam tubuh, tetapi diperoleh dari luar
(ex. melalui makanan)
Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat
disintesis di dalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.

Berdasarkan sifat
kelarutannya
di dalam air

Asam amino hidrofobik (karbon tidak dapat membuat ikatan

hidrogen dengan air) = Non polar
Alanin, Isoleusin, Leusin, Metionin, Fenilalanin, Prolin,
Triptofan, Tirosin, Valin
Asam amino hidrofilik (O dan N lebih mudah membentuk ikatan
hidrogen dengan air) = Polar
Gugus : - OH, - SH dan - NH2

Arginin, Aspargin, Asam Aspartat, Sistein, Asam Glutamat,

Glutamin, Glisin, Histidin, Lisin, Serin, Treonin
Berdasarkan sifat
asam & basa

1/29/16

Bersifat Asam : Rantai samping memiliki gugus COOH

Bersifat basa, memiliki gugus NH2
Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

1/29/16

Asam amino
non esensial

Asam amino
esensial

Arginin
Asparagin
Asam aspartat
Sistein
Asam glutamat
Glutamin
Glisin
Prolin
Serin
Tirosin

Alanin
Histidin
Isoleusin
Leusin
Lisin
Metionin
Fenilalanin
Treonin
Triptofan

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

Valin

Asam Amino Non Polar = Hidrofobik

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

Asam Amino Polar = Hidrofilik

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

10

Asam Aspartat
Bersifat basa, memiliki gugus NH2

Bersifat Asam memiliki

gugus COOH

Asam Glutamat
1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

11

Asam amino
Dengan Gugus R Aromatik

Fenilalanin, tirosin dan triptofan

Bersifat relatif non polar hidrofobik
Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol
Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen
penting untuk menentukan struktur enzim
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV
280 nm sering digunakan utk menentukan kadar
protein

Asam amino (ion dipolar)

Asam amino punya gugus karboksilat dan gugus amino

dalam sebuah molekul Dapat bereaksi dengan asam
dan basa, untuk membentuk ion dipolar atau zwitter ion

Punyai muatan positif dan negatif netral.

asam amino masih merupakan ion. Sehingga : titik
didih tinggi, larut dalam air, hampir tidak larut dalam
pelarut organik.

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

13

Titik isoelektrik

Titik isolistrik Titik / pH asam amino mempunyai muatan listrik

yang netral.

Titik isolistrik asam amino asam pada pH 3, diperlukan larutan yang lebih
asam untuk asam amino golongan ini untuk menambah proton gugusan
karboksilat kedua.
Titik isolistrik basa asam amino basa sekitar pH 9-10, diperlukan larutan yang
lebih basa untuk menghilangkan proton dari gugusan amonium kedua.

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

14

Fungsi
1. Kontraksi : Merubah energi kimia menjadi energi mekanik.
2. Pelindung
Protein
3. Cadangan makanan
4. Struktur : membentuk struktur organisme
5. Mengangkut zat-zat gizi
Mengangkut zat-zat gizi dalam saluran cerna melalui dinding saluran
cerna ke dalam darah.
6. Hormon : hormon tyroid, insulin dan epinefrin adalah protein
7. Enzim : Enzim sebagai katalisator
8. Pembentukan antibodi :
Kemampuan tubuh untuk melakukan detoksifikasi terhadap bahan
racun dikontrol oleh enzim di dalam hati.
Kekurangan protein kemampuan tubuh untuk menghalangi pengaruh
toksik berkurang.
9. Mengatur keseimbangan air
10. Memelihara netralitas tubuh, sebagai buffer untuk menjaga pH pada
taraf konstan.
1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

15

Klasifikasi protein
Protein fiber : berbentuk serat atau serabut .
Sifat
:Tidak larut dalam air, asam, basa, maupun etanol
Sumber : kulit, rambut, jaringan pengikat, tulang
Fungsi : struktur dan pelindung
Terbagi atas :
Collogen : jaringan pengikat tulang, gigi dan tendon.
Keratin : kulit, kuku, sayap dan rambut.

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

16

Protein globuler : berbentuk

bujur telur / lonjong
Sifat : larut dalam air, asam,
basa dan etanol
Contoh : albumin, globulin,
protamin, histon, semua
enzim dan antibodi

Myoglobin

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

17

UJI KUALITATIF
PROTEIN

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

18

Metode Biuret
Prinsip : Terbentuknya warna ungu (violet-purpulish) yang
dihasilkan ketika ion Cu membentuk kompleks dengan
rantai peptida ( senyawa mgd minimal 2 ikatan peptida,
peptida panjang dan semua protein) pada kondisi alkali.
Intensitas warna diukur pada panjang gelombang 540 nm

Uji biuret : untuk membuktikan molekul peptida dari protein. Reaksi

ini positif untuk protein yang memiliki gugus NH2, -CSNH2,
-C(NH)NH2 dan CONH2.
1/29/16

19
Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

METODA BIURET-2
Aplikasi : Digunakan untuk menentukan kadar protein pada serealia,
daging, kedelai, dan isolat protein.
Keuntungan :
Lebih murah daripada metode Kjeldahl
Cepat ( dapat selesai < 30 menit)
Metode paling sederhana untuk analisis protein
Tidak mendeteksi nitrogen dari senyawa non peptida atau non protein

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

20

Uji ninhidrin

Tujuannya untuk membuktikan asam amino bebas dalam protein

Reaksi positif jika terbentuk warna biru, kecuali prolin (kuning)

Aplikasi : Tidak digunakan secara luas untuk menghitung protein

dalam pangan.
Keuntungan : relatif cepat dibandingkan Kjeldahl
Kelemahan : Ketelitian rendah
Kurva standar kalibrasi harus dibuat untuk setiap kali
analisis.
1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

21

Uji xantoprotein

Tujuannya untuk membuktikan asam amino

tirosin, triptofan atau fenilalanin.
Reaksi pisitif jika terbentuk endapan putih dan
menjadi kuning jika dipanaskan.

1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

22

Metode Lowry
Prinsip : kombinasi reaksi Biuret dengan reduksi reagent
Folin Ciocalteau phenol (asam fosfomolibdat
fosfotungstat) oleh residu tirosin dan triptofan dalam protein.
Terbentuknya warna kebiruan diukur pada 750 nm
Aplikasi :
Tidak umum digunakan untuk protein dalam sistem pangan tanpa
diekstrak
Keuntungan :
Sangat sensitif : 50 -100 x lebih sensitif dari metode Biuret
Beberapa kali lebih sensitif dari metode Ninhidrin
Kurang dipengaruhi oleh kekeruhan sampel
Relatif sederhana ( 1 1,5 jam)
1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

23

Metode Kekeruhan (Turbidimetri)

Prinsip :
Konsentrasi rendah (3 10 %) asam trikloroasetat,
asam sulfosalisilat dan Kalium ferrisianida dalam
asam asetat dapat digunakan untuk menggumpalkan
ekstrak protein membentuk suspensi yang keruh dari
partikel protein.

Sekian
1/29/16

Kimia_Organik/Kimia_Hayati/Protein

24