Pernahkah kamu minum susu? Atau makan kacangkacangan?

Dalam menu sehari-hari

kamu, kadang terdapat kacang-kacangan, biji-bijian, buncis, telur ataupun daging. Bahan-
bahan tersebut semuanya mengandung protein. Apakah protein itu? Protein merupakan
polimer alam yang terbentuk dari banyak monomer asam amino yang saling berikatan
satu sama lain melalui ikatan peptida dengan reaksi polimerisasi kondensasi.

1. Asam Amino

Asam amino merupakan senyawaan dengan molekul yang mengandung gugus fungsional
amino (–NH2) maupun karboksil (–CO2H). Secara umum, struktur asam amino dapat
dituliskan seperti berikut.

R dapat berupa gugus alkil, suatu rantai karbon yang mengandung atom-atom belerang,
suatu gugus siklik atau gugus asam ataupun basa. Asam amino yang paling sederhana
adalah glisin. Perhatikan struktur glisin berikut.

Asam amino diperoleh dengan menghidrolisis protein, dan ditemukan 20 asam amino.
Asam amino ini dibedakan menjadi asam amino esensial dan asam amino nonesensial.
Asam amino esensial merupakan asam amino yang sangat penting untuk tubuh tetapi
tubuh tidak dapat membuat sendiri. Oleh karena itu, harus diperoleh dari luar yaitu dari
makanan. Contoh asam amino esensial adalah threonin, valin, leusin, isoleusin, lisin,
metionin, fenilalanin, tirosin, dan triptofan. Adapun asam amino nonesensial merupakan
asam amino yang dapat dibuat oleh tubuh sendiri. Contoh asam amino nonesensial adalah
glisin, alanin, serin, arginin, histidin, asam aspartat, asam glutamat, aspartin, glutamin,
sistein, dan prolin.

Perhatikan contoh rumus struktur asam amino esensial dan asam amino nonesensial pada
tabel berikut.
a. Sifat Asam Amino

Asam amino memiliki sifat-sifat, antara lain seperti berikut.

1) Sifat Asam Basa

Asam amino bersifat amfoter artinya dapat berperilaku sebagai asam dan mendonasikan
proton pada basa kuat atau dapat juga berperilaku sebagai basa dengan menerima proton
dari asam kuat. Pada pH rendah asam amino bersifat as am sedangkan pada pH tinggi
asam amino bersifat basa. Perhatikan keseimbangan bentuk asam amino berikut.

Pada kurva tersebut memperlihatkan bahwa pada pH rendah (larutan asam) asam amino
berada dalam bentuk ion amonium tersubstitusi dan pada pH tinggi (larutan basa) alanin
hadir sebagai ion karboksilat tersubstitusi. Pada pH pertengahan yaitu 6,02, asam amino
berada sebagai ion dipolar.

Jadi secara umum, asam amino dengan satu gugus amino dan satu gugus karboksilat dan
tidak ada gugus asam atau basa lain di dalam strukturnya, memiliki dua nilai pKa di
sekitar 2 sampai 3 untuk proton yang lepas dari gugus karboksil dan di sekitar 9 sampai
10 untuk proton yang lepas dari ion amonium serta memiliki titik isoelektrik di antara
kedua nilai pKa, yaitu sekitar pH 6.
Bagaimanakah sifat asam basa dari asam amino yang memiliki gugus asam atau basa
lebih dari satu? Asam aspartat dan asam glutamat memiliki dua gugus karboksil dan satu
gugus amino. Dalam asam kuat ketiga gugus tersebut berada dalam bentuk asam
(terprotonasi). Jika pH dinaikkan dan larutan menjadi lebih basa. Setiap gugus berturut-
turut melepaskan proton dan titik isoelektriknya berada pada pH 2,87.

2) Terdapat Muatan Positif dan Negatif pada Asam Amino

Asam amino dapat memiliki muatan positif dan muatan negatif tergantung pada pH
lingkungannya. Asam amino-asam amino yang berbeda muatan dapat dipisahkan
berdasarkan perbedaan muatannya. Metode yang digunakan adalah elektroforesis. Dalam
suatu percobaan elektroforesis yang umum, campuran asam amino diletakkan pada
penyangga padat, contohnya kertas dan penyangga itu ditetesi dengan larutan berair
hingga basah pada pH yang diatur.

Medan listrik kemudian dipasang melintang kertas. Asam amino yang bermuatan positif
pada pH tersebut akan bergerak ke katode yang bermuatan negatif. Asam amino yang
bermuatan negatif akan bergerak ke anode bermuatan positif. Gerakan ini berhenti bila
medan listrik dimatikan. Perhatikan gambar hasil percobaan elektroforesis asam amino ?
– alanin di samping.

Pada alat elektroforesis perpindahan asam amino dalam hal ini alanin dalam medan listrik
tergantung pada pH. Pada pH tinggi alanin bermuatan negatif dan bergerak ke anode
positif (Gambar 9.9 a) dan pada titik isoelektrik yaitu pH 6,02 alanin netral dan tidak
bergerak (Gambar 9.9 b), sedangkan pada pH rendah, alanin bermuatan positif dan
bergerak ke katode yang bermuatan negatif (Gambar 9.9 c).

3) Reaksi Asam Amino

Asam amino dapat menjalin reaksi pada gugus asam karboksilat atau amino.
Kedua jenis reaksi ini bermanfaat dalam modifikasi atau pelindung sementara bagi kedua
gugus tersebut, terutama sewaktu mengendalikan penautan asam amino untuk
membentuk peptida atau protein.

c) Reaksi Ninhidrin

Ninhidrin adalah reagen yang berguna untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan
konsentrasinya dalam larutan. Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik. Bila
bereaksi dengan asam amino akan menghasilkan zat warna ungu. Perhatikan reaksi
seperti berikut.

Hanya atom nitrogen dari zat ungu yang berasal dari asam amino, selebihnya terkonversi
menjadi aldehida dan karbon dioksida. Jadi, zat warna ungu yang dihasilkan dari asam
amino ? dengan gugus amino primer, intensitas warnanya berbanding lurus dengan
konsentrasi asam amino yang ada. Adapun prolina yang mempunyai gugus amino
sekunder bereaksi dengan ninhidrin menghasilkan warna kuning.

4) Ikatan Disulfida

Asam amino dapat membentuk ikatan disulfida (disulfida bond) dengan asam amino
yang lain yaitu ikatan tunggal S – S. Perhatikan terbentuknya ikatan disulfida dari reaksi
oksidasi dua unit sistein berikut.
b. Kegunaan Asam Amino

Dalam teknologi pangan asam amino ada yang menguntungkan tetapi juga ada yang
kurang menguntungkan.

1) Asam amino yang menguntungkan.

Contoh asam amino yang menguntungkan adalah dtriptofan yang mempunyai rasa manis
35 kali kemanisan sukrosa, sehingga dapat dijadikan sebagai bahan pemanis. Contoh
lainnya adalah asam glutamat yang sangat penting peranannya dalam pengolahan
makanan karena dapat menimbulkan rasa yang lezat. Dalam kehidupan sehari-hari
dikenal monosodium glutamat, di mana gugus glutamat akan bergabung dengan senyawa
lain sehingga menghasilkan rasa enak.

2) Asam amino yang merugikan.

Contoh putih telur (albumen) yang mengandung avidin dan mukadin, di mana asam
amino tersebut dapat mengikat biotin (sejenis vitamin B), sehingga biotin tidak dapat
diserap oleh tubuh.

2. Protein

Protein ialah biopolimer yang terdiri atas banyak asam amino yang berhubungan satu
dengan lainnya dengan ikatan amida (peptida). Protein memainkan berbagai peranan
dalam sistem biologis. Protein mengandung karbon, hidrogen, nitrogen, oksigen, sulfat,
dan fosfat.

a. Sifat-Sifat Protein

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam
aminonya. Berat molekul protein sangat besar sehingga bila protein dilarutkan dalam air
akan membentuk suatu dispersi koloidal. Molekul protein tidak dapat melalui membran
semipermiabel, tetapi masingmasing dapat menimbulkan tegangan pada membran
tersebut.

Ada protein yang larut dalam air, dan ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi semua
protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti etil eter. Bila dalam suatu larutan protein
ditambahkan garam, maka daya larut protein akan berkurang, akibatnya protein
mengendap. Prinsip ini digunakan untuk memisahkan protein dari larutannya. Proses
pemisahan protein seperti ini disebut salting out. Garam-garam logam berat dan asam-
asam mineral kuat ternyata baik digunakan untuk mengendapkan protein.

Prinsip ini dipakai untuk mengobati orang yang keracunan logam berat dengan memberi
minum susu atau makan telur mentah kepada pasien. Apabila protein dipanaskan atau
ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol
menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein. Selain itu penggumpalan
juga dapat terjadi karena aktivitas enzim-enzim proteolitik.

Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein,
menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter
(dapat bereaksi dengan asam maupun dengan basa). Daya reaksi berbagai jenis protein
terhadap asam dan basa tidak sama, tergantung dari jumlah dan letak gugus amino dan
karboksil dalam molekul. Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi
sebagai basa, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi ini dilakukan
elektrolisis, maka molekul protein akan bergerak ke arah katode. Sebaliknya, dalam
larutan basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan
negatif, sehingga molekul protein akan bergerak menuju anode. Pada pH tertentu yang
disebut titik isolistrik (pI), muatan gugus amino, dan karboksil bebas akan saling
menetralkan sehingga molekul bermuatan nol. Tiap jenis protein mempunyai titik
isolistrik yang berlainan. Perbedaan inilah yang dijadikan pedoman dalam proses-proses
pemisahan serta pemurnian protein.

b. Struktur Protein

Penyusun utama protein adalah urutan berulang dari satu atom nitrogen dan dua atom
karbon. Protein tersusun atas beberapa asam amino melalui ikatan peptida. Perhatikan
struktur molekul protein berikut ini.

Secara teoritik dari 20 jenis asam amino yang ada di alam dapat dibentuk protein dengan
jenis yang tidak terbatas. Namun diperkirakan hanya sekitar 2.000 jenis protein yang
terdapat di alam. Para ahli pangan sangat tertarik pada protein, karena struktur dan
sifatnya yang dapat digunakan untuk berbagai keperluan. Struktur protein dapat dibagi
menjadi sebagai berikut.

1) Struktur Primer
Susunan linier asam amino dalam protein merupakan struktur primer. Susunan tersebut
merupakan suatu rangkaian unik dari asam amino yang menentukan sifat dasar dari
berbagai protein dan secara umum menentukan bentuk struktur sekunder dan tersier.

2) Struktur Sekunder

Kekuatan menarik di antara asam amino dalam rangkaian protein menyebabkan struktur
utama membelit, melingkar, dan melipat diri sendiri. Bentuk-bentuk yang dihasilkan
dapat spriral, heliks, dan lembaran. Bentuk ini dinamakan struktur sekunder. Dalam
kenyataannya struktur protein biasanya merupakan polipeptida yang terlipat-lipat dalam
bentuk tiga dimensi dengan cabang-cabang rantai polipeptidanya tersusun saling
berdekatan.

Contoh bahan yang memiliki struktur sekunder ialah bentuk ? -heliks pada wol, bentuk
lipatan-lipatan (wiru) pada molekul-molekul sutra, serta bentuk heliks pada kolagen.
Perhatikan bentuk ? -heliks protein di samping. Pada struktur ini ikatan peptida, dan
ikatan hidrogen antara gugus N – H dan C = O berperan sebagai tulang punggung
struktur.

3) Struktur Tersier

Kebanyakan protein mempunyai beberapa macam struktur sekunder yang berbeda. Jika
digabungkan, secara keseluruhan membentuk struktur tersier protein.

Bagian bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan garam,
interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat
dalam mempertahankan struktur tersier protein. Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan-
ikatan nonpolar dari molekul-molekul, sedang ikatan-ikatan garam tidak begitu penting
peranannya terhadap struktur tersier molekul. Ikatan garam mempunyai kecenderungan
bereaksi dengan ion-ion di sekitar molekul. Perhatikan ikatan-ikatan pada struktur tersier
protein berikut.
4) Struktur Kuartener

Struktur primer, sekunder, dan tersier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida.
Akan tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu
protein, maka disebut struktur kuartener. Pada umumnya ikatan-ikatan yang terjadi
sampai terbentuknya protein sama dengan ikatan-ikatan yang terjadi pada struktur tersier.

c. Klasifikasi Protein

Protein dapat digolongkan berdasarkan berikut ini.

1) Struktur Susunan Molekul

Berdasarkan struktur susunan molekul, protein dibagi menjadi protein

fibriler/skleroprotein dan protein globuler/sferoprotein. Protein fibriler/skleroprotein
adalah protein yang berbentuk serabut. Protein ini tidak larut dalam pelarutpelarut encer,
baik larutan garam, asam, basa, ataupun alkohol. Berat molekulnya yang besar belum
dapat ditentukan dengan pasti dan sukar dimurnikan. Susunan molekulnya terdiri dari
rantai molekul yang panjang sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan
bila rantai ditarik memanjang, dapat kembali pada keadaan semula. Kegunaan protein ini
terutama hanya untuk membentuk struktur bahan dan jaringan.

Kadangkadang protein ini disebut albuminoid dan sklerin. Contoh protein fibriler adalah
kolagen yang terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot keratin pada rambut, dan
fibrin pada gumpalan darah. Protein globuler/sferoprotein yaitu protein yang berbentuk
bola. Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu, telur, dan daging.
Protein ini larut dalam garam dan asam encer; lebih mudah berubah di bawah pengaruh
suhu, konsentrasi garam, pelarut asam, dan basa dibandingkan protein fibriler. Protein ini
mudah terdenaturasi, yaitu perubahan susunan molekul yang diikuti dengan perubahan
sifat fisik dan fisiologinya seperti yang dialami oleh enzim dan hormon.
2) Kelarutan

Berdasarkan kelarutannya, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa kelompok, yaitu
albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin. Albumin, larut dalam air dan
terkoagulasi oleh panas. Contohnya albumin telur, albumin serum, dan laktalbumin
dalam susu. Globulin, tidak larut dalam air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan
garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsentrasi tinggi (salting out).
Contoh globulin adalah miosinogen dalam otot, ovoglobulin dalam kuning telur, amandin
dari buah almonds, legumin dalam kacang-kacangan.

Glutelin, tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam/basa encer. Contohnya
glutelin dalam gandum dan oriznin dalam beras. Prolamin atau gliadin, larut dalam
alkohol 70 – 80% dan tak larut dalam air maupun alkohol absolut. Contohnya gliadin
dalam gandum, hordain dalam barley, dan zein dalam jagung.

Histon, larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Histon dapat mengendap
dalam pelarut protein lainnya. Histon yang terkoagulasi karena pemanasan dapat larut
lagi dalam larutan asam encer. Contohnya globin dalam hemoglobin.

Protamin, protein paling sederhana dibanding proteinprotein lain, tetapi lebih kompleks
daripada pepton dan peptida. Protein ini larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.
Larutan protamin encer dapat mengandung protein lain, bersifat basa kuat, dan dengan
asam kuat membentuk garam kuat. Contohnya salmin dalam ikan salmon, klupein pada
ikan herring, skombrin (scombrin) pada ikan mackarel dan spirinin (cyprinin) pada ikan
karper.

3) Adanya Senyawa Lain pada Protein

Berdasarkan keberadaan senyawa lain pada protein, maka protein dibagi menjadi protein
konjugasi dan protein sederhana. Protein konjugasi yaitu protein yang mengandung
senyawa lain yang nonprotein.Contohnya hemoglobin darah. Protein pada heme yaitu
suatu senyawaan besi kompleks berwarna merah. Protein sederhana yaitu protein yang
hanya mengandung senyawa protein.

4) Tingkat Degradasi

Protein dapat dibedakan menurut tingkat degradasinya. Degradasi merupakan tingkat

permulaan denaturasi.

a) Protein alami adalah protein dalam sel.

b) Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein.

Pada tingkat permulaan denaturasi, dapat dibedakan menjadi protein turunan primer
(protein dan meta-protein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan peptida).
Protein turunan primer merupakan hasil hidrolisis yang ringan, sedangkan protein
turunan sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat. Protein adalah hasil hidrolisis oleh
air, asam encer, atau enzim, yang bersifat tidak larut. Contohnya adalah miosan dan
endestan.

Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih lanjut oleh asam dan alkali dalam asam
serta alkali encer tetapi tidak larut dalam larutan garam netral. Contohnya adalah asam
albuminat dan alkali albuminat. Proteosa bersifat larut dalam air dan tidak terkoagulasi
oleh panas. Diendapkan oleh larutan (NH4)2SO4 jenuh.

Pepton juga larut dalam air, tidak terkoagulasikan oleh panas, dan tidak mengalami
salting out dengan amonium sulfat, tetapi mengendap oleh pereaksi alkohol seperti asam
fosfotungstat.

Peptida merupakan gabungan dua atau lebih asam amino yang terikat melalui ikatan
peptida.

d. Kegunaan Protein bagi Tubuh

Protein mempunyai fungsi, antara lain seperti berikut.

1) Sebagai Enzim

Hampir semua reaksi biologi dipercepat oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang
disebut enzim, mulai dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbon
dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom. Sampai saat ini lebih dari
seribu enzim telah dapat diketahui sifat-sifatnya dan jumlah tersebut masih terus
bertambah.

2) Alat Pengangkut dan Alat Penyimpan

Banyak molekul dengan massa molekul relatif (Mr) kecil serta beberapa ion dapat
diangkut atau dipindahkan oleh protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut
oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Ion besi
diangkut dalam plasma darah oleh transterin dan disimpan dalam hati sebagai kompleks
dengan feritin, suatu protein yang berbeda dengan transferin.

3) Pengatur Pergerakan

Protein merupakan komplek utama daging. Gerakan otot terjadi karena adanya dua
molekul protein yang saling bergeseran. Contohnya pergerakan flagela sperma
disebabkan oleh protein.

4) Penunjang Mekanis

Kekuatan serta daya tahan kulit dan tulang disebabkan adanya kalogen yaitu suatu protein
berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut.
5) Pertahanan Tubuh/Imunisasi

Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat
mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh
seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain. Protein ini pandai sekali membedakan benda-
benda yang menjadi anggota tubuh dengan benda-benda asing.

6) Media Perambatan Impuls Saraf

Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor. Misalnya rodopsin, yang
bertindak sebagai reseptor/penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.

7) Pengendalian Pertumbuhan

Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat memengaruhi fungsi
bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan. Untuk menguji protein
dalam suatu bahan, lakukan kegiatan berikut ini.

Uji Protein

A. Tujuan

Menguji adanya protein terhadap beberapa jenis bahan.

B. Alat dan Bahan

C. Cara kerja:

1. Uji Timbel (II) Asetat

a. Ke dalam tabung reaksi yang berisi kira-kira 0,5 mL larutan NaOH 6 M, tambahkan 1
mL larutan putih telur. Didihkan selama 2 menit dengan penangas air, lalu dinginkan.
Kemudian asamkan dengan kira-kira 2 mL CH3COOH 3 M. Tutuplah tabung dengan
kertas saring yang dibasahi timbel (II) asetat.
b. Panaskan tabung reaksi tersebut dengan penangas air dan amati perubahan yang terjadi
pada kertas timbel (II) asetat.

c. Ulangi percobaan ini untuk putih telur, susu, gelatin, agar-agar, dan kapas.

2. Uji Xantoproteat

a. Ambil putih telur dan tambahkan 2 tetes larutan HNO3 pekat. Panaskan 1 – 2 menit
dengan penangas air. Amati warna yang terjadi, setelah dingin tambahkan NaOH 6 M
tetes demi tetes.

b. Ulangi untuk susu, gelatin, agar-agar, dan kapas.

3. Uji Biuret

a. Ambil 1 mL larutan putih telur, tambahkan 2 – 3 tetes larutan CuSO4 1%. Kemudian
ditambah 1 mL NaOH 0,1 M. Amati yang terjadi!

b. Ulangi percobaan ini untuk susu, gelatin, agar-agar, dan kapas.

D. Hasil Percobaan