TUGAS MATA KULIAH BIOKIMIA

Dosen : Drh. Dyah Ayu Oktavianie M.Biotek

STRUKTUR TERSIER PROTEIN

Nama : Farras Shanda

NIM : 105130103111003

Kelas :A

PROGRAM KEDOKTERAN HEWAN

UNIVERSITAS BRAWIJAYA
MALANG
2010
 Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur tiga dimensi
yang dinamakan struktur tersier. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Struktur ini terbentuk
karena pelipatan antara rantai alfa-helix,konformasi beta,maupun golongan poli peptide membentuk
protein globulart.Kemantapan struktur tersier protein di tentukan oleh ikatan kovalen peptide dan
disulfide,jika ikatan non kovalen antara gugus rantai samping poli peptide, dengan demikian, sruktur
menjadi lebih rumit. Sebagai contoh mio globin yang mempunyai M r 16.700 dan mengandung 153
asamamino. Struktur ini cukup stabil karena adanya ikatan hydrogen dan ikatan elektrostatik lainnya.

Struktur tersier menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri. Pelipatan
ini dipengaruhi oleh interaksi antargugus samping (R) satu sama lain. Terbentuk karena adanya
pelipatan membentuk struktur yang kompleks seperti yang terdapat pada palagraph pertama.
Pelipatan distabilkan oleh Interiaksi ionik, Ikatan hidrogen, Gaya Dispersi Van Der Waals, Jembatan
Sulfida. Inilah penjelasannya:

Interiaksi ionik

Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus –NH2 tambahan) dan
gugus negatif (–COOH tambahan).

Ikatan Ionik

Ikatan hidrogen

Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan hidrogen
yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa
banyak terdapat gugus seperti –OH, –COOH, –CONH2 atau –NH2 yang bisa membentuk ikatan
hidrogen.
 Ikatan hidrogen

Gaya Dispersi Van Der Waals

Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang cukup
panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat membentuk ikatan dengan dipol
berlawanan pada gugus samping lain.

Ikatan Van Der Waals

Jembatan Sulfida

Jembatan Disulfida
Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida dengan –SH
pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen.
 DAFTAR PUSTAKA

- Yepyhardi, 2010. Struktur molekul protein.

http://sciencebiotech.net/struktur-molekul-protein/
- Abdul hamid toha,2005.biokimia metabolism biomolekul,alfabeta.undip
- drs. Syukri s. 1999. Kimia dasar jilid 3. ITB . bandung
- http://www.ad4msan.com/2009/05/protein.html