Asam Amino dan Protein

T. Miftah Ibrahim, S.TP, M.Sc

Pengertian

Protein adalah polimer dari asam amino yang dihubungkan dengan

ikatan peptida yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N.
Proporsinya adalah sbb:
5055% carbon,
67% hydrogen,
2023% oxygen,
1219% nitrogen,
Molekul yang sangat vital untuk organisme terdapat di semua sel
Polimer disusun oleh 20 macam asam amino standar
Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan
asam amino
Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya
Di dalam tumbuhan, protein dapat disusun atau dibentuk
dari unsur N yang berasal dari bahan anorganik misalnya
nitrat, nitrit, amonia.
Pada manusia dan hewan, protein tidak dapat langsung
disusun dari unsur N yang berasal dari senyawa anorganik
melainkan melalui senyawa yang disebut asam amino
Asam-asam amino penyusun
protein

Asam amino adalah senyawa organik

yang mengandung gugus amino (-NH2)
dan gugus karboksil.
Tiga tangan dari atom C selalu
mengikat gugus yang sama yang selalu
dipunyai oleh semua asam amino.
Sedangkan tangan yang lain mengikat R
Jenis R inilah yang membedakan
senyawa asam amino yang satu dan
yang lainnya.
Asam amino endogen : dibuat dan disusun oleh tubuh
selama proses metabolisme berlangsung, yaitu sebagai hasil
reaksi antara sisa dari senyawa karbohidrat dan gugus
NH2 yg dikeluarkan oleh glutamin.
Contoh asam amino endogen/ non esensial : arginine, alanine,
asparagine, aspartic acid, cysteine glutamine, glutamic acid,
glycine, proline, serine, dan tyrosine
Asam amino Eksogen : golongan asam amino yang tidak
dapat diproduksi oleh tubuh. Sehingga harus didapatkan
dari asupan makanan sehari-hari,
Contoh asam amino eksogen/esensial : isoleucine, leucine, lysine,
methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan, dan valine.
Sifat-sifat Asam Amino

Padat
Kristal
Titik didih tinggi
Sangat larut dalam air, polar dan membentuk ion-ion.
Gugus amino (NH2) : basa kuat dan dpt menarik ion
H+ dari H2O membentuk NH3+
Penggolongan asam amino
20 asam amino utama penyusun protein
Dibagi berdasar sifat gugus R:
1. Asam amino dengan gugus R non polar alifatik
2. Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan negatif
(asam)
4. Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif
(basa)
5. Asam amino dengan gugus R aromatis
 Asam amino dengan gugus R non polar alifatik

Memiliki gugus R alifatik

Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I)
biasa terdapat di bagian dlm protein.
Prolin berbeda dgn a.a siklis. Tapi mempunyai byk
kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini.
Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan
lipid
Asam amino dengan gugus R non polar alifatik
Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan

Memiliki gugus R yang tidak bermuatan

Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air
Cenderung terdapat di bagian luar protein
Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH
tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan
sistein membentuk ikatan disulfide
(-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari
2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)
Asam amino dengan gugus R polar tak bermuatan
 Asam amino dengan gugus R polar bermuatan
negatif (Asam)

Aspartat dan glutamat

Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya
bermuatan (-) / acid pada pH 7
Asam amino dengan gugus R polar bermuatan
negatif (Asam)
Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif
(Basa)

Lisin, arginin, dan histidin

Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya
Bersifat polar terletak di permukaan protein dapat mengikat
air.
Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus
imidazol) dibanding
lisin gugus amino
arginin gugus guanidino
Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis
sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran
proton
Asam amino dengan gugus R polar bermuatan positif
(Basa)
 Asam amino dengan gugus R aromatis

Fenilalanin, tirosin dan triptofan

Bersifat relatif non polar hidrofobik
Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg hidrofobik
Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol
Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen penting untuk
menentukan struktur ensim
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV 280 nm
sering digunakan utk menentukan kadar protein
Asam amino dengan gugus R aromatis
Ikatan Peptida

Ikatan peptida dibentuk melalui reaksi antara gugus amineg

(NH2) asam amino 1 dan gugus karboksil (COOH )
amino 2
Melalui gugus amino dan karboksil maka terbentuklah
ikatan-ikatan peptida sehingga menjadi di, tri, polipeptida
yang disebut Protein
Ikatan peptida bersifat planar
Polipeptida
Protein
Struktur Protein
Struktur Primer
Urutan asam amino
Sifat kovalen pada ikatan peptida, stabil, tidak dipengaruhi oleh : pH, pelarut.
Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar
R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang
Struktur Sekunder
-helix (spiral) atau sheet karena ikatan hidrogen antar gugus -CO- dan -
NH-pada polipetida
Gugus karbonil dari setiap asam amino membentuk ikatan hidrogen dengan
gugus amino dari asam amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida
Struktur Tersier
Struktur polipeptida karena interaksi antara gugus R (kovalen: jembatan S-S,
dan interkasi lemah: hidrogen, elektronik, interaksi dipole, vander waals)
Hasil interaksi : pelipatan helix struktur globular, gugus R yang hidrofobik
disembunyikan di dalam lipatan protein menjadi sangat larut dlm air. Contoh :
insulin, hemoglobin dan albumin telur
Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan garam, ikatan hidrogen, atraksi
hidrofobik.
Struktur Kuartener
Struktur karena interaksi antara polipeptida satu dengan yang lain
Denaturasi
Denaturasi adalah perubahan struktur protein yang
kompleks menjadi struktur yang lebih sederhana yang
diakibatkan oleh faktor-faktor fisik maupun kimia.
Denaturasi dapat pula didefinisikan sebagai perubahan yang
besar dalam struktur alami yang tidak melibatkan perubahan
dalam urutan asam-amino
Denaturasi biasanya dapat menimbulkan perubahan
beberapa sifat fisik dan fungsional misalnya kelarutan .
Protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya.
Lapisan molekul bagian dalam yang bersifat hidrofobik akan
keluar sedangkan bagian hidrofilik akan terlipat ke dalam.
Viskositas akan bertambah karena molekul mengembang
menjadi asimetrik.
Denaturasi karena Panas

Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen

dan interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena
suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetik dan
menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau
bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul
tersebut.
Beberapa makanan dimasak untuk mendenaturasi protein
yang dikandung
Denaturasi karena Asam dan basa

Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat

mencapai pH isoelektris yaitu pH dimana protein memiliki
muatan positif dan negatif yang sama, pada saat inilah
protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan
meningkat dan timbulnya gumpalan.
Denaturasi karena Garam logam berat

Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan

halnya asam dan basa. Garam logam berat umumnya
mengandung Hg+2, Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd+2 dan logam lainnya
dengan berat atom yang besar.
Reaksi yang terjadi antara garam logam berat akan
mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam yang
tidak larut
Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi.
Protein dapat saja mengendap, tetapi dapat kembali ke
keadaan semula (flokulasi)
Denaturasi yang diawali dengan proses koagulasi,
diantaranya disebabkan oleh faktor pemanasan, asam,
enzim-enzim, perlakuan mekanis dan penambahan
garam.
 Fungsi Protein

Katalis
(Enzim)
Regulator Energi

Respon Imun (antibody)

Sarana Transportasi

Pembangun Struktur
Protein darah :
albumin : menjaga tekanan osmosis
protrombin dan fibrinogen : proses pembekuan darah
gamma- globulin : kekebalan
Protein struktur :
Kuku, tanduk, rambut, otot, bagian non mineral gigi dan tulang
Sebagai enzim : katalisator
Pengaturan proses-proses : hormon (insulin, growth hormone)
Sebagai racun/bisa : ular, laba-laba, bakteri (Clostridium tetani)
Antibiotik
Protein pembangun struktur
Rambut
Protein transport
Haemoglobin pembawa O2
Respon Imun
Antibodi
Regulator Energi
Sistem kontraksi otot
Katalis
Enzim
Proses dalam sistem hidup dikatalisis enzim yang merupakan
protein
Sifat-sifat fisikokimia protein
Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada
jumlah dan jenis asam aminonya.
Berat molekul protein sangat besar
Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat
larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam
pelarut lemak.
Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, daya
larut protein akan berkurang, akibatnya protein akan
terisah sebagai endapan. Peristiwa pemisahan protein ini
disebut salting out.
Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol
maka protein akan menggumpal.
Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa
Sumber-sumber protein
Fruit
Fat, Oils, Sweets
2%
3%

Vegetable
6%

Dairy
17%

Meat
54%

Bread
19%