BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Dalam sistem biologi reaksi kimia selalu memerlukan katalis . Enzim

adalah salah satu yang berfungsi sebagai biokatalisator. Enzim merupakan
senyawa protein yang dapat mengatalisi reaksi-reaksi kimia dalam sel dan
jaringan makhluk hidup. Enzim bersifat sangan spesifik baik jenis maupun reaksi
substratnya.

Dalam tubuh manusia sendiri terdapat berjuta-juta enzim yang mana peran
masing-masing enzim tersebut sangat spesifik. Untuk itulah kemudian ada suatu
system penamaan enzim. Dalam tata cara penamaan enzim, biasanya diawali
dengan nama substrat dan di akhiri dengan akhiran –ase. Sebagai contoh enzim
sucrose, enzim ini berperan secara spesifik dalam menghidrolisis sukrosa. Lalu ada
lagi enzim lipase, yang berperan dalam hidrolisis lemak (lipid).

Ada begitu banyak jenis enzim, masing-masing memiliki

kecepatan bekerja yang berbeda-beda. Hal yang berkaitan dengan sebebrapa cepat
enzim bekerja inilah yang disebut dengan Kinetika Enzim. Dalam makalah ini ,
kami berharap semoga pembaca dapat lebih memahami apa yang dimaksud
dengan kinetika enzim dan hubungannya dengan persamaan Michaelis-Menten.
B. Rumusan Masalah

Rumusan masalah dari makalah ini yaitu:

1. Apa yang dimaksud dengan Kinetika Enzim ?

2. Factor-fartor apa saja yang mempengaruhi kerja kinetika enzim?

3. Apa hubungan kinetika enzim dengan persamaan Michaelis-Menten ?

C. Tujuan

Tujuan dari makalah ini yaitu:

1. Untuk mengetahui apa yang dimaksud dengan kinetika enzim.

2. Untuk mengetahui factor-faktor yang mempengaruhi kerja kinetika

enzime

3. Untuk mengetahui apa hubungan kinetika enzim dengan persamaan

Michaelis-Menten.
 BAB II

PEMBAHASAN

A. Kinetika Enzim

Enzim adalah molekul protein yang biasanya memanipulasi molekul lain -

substrat enzim. Ini target molekul mengikat ke situs aktif enzim dan diubah
menjadi produk melalui serangkaian langkah yang dikenal sebagai mekanisme
enzimatik.Mekanisme ini dapat dibagi ke dalam mekanisme tunggal-substrat dan
multiple-substrat. Studi kinetik pada enzim yang hanya mengikat satu substrat,
seperti isomerase triosephosphate, bertujuan untuk mengukur afinitas dengan
enzim yang mengikat ini substrat dan tingkat turnover.

Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada
kinetika enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi.
Mempelajari kinetika enzim dalam hal ini dapat mengungkapkan mekanisme
katalitik enzim, perannya dalam metabolisme, bagaimana aktivitasnya
dikendalikan, dan bagaimana suatu obat atau agonis dapat menghambat sebuah
enzim.

Kinetika enzim merupakan bidang biokimia yang terkait dengan

pengukuran kuantitatif dari kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan
pemeriksaan sistematik faktor-faktor yangg mempengaruhi kecepatan tersebut.
Analisis kinetik memungkinkan para ahli merekonstruksi jumlah dan urutan tahap-
tahap individual yang merupakan perubahan substrat oleh enzim menjadi produk.

Mempelajari kinetik enzim juga merupakan dasar untuk mengidentifikasi

kekuatan pengobatan dari obat tertentu yang secara selektif menghambat kecepatan
proses yang dikatalisis oleh enzim. Bersama dengan mutagenesis yang disengaja
dan teknik lain yang mengganggu struktur protein, analisis kinetik juga
mengungkapkan secara mendalam mekanisme katalitik.
 Aktivitas seperangkat enzim yg seimbang dan lengkap merupakan dasar
penting untuk mempertahankan homeostasis. Pemahaman tentang kinetik enzim
penting untuk memahami bagaimana stress fisiologis seperti anoksia, asidosis atau
alkalosis metabolik, toksin dan senyawa farmakologik mempengaruhi
keseimbangan tersebut.

Persamaan kesetimbangan di bawah menjelaskan reaksi satu molekul dari

masing-masing substrat A dan B untuk membentuk satu molekul dari masing-
masing produk P dan Q.

A + B « P + Q (i)

Tanda panah ganda menunjukkan reversible (terbalikan). Jika A dan B

dapat membentuk P dan, maka P dan Q juga dapat membentuk A dan B. Dengan
demikian penentuan suatu reaktan sebagai “substrat” atau “produk” sedikit banyak
bersifat arbitrerkarena produk suatu reaksi yang dituliskan dalam satu arah adalah
substrat bagi reaksi yang berlawanan. Namun, istilah “produk” sering digunakan
untuk menandai reaktan yang pembentukannya menguntungkan secara
termodinamis.

A + B ® P + Q (ii)

Tanda panah satu arah menunjukkan irreversible (tidak terbalikan).

Digunakan untuk menjelaskan reaksi di dalam sel hidup tempat produk reaksi
diatas segera dikonsumsi oleh reaksi selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim. Oleh
karena itu, pengeluaran segera produk P atau Q secara efektif meniadakan
kemungkinan terjadinya reaksi kebalikan sehingga persamaan (ii) secara
fungsional menjadi irreversibel pada kondisi fisiologis. Contohnya adalah ketika
kita bernapas.
B. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan kinetika Enzim

1. Suhu

Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang
menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi
kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi
berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein,
maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila
terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan
demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya
pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat
menaikkan kecepatan reaksi.

Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang

tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan
dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy
kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat
mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi
dari enzim. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang
disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur
tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi. Enzim pada
umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Sebaliknya, enzim pada
mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung
berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang
lebih 100°C.

Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu.

Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim
meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu
tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan
suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim
akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30° – 40°C.
Q10 atau koefisien suhu yaitu faktor yang meningkatkan proses biologis bila suhu
naik 100 C. Umumnya enzim yang stabil pada peningkatan suhu maka Q10 = 2

2. PH

Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi

aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap
enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH
optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5
(agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).
(e-dukasi.2010).

Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH

lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan
ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap
efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat.
Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi
dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan
menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang
dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH
optimum. Enzim intrasel bekerja optimum antara pH 5-9. Hilangnya atau
tambahnya muatan akan merugikan atau membuat enzim tidak aktif.
(Gambar. Efek pH pada aktivitas enzim. Sebagai contoh, suatu enzim bermuatan
negatif (EH-) berikatan dengan substrat bermuatan positif (SH+). Dalam gambar,
proporsi (%) SH+ [\\\] dan EH- [///] diperlihatkan sebagai fungsi pH. Hanya di
daerah berarsir silang baik enzim maupun substrat memiliki muatan yang sesuai.)

3 . Persamaan Michaelis-Menten dan Hill (Model Pengaruh Kadar Substrat)

Pada pembahasan berikut, reaksi enzim dianggap seolah-olah hanya

memiiki satu substrat dan satu produk. Sementara kebanyakan enzim memiliki
lebih dari satu substrat, prinsip-prinsip yang dibahas di bawah juga berlaku bagi
enzim dengan banyak substrat. Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan
konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi.

Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak

antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian
enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif
enzim ini hanya menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar,
makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif
tersebut. Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan
hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini,
bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya
konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak
bertambah besar.

Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi

bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan
substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim
selanjutnya. Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila substrat cocok
dengan enzim naka kinerja enzim juga akan optimal

Untuk suatu enzim tipikal, peningkatan konsentrasi substrat akan

meningkatkan v1 hingga tercapai nilai maksimal Vmax . Jika peningkatan lebih
lanjut konsentrasi substrat tidak meningkatkan v1, enzim dikatakan “jenuh” oleh
substrat. Perhatikan bahwa bentuk kurva yang menghubungkan aktivitas dengan
konsentrasi substrat tampak hiperbolik. Pada setiap saat, hanya molekul substrat
yang berkaitan dengan enzim dalam bentuk kompleks

v1 = Vmax[S] / Km + S

Keterangan:
v1 à kecepatan reaksi.

Vmax à kecepatan maksimum.

S à substrat

Km à kadar substrat yang memberikan kecepatan reaksi separuh kecepatan

reaksi maksimal pada kadar enzim tertentu.

Tergantung pada kecepatan reaksi inisial kadar S dan Km dapat digambarkan

dengan mengevaluasi persamaan tersebut dibawah 3 keadaan:

1. Jika kadar S < kadar Km. v sesuai kadar S

Maka untuk menentukan aktivasi enzim digunakan substrat yang di bawah

2. Jika kadar S > kadar Km. v = V

“Maka harus pada kondisi optimal”

3. Bagaimana kalau kadar S = Km. v = ½ V. Maka:

(Gambar 8-5. Plot timbal-balik ganda atau plot Lineweaver-Burk 1/v, versus 1/[S]
yang digunakan untuk mengevaluasi Km dan Vmax.)

ES yang dapat diubah menjadi produk. Kedua, konstanta kesetimbangan untuk

pembentukan kompleks enzim-substrat tidaklah besar tanpa batas.

(Gamar. Efek konsentrasi substrat pada kecepatan awal

suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim)

4. Konsentrasi enzim

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar

konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi
enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

Jika terdapat kelebihan substrat (titik A dan B di Gambar 8.4), hanya

sebagian enzim yang mungkin berada dalam bentuk kompleks ES. Dengan
demikian di titik A atau B, peningkatan atau penurunan [S] akan meningkatkan
atau menurunkan jumlah kompleks ES disertai perubahan yang sesuai di v1. Di
titik C (Gambar 8.4), pada hakikatnya semua enzim terdapat dalam bentuk
kompleks ES. Karena tidak ada enzim bebas yang tersedia untuk membentuk ES,
peningkatan lebih lanjut [S] tidak dapat meningkatkan laju reaksi. Dalam kondisi
ini, v1semata-mata bergantung pada—dan karenanya dibatasi oleh—kecepatan
disosiasi (penguraian) produk enzim tersebut sehingga enzim ini dapat mengikat
lebih banyak substrat.
5. Aktifator dan inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim

dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim
amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim
dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks
enzim-inhibitor.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

Ø Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul

tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim.
Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada
rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan
konsentrasi substrat.

Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini
besaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan
bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan
menambah konsentrasi substrat.

Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing

dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim
yang bekerja pada substrat oseli suksinat.

 Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi

substrat
 Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur
substrat.
 Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim
bebas yang tersedia untuk mengikat substrat, yi, untuk membentuk ES dan
akhirnya menghasilkan produk.
(Gambar 8-5. Plot timbal-balik ganda atau plot Lineweaver-Burk 1/v, versus 1/[S]
yang digunakan untuk mengevaluasi Km dan Vmax.)

Ø Inhibitor nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada

bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah
sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat
dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan
substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan
perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan
substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun
dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan
dengan menambahkan konsentrasi substrat.

 Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat

 Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax, tetapi tidak
mempengaruhi Km.
 Inhibitor nonkompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan
inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap
substrat.
 (Gambar 8-10. Plot Lineweaver-Burk untuk inhibisi non-kompetitif sederhana.)

C. Kegunaan inhibitor

Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering

digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai
obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi
pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan
dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai
contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung
dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan
memblok pernapasan sel.
 BAB III

PENUTUP

A. Kesimpulan

Kesimpulan yang diperoleh dari makalah ini yaitu:

1.) Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim. Pada
kinetika enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi.

2.) Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja kinetika enzim yaitu: suhu, PH,
konsentrasi substrat / Persamaan Michaelis-Menten dan Hill, konsentrasi enzim
dan inhibisi.

3.) Hubungan antara persamaan michaelis-Menten dengan kinetika enzim yaitu:

persamaan Michaelis-Menten atau pengaruh konsentrasi subtrat dapat
mempercepat ataupun memperlambat laju kinetika enzim.

B. Saran

Makalah ini masih jauh dari kesempurnaan oleh karena itu saran dan
kritik yang bersifat membangun sangat diperlukan untuk menjadikan makalah ini
lebih baik lagi.
 DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2011. “enzim”.http://www.scribd.com/doc/73819805/enzim. Diakses

pada tanggal 17 desember 2017

Anonim. 2011. “parameter-michaelis-menten”.

Http://artikelteknikkimia.blogspot.com/2011/12/parameter-michaelis-
menten.html. diakses pada tanggal 17 desember 2017

Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth

Publisher. New York.

Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.

Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.

Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.

Tama,Northma. 2011. “kinetika enzim”.