PROTEIN

PENDAHULUAN
Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama ialah
sebagai unsur pembentuk struktur sel misalnya dalam rambut, wol, kolagen, jaringan
penghubung, membran sel, dan sebagainya. Sebagai protein aktif misalnya enzim
mempunyai peran sebagai biokatalisator, selain enzim adalah hormon.
Untuk itu diharapkan setelah mengikuti kuliah ini, mahasiswa dapat :
1. Klasifikasi jenis asam amino
2. Menggambarkan stereo kimia asam amino
3. Menulis reaksi kimia asam amino
4. Menggambarkan dan menjelaskan ikatan pada peptida
5. Menjelaskan sintesis rantai polipeptida
6. Menggambarkan keadaan dari protein
7. Mengklasifikasi protein
8. Menjelaskan organisasi struktur protein
1. Menjelaskan terjadinya denaturasi protein
POKOK MATERI
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari unsur
C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit asam
amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino
yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik,
dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada (gambar 4.1). Gugus R sangat
bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam
protein.
Gambar 4.1. Asam amino
Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R
tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan
dua senyawa yang berbeda tetapi mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya
adalah isomer bayangan cermin / enansiomer.
Pada asam amino terjadi reaksi sintesis dan hidrolisis (gambar 4.2)
Gambar 4.2. Reaksi sintesis dan hidrolisis asam amino
Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis asam amino dengan sifat pada gugus R
yang khas (gambar 4.3)
A. Klasifikasi asam amino
Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni :
1. Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub
Gambar 4.3. Asam amino gugus R tidak mengutup
Asam amino (gambar 4.3) dibagi menjadi beberapa golongan yakni lima asam amino yang
mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina, valina, dan prolina), dua dengan R
aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina).
1. Asam amino dengan gugus R mengutub tidak bermuatan
Gambar 4.4. Asam amino gugus R menungub tidak bermuatan
Asam amino golongan (gambar 4.4) ini lebih mudah larut dalam air, karena gugus R
mengutub dapat membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina,
treonina, dan tirosina disebabkan oleh gugus hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh
gugus amida, dan pada sisteina oleh gugus sulfidril (-SH).
1. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
Asam amino asam (gambar 4.5) mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan
asal glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil
Gambar 4.5. Asam amino asam
1. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa
Gambar 4.6. Asam amino basa
 Asam amino basa (gambar 4.6) bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang
mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium), histidina
pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.
1. Stereo Kimia Asam Amino
Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik
aktif yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat
unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya.
Konfigurasi absolute (gambar 4.7) senyawa yang letak disebelah kanan bidang cermin
disebut Dextro (D) dan yang terletak disebelah kiri disebut Levo (L).
Gambar 4.7. Bentuk isomer D dan L dari Alanina
Perlu diketahui bahwa tanda D dan L hanya berhubungan dengan konfigurasi absolut
sedangkan tanda arah rotasi diberi tanda + dan -. Umumnya asam amino di alam
berkonfigurasi L.
1. Reaksi Kimia Asam Amino
1. Reaksi Ninhidrin
Reaksi Ninhidrin digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan memanaskan
asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru (gambar 4.8) dan intensitasnya
dapat diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas
memberikan reaksi ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan
warna kuning.
Gambar 4.8. Reaksi Ninhidrin
1. Reaksi Sanger
Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena
(FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam amino menghasilkan
derivat 2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino
Gambar 4.9. Persamaan Reaksi Sanger
Reaksi di atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai polipeptida.
1. Reaksi Dansil Klorida
Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino naftalena 5-
sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat
dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri
Gambar 4.10. Reaksi Dansil Klorida
1. Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang
menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana
yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.
Gambar 4.11. Reaksi Edman
Reaksi Edman sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.
1. Reaksi Basa Schiff
Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus aldehida,
basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara α-asam
amino dan substrat.
Gambar 4.12. Reaksi Basa Schiff
1. Reaksi Gugus R
Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina
menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril
pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida
(gambar 4.13).
Gambar 4.13. Reaksi Sisteina
Reaksi oksidasi sistein dengan ion besi menghasilkan senyawa disulfida, sistina (gambar
4.14)
 Gambar 4.14. Reaksi Oksidasi Sisteina
1. Peptida
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari
gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan
peptide.
Gambar 4.15. Dipeptida
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua
asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida (gambar 4.16).
Gambar 4.16. Oligopeptida
Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung (gambar 4.17).
Gambar 4.17. Suatu Rantai Pentapeptida
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah
Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi
yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan
rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH
-) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C – N dalam peptida
tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting dalam menentukan
struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R
yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung
berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
Gambar 4.18. Vasopresin dan Oksitosin
Beberapa peptida mempunyai aktivitas biologis yang penting seperti glutation yang terdiri
dari 3 asam amino, hormon vasopresin (meningkatkan tekanan darah dengan kontraksi
pembuluh darah perifer) dan oksitosin (penyebab kontraksi urat daging) dari glandula
(kelenjar) pituitari membentuk rantai nonapeptida (gambar 4.18).
1. Sintesis Rantai Polipeptida
Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa
pereaksi yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan
gugus fungsi yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil
ujung dan gugus tios dari sisteina (gambar 4.19).
Gambar 4.19. Sintesis Dipeptida
1. Protein
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusund ari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh
sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu
pada suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga
memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu.
Menurut Linus Pauling dan R.B. Corey bahwa yang paling penting adalah bahwa ikatan C–N
pada rantai polipeptida lebih pendek disbanding dengan kebanyakan ikatan C–N lainnya, dan
mempunyai beberapa sifat ikatan rangkap, karena itu tidak dapat berotasi dengan bebas,
ikatan peptida dan 2 buah atom karbon α terletak pada bidang datar sedangkan oksigen dari
gugus karbonil berkonfigurasi trans dengan atom H pada gugus – NH – . dengan demikian
dapat digambarkan bahwa tulang rangka dari rantai peptida terdiri dari sebuah seri bidang
datar yang dipisahkan oleh gugus – CHR – .
Gambar 4.20. Peptida dengan rotasi bebas
1. Klasifikasi Protein
 Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya.
1. Enzim
Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira seribu macam
enzim telah diketahui, dimana berfungsi sebagai biokatalisator reaksi kimia dalam jasad
hidup. Molekul enzim biasanya berbentuk globular (bulat), sebagian terdiri dari satu rantai
polipeptida dan ada yang lebih dari satu rantai polipeptida.
Sebagai contoh adalah ribonuklease (enzim yang mengkatalisis hidrolisis RNA), sitokrom
(berperan dalam proses pemindahan elektron), tripsin (katalisator pemutus ikatan peptida).
1. Protein Pembangun
Protein ini berfungsi sebagai pembentuk struktur.
Sebagai contoh adalah glikoprotein (penunjang struktur dinding sel), α-keratin
(terdapat dalam kulit, rambut), kolagen (serabut dalam jaringan penyambung), mukoprotein
(sekresi mukosa/lender).
1. Protein Kontraktil
Golongan protein ini berperan dalam proses gerak.
Sebagai contoh adalah myosin (filament tak bergerak dalam miofibril), aktin (filament yang
bergerak miofibril), dinein (dalam rambut getar dan flagel).
1. Protein Pengangkut
Protein ini mempunyai kemampuan untuk mengikat molekul tertentu dan melakukan
pengangkutan melalui aliran darah.
Sebagai contoh adalah hemoglobin (alat pengangkut oksigen dalam darah), mioglobin
(pengangkut oksigen dalam otot), serum albumin (pengangkut asam lemak dalam darah), β-
lipoprotein (pengangkut lipida dalam darah).
1. Protein Hormon
Seperti halnya enzim, hormon termasuk protein yang aktif.
Sebagai contoh adalah insulin (mengatur metabolisme glukosa), adrenokortikotrop
(mengatur sintesis kortikosteroid).
1. Protein Bersifat Racun
Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi
Sebagai contoh adalah Clostridium botulinum (keracunan bahan makanan), bisah ular
(penyebab terhidrolisisnya fosfogliserida), risin (racun dalam beras).
1. Protein Pelindung
Golongan ini umumnya terdapat dalam darah vertebrata.
Sebagai contoh adalah antibodi (terbentuk jika ada antigen), fibrinogen (sumber pembentuk
fibrin dalam pembekuan darah), trombin (komponen dalam pembekuan darah).
1. Protein Cadangan
Protein ini disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh.
Sebagi contoh adalah ovalbumin (protein pada putih telur), kasein (protein susu), feritin
(cadangan besi dalam limfa).
1. Organisasi Struktur Protein
Secara umum, seluruh bentuk struktur molekul protein dapat dilihat pada gambar 4.21.
Gambar 4.21. Struktur Molekul Protein
Para ahli biokimia seperti Kai Linderstrom (Denmark) membagi makro molekul protein
menjadi 4 struktur dasar yakni :
1. Struktur Primer (Struktur Utama)
Struktur primer protein (gambar 4.22) ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam
amino yang berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan sebagai
rumus bangun yang biasa ditulis senyawa organic. Untuk mengetahui struktur primer dari
protein diperlukan cara penentuan bertingkat yakni :
1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri dari protein.
2. Pemutusan ikatan antara rantai polipeptida satu dengan lainnya.
3. Pemisahan masing-masing rantai polipeptida.
4. Penentuan urutan asam amino dari masing-masing rantai.
Gambar 4.22. Struktur Primer Protein
1. Struktur Sekunder
Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein (gambar 4.23).
Struktur ini timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan
atom H dari gugus amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya
konformasi spiral (struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai
polipeptida, maka masing-masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai paralel
yang berkelok (konformasi β). Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen
membentuk struktur lembaran berlipat.
Gambar 4.23. Struktur Sekunder Protein
Ada dua bentuk lembaran berlipat, yaitu bentuk paralel dan bentuk anti paralel. Bentuk
paralel terjadi apabila rantai polipeptida yang berikatan melalui ikatan hidrogen itu sejajar
dan searah, sedangkan bentuk anti paralel terjadi apabila rantai polipeptida berikatan dalam
posisi sejajar tetapi berlawanan arah (gambar 4.24 dan 4.25). Struktur helix dan lembaran
berlipat merupakan struktur sekunder protein.
Gambar 4.24. Struktur Lembaran Berlipat Paralel
Gambar 4.25. Struktur Lembaran Berlipat Anti Paralel
1. Struktur Terzier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah
susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai
contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian yang tidak membentuk
α-helix.
Biasanya bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik,
dan ikatan disulfida (ikatan terkuat dalam mempertahankan struktur terzier protein).
Gambar 4.26. Struktur Tiga Dimensi Mioglobin
Struktur terzier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau gulungan,
dengan demikian akan membentuk struktur yang kompleks dan struktur ini dimantapkan
oleh adanya beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang membentuk
protein.
Gambar 4.27. Ikatan non-kovalen
Keterangan :
1. Ikatan hydrogen antar peptida
2. Ikatan hydrogen rantai samping
3. Ikatan elektrostatik atau ion
4. Ikatan tak mengtub atau hidrofobik
5. Ikatan Van der Walls
1. Struktur Kuartener
Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida,
tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu
protein, maka disebut struktur kuartener.
1. Denaturasi Protein/Peracunan Protein
Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan
protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular mudah mengalami denaturasi, jika
ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak (gambar 4.28). Kadang-
kadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu
dicegah.
Gambar 4.28. Sketsa Denaturasi Protein
Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptide dan pemecahan protein
menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis
denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai
 polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan
sekunder.
Ikatan-ikatan yang dipengaruhi oleh proses denaturasi adalah (a) ikatan hidrogen, (b) ikatan
hidrofobik (pada leusin, valin, fenilalanin, triptofan yang saling berlekatan membentuk suatu
misel dan tidak larut dalam air), (c) ikatan ionik antara gugus bermuatan positif dan negatif,
(d) ikatan intramolekul yang terdapat pada gugus disulfida dalam sistin.
Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan terhadap struktur sekunder, terzier, dan
kuartener terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan kovalen. Karena itu
denaturasi dapat diartikan sebagai proses terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik,
dan terbukanya lipatan protein.
Protein yang terdenaturasi berkurang kelarutannya. Lapisan molekul protein bagian dalam
yang bersifat hidrofobik berbalik keluar, sedangkan bagian luar yang bersifat hidrofilik terlipat
ke dalam. Pelipatan terjadi khususnya bila larutan protein telah mendekati pH isolistrik dan
akhirnya protein akan menggumpal dan mengendap.
Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi :
1. Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet
2. Pelarut-pelarut Organik
3. Asam atau Basa
4. Ion Logam Berat
5. Pereaksi Alkaloid
1. Metabolisme Asam Amino
Selain disintesis dan dihasilkan dari hidrolkisis protein makanan, asam amino dapat
diperoleh dari hidrolisis protein jaringan, contohnya mukosa usus dan otot. Asam amino
digunakan selama sintesis protein, asam amino juga memasuki glukoneogenesis dan
lipogenesis, terdegradasi menghasilkan energi dan digunakan untuk mensistesis senyawa-
senyawa seperti purin, pirimidin, porfirin, epinefrin, dan keratin. Aktivitas metabolic ini
diperleh melalui penggantian asam amino-asam amino secepat aktivitas pergantian lipid dan
karbohidrat.
Katabolisme asam amino sangat rumit, karena terdapat begitu banyak perbedaan diantara
asam amino-asam amino yang harus diperhatikan dalam membuat generalisasi. Rangka
karbon pada asam amino, kecuali pada leusin, dapat digunakan untuk glukoneogenesis
(gambar 4.29).
Gambar 4.29. Perubahan Ranga Karbon Asam Amino
LATIHAN
1. Mendiskusikan stereo kimia asam amino
2. Menuliskan reaksi kimia asam amino
3. Mendiskusikan ikatan pada peptida
4. Mendiskusikan sintesis rantai polipeptida
5. Mendiskusikan klasifikasi protein
6. Mendiskusikan organisasi struktur protein
7. Mendiskuskan terjadinya denaturasi protein
RANGKUMAN
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari unsur
C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit asam
amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino
yang menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik,
dan heterosiklik atau menurut gugus R yang ada
Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R
tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan
dua senyawa yang berbeda tetapi mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya
adalah isomer bayangan cermin / enansiomer.
Pada asam amino terjadi reaksi sintesis dan hidrolisis.
 Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis asam amino dengan sifat pada gugus R
yang khas.
A. Klasifikasi asam amino
1. Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tidak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa
1. Stereo Kimia Asam Amino
Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik
aktif yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat
unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya.
Konfigurasi absolute senyawa yang letak disebelah kanan bidang cermin disebut Dextro (D)
dan yang terletak disebelah kiri disebut Levo (L).
1. Reaksi Kimia Asam Amino
1. Reaksi Ninhidrin
Reaksi Ninhidrin digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan memanaskan
asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru dan intensitasnya dapat diukur
dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas memberikan reaksi
ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna kuning.
1. Reaksi Sanger
Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena
(FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam amino menghasilkan
derivat 2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino
1. Reaksi Dansil Klorida
Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino naftalena 5-
sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat
dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri
1. Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang
menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana
yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.
Reaksi Edman sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.
1. Reaksi Basa Schiff
Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus aldehida,
basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara α-asam
amino dan substrat.
1. Reaksi Gugus R
Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina
menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril
pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida.
1. Peptida
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari
gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan
peptide.
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua
asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida
Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung.
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah
Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
 Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi
yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan
rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH
-) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C – N dalam peptida
tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting dalam menentukan
struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R
yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung
berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
1. Sintesis Rantai Polipeptida
Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa
pereaksi yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan
gugus fungsi yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil
ujung dan gugus tios dari sisteina.
1. Protein
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusundari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh
sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu
pada suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga
memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu.
1. Klasifikasi Protein
Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya.
1. Enzim
2. Protein Pembangun
3. Protein Kontraktil
4. Protein Pengangkut
5. Protein Hormon
6. Protein Bersifat Racun
7. Protein Pelindung
8. Protein Cadangan
1. Organisasi Struktur Protein
1. Struktur Primer (Struktur Utama)
Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang
berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan sebagai rumus
bangun yang biasa ditulis senyawa organik.
1. Struktur Sekunder
Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur ini timbul
karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus
amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya konformasi spiral
(struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka
masing-masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai parallel yang berkelok
(konformasi β). Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur
lembaran berlipat.
1. Struktur Terzier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah
susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai
contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian yang tidak membentuk
α-helix.
1. Struktur Kuartener
 Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida,
tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu
protein, maka disebut struktur kuartener.
1. Denaturasi Protein/Peracunan Protein
Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan
protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular mudah mengalami denaturasi, jika
ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak. Kadang-kadang
perubahan ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu dicegah.
Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptida dan pemcahan protein
menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis
denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai
polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan
sekunder.
Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi : Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet, Pelarut-
pelarut Organik, Asam atau Basa, Ion Logam Berat, dan Pereaksi Alkaloid.
EVALUASI
1. Gambarkan stereo kimia asam amino
2. Tuliskan enam reaksi kimia asam amino
3. Gambarkan dan menjelaskan ikatan pada peptida
4. Jelaskan sintesis rantai polipeptida
5. Jelaskan organisasi struktur protein
DAFTAR PUSTAKA
Campbell, P.N., A.D. Smith. 1982. Biochemistry Illustrated. Wilture Enterprises. Hong Kong.
De Man, J.M. 1997. Kimia Makanan. Terjemahan. ITB. Bandung.
Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.
Hawab, M. dkk. 1989. Biokimia Lanjutan. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.
Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human
Kinetics.Champaign.USA.
Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-
Macmillan.Canada.
Kuchel, P., G. B. Ralston. 2006. Biokimia. Schaum. Terjemahan. Erlangga. Jakarta.
Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2 nd .Worth Publisher. New York.
Nur, M. A. 1990. Konsep Modern Biokimia I. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.
Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakaerta.
Sastrohamidjoyo, H. 2005. Kimia Organik : Stereokimia, Karbohidrat, Lemak dan Protein.
Gajah Mada University Press. Jogjakarta.
Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 1,2,3. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.