MAKALAH

BIOKIMIA

OLEH

EMILIANA VIVINTHA YOMAN

2018280418

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN BIOLOGI FAKULTAS KEGURUAN

DAN ILMU

PENDIDIKAN UNIVERSITAS FLORES

DI

ENDE

1
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kita senantiasa ucapkan atas kehadirat Tuhan yang Maha Esa
karena curahan Rahmat serta Karunia-Nya kami akhirnya sampai pada tahap
menyelesaikan makalah yang berjudul “ASAM AMINO DAN PROTEIN Kami
sungguh-sungguh berharap sekali makalah ini bisa berguna pada Tujuan untuk
meningkatkan pengetahuan sekaligus wawasan terkait Lemak (Lipid).

Kami juga sadar bahwa pada makalah ini tetap ditemukan banyak
kekurangan serta jauh dari kesempurnaan. Dengan demikian, kami benar-benar
menanti adanya kritik dan saran untuk perbaikan makalah yang hendak kami tulis
dimasa yang akan datang, menyadari tidak ada suatu hal yang sempurna tanpa
disertai saran yang konstruktif.

Kami berharap makalah sederhana ini bisa dimengerti oleh setiap pihak
terutama untuk para pembaca. Kami mohon maaf jika ada perkataan yang tidak
berkenan dihati.

Ende,25 september 2019

Penyusun

2
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Asam amino adalah komponen utama protein, yang ditemukan dalam
semua organisme hidup dan memainkan peranan dalam sel hidup (Holme,
dkk., 1993 dan Othmer, K., 1978).
Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia
dibentuk dari 20 asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi.
Kenaekaragaman fungsi yang diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh
keanekaragaman susunan yang mungkin di dapat dari 20 jenis asam amino ini
sebagai unsur pembangun.
Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda yaitu : Struktur
primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener. Terdapat
faktor yang dapat menguatkan dan menstabilkan struktur sekunder, tersier dan
kuartener ini. Sifat umum semua protein mencakup hambatan pada
konformasi atau susunan spasialnya oleh ikatan kovalen dan non kovalen.
Penggandaan dan penyediaan asam amino menjadi amat penting oleh
karena senyawa tersebut dipergunakan sebagai satuan penyusun protein.
Kemampuan jasad hidup untuk membentuk asam amino tidak sama. Misalnya
tanaman tingkat tinggi mampu membentuk semua asam amino yang
diperlukan bagi penyusunan protein tubuhnya. Sebaliknya hewan tingkat
tinggi kemampuannya terbatas. Golongan jazad hidup ini tidak dapat
mensintesa asam amino esensial. Asam amino-asam amino tersebut harus
disediakan dari luar baik berupa protein yang mengandung asam amino
tersebut maupun dalam bentuk asam amino tunggal.
1.2 Tujuan
 Menjelaskan tentang unsur penyusun, sifat, rumus kimia, struktur , dan
jenis asam amino standar, serta mengklasifikasikan asam amino standar
berdasarkan rantai sisinya.

3
 Menjelaskan tentang pembentukan protein dari asam amino melalui ikatan
peptida, urutan asam amino dalam protein, struktur protein, jenis, sifat dan
fungsi protein.

4
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 ASAM AMINO

2.1.1 Pengertian
Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino
(NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya,
terutama dari kelompok 20 senyawa yang memiliki rumus dasar
NH2CHRCOOH, dan dihubungkan bersama oleh ikatan.
Asam amino sering disebut blok bangunan kehidupan. Semua proses
kehidupan tergantung pada protein yang berperan penting dalam tubuh sebagai
struktur, pengirim pesan, enzim. Dua puluh jenis asam amino alami adalah blok
bangunan protein, yang terhubung satu sama lain dalam bangunan rantai. DNA
memberitahu tubuh bagaimana membuat rantai amino dan bagaimana
mengurutkannya menjadi jenis protein tertentu.

2.1.2 Struktur Kimia

Asam amino merupakan biomolekul kecil (berat molekul rata-rata
sekitar 135) memiliki struktur umum yang digambarkan pada gambar berikut :

Gambar 1. Struktur Umum Asam Amino

Semua asam amino merupakan asam organik (α-COOH) yang
mengandung suatu gugus amino (NH2) dan atom hidrogen yang berikatan
dengan α-karbon. Mereka berbeda satu sama lain melalui komposisi kimiawi
dari gugusan R (rantai samping).

5
2.1.3 Sifat Asam Amino
A. Sifat amfoter (amfiprotik)
 Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena
gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO
 Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena gugus
[-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk –NH3+
Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam maupun
basa), pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter. Asam amino
bersifat amfoter, maka:
1. jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu
kation.
2. jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu
anion.
B. Sifat optis aktif
Semua senyawa asam amino mempunyai atom C asimetris (spiral)
sehingga bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi kecuali
glisin. Glisin adalah satu-satunya asam amino yang tidak bersifat optis aktif.
C. Sifat Umum Asam Amino
• larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
• momen dipol yang besar
• kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
• kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

2.1.4 Jenis Asam Amino Standar

Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang
sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh karena sel
tubuh tidak dapat mensintesis sendiri. Asam amino nonesensial adalah asam
amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh.

6
 Asam Amino Simbol Kependekan Singkat satu huruf
Alanin Ala A
Arginin Arg R
Asparagin Asn N
Asam Aspartat Asp D
Sistein Cys C
Glutamin Gln Q
Asam Glutamat Glu E
Glisin Gly G
Histidin His H
Isoleusin Ile I
Leusin Leu L
Lisin Lys K
Metionin Met M
Fenilalanin Phe F
Prolin Pro P
Serin Ser S
Treonin Thr T
Triptofan Trp W
Tirosin Tyr Y
Valin Val V

Tabel yang menunjukkan Asam Amino beserta singkatannya :

2.1.5 Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Rantai Samping
2.5.1 Alanin (Ala)
Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin
(S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-
alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri. L-
alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai
dalam protein setelah leusin.
Gugus metil pada alanin sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat
langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanin dapat berperan dalam
pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom
nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein,
alanina berperan dalam daur alanin.
2.5.2 Arginin (Arg)

7
 arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi
dua gugus pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah
esensial bagi lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi
kesehatan.
Sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products)
seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur.
2.5.3 Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam apartat
dengan penggantian gugus karbosil oleh
gugus karboksa. Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi.
Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi : Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Berperan pula dalam
sintesis amaonia,daging,telur (serta produk turunannya) kaya akan asparagin.

2.5.4 Asam Aspartat (Asp)

Asparagin merupakan asam amino analognya
karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu
gugus hidroksil. Asam aspartat bersifat asam dan
dapat digolongkan sebagai asam alkanoat. Bagi mamalia aspartat tidaklah
esensial.
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf
otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan.
Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam
glukoneogenesis .
2.5.5 Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial
yang memiliki atom belerang , bersama-sama
dengan metionin . Atom S ini terdapat pada

8
 gugus tiol. Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam
sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sistein
dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi
protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
2.5.6 Glutamin (Gln)
Rantai sampingnya adalah suatu amida.
Glutamin dibuat dengan mengganti rantai
samping hidroksil asam glutamat dengan
gugus fungsional amina .Rantai sampingnya
adalah suatu amida . Glutamina dibuat dengan mengganti rantai sampai
hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional. Glutamin digunakan
untuk mengganti kerusakan otot dengan segera.
2.5.7 Asam Glutamat (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino
yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan
asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektrik
yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron
(bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga tidak
tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di
lidah . Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap.
2.5.8 Glisin (Gly)
Glisin atau asam aminoetanoat adalah
asam amino alami paling sederhana. Rumus
kimianya C2H5NO2.
Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan
berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak
banyak mengandung glisin. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per
tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisin.
2.5.9 Histidin (His)

9
 Fungsi Histidin menjadi precursor histamin, suatu amina yang berperan
dalam sistem saraf dan karnosin , suatu asam amino.
2.5.10 Isoleusin (Ile)
Rumus kimianya sama dengan leusinn
hidrofobik (tidak larut dalam air). tetapi susunan
atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Walaupun
berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan seperti treonin, isoleusina
alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.
2.5.11 Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling
umum dijumpai pada protein. Ada dugaan bahwa
leusina berperan dalam menjaga perombakan dan
pembentukan protein otot.

2.5.12 Lisin (Lys)

Lisin (Lys) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut
air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisin menjadi kerangka bagi niasin dan
vitamin B1.Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan plagra. Lisin juga
dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.

2.5.13 Metionin (Met)

Metionin, bersama-sama dengan sistein,
adalah asam amino yang memiliki atomn
belerang. Asam amino ini penting dalam
sintensis protein (dalam proses transkripsi , yang menerjemahkan urutan basa
nitrogen di DNA untuk membentuk RNA karena kode untuk metionin sama
dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionin
awal ini tidak akan terikat dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang
dalam proses pascatranskripsi . Sumber utama metionina adalah daging dan
ikan.

10
2.5.14 Fenilalanin (Phe)
Fenilalanin adalah suatu asam penting, yang
bersama-sama dengan asam amino tirosin dan
tripofan merupakan kelompok asam yang
memiliki cicin benzena . Fenilalanin bersama-sama dengan taurin dan
tripofan yang berfungsi sebagai penghantar atau penyampai
(neurotransmitter) pada nsistem saraf otak.
2.5.15 Prolin (Pro)
Prolin merupakan satu-satunya asam amino
dasar yang memiliki dua gugus samping yang
terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan
satu atom hidrogen untuk berikatan dengan gugus sisa. Akibat strukturnya ini,
prolin hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-).
Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak
memiliki gugus amina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel
tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang
cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga
keseimbangan osmosis sel. Prolin dibuat dari asam glutamat dengan
prekursor suatu asam amino

2.5.16 Serin (Ser)

Serin merupakan asam amino penyusun protein
yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein
mamalia hanya memiliki L-serin. Namanya diambil
dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari
protein serat pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan : Serin penting bagi metabolisme karena
terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, asistein,
triptofan (pada bakteri) dan sejumlah besar metabolisme lain.

11
 Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam
fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif
kimotripsin,tripsin , dan banyak enzim lainnya.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat
mengalami glikolasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serin
juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh
enzim kinase pada saat transduksi pada eukariota
2.5.17 Treonin (Thr)
Kehadiran enzim treonina dapat
menyebabkanfosforil pada treonina, menghasilkan
fosfotreonina, senyawa antara penting pada
biosintesis metabolit. Treonina banyak terkandung pada produk-produk dari
ikan
2.5.18 Tritofan (Trp)
Bentuk yang umum pada mamalia adalah,
seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun
demikian D-triptofan ditemukan pula di alam
(contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan ).
Fungsi biologi dan kesehatan : Gugus fungsional
yang dimiliki triptofan, , tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.
Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting
yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah precursor melatonin
hormon. Perangsang tidur serotonin suatu transmiter pada sistem saraf.
2.5.19 Tirosin (Tyr)
Tirosin dari bahasa yunani tyros,
berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari
keju. Ia memiliki satu gugus fenol fenil dengan
satu tambahan gugus hidroksil . Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-
tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomerisme parameta, dan orto.
Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim
Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang

12
 lain terbentuk apabila terjadi “serangan” dari radikal pada kondisi oksidatif
tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan : Dalam transduksi .tirosina memiliki
peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses
fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
2.5.20 Valin (Val)
Valin adalah salah satu dari 20 asam
amino penyusun protein.. Dalam ilmu gizi, valin
termasuk kelompok asam amino esensial.
Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis).
Sifat valin dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak
bermuatan. Valin diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan
baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk
peternakan daging .

2.1.6 Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Sifat Kepolaran

2.5.1 Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik, bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik
suatu asam amino seperti isoleusin yang biasa terdapat di bagian dalam
protein. Umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid.
Contohnya glisin, alanin, valin, leusin, metionin, isoleusin.
2.5.2 Asam amino polar
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Bersifat hidrofilik, artinya
mudah larut dalam air. Cenderung terdapat di bagian luar protein. Sistein
berbeda dgn yg lain, karena gugus R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3)
sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan
disulfide. (-S-S-) sistin (tidak termasuk dalam asam amino standar karena
selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA).
Contohnya serin, treonin, sistein, prolin, asparagin, glutamin
2.5.3 Asam amino dengan gugus R aromatik

13
 Bersifat 14elative non polar yakni hidrofobik. Fenilalanin bersama dengan
Valin, Leusin & Isoleusin merupakan asam amino paling hidrofobik.
Tirosin merupakan gugus hidroksil , triptofan merupakan cincin indol.
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm yang sering
digunakan untuk menentukan kadar protein. Contohnya fenilalanin, tirosin
dan triptofan.
2.5.4 Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
Mempunyai gugus yang bersifat basa pada rantai sampingnya, bersifat
polar, yakni terletak di permukaan protein yang dapat mengikat molekul
air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pada gugus imidazol)
dibanding lisin pada gugus amino dan arginin pada gugus guanidino.
Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisiologis yang
berperan dalam reaksi enzimatis yang melibatkan pertukaran proton.
Contohnya Lisin, arginin dan histidin.
2.5.5 Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif
Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya. Bermuatan negatif
atau asam pada pH 7. Contohnya Asam Aspartat dan Asam Glutamat.
2.6 Jenis Asam amino non standar
Merupakan asam amino di luar 20 macam asam amino standar. Terjadi
karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi
protein. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel.

2.7 Reaksi asam amino

Asam amino dapat bereaksi dengan basa kuat karena bersifat asam
lemah dan bereaksi dengan asam kuat karena mengandung gugus -NH2 yang
bersifat basa lemah. Gugus yang memberikan sifat asam adalah gugus –COOH.
Hal ini karena asam amino bersifat amfoter.
Asam α-amino secara umum dimisalkan sebagai R-CH(NH2)-COOH.
Pada saat larutannya direaksikan dengan basa kuat, NaOH maka OH -
menyerang gugus -COOH terbentuklah -COO-.
R-CH(NH2)-COOH + OH- → R-CH(NH2)-COO- + H2O

14
 Ketika asam amino itu direaksikan dengan asam kuat, H2SO4(aq), ion-
ion H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+.
R-CH(NH2)-COOH + H+ → R-CH(NH3+)-COOH
Perhatikan persamaan reaksi ini. Ketika larutan NaOH ditambahkan ke
dalam larutan asam amino, ion-ion OH- dari NaOH menumbuk gugus -COOH
dan menarik ion H+ membentuk H2O. Gugus asam berubah menjadi -COO-.
Berarti saat asam amino ditambah basa kuat, bersifat asam lemah.
Kebalikannya, saat asam amino direaksikan dengan asam kuat HCl(aq), ion-ion
H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+. Berarti ketika asam amino
ditambah dengan asam kuat, bersifat basa lemah.

2.2 PROTEIN
2.2.1 Pengertian
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling
utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein
berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida,
lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup.
Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti
dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun 1838.
Protein adalah instrumen yang mengekspresikan informasi genetik dan
merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel yang menyusun

15
 lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. Protein disusun
atas unsur karbon (C), hydrogen (H), oksigen dan kadang-kadang ada unsur
fosfor (P) dan sulfur (S). Ikatan peptida ini akan terwujud apabila gugusan
karboksil dari asam amino yang satu bergabung dengan gugusan amino dari
asam amino yang lain. Di dalam penggabungan molekul asam amino itu, akan
terlepas satu molekul air.
Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut :

Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan bantuan dari

enzim-enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis pada ikatan-
ikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein dipanasi, diberi basa,
atau diberi asam.
2.2.2 Struktur Protein

a.

Struktur Primer
Struktur primer protein
merupakan urutan asam amino
penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan
peptida (amida). Vernon Ingram

16
 menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein,
dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.
b. Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein
adalah struktur tiga
dimensi lokal dari
berbagai rangkaian asam
amino pada protein yang
distabilkan oleh ikatan
hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino
berbentuk seperti spiral; beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa
lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang
saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (β-
turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").
c. Struktur Tersier
Struktur tersier menggambarkan pengaturan
ruang residu asam amino yang berjauhan
dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan
disulfida. Merupakan konformasi tiga
dimensi keseluruhannya. Istilah struktur
tersier mengacu pada hubungan spasial
antar unsur struktur sekunder. Pelipatan
polipeptida pada suatu domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada
pelipatan domain lainnya. Struktur tersier menjelaskan hubungan antara
domain ini, cara dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam amino
yang letaknya terpisah dalam pengertian struktur primer, dan ikatan yang
menstabilkan konformasi ini.
d. Struktur Kuartener
Menggambarkan pengaturan sub unit protein
dalam ruang. Protein dengan dua atau lebih

17
 rantai polipeptida yang terikat oleh kekuatan nonkovalen memperlihatkan
struktur kovalen. Dalam protein multimerik ini, masing-masing rantai
polipeptida disebut protomer atau sub unit. Sub unit tersebut disatukan oleh
jenis interaksi nonkovalen yang sama yang berperan dalam struktur tersier
yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatan hidrogen. protein

2.2.3 Fungsi protein bagi tubuh sebagai berikut.

a. Bahan enzim untuk mengkatalisis reaksi-reaksi biokimia misalnya tripsin.
b. Protein cadangan disimpan dalam beberapa bahan sebagai cadangan
makanan.
c. Protein transport, mentransfer zat-zat atau unsur-unsur tertentu misalnya
hemoglobin untuk mengikat O2.
d. Protein kontraktil, untuk kontraksi jaringan tertentu, misalnya myosin
untuk kontraksi otot
e. Protein pelindung, melindungi tubuh terhadap zat-zat asing, misalnya
antibodi yang mengadakan perlawanan terhadap masuknya molekul asing
(antigen) ke dalam tubuh.
f. Hormon merupakan protein yang berfungsi sebagai pengatur proses dalam
tubuh, misalnya hormon insulin, pada hewan.
g. Protein struktural, merupakan protein yang menyusun struktur sel, jaringan
dan tubuh organisme hidup misalnya glikoprotein untuk dinding sel.
h. Membangun sel-sel yang rusak, sumber energi, pengatur asam basa darah,
keseimbangan cairan tubuh, pembentuk antibodi.

2.2.4 Sifat Protein

 Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan
jenis asam aminonya.
 Berat molekul protein sangat besar
 Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat larut dalam air,
tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.
Menurut Sumardjo, 2008 :

18
  Protein murni tidak berwarna dan tidak berbau. Jika protein tersebut
dipanaskan, warnanya berubah menjadi coklat dan baunya seperti bau bulu
atau bau rambut terbakar.
 Protein alam yang murni juga tidak memiliki rasa, tetapi hasil hidrolisis
protein, yaitu proteosa, pepton, dan peptida, mempunyai rasa pahit.
 Protein jika bertemu dengan asam tartaric, akan mengeras, dengan
demikian akan mempengaruhi daya serap dan daya cerna

2.2.5 Jenis Protein

Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan molekulnya,
kelarutannya, adanya senyawa lain dalam molekul, tingkat degradasi, dan
fungsinya.
Menurut Struktur Susunan Molekulnya, protein dibagi menjadi :
 Protein fibriler/skleroprotein adalah protein yang berbentuk serabut, tidak
larut dalam pelarut-pelarut encer garam, basa, asam maupun alkohol
fungsinya membentuk struktur bahan dan jaringan. Contoh : kolagen yang
terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot, keratin pada rambut, fibrin
pada gumpalan darah.
 Protein globular / sferoprotein yaitu protein yang berbentuk bola larut
dalam larutan asam dan garam encer, mudah berubah (terdenaturasi) di
bawah pengaruh suhu. Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan
seperti susu, telur, dan daging, enzim dan hormon.
Menurut kelarutan, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa grup,
yaitu albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin.
 Albumin : larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin
telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu.
 Globulin : tidak larut dalam air, terkoagilasi oleh panas, larut dalam
larutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsenrasi

19
 tinggi. Contoh : miosinogen dalam otot, ovoglobulin dalam kuning telur,
amandin dari buah almonds, legumin dalam kacang-kacangan.
 Glutelin tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam / basa
encer. Contoh glutelnin dalam gandum dan orizenin dalam beras.
 Prolamin atau gliadin larut dalam alkohol 70-80% dan tidak larut dalam
air maupun alkohol. Contoh gliadin dalam gandum, hordain dalam barley,
dan zein pada jagung.
 Histon : larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Contoh globin
dalam hemoglobin.
 Protamin larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.Contoh Salmin
dalam ikan salmon.
Tingkat Degradasi Protein dibedakan berdasarkan tingkat degradasi yaitu
berdasarkan tingkat permulaan denaturasi (mulai terjadinya perubahan struktur
protein atau kerusakan struktur protein).
 Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.
 Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat
permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer
(protean, metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan
peptida).
Protein primer merupakan hasil hidrolisis yang ringan, sedangkan protein
sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat. Protean adalah hasil hidrolisis oleh
air, asam encer, atau enzim, yang bersifat tidak larut. Contoh miosan, esestan.
Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih lanjut oleh asam dan alkali dan
larut dalam asam dan alkali encer tetapi tidak larut dalam larutan garam netral.
Contoh asam albuminat dan alkali albuminat. Protein terkoagulasi yaitu hasil
denaturasi protein oleh panas atau alkohol. Proteosa bersifat larut dalam air dan
tidak terkoagulasi oleh panas. Pepton larut dalam air, tidak terkoagulasi oleh
panas. Peptida yaitu gabungan dua atau lebih asam amino yang terikat melalui
ikatan peptida.
Protein Konjugasi adalah protein yang mengandung senyawa lain
nonprotein. Protein konjugasi dapat dilihat dalam tabel berikut :

20
 Nama Tersusun oleh Terdapat pada
Nukleoprotein Protein + Asam Nukleat Inti sel, kecambah biji-
bijian
Glikoprotein Protein + Karbohidrat Musin pada kelenjar
ludah, tendomusin pada
tendon, hati
Fosfoprotein Protein + Fosfat yang Kasein susu, kuning telur
mengandung lesitin
Kromoprotein/ Protein + Pigmen / Ion Hemoglobin
metaloprotein Logam
Lipoprotein Protein + Lemak Serum darah, kuning
telur, susu, darah,
membran sel

2.2.6 Metabolisme Protein

Metabolisme meliputi :
1) Jalur Sintesis (Anabolisme/Endorgenik)
menggabungkan molekul-molekul kecil menjadi makromolekul yang lebih
kompleks; memerlukan energi yang disuplai dari hidrolisis ATP
2) Jalur Degradatif (Katabolisme/Eksorgenik)
memecah molekul kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana; melepaskan
energi yang dibutuhkan untuk mensintesis ATP.
 Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk sintesis protein.
Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam amino dapat diubah menjadi
glukosa melalui jalur yang disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan
glukosa baru dari prekursor nonkarbohidrat.
 Proporsi protein sebagai sumber energi dalam diet yang dianjurkan adalah
sebesar 15%.
 Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa melalui jalur
glukoneogenesis, tetapi gliserol dari trigliserida juga dapat digunakan.
 Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk memback up sumber
glukosa pada saat puasa.

21
Asam Amino Dalam Darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang diterima dan jumlah
yang digunakan. Proses absorbsi asam amino dalam dinding usus adalah proses
transport aktif yang memelukan energy. Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi
asam amino dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada asupan makanan
menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan turun kembali setelah 6 jam.
Reaksi Metabolisme Asam Amino
Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino, kemudian perubahan kerangka
karbon. Transaminasi : Proses katabolisme asam amino berupa pemindahan
gugus amino darisuatu asam amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat,
ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga (keto)senyawa tersebut dirubah
menjadi asam amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi senyawa keto)
 katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus
urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino.
 sintesis protein dari asam-asam amino.
Tahapan
Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam amino, yaitu:
 Transaminasi
Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat
menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat
 Deaminasi oksidatif
Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion amonium

2.2.7 Denaturasi Protein

Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dari

zat kimia, maka mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan atau modifikasi
pada struktur molekul protein disebut dengan denaturasi. Hal-hal yang
menyebabkan terjadinya denaturasi adalah panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan
adanya beban kimia seperti urea, alkohol, dan sabun. Temperatur merupakan titik
tengah dari proses denaturasi yang disebut dengan melting temperature (Tm) yang

22
pada umumnya protein memiliki nilai Tm kurang dari 100°C , apabila diatas suhu
Tm, maka protein akan mengalami denaturasi. Protein yang mengalami denaturasi
akan menurunkan aktivitas biologinya dan berkurang kelarutannya, sehingga
mudah mengendap.

2.2.8 Sintesis Protein

Sintesis protein adalah proses pembentukan protein dari monomer peptida
yang diatur susunannya oleh kode genetik. Sintesis protein dimulai dari anak inti
sel, sitoplasma dan ribosom. Sintesis protein terdiri dari 3 tahapan besar yaitu :
Rantai double heliks DNA diputus oleh struktur yang disebut RNA
Polimerase,proses tersebut membagi struktur rantai DNA menjadi 2 bagian yaitu :
DNA Sense atau DNA Template dan DNA Anti sense. Bagian dari rantai DNA
yang digunakan pada proses sintesa polipeptida adalah DNA Sense atau DNA
Template yang kemudian diterjemahkan oleh kodon-kodon yang terdapat pada
RNA messenger. Proses ini terjadi di sitoplasma, proses yang mengkode ulang
urutan basa pada rantai DNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai RNA messenger.
a. Transkripsi
Transkripsi adalah proses penterjemahan atau pengkodean rantai DNA
Sense oleh rantai mRNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai mRNA. Transkripsi terjadi di dalam nukleus, setelah proses penterjemahan
selesai maka serangkaian mRNA akan keluar menuju sitoplasma. Dalam
sitoplasma mRNA akan segera ditangkap oleh ribosom, yang kemudian akan
melaksanakan proses selanjutnya yaitu Translasi.
b. Translasi
Translasi adalah proses pengkodean ulang rantai mRNA oleh tRNA sesuai
kode pasangan basanya masing-masing. Proses ini terjadi pada ribosom, setelah
proses translasi terjadi maka proses berikutnya adalah mensintesis anti kodon dari
tRNA oleh rRNA yang selanjutnya berdasarkan kode-kode tersebutlah sintesa
asam amino dilakukan.

23
Daftar kode sintesa asam amino

2.3 Ringkasan Jurnal

2.3.1 Jurnal 1
 Judul Jurnal : Potensi Protein Ikan Gabus Dalam Mencegah
Kwashiorkor Pada Balita Di Provinsi Jambi
 Materi :
Fungsi utama Protein adalah sebagai zat pembangun tubuh
artinya bahwa setiap sel didalam tubuh tersusun atas protein. Suatu
keadaan dimana terjadi kekurangan protein di dalam tubuh
menyebabkan kwashiorkor. Untuk angka Prevalensi kwashiorkor
selama lima tahun terakhir berdasarkan data RISKESDAS tahun 2010
di Provinsi Jambi masih Tinggi. Ikan gabus memiliki kandungan
protein yang tinggi yaitu untuk 100 gram bagian yang dapat dimakan
(BDD) adalah 25,2 gram.
Penulisan ini menggunakan analisis studi literature, yaitu
dengan mengkombinsikan data sekunder, yang diperoleh dari instansi,
buku, literature, jurnal yang terkait dengan penulisan karya ilmiah ini.

24
 Hasil Penulisan ini menyimpulkan bahwa Ikan gabus memiliki
kandungan albumin yang tinggi. Albumin berfungsi menjaga tekanan
onkotik dalam plasma darah untuk mencegah endema. Sehingga
keunggulan ikan gabus ini dapat mencukupi asupan zat gizi protein
pada balita.
2.3.2 Jurnal 2
 Judul Jurnal : Analisa Nilai Gizi Serta Komponen Asam Amino
Dan Asam Lemak Dari Nugget Ikan Nike (Awaous Melanocephalus)
Dengan Penambahan Tempe
 Materi :
Penelitian mengenai nugget ikan nike (Awaous
melanocephalus) dengan penambahan tempe telah dilakukan. Nugget
dibuat dengan perbandingan komposisi antara ikan nike dan tempe
sebesar ,masing-masing, 75% dan 25%. Produk yang dihasilkan
kemudian dilakukan analisa nilai gizi, antara lain nilai proksimat,
komponenn asam lemak menggunakan GC-MS dan komponen asam
amino menggunakan HPLC. Analisa dilakukan terhadap nugget yang
belum digoreng dan yang sudah digoreng. Dari hasil penelitian
diperoleh bahwa nugget ikan nike dengan penambahan tempe
mengandung kadar air 45,78 %, kadar abu 1,49 %, kandungan protein
8,743 %, kandungan lemak 14,43 % dan karbohidrat sebanyak 29,553
%. Disamping itu diketahui nugget ikan nike dengan penambahan
tempe mengandung 17 jenis asam Amino, 8 diantaranya adalah asam
amino essensial, dimana yang memiliki kandungan tertinggi adalah
asam amino lisin (0,901 % ) dan asam amino leusin (0,864%). Nugget
ini juga diketahui mengandung 4 jenis asam lemak essensial yaitu
asam linoleat dan AA (Omega 6), linolenat dan EPA (Omega 3),
dengan kandungan tertinggi EPA sebesar 5.26 pada nugget yang telah
digoreng

25
 BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Berbagai protein yang berbeda dapat diciptakan dari hanya 20 asam
amino yang umum, karena asam amino dapat saling berikatan dalam banyak
kombinasi yang berbeda. Perbedaan dalam urutan asam amino di sepanjang
rantai polipetida menyebabkan pembentukan struktur tiga dimensi yang
berbeda.
Asam amino sebagai penyusun utama protein menjadi sangat penting
dibutuhkan oleh tubuh kita, karena ada asam amino essensial yang didapat dari
makanan dari luar tubuh dan asam amino non essensial yang di sintesis dalam
tubuh. Asam amino memiliki sifat amfoter dan sifat optis aktif. Berdasarkan
kepolarannya asam amino dibagi menjadi asam amino polar, non polar, dengan
gugus R aromatik, gugus R bermuatan positif, dan gugus R bermuatan negatif.
Protein memiliki struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener.
Dengan sifat fisiko kimia protein, maka protein dapat mengalami denaturasi
jika mendapat pengaruh panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan adanya beban
kimia seperti urea, alkohol, dan sabun. Protein sendiri terbentuk melalui
serangkaian proses sintesis protein.

26
 DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2014. Protein. Medan : Universitas Sumatera Utara

Nelson, D.L. and M.M. Cox. 2004. Lehninger Principles of Biochemistry. 4th
edition. W.H. Freeman. www.whfreeman.com/lehninger4e.
Rochmah, S. N., Sri Widayati, Mazrikhatul Miah. 2009. Biologi : SMA dan MA
Kelas XII. Pusat Perbukuan, Departemen Pendidikan Nasional, Jakarta, p.
282.
Sari, Mutiara Indah. 2007. Struktur Protein. Medan : Universitas Sumatera Utara
Wirahardikusumah, Muhamad. 1977. Biokimia Protein, Enzim, dan Asam
Nukleat. Bandung: ITB.
Anonim. 2014. Asam Amino. Melalui
(http://kamuskesehatan.com/arti/asam-amino/) diakses pada 07 September
2014 Pukul 13:55 WIB
Anonim. 2014. Sintesis Protein. Melalui
http://id.wikipedia.org/wiki/Sintesis_protein diakses pada 07 September
2014 Pukul 13:50 WIB
Permana, Agus. 2012. Pembentukan Protein. Melalui
(http://blog.ub.ac.id/luluatul/2012/06/13/pembentukan-protein/) diakses
pada 07 September 2014 Pukul 13:43 WIB
Suwarno. 2010. Pembentuk, fungsi dan sumber protein. Melalui
(http://id.shvoong.com/exact-sciences/2001135-pembentuk-fungsi-dan-
sumber-protein/#ixzz2eOwfZjmI/) diakses pada 07 September 2014 Pukul
13:47 WIB

27