BAB I

PENDAHULUAN
1.1. Latar Belakang
Protein (protos yang berarti ”paling utama”) adalah senyawa organik kompleks
yang mempunyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-
monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.
Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan
unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil.
Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya digolongkan sebagai
polipeptida. Proetin banyak terkandung di dalam makanan yang sering dikonsumsi
oleh manusia. Seperti pada tempe, tahu, ikan dan lain sebagainya. Secara umum,
sumber dari protein adalah dari sumber nabati dan hewani. Protein sangat penting
bagi kehidupan organisme pada umumnya, karena ia berfungsi untuk memperbaiki
sel-sel tubuh yang rusak dan suplai nutrisi yang dibutuhkan tubuh. Maka, penting
bagi kita untuk mengetahui tentang protein dan hal-hal yang berkaitan dengannya.
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa selain polisakarida, lipid dan
polinukleotida yang merupakan penyusun utama makhluk hidup.
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein itu sendiri mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitroge dan kadang kala sulfur serta fosfor.Protein dirumuskan
oleh Jons Jakob Berzelius pada tahun 1938.
1.2. Rumusan Masalah
1. Apa pengertian protein?
2. Apa komponen penyusun protein ?
3. Bagaimana ikatan peptida pada protein?
4. Bagaimana struktur protein?
1.3. Tujuan
Tujuan dari makalah ini yaitu :
1. Untuk mengetahui pengertian protein
2. Untuk mengetahui penyusun protein
3. Untuk mengetahui ikatan peptide pada protein
4. Untuk mengetahui struktur dari protein
 BAB II
PEMBAHASAN
2.1. Pengertian
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer – monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor . Protein berperan penting dalam
struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein
merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi
struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi
sitoskeleton.
Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali
dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam
transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber
asam aminobagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut
(heterotrof). Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain
polisakarida,lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk
hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti
dalam biokimia.
Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun1838. Biosintesis
protein alami sama dengan ekspresi genetik . Kode genetik yang dibawa DNA
ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang
dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih “mentah”, hanya tersusun dari
asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein
yang memiliki fungsi penuh secara biologi.Sumber – sumber protein berasal dari
Daging, Ikan, Telur, Susu, dan produk sejenis Quark , Tumbuhan berbji, Suku
polong-polongan dan Kentang.
2.2 Komponen Penyusun Protein
Unit dasar penyusun struktur protein adalah asam amino. Asam amino adalah
senyawa organik yang mengandung gugus amino (NH2), sebuah gugus asam
karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya, terutama dari kelompok 20
senyawa yang memiliki rumus dasar NH2CHRCOOH, dan dihubungkan bersama
oleh ikatan peptida. Dengan kata lain protein tersusun atas asam-asam amino yang
saling berikatan.
Struktur asam amino suatu asam amino-α terdiri atas :
1. Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam).
2. Atom H yang terikat pada atom C α.
3. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.
4. Gugus amino yang terikat pada atom C α.
5. Gugus R yang juga terikat pada atom C α.
2.3 Macam asam amino
Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus
R atau rantai samping dari asam amino.Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino
berbeda.Contohnya asam amino serin, asam aspartat dan leusin memiliki perbedaan
hanya pada jenis gugus R saja.
Gugus R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan,
kapasitas pengikatan hidrogen serta reaktivitas kimia.Keduapuluh macam asam
amino ini tidak pernah berubah.Asam amino yang paling sederhana adalah glisin
dengan atom H sebagai rantai samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil
(-CH3) sebagai rantai samping.
Nama-nama asam amino :
No Nama Singkatan

1 Alanin (alanine)
2 Arginin (arginine)

3 Asparagin (asparagine)

4 Asam aspartat (aspartic acid)

5 Sistein (cystine)

6 Glutamin (Glutamine)

7 Asam glutamat (glutamic acid)

8 Glisin (Glycine)

9 Histidin (histidine)

10 Isoleusin (isoleucine)

11 Leusin (leucine)

12 Lisin (Lysine)

13 Metionin (methionine)

14 Fenilalanin (phenilalanine)

15 Prolin (proline)

16 Serin (Serine)

17 Treonin (Threonine)

18 Triptofan (Tryptophan)

19 Tirosin (tyrosine)

20 Valin (valine) Ala

2.4 Ikatan Peptida
Kedua puluh macam asam amino saling berikatan, dengan urutan yang
beraneka ragam untuk membentuk protein. Proses pembentukan protein dari asam-
asam amino ini dinamakan sintesis protein. Ikatan antara asam amino yang satu
dengan lainnya disebut ikatan peptida.Ikatan peptida ini dapat disebut juga sebagai
ikatan amida. Coba Anda pelajari kembali struktur dasar asam amino. Pada protein
atau rantai asam amino, gugus karboksil (-COOH) berikatan dengan gugus amino (-
NH2). Setiap terbentuk satu ikatan peptida, dikeluarkan 1 molekul air (H2O).
2.5 Struktur Protein
Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam
struktur yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam
amino yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui
ikatan peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya
protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-
macam.
Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier
dan struktur kuartener.

Gambar 1. Level dari struktur protein (Berg etal., 2006).

1. Struktur primer

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan

asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam
sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai.
Gambar 2. Struktur primer dari protein (Campbell et al., 2009).
Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus
α–karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida.
Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida.

Gambar 3. Reaksi pembentukan peptida melalui reaksi dehidrasi (Voet & Judith,
2009).
Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode
penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim
protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida
yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas
kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957,
Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi
protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.
 Struktur primer protein mengacu pada urutan asam amino linier dari rantai
polipeptida. Struktur primer disebabkan oleh ikatan kovalen atau peptida, yang dibuat
selama proses biosintesis protein atau disebut dengan proses translasi. Kedua ujung
rantai polipeptida yang disebut sebagai ujung karboksil (C-terminal) dan ujung amino
(N-terminal) berdasarkan sifat dari gugus bebas. Perhitungan residu selalu dimulai
pada akhir N-terminal (gugus amino, -NH2), yang merupakan akhir dimana gugus
amino tidak terlibat dalam ikatan peptida. Struktur primer protein ditentukan oleh gen
yang berhubungan dengan protein. Sebuah urutan tertentu dari nukleotida dalam
DNA ditranskripsi menjadi mRNA, yang dibaca oleh ribosom dalam proses yang
disebut translasi. Urutan protein dapat ditentukan dengan metode seperti degradasi
Edman.

2. Struktur sekunder
Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka
protein.Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet.Struktur sekunder
protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada
protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder
misalnya ialah sebagai berikut :
o alpha helix (α-helix, “puntiran-alfa”), berupa pilinan rantai asam-asam amino
berbentuk seperti spiral;
o beta-sheet (β-sheet, “lempeng-beta”), berupa lembaran-lembaran lebar yang
tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen
atau ikatan tiol (S-H);
o beta-turn, (β-turn, “lekukan-beta”); dan gamma-turn, (γ-turn, “lekukan-gamma”).
Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear
distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang
belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β-
pleated (Gambar 4 dan 5). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida
yang terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn, 2008).
Gambar 4. Struktur sekunder α-heliks (Murray et al, 2009).

Gambar 5. Struktur sekunder β-pleated (Campbell et al., 2009).

Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada
suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan
peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al,
2009).
Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara
daerah linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni
antipararel dan pararel (Gambar 6 dan 7). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan
hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar
7 Å, sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger
et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida
yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri
yang melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn yang
ditunjukkan dalam Gambar 8 (Murray et al, 2009).

Gambar 6. Bentuk konformasi antipararel (Berg, 2006).

Gambar 7. Bentuk konformasi pararel (Berg, 2006).

Gambar 8. Bentuk konformasi β turn yang melibatkan empat residu asam amino
(Lehninger et al., 2004)
3. Struktur tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai
polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu.Sebagai contoh, struktur
tersier enzim sering padat, berbentuk globuler.Struktur tersier yang merupakan
gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa
gumpalan.Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan
kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer)
dan membentuk struktur kuartener.
Lipatan tersebut dikendalikan oleh interaksi hidrofobik, tapi struktur tersebut
dapat stabil hanya bila bagian-bagian protein terkunci pada tempatnya oleh interaksi
tersier yang spesifik, seperti jembatan garam, ikatan hidrogen , dan kemasan ketat
rantai samping dan ikatan disulfida.
Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas
pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan
antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino (Gambar 9). Struktur ini
merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar
struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan
hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini,
ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat
hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan
dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada
di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009;
Lehninger et al, 2004).
Gambar 9. Bentuk struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome C550 pada
bakteri Paracoccus denitrificans (Timkovich and Dickerson, 1976).
4. Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida.Struktur
kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipakai bersama-sama
membentuk struktur protein.
Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter
protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan
struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang
berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis,
hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga
dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut
dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein
tetramerik (Gambar 10) (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).
 Gambar 10. Beberapa contoh bentuk struktur kuartener.
Ditinjau dari strukturnya, protein dapat dibagi dalam 2 golongan yaitu :
1. Protein sederhana yang merupakan protein yang hanya terdiri atas molekul-
molekul asam amino. Termasuk dalam kelompok misalnya :
 Protamin
Protein ini bersifat alkalis dan tidak mengalami koagulasi pada pemanasan.
 Albumin
Protein larut dalam air dan larutan garam encer, BM-nya relative rendah. Albumin
terdapat dalam putih telur (albumin telur), susu (laktalbumin), darah (albumin
darah) dan sayur-sayuran.
 Globulin
Larut dalam larutan garam netral, tetapi tidak larut dalam air. Terkoagulasi oleh
panas dan akan mengendap pada larutan garam konsentrasi tinggi (salting out)
dalam tubuh banyak terdapat sebagai zat antibodi dan fibrinogen. Pada susu
terdapat dalam bentuk laktoglobulin, dalam telur ovoglobulin, dalam daging
myosin dan acitin dan dalam kedele disebut glisilin atau secara umum dalam
kacang-kacangan disebut legumin.
 Glutelin
Larut dalam asam dan basa encer, tetapi tidak larut dalam pelarut netral. Contoh :
gluten pada gandum dan oryzenin pada beras.
 Prolanin
Larut dalam etanol 50-90% dan tidak larut dalam air. Protein ini banyak
mengandung prolin dan asam glutamat serta banyak terdapat didalam serelia.
Contohnya : zein pada jagung, gliadin pada gandum, dan kordein pada barley.
 Skleroprotein
Tidak larut dalam air dan solvent netral dan tahan terdapat hidrolisis enzimatis.
Protein ini berfungsi sebagai strukutr kerangka pelindung pada manusia dan
hewan. Contoh kolagen, elastin, dan keratin.
 Histon
Merupakan protein basa, karena banyak mengandung lisin dan arginin. Bersifat
larut dalam air dan akan tergumpalkan oleh ammonia.
 Globulin
Hampir sama dengan histon. Globulin kaya akan arginin, triptophan, histidin tapi
tidak mengandung isoleusin terdapat dalam darah (hemoglobin).
 Protein
Merupakan protein yang sangat sederhana BM relative rendah (4000-8000), kaya
akan arginin, larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas dan bersifat basis.
Protein sederhana menurut bentuk molekulnya dibagi menjadi 2 kelompok, yaitu :
 Protein serabut (= skleroprotein = albumoid = skrelin)
Serat (fibrous) berbentuk panjang dan terikat bersama-sama sebagai fibril-
fibril oleh ikatan hydrogen. Tidak larut dalam air, sehingga ketidak larutan ini
mengakibatkan gaya antar molekul yang kuat. Contoh, keratin (rambut, kuku, bulu,
tanduk), pada kalogen (jaringan penghubung), fibroin (sutera) dan miosin (otot).
Protein serabut ini berbentuk serabut; tidak larut dalam pelarut encer, baik
larutan garam, basa ataupun alkohol. Molekulnya terdiri atas rantai molekul yang
panjang, sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan bila ditarik
memanjang kembali kebentuk semula. Fungsi dari protein ini adalah membentuk
struktur bahan dan jaringan, contohnya adalah keratin pada rambut. Molekul protein
ini terdiri atas beberapa rantai polipeptida yang memanjang dan dihubungkan satu
sama lain oleh beberapa ikatan silang hingga merupakan bentuk serat atau serabut
yang stabil. Berat molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pati dan
sukar dimurnikan.
 Protein globural
Protein globural berbentuk seperti bola, banyak terdapat pada bahan hewani
(susu,daging, telur). Protein ini mudah larut dalam garam dan asam encer serta mudah
berubah karena pengaruh suhu, konsentrasi garam, asam dan basa serta mudah
mengalami denaturasi. Protein globular pada umumnya berbentuk bulat atau elips dan
terdiri atas rantai polipeptida yang terlibat.
1. Protein gabungan yang merupakan protein yang terdiri atas protein dan gugus
bukan protein. Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat, lipid
atau asam nukleat :
- Posferoprotein : mengandung gugus asam folat yang terikat pada gugus hidriksil
dari serin dan theroin. Banyak terdapat pada susu dan kuning telur.
- Lipoprotein : mengandung lipid asam lemak, listin. Sehingga mempunyai
kapasitas sebagai zat pengemulsi yang baik, terdapat dalam telur, susu dan darah.
- Nukleoprotein : kombinasi antara asam nukleat dan protein. Misal : musin pada air
liur, ovomusin pada telur, nukoid pada serum.
- Kromoprotein : kombinasi protein dengan gugus berfigmen yang biasanya
mengandung unsur logam. Contoh : hemoglobin, myglobulin, chlorofil dan
flavoprotein.
- Metaloprotein : merupakan komplek utama anatara protein dan logam seperti
halnya kromatorprotein. Contoh : feritrin (mengandung Fe), coalbumin
(mengandung CO dan Zn).
 BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
1. Protein adalah senyawa organik kompleks yang mempunyai bobot molekul tinggi
yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.
2. Protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh.
3. Komponen penyusun protein terdiri dari :Alanin (alanine), Arginin (arginine),
Asparagin (asparagine), Asam aspartat (aspartic acid), Sistein (cystine), Glutamin
(Glutamine), Asam glutamat (glutamic acid), Glisin (Glycine), Histidin
(histidine), Isoleusin (isoleucine), Leusin (leucine), Lisin (Lysine), Metionin
(methionine), Fenilalanin (phenilalanine), Prolin (proline), Serin (Serine),
Treonin (Threonine), Triptofan (Tryptophan), Tirosin (tyrosine), dan Valin
(valine)
4. Ikatpeptidaan antara asam amino yang satu dengan lainnya disebut ikatan
5. Struktur protein ada 4 tingkatan yaitu :Struktur primer, Struktur sekunder,
Struktur tersier, Struktur kuartener.
 DAFTAR PUSTAKA
Almatsier, Sunita.2009.Prinsip Dasar Ilmu Gizi.Jakarta: Gramedia Pustaka Utama

Lodish et al., 2003. Molecular Cell Biology (Lodish, Molecular Cell Biology)

Murray, Robert K. Daryl K. Granner. Victor W. Radwell. 2009.Biokimia Harper

Edisi 27.Jakarta: Penerbit Buku Kedokeran (EGC)

Sloane, Ethel.2003.Anatomi Dan Fisiologi Untuk Pemula.jakarta: Penerbit Buku

Kedokteran (EGC)