KATA PENGANTAR

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 2
 DAFTAR ISI

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 3
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat
diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh kita.
Degradasi ini merupakan proses kontinu, karena protein di dalam tubuh secara terus menerus
diganti (protein turnover).

Secara garis besar fungsi protein dalam sistem biologis dibedakan menjadi 8 fungsi, yaitu:

1) Sebagai biokatalis: enzim ialah katalis biologi utama dalam semua sistem kehidupan
bahkan hingga yang terkecil seperti virus. Tidak ada satu langkah pun reaksi-reaksi
biokimia yang dikatalisis oleh enzim, hal ini disebabkan semua reaksi-reaksi tersebut
terjadi pada suhu yang relatif rendah (30oC), enzim berperan juga menurunkan energi
aktivasi suatu reaksi.
2) Sebagai pengangkut: hemoglobin merupakan contoh protein yang berfungsi sebagai
pengangkut. Oksigen dan CO2 dalam darah diangkut dalam bentuk oksihemoglobin
(berwarna merah cerah) dan karboksihemoglobin (warna merah gelap), begitu pula
lipoprotein plasma yang beratanggung jawab mengangkut lipida dalam darah.
3) Sebagai reseptor: berbagai pesan biologis seperti protein yang terdapat di permukaan
sel mampu menerima pesan dari protein lain seperti hormon. Rhodopsin adalah
protein khusus sebagai fotoreseptor pada sel retina mata.
4) Sebagai pembawa pesan: hormon merupakan salah satu contoh. Banyak hormon
berfungsi sebagai pembawa pesan biokimiawi yang strukturnya berupa protein seperti
insulin dan hormon pertumbuhan. Protein kinase merupakan pembawa pesan (pesan
skunder).
5) Sebagai pembangun/struktural: ini merupakan protein dongan peran khusus sebagai
pembangun jaringan. Kolagen dan elastin merupakan contoh yang membentuk
jaringan ikat bahkan tulangpun dibangun oleh protein yang berinteraksi dengan
mineral.
6) Sebagai pelindung: contoh protein yang terdapat di saliva, dan lendir-lendir tubuh
yang terdapat dalam saluran cerna, saluran pernafasan, saluran urin dan endometrium
rahim.

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 4
 7) Pertahanan tubuh: contoh molekul imunoglobulin (antibodi) yang bertugas
melindungi tubuh dari serangan mikroba. Fibrinogen, trombin sebagai pertahanan
agar darah tidak banyak terbuang dari tubuh saat mengalami luka.
8) Beraneka ragam fungsi yang sebenarnya merupakan integrasi dari fungsi-fungsi di
atas.

1.2 Rumusan Masalah

1. Apa yang dimaksud dengan metabolisme protein ?
2. Seperti apa reaksi-reaksi umum dalam metabolisme protein ?
3. Seperti apa biosintesa asam amino nonesensial ?
4. Bagaimana jalur metabolisme protein untuk siklus krab?

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 5
 BAB II
ISI

2.1 Pengertian Metabolisme Protein

Metbolisme protein menunjukkan berbagai proses biokimia yang bertanggung jawab
untuk sintesis protein dan asam amino, juga untuk pemecahan protein (dan molekul besar
lainnya) oleh katabolisme. Protein diet pertama dipecah menjadi asam amino individu oleh
berbagai enzim dan asam hidroklorik yang ada disaluran gastro-intestinal.

Metabolisme protein merupakan deskripsi dari proses fisik dan juga kimia yang
menyebabkan baik pembentukan ataupun sintesis, asam amino menjadi protein dan
pemecahan, atau katabolisme, protein membentuk asam amino.

Protein dalam sel hidup terus menerus diperbaharui melalui proses pertukaran protein,
yaitu suatu proses berkesinambungan yang terdiri atas penguraian protein yang sudah ada
menjadi asam amino bebas dan resintesis selanjutnya dari asam-asam amino bebas menjadi
protein. Dalam tubuh sekitar 1-2 % protein mengalami peruraian setiap hari. Sekitar 75- 80 %
dari asam amino yang dibebaskan akan digunakan kembali untuk sintesis protein yang baru.
Nitrogen sisanya akan dikatabolisasi menjadi urea (pada mamalia) dan kerangka karbon bagi
senyawa-senyawa amfi bolik (Murray,K., 2002).

Untuk mempertahankan kesehatan, manusia memerlukan 30- 60 g protein setiap hari atau
ekivalen dalam bentuk asam amino bebas.. Asam-asam amino yang berlebih tidak akan
disimpan, tetapi diuraikan dengan cepat. Di dalam sel, protein akan diuraikan menjadi asam-
asam amino oleh protease dan peptidase. Protease intrasel akan memutus ikatan peptida
internal protein sehingga terbentuk senyawa peptida (Murray,K., 2002).

Selanjutnya, oleh peptidase, peptida akan diuraikan menjadi asam-asam amino bebas.
Endopeptidase akan memutus ikatan peptida internal sehingga terbentuk peptida-peptida
yang lebih pendek, selanjutnya ammopeptidase dan karboksi peptidase akan membebaskan
asam-asam amino masing-masing dalam gugus terminal-N dan –C pada peptida-peptida
tersebut. Penguraian protein seperti yang disebutkan di atas adalah untuk protein ekstrasel
dan intrasel yang mana penguraiannya tidak memerlukan ATP. Untuk protein yang berusia
pendek dan yang abnormal penguraiannya terjadi pada sitosol dan memerlukan ATP atau
ubikuitin. Asam amino yang terbentuk dari katabolisme protein ini akan dimetabolisasi

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 6
menjadi ammonia dan kerangka karbon. Selanjutnya kerangka karbon akan ikut dalam siklus
asam sitrat (TCA) dan glukoneogenesis. Sedangkan ammonia akan mengalami sintesis
membentuk urea atau membentuk asam amino baru ((Bourke,S.L.,et.al. 2003).

2.2 Reaksi-reaksi Umum dalam Metabolisme Protein

Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan
atau terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akan
menggunakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam
amino memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat
toksik bagi tubuh.

Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus amino,
kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama
pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi. Dilanjutkan dengan memisahkan
gugus karbosil dari asam amino melalui proses dekarboksilasi.

1. Proses Transaminasi

Transaminasi merupakan proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan

gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini
gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto,
yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah
menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua
enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat
transaminase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi berikut (Poedjiadi, 1994) :

alanin
transaminase

asam amino + asam piruvat asam α keto + alanin

glutamate
transaminase

asam amino + asam α ketoglutarat asam α keto + asam glutamat

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 7
 Transaminase mempunyai gugus prostentik, piridoksal pospat, pada sisi aktifnya yang
berfungsi sebagai senywa antara pembawa gugus amino menuju ketoglutarat. Molekul ini
mengalami perubahan dapat balik diantara bentuk aldehidanya, piridoksal pospat yang dapat
menerima gugus amino dan bentuk teraminasinya piridoksamin pospat yang dapat
memberikan gugus amino (Toha, 2005).

Reaksi transminasi bersifat reversible. Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang
hilang, karena gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto
(Poedjiadi, 1994).

Alanin Transminasi merupakan merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap

asam piruvat alanin sebagai satu pasang substrat, tetapi tidak terhadap asam asam-asam
amino yang lain. Dengan demikian Alanin transaminase dapat mengubah berbagai jenis
asam amino menjadi alanin, xdelama tersedia sam piruvat. Glutamat transminase dapat
mengubah berbagai jenis asam amino menjadi alanin, selama tersedia asam piruvat.
Glutamat transminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamate-
ketoglutarat sebagai satu pasang substrat, karena itu enzim ini dapat mengubah asam-asam
amino menjadi asam glutamat. Apabila alanin transminase terdapat dalam jumlah banyak,
maka alanin yang dihasilkan dari reaksi transminase akan diubah menjadi asam glutamate
(Poedjiadi, 1994).

Alanin + asam α ketoglutarat asam piruvat + asam glutamat

Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi tersebut ialah alanin-glutamat
transminase (Poedjiadi, 1994). Dari reaksi-reaksi diatas dapat dilihat bahwa walaupun ada
beberapa jalur reaksi transminase, namun asam ketoglutarat merupakan akseptor gugus
amino yang terakhir. Dengan demikian hasil reaksi transminasi keseluruhan ialah asam
glutamate (Poedjiadi, 1994).

Reaksi transminasi ini terjadi dalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma.
Semua enzim transminasi tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim.
Piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga pada
reaksi-reaksi metabolisme yang lain (Poedjiadi, 1994).

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 8
 2. Proses Deaminasi Oksidatif

Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam
beberapa sel misalnya bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses diaminasi oksidatif
yang menggunakan glutaman dehidrogenase sebagai katalis.

Asam glutamat + NAD+ asam α ketoglutarat + NH4+ + NHDH + H+

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+ . selain
NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+ sebagai akseptor elektron.
Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat
dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino. Dua jenis
dehidrogenase lain yang penting ialah L-asam amino oksidase dan D-asam amino oksidase.

L-asam amino oksidase adalah enzim flavoprotein yang mempunyai gugus prostetik
flavinmononukleotida (FMN). Enzim ini terdapat dalam sel hati pada endoplasmik retikulum
dan bukan merupakan enzim yang penting. D – asam amino oksidase adalah juga enzim
flavoprotein dan merupakan katalis pada reaksi :

Enzim ini mempunyai FAD sebagai gugus prospetik dan terdapat dalam sel hati. Oleh
karena D-asamamino jarang terdapat dalam tubuh manusia, maka fungsi D-asam amino
oksidase.

Proses diaminasi asam amino dapat terjadi secara oksidatif dan non oksidatif. Contoh
asam amino yang mengalami proses deaminasi oksidatif adalah asam glutamat. Reaksi
degradasi asam glutamat dikatalis oleh enzim L-glutamat dehidrogenase yang dibantu oleh
NAD atau NADP.

Deaminasi non oksidatif adalah penghilangan gugus amino dari asam amino serin yang
dikatalis oleh enzim serindehidratase. Asam amino teronin juga dapat mengalami deaminasi
non oksidatif dengan katalis kreonin dehidratase menjadi keto butirat.

3. Proses Dekarboksilasi

Memisahkan gugusan karboksil dari asam amino, sehingga terjadi ikatan baru yang
merupakan zat antara yang masih mengandung N. Proses Dekarboksilasi yang berlangsung
di membran luar mitocondria merupakan fase antara sebelum Siklus Krebs (Pra Siklus
Krebs) sehingga DO sering dimasukkan langsung dalam Siklus krebs. Reaksi oksidasi
piruvat hasil glikolisis menjadi asetil koenzim-A, merupakan tahap reaksi penghubung yang
MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1
POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 9
 penting antara glikolisis dengan jalur metabolisme lingkar asam trikarboksilat (daur Krebs).
Reaksi yang dikatalisis oleh kompleks piruvat dehidrogenase dalam matriks mitokondria
melibatkan tiga macam enzim yaitu piruvat dehidrogenase, dihidrolipoil transasetilase, dan
dihidrolipoil dehidrogenase dan lima macam koenzim yaitu tiaminpirofosfat, asam lipoat,
koenzim-A, flavin adenin dinukleotida, dan nikotinamid adenin dinukleotida yang
berlangsung dalam lima tahap reaksi.

1) Pada tahap pertama reaksi ini akan dikatalisis oleh enzim piruvat dehidrogenase dan
menggunakan tiamin pirofosfat sebagai koenzimnya. Dekarboksilasi piruvat
menghasilkan senyawa α-hidroksietil yang terkait pada gugus cincin tiazol dari tiamin
pirofosfat.
2) Pada tahap reaksi kedua α-hidroksietil dehidrogenase menjadi asetil yang kemudian
dipindahkan dari tiamin pirofosfat ke atom S dari koenzim yang berikutnya, yaitu
asam lipoat, yang terikat pada enzim dihidrolipoil transasetilase. Dalam hal ini gugus
disulfida dari asam lipoat diubah menjadi bentuk reduksinya, gugus sulfhidril.
3) Pada tahap reaksi ketiga, gugus asetil dipindahkan dengan perantara enzim dari gugus
lipoil pada asam dihidrolipoat, kegugus tiol (sulfhidril pada koenzim-A). Kemudian
asetil ko-A dibebaskan dari sistem enzim kompleks piruvat dehidrogenase.
4) Pada tahap reaksi keempat gugus tiol pada gugus lipoil yang terikat pada dihidrolipoil
transasetilase dioksidasi kembali menjadi bentuk disulfidanya dengan enzim
dihidrolipoil dehidrogenase yang berikatan dengan FAD (flavin adenin dinukleotida).
5) Akhirnya tahap reaksi kelima, FADH+ (bentuk reduksi dari FAD) yang tetap terikat
pada enzim, dioksidasi kembali oleh NAD+ (nikotinamid adenin dinukleotida)
menjadi FAD, sedangkan NAD+ berubah menjadi NADH (bentuk reduksi dari
NAD+) akan digunakan dalam siklus krebs.

Karbohidrat, asam lemak dan hampir semua asam amino akhirnya dioksidasi menjadi
CO2 dan H2O melalui siklus asam sitrat. Namun demikian sebelumnya, kerangka
karbonnya harus dipecahkan sehingga molekul ini menghasilkan gugus asetil (asetil KOA).
Pada reaksi ini, piruvat mengalami dekarboksilasi oksidatif, yaitu suatu proses
dehidrogenasi yang melibatkan pemindahan gugus karboksil sebagai molekul CO2 dan
gugus asetil sebagai asetil-KOA. Kedua atom hidrogen yang dilepaskan dari piruvat muncul
sebagai NADH dan H+. NADH yang terbentuk ini lalu memberikan elektronnya kepada
rantai transpor elektron, yang selanjutnya membawa elektron ini ke molekul oksigen.

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 10
2.3 Biosintesa Asam Amino Nonesensial
Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non
esensial,melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam
aminomen jadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Hati merupakant
empat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari
asam amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka
karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi
asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, asam amino
dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino glukogenik, ketogenik serta glukogenik
dan ketogenik.

Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur produksi
piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-ketoglutarat atau oksaloasetat.
Semuaasam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis.
Semuaasam amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan leusin
adalahasam amino yang semata-mata ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat
asetil KoA atau asetoasetil KoA.

Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan, dan tirosin
bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita kenal bahwa ada 3
kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan kelaparan pengurangan rangka
karbon digunakan untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi CO2 dan
H2O.

Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus
ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino esensial,
selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain. Asam amino ini
dinamakan asam amino non-esensial.

Asam amino non-esensial :

Alanine, Asparagine, Aspartate, Cysteine, Glutamate, Glutamine,

Glycine, Proline, Serine, Tyrosine

Asam amino Arginine*, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine*,

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 11
 a) Biosintesis glutamat dan aspartat

Glutamat dan aspartat disintesis dari asam α-keto dengan reaksi tranaminasi sederhana.
Katalisator reaksi ini adalah enzim glutamat dehidrogenase dan selanjutnya oleh aspartat
aminotransferase, AST.

Reaksi biosintesis glutamat : Aspartat juga diturunkan dari asparagin dengan bantuan
asparaginase. Peran penting glutamat adalah sebagai donor amino intraseluler utama untuk
reaksi transaminasi. Sedangkan aspartat adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus urea.

b) Biosintesis alanin

Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh otot.
Alanin dibentuk dari piruvat. Hati mengakumulasi alanin plasma, kebalikan transaminasi
yang terjadi di otot dan secara proporsional meningkatkan produksi urea. Alanin
dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa dari hati kembali ke
otot. Proses ini dinamakan siklus glukosa-alanin. Fitur kunci dari siklus ini adalah bahwa
dalam 1 molekul, alanin, jaringan perifer mengekspor piruvat dan amonia ke hati, di mana
rangka karbon didaur ulang dan mayoritas nitrogen dieliminir.

Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:

1) Secara langsung melalui degradasi protein

2) Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase, ALT (juga
dikenal sebagai serum glutamat-piruvat transaminase, SGPT).

Glutamat + piruvat →← α-ketoglutarat + alanin

c) Biosintesis sistein

Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan metionin
dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menghasilkan S-adenosilmetionin
(SAM).

Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM) : SAM merupakan precursor untuk sejumlah

reaksi transfer metil (misalnya konversi norepinefrin menjadi epinefrin). Akibat dari
tranfer metil adalah perubahan SAM menjadi S-adenosilhomosistein. S-
adenosilhomosistein selanjutnya berubah menjadi homosistein dan adenosin dengan

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 12
 bantuan enzim adenosilhomosisteinase. Homosistein dapat diubah kembali menjadi
metionin oleh metionin sintase.

Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini peran
S-adenosilmetionin dalam transmetilasi adalah sekunder untuk produksi homosistein
(secara esensial oleh produk dari aktivitas transmetilase). Dalam produksi SAM, semua
fosfat dari ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi. Adenosin diubah menjadi metionin
bukan AMP. Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin
menghasilkan sistationin dengan bantuan enzim sistationase. Selanjutnya dengan bantuan
enzim sistationin liasesistationin diubah menjadi sistein dan α-ketobutirat. Gabungan dari
2 reaksi terakhir ini dikenal sebagai trans-sulfurasi.

d) Biosintesis tirosin

Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari

fenilalanin dibutuhkan untuk memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin, hal ini akan
mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%. Fenilalanin hidroksilase adalah
campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen digabungkan ke air dan lainnya ke gugus
hidroksil dari tirosin. Reduktan yang dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor
tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan dalam status tereduksi oleh NADH-dependent
enzyme dihydropteridine reductase (DHPR).

e) Biosintesis ornitin dan prolin

Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid menjadi
intermediat titik cabang menjadi satu dari 2 produk atau lainnya. Ornitin bukan salah satu
dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis protein. Ornitin memainkan peran
signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea. Ornitin memiliki peran
penting tambahan sebagai prekursor untuk sintesis poliamin. Produksi ornitin dari
glutamat penting ketika diet arginin sebagai sumber lain untuk ornitin terbatas.
Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi ornitin dari
semialdehid melalui reaksi glutamat-dependen transaminasi. ketika konsentrasi arginin
meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah dari glutamat semialdehid yang
menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi semialdehid.
Semialdehid didaur secara spontan menjadi Δ1 pyrroline-5-carboxylate yang kemudian
direduksi menjadi prolin oleh NADPH-dependent reductase.

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 13
 f) Biosintesis serin

Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-fosfogliserat. NADH-
linked dehidrogenase mengubah 3-fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu 3-
fosfopiruvat, sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas aminotransferase dengan
glutamat sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi serin oleh
fosfoserin fosfatase.

g) Biosintesis glisin

Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin
hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan transfer gugus hidroksimetil dari serin
untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan N5, N10-metilen-THF.

h) Biosintesis aspartat, asparagin, glutamat dan glutamin

Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis oleh

glutamat dehidrogenase yang merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga dihasilkan
oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen amino diberikan oleh sejumlah
asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor umum nitrogen amino.

Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang dikatalisis oleh aspartat

transaminase, AST. Reaksi ini menggunakan analog asam α-keto aspartat, oksaloasetat,
dan glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga dapat dibentuk dengan deaminasi
asparagin yang dikatalisis oleh asparaginase. Asparagin sintetase dan glutamin sintetase
mengkatalisis produksi asparagin dan glutamin dari asam α-amino yang sesuai. Glutamin
dihasilkan dari glutamat dengan inkorporasi langsung amonia dan ini merupakan reaksi
fixing nitrogen lain. Tetapi asparagin terbentuk oleh reaksi amidotransferase.

2.4 Jalur Metabolisme Protein Siklus Krab

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 14
MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1
POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 15
 BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 16
 DAFTAR PUSTAKA

MAKALAH BIOKIMIA KELOMPOK 1

POLTEKKES KEMENKES BANJARMASIN Page 17