A.

ASAM AMINO
Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam
organisme hewan.Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari bahasa
Yunani proteios, yang artinya “pertama”.Protein adalah poliamida, dan hidrolisis
protein menghasilkan “asam-asam amino”.

Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan
dan hewan, namun keduapuluh asam amino ini dapat digabungkan menurut
berbagai cara, membentuk otot, urat, kulit, kuku, bulu, sutera, hemoglobin,
enzim, antibodi, dan banyak hormon.

1. Pengertian dan Struktur Asam Amino

Nama asam amino menunjukkan bahwa senyawa ini mempunyai dua
gugus fungsi yaitu gugus karboksil yang bersifat asam dan gugus amino yang
bersifat basa.Asam- asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-
aminokarboksilat.

Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H2NCH2CO2H)

yang disebut glisina (glycine).Glycine tidak memiliki rantai samping sehingga
tidak mengandung satu karbon kiral.Asam amino lain memiliki rantai samping,
sehingga karbon α-nya bersifat kiral. Asam amino yang berasal dari protein

1
 termasuk dalam deret-L, artinya gugus-gugus disekeliling karbon α
mempunyai konfigurasi yang sama seperti dalam L-gliseraldehida.

2. Sifat Fisika Asam Amino

 Titik leleh asam amino diatas 2000C, sedangkan kebanyakan senyawa
organik dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada temperatur
kamar.
 Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
 Momen dipol yang besar
 Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
 Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

2
3. Macam-macam Asam Amino

Terdapat 20 asam amino yang lazim terdapat dalam protein.

3
 *Asam amino esensial

a. Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari
makanan sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh.
Jenis-jenis asam amino esensial adalah: arginina, histidina, isoleusina,
luesin, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, valin.
b. Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis
di dalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam amino
non esensial yaitu: alanina, asparagina, asam aspartat, sisteina, asam
glutamat, glisina, prolina, serina, tirosina.

4. Reaksi Kimia Asam Amino

a. Keamfoteran asam amino
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa
asam karboksilat) sekaligus zat ini dapat dianggap sebagai asam dan
basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus –R yang
dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada
asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, -NH3+), sedangkan
gugus karboksilnya menjadi bermuatan negative (terdeprotonasi, -
COO).Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam
aminonya.Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan
berbentuk zwitter ion.
Zwitter ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur
Kristal putih yang bertitik lebur tinggi arena sifat dipolarnya. Kebanyakan
asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral
maupun pH fisiologis yang dekat netral.

4
 Titik isolisktrik adalah pH dimana ion dipolar secara listrik netral dan
tidak bermigrasi ke anoda maupun katoda.Titik isolistrik bergantung pada
keasaman atau kebasaan suatu rantai samping.
Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektroforesis yaitu suatu proses
untuk mengukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. Proses ini
dilakukan dengan menaruh larutan asam amino berair pada suatu
absorben antara sepasang elektroda. Dalam sel ini anion bermigrasi ke
arah elektroda positif dan kation ke arah elektroda negatif. Jika asam
amino netral dilarutkan dalam air biasa akan terjadi migrasi netto ion asam
amino ke arah elektroda positif.

5
 Asam amino asam mempunyai gugus karboksil kedua yang bereaksi
dengan air membentuk suatu ion negatif.Diperlukan konsentrasi H+ yang
tinggi untuk memungkinkan asam amino asam sampai ke titik isolistrik.
Titik isolistrik asam amino asam adalah berkisar pH=3.

Asam amino basa mempunyai gugus amino kedua yang bereaksi

dengan air membentuk suatu ion positif.Diperlukan ion-ion hidroksida
untuk menetralkan asam amino basa dan samapai titik isolistrik.Untuk
asam amino basa isolistriknya terletak di atas pH 7.

b. Asilasi asam amino

Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi
dengan suatu halida asam ataupun dengan anhidrida asam untuk
menghasilkan amida.Karena nitrogen amida tidak bersifat basa, suatu
asam amino terasilasi tidak membentuk ion dipolar.Karena alasan ini,
asam amino terasilasi menunjukkan sifat-sifat fisis yang khas dari
senyawa organi bukannya sifat fisis dari garam-garam.Dalam sintesis
peptide (protein kecil) gugus N-asil digunakan sebagai suatu gugus
blockade.

6
 c. Reaksi dengan Ninhidrin
Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk
produk yang disebut Ungu Ruheman.Reaksi itu biasa digunakan sebagai
uji bercak untuk mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas
kromatografi. Karena reaksi itu kuantitatif, reaksi itu digunakan sebagai
penganalisis asam amino yang diotomasi, instrument-instrumen yang
menetapkan presentasi asam-asam amino yang ada dalam suatu contoh.

5. Sintesis Asam Amino

a. Aminasi Asam α-halo
Dipertimbangkan dalamberbagai modifikasi, metode ini mungkin yang
palingumum yang bermanfaat, meskipunsalah satu metodetidak
dapatditerapkan padasintesissemua asamamino.Terkadangasama-kloro
ataubromo-dikenakan
ammonolysislangsungdengankelebihanbesaramoniaberairpekat. Sebagai
contoh:

7
 Diperlukanasama-halo atauesterdapat dibuatolehHell-Volhard-
HalogenasiZelinskydari asam yang tidaktersubstitusiatau
denganmodifikasisintesisestermalonat, reaksi
biasauntukasamtersubstitusi.Contoh:

b. Sintesis Ftalimida Gabriel

Sintesis ini merupakan jalur yang lebih baik untuk menghasilkan asam
amino.Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah bahwa
tidak terjadi alkilasi berlebih.Estera-halo yang digunakan sebagai
penggantian sama-halo modifikasi lebih lanjut,
metodeesterphthalimidomalonic, adalahgabunganmalonatester-Gabriel
sintesis.

8
c. Sintesis Strecker
Sintesis ini dari asam amino yang dikembangkan pada tahun 1850,
merupakan rentetan dua tahap.Tahap pertama adalah reaksi antara suatu
aldehida dan suatu campuran ammonia dan HCN untuk menghasilkan
suatu aminonitril.Hidrolisis aminonitril itu menghasilkan asam amino.

d. Aminasi Reduktif
Suatu asam α-keto merupakan suatu prosedur lain untuk memperoleh
asam amino rasetamat.

9
B. Peptida

Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau
lebih.Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan
gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida.Contoh peptida
berikut yang dibentuk dari alanina dan glisina disebut alanil
glisina.Menggambarkan pembentukan suatu ikatan peptida.

Tiap asam amino dalam suatu molekul peptida disebut suatu satuan (unit)
atau suatu residu. Alanilglisina mempunyai dua residu: residu alanina dan
residu glisina. Bergantung pada banyaknya satuan asam amino dalam molekul,
maka suatu peptide dirujuk sebagai dipeptida (dua satuan), suatu tripeptida
(tiga satuan), dan seterusnya.Suatu polipeptida ialah suatu peptida dengan
banyak sekali residu asam amino.

Menurut perjanjian suatu poliamida dengan residu asam amino kurang dari
50 dikelompokkan sebagai suatu peptida, sedangkan poliamida yang lebih
besar dianggap sebagai protein.Alanina dan glisina dapat digabungkan dengan
cara lain untuk membentuk glisilalanina, dalam mana glisina mempunyai gugus
amino bebas dan alanina mempunyai gugus karboksil bebas.

Dua di peptida yang berlainan dari alanina dan glisina :

10
 Makin banyak residu asam amino dalam suatu peptida, maka makin banyak
kemungkinan strukturnya. Glisina dan alanina dapat digabung dalam dua cara.
Dalam suatu tripeptida, tiga asam amino dapat digabung menurut enam cara
yang berbeda. Sepuluh asam amino berlainan dapat menghasilkan lebih dari
empat trilyun (1012 ) dekaptida.

Asam amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh pada ujung
kiri struktur itu. Asam amino ini disebut asam amino N-ujung. Asam amino
dengan gugus karboksil bebas ditaruh di ujung kanan disebut asam amino C-
ujung. Nama peptida terdiri dari nama asam amino seperti pemunculannya dari
kiri kekanan, dimulai dari asam-amino N-ujung.

1. Ikatan dalam Peptida

Suatu ikatan amida mempunyai karakter ikatan rangkap yang
disebabkan oleh tumpang tindih pasial orbital p dari gugus karbonil dengan
pasangan elektrn mennyendiri dari nitrogen.

Bukti mengenai karakter ikatan rangkap suatu ikatan peptida terdapat

dalam panjang ikatan. Panjang ikatan dari ikatan peptida lebih pendek

11
 daripada panjang ikatan dari ikatan tunggal C-N yang lazim: 1,32 Å dalam
ikatan peptida dibandingkan dengan 1,47 Å untuk ikatan tunggal C-N yang
khas dalam suatu amina.

Karena karakter ikatan rangkap daari ikatan peptida, rotasi gugus

mengelilingi ikatan ini agak terhambat, dan atom-atom yang terikat pada
gugus karbonil dan pada N semuanya terletak dalam satu bidang.Analisis
sinar-X menunjukkan bahwa rantai samping asam amino di sekitar bidang
ikatan peptida berada dalam hubungan tipe trans. Stereokimia ini
meminimalkan halangan sterik antar rantai samping.

2. Penetapan Struktur Peptida

Hidrolisis lengkap dalam suatu larutan asam menghasilkan asam
amino individu.Asam-asam ini dapat dipisahkan dan diidentifikasi oleh teknik
seperti kromatografi atau elektroforesis.Bobot molekul peptide sapat
ditentukan dengan metode kimia fisis.Dengan informasi ini, maka dapat
menentukan banyaknya residu asam amino, identitas residu asam amino,
dan banyaknya residu masing-masing asam amino dalam peptida.Ada
beberapa teknik untuk menegtahui rentetan asam amino dalam peptida.
a. Analisis Residu Ujung
Reagensia Edman. Analisis untuk N-terminal dapat diperoleh
dengan mengolah peptida dengan Fenil Isotiosianat (reagensia
Edman).Isotiosianat bereaksi dengan gugus amino bebas yang
membuat pemaksapisahan asam amino N-ujung dari peptida dan
membentuk suatu feniltiohidantion (PTH), suatu derivate asam amino
yang dapat diisolasi dan ditentukan cirinya. Reaksi pemaksapisahan
dilakukan dengan memanasi zat-antara adisi dengan asam dalam suatu
pelarut bebas air seperti nitrometana.

Reagensia Sanger. Suatu reagensia yang berguna untuk

menetapkan residu N-ujung., 1-fluoro-2,4-dinitrobenzena . gugus fluoro
dari reagensia sanger dapat mengalami substitusi nukleofilik aromatik
dengan amina. Substitusi mudah karena zat antara kabanion distabilkan

12
 oleh gugus nitro. Reagensia sanger bereaksi dengan asam amino N-
ujung dari suatu peptida dan mengubah amino menjadi gugus arilamino.
Kekurangan reaksi ini, suatu peptida tidak dapat didegradasi menjadi
satu asam amino tiap kali.

Residu asam amino C-ujung dapat ditentukan secara

enzimatik.Karboksipeptidase adalah suatu enzim dari pancreas yang
mengkatalis secara spesifik hidrolisis dari asam amino C-ujung, tetapi
tidak dari ikatan peptida lain.

b. Rentetan dalam asam-asam amino

Suatu polipeptida besar harus dihidrolisis menjadi pecahan-pecahan
yang lebih kecil untuk penetapan rentetan dalam asam amino.Campuran
hidrolisis dipisahkan dari urutan residu asam amino dalam tipe pecahan
ditentukan.Digunakan suatu enzim proteolitik (penghidrolisis peptida)
untuk memaksa pisah polipeptida pada ikatan peptide yang spesifik.

3. Sintesis Peptida
Peptida pertama kali disintesis oleh Emil Fisher pada tahun 1902.Juga
mengemukakan gagasan bahwa protein adalan poliamida.Sintesis amida
dari dari klorida asam dan amina.
RCOCl + R’NH2 RCONHR’
Namun sintesis peptida atau protein dengan jalur ini tidak langsung.
Untuk menghindari reaksi yang tidak diinginkan, setiap gugus reaktif lain
termasuk gugus reaktif pada rantai samping harus diblokade. Dengan
membiarkan hanya gugus amino dan gugus karboksil yang diiinginkan saja
yang bebas. Kriteria unutuk gugus blockade yang baik adalah reaksi
berjalan lambat (inert) terhadap kondisi reaksi yang diperlukan untuk
membentuk ikatan amida dan hanya mudah dibuang setelah sintesis
lengkap. Cotoh gugus blockade adalah asam karbamat.

13
14
 BAB III
PENUTUP

Kesimpulan
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom
karbon α dari posisi gugus –COOH.Terdapat 20 asam amino penyusun suatu
protein.

Asam amino esensialadalah asam amino yang diperoleh hanya dari makanan
sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh.Jenis-jenis asam amino
esensial adalah: arginina, histidina, isoleusina, luesin, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptofan, valin. Sedangkan Asam amino non esensialadalah asam amino
yang dapat disintesis di dalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam
amino non esensial yaitu: alanina, asparagina, asam aspartat, sisteina, asam
glutamat, glisina, prolina, serina, tirosina.

Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau
lebih.Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan gugus
karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida.Sedangkan protein adalah
makromolekul polipeptida yang tersusundari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptida dan bobot molekul tinggi.

15
 DAFTAR PUSTAKA

Morisson and Boyd. Kimia Organik edisi ke-7.

Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden, “ Organic Chemistry,” Third Edition,

University Of Montana, 1986, Wadsworth, Inc, Belmont, Califfornia 94002,
Massachuset, USA.

16