ENZIMOLOGI

Team teaching Biokimia (Ema Qurnianingsih,

Edhi Rianto Tri Martini)
1

PENDAHULUAN
MAKANAN DICERNA
dalam saluran pencernaan METABOLISME :
DIMETABOLISME dalam sel
∎ KATABOLISME
MOLEKUL YG LEBIH BESAR → MOLEKUL YG LEBIH KECIL
GLUKOSA → CO2 + H2O + ENERGI
∎ ANABOLISME = SINTESIS
MOLEKUL YG LEBIH KECIL → MOLEKUL YG LEBIH BESAR
GLUKOSA → GLIKOGEN
ENZIM
SEL JARINGAN ORGANISME
tersusun dari molekul2
REAKSI KIMIA
2
Endoplasmik retikulum
ribosom
cytoskeleton
mitochondrion
Golgi app.
 lisosom
peroxisom
Organisme sel molekul
enzim
inti
sitosol
Sel eukariot
3
I. BIOKIMIA
DALAM SUSUNAN KIMIAWI
ORGANISME
PROSES2 KIMIA ENZIM :
virus, bakteri, tumbuhan, hewan, manusia
PROTEIN → BIOKATALISATOR ALUR
METABOLIK
E
A 1 B E2 C E3 D E4 E E5 F E6 G E7

P ∎ A = substrat awal ∎ P = produk akhir ∎ B,C,D,E,F,G =

senyawa2 antara (intermediates) ∎ E1 searah
E. regulator
4
LETAK ENZIM DALAM SEL
∎ BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL Ybs. ∎ E.
MITOKONDRIAL → REAKSI PENGADAAN ENERGI
Reaksi oksidasi → Energi Rantai respirasi → dalam
mitokondria ∎ E. RIBOSOMAL → SINTESIS
PROTEIN KATALISATOR
→ mempercepat reaksi ∎ IKUT SERTA DALAM
REAKSI KIMIA & MEMPERCEPAT REAKSI KIMIA,
TETAPI PD. AKHIR REAKSI AKAN DIDAPAT
KEMBALI SEPERTI SEMULA ∎ DIBUTUHKAN DLM.
JUMLAH KECIL
CELAH AKTIF

+
E S
KOMPLEKS [ES] E
+
P
5
KATALISATOR INORGANIK
ENZIM 1. H+, OH-, Pt
1. PROTEIN → biokatalisator 2. E. aktivasi ↓
2. E aktivasi ↓↓ 3. -
3. BEREAKSI SPESIFIK 4. -
4. TIDAK TAHAN PANAS
Exception : ❑ Ribozyme :
❑ Molekul RNA → asam ribonukleat ❑ Protein (-) ❑ Berfungsi
pada : sintesis protein, pemrosesan RNA dan ekspresi gen ❑
Katalisator reaksi pada ligasi atau pemecahan ikatan fosfodiester
❑ Enzim yang digunakan pada PCR →
thermostable polymerase
6
Gle vel
E = E. bebas
.

kead. transisitanpa katalisator

Ea
dgn katalisator inorg Ea'
dgn enzim
Ea'' kead. awal
∆G = Perubahan E. bebas
kead. akhir
Perjalanan reaksi
7
keadaan awal → pd suhu tertentu
Reaksi kimia : A → P Lab kimia :
dipanasi
di + katalisator Sistem biologis : - suhu
konstan
- + Enzim A+B C+D ΔG = 0 →
seimbang ΔG < 0 → Rx ke kanan
bersifat eksergonik ΔG > 0 → Rx ke
kanan bersifat endergonik
8
SUATU ENZIM HANYA DAPAT BEREAKSI DGN. SUATU

SUBSTRAT TERTENTU atau PD. SEJUMLAH KECIL

SENYAWA SEJENIS CONTOH :

∎ LAKTOSA GLUKOSA + GALAKTOSA ∎ Heksokinase : -
GLUKOSA
- HEKSOSA LAIN: FRUKTOSA → DAYA IKAT
(AFINITASNYA) BEDA KmLaktase
Ea = ENERGI AKTIVASI
ΔG : PERUBAHAN ENERGI BEBAS
→ TIDAK DIPENGARUHI KATALISATOR ENZIM
BEREAKSI SPESIFIK artinya :
→JUMLAH ENERGI YG DIPERLUKAN UNTUK
MEMBAWA SEMUA
MOLEKUL DLM. 1 MOLE SUATU BAHAN PD. SUATU

SUHU TERTENTU DR. KEADAAN AWAL MENUJU

KEADAAN TRANSISI → MENGATASI HAMBATAN

ENERGI
9
KEKHUSUSAN ENZIM
∎ K. ABSOLUT ∎ K. RELATIF ∎ K. OPTIK → MALTASE →
α ∎ K. GUGUS → ALKOHOL DEHIDROGENASE
DIPENGARUHI OLEH:
A + B C 2A + 2B 2C 3A + 3B 3C
E / K TIDAK BERHUBUNGAN SECARA
STOIKIOMETRIK DENGAN
REAKTAN / PRODUK
active ∎ IKATAN E-S ∎ SIFAT GUGUS KATALITIK
site
S
∎ KOFAKTOR
x2x 3xE
10
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
NAMA ENZIM
∎ DULU → SEDERHANA
Mis: EMULSIN, PTYALIN ∎ ‘S’ + ASE
Mis: UREASE, LIPASE JENIS REAKSI + ASE Mis:
TRANSFERASE, DEHIDROGENASE ‘S’ + JENIS
REAKSI + ASE Mis: MALAT DEHIDROGENASE
‘S’ Jenis reaksi ∎ TATANAMA ENZIM IUBMB:
1. REAKSI & ENZIMNYA DIBAGI DALAM 6 KELAS
UTAMA 2. NAMA ENZIM T.D. 2 BAGIAN:
Bgn. 1 → NAMA SUBSTRAT Bgn. 2 → JENIS REAKSI +
ASE
11
KLASIFIKASI & TATANAMA ENZIM
Mis: 1.1.1.1 Alkohol : NAD Oksidoreduktase = alkohol
dehidrogenase 3. INFORMASI TAMBAHAN DALAM ( )
Mis: → 1.1.1.37 L-MALAT : NAD OKSIDOREDUKTASE
(decarboxylating) L-MALAT + NAD+ → PIRUVAT + CO2 +
NADH + H+ → 1.1.1.37 L-MALAT : NAD
OKSIDOREDUKTASE
L-MALAT + NAD+ → OKSALOASETAT + NADH + H+ 4.
NOMOR KODE SISTEMATIK Mis : EC.2.7.1.1
enzim yg dimaksud : heksokinase Transferase Transfer

fosfat Akseptor gugus alkohol

→ α-D-GLUKOSA Heksokinase/Glukokinase

α-D-GLUKOSA 6-P Mg++ ATP ADP

12
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :
1. OKSIDOREDUKTASE :
→ MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI – REDUKSI. →
PENAMBAHAN ATAU PELEPASAN ELEKTRON ATAU
HIDROGEN P.U. : ENZIM2 PD. PROSES OKSIDASI
BIOLOGIS
+
Laktat dehidrogenase PIRUVAT + NADH + H LAKTAT +
NAD+
2. TRANSFERASE :
→ MENGKATALISIS TRANSFER/PEMINDAHAN GUGUS

FUNGSIONAL (BUKAN HIDROGEN) ANTARA

SEPASANG SUBSTRAT
S–G + S’ S’–G + S
α-D-GLUKOSA+ATP Mg++
Heksokinase α-DGLUKOSA-6-P +ADP Glukokinase
13
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
3. HIDROLASE :
→ MENGKATALISIS PEMBELAHAN HIDROLITIK
(penambahan air pada ikatan
kimia) Contoh : Enzim - Amilase - Lipase - Karboksi peptidase A
Reaksi ––– β-D-GALAKTOSIDA + H2O = suatu
alkohol + D-galaktosa
4. LIASE (LYASE) :
→ MENGKATALISIS REAKSI :
→ PEMBENTUKAN ATAU PEMECAHAN IKATAN
RANGKAP DUA → PEMBELAHAN / PEMBENTUKAN
IKATAN LAIN YG. MENYANGKUT
PENYUSUNAN KEMBALI ELEKTRON : ❑ PEMBELAHAN
IKATAN C-C ❑ PEMBELAHAN / PEMBENTUKAN
IKATAN C-N ❑ PELEPASAN CO2 (DEKARBOKSILASI)
14
Contoh :
~ ALDOLASE : KETOSA-I-P ALDOSA + DIHIDROKSI
ASETON-P ~ FUMARASE :
HO – CH – COOH H – C – COOH | = || + H2O CH2 –
COOH HOOC – C – H
MALAT FUMARAT ~ PIRUVAT DEKARBOKSILASE : O O

|| ||
+
–OOC – C – CH3 + H CO2 + H – C – CH3
PIRUVAT ASETALDEHID
15
KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB
5. ISOMERASE :
→ MENGKATALISIS PENYUSUNAN KEMBALI
INTRAMOLEKULER
(pemindahan gugus atau ikatan rangkap intramolekuler) →
Mutase, isomerase, epimerase All Trans – retinin 11 – cis
– retinin Glukosa-6-fosfat fruktosa-6-fosfat 2-fosfogliserat
3-fosfogliserat
6. LIGASE :
→ MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI
PEMUTUSAN IKATAN
PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENIS Mis :

~ PIRUVAT KARBOKSILASE : O O || ||
–
–OOC – C – CH3 + CO2 –OOC – C – CH2 – COO
ATP ADP+Pi PIRUVAT OKSALOASETAT
16

LIGAND
→MOLEKUL KECIL YG BISA TERIKAT
PADA MOLEKUL
BESAR
S=SUBSTRAT I=INHIBITOR A=AKTIVATOR
E=ENZIM
SI LIGAND A
E
E
I
S
EA
17
Figure. Diagramatic representation of
protein life cycle (Harper’s ilustrated Biochemistry, 31st
ed, 2018)
18

FOUR ORDERS OF PROTEIN

STRUCTURE The modular nature
of protein synthesis and folding are
embodied in the concept of orders of
protein structure:
• Primary structure—the sequence of
amino acids in a polypeptide chain;
• Secondary structure—the folding of
short (3-30 residue);
• Tertiary structure—the assembly of
secondary structural units into larger
functional units such as the mature
polypeptide and its component
domains;
• Quaternary structure—the number
and types of polypeptide units of
oligomeric proteins and their spatial
arrangement.
19

STRUKTUR PROTEIN
 H O H O H O H | || | || | || | +H3N – C | – C – N | – C –
C–N–C–C–––N||||–C–C
| R1 H R2 H R3 H R
IKATAN PEPTIDA

OO–
ujung
amino bebas

ujung karboksil bebas »

H| R – C – COOH |NH2
• ASAM AMINO DALAM LARUTAN SELALU
BERMUATAN
• ∴ PROTEIN JUGA SELALU BERMUATAN
asam amino
»
+
H3 N
COO– aa1 aa2 aa3 aa4 aa5 aa6
RANTAI PEPTIDA → 20 jenis a.a. dasar
20

STRUKTUR PRIMER PROTEIN :

URUTAN ASAM AMINO PD. RANTAI PEPTIDA DR.
UJUNG
AMINO BEBAS SAMPAI UJUNG KARBOKSIL
BEBAS (awal) (akhir)
∴ URUTAN a.a JUMLAH a.a
H| R – C – COOH |NH3+
PD. TIAP JENIS RANTAI PROTEIN TIDAK SAMA
(BERBEDA)
H| R – C – COO– |+H+
–
NH3+ H+OH

| R – C – COO–
iep
|NH2 pH < iep
Σmuatan=0
pH>iep
21
pKa COOH < NH
+
3

→Pada pH fisiologis (7.4), gugus

karboksil adalah asam yang
lebih kuat dari gugus amino
→gugus karboksil : unprotonated (COO-)
→Gugus amino : protonated (NH3+)
→Muatan total protein dalam larutan
tergantung pH →
ketika muatan total asam amino /
protein = 0 → pH ekuivalen iep
(zwitterion)
→Gugus R asam amino berperanan
pada hubungan struktur-
fungsi protein → tms. Fungsi katalitik
enzim
22

STRUKTUR SEKUNDER :
H H O | | || – N – C – C – |CH|2 S|S|CH| 2 – N – C – C – | | ||

H H Oikatan disulfida
ikatan Hidrogen
* Alfa heliks, * LIPIT β = β - PLEATED, * KUMPARAN
ACAK = RANDOM COIL
Cys
Cys – SH

– SH R| C – C – N – || | | O H H : : : : : : : : H H O | | || – N –

C – C |R
23
Alfa-heliks
Beta-sheet
24
STRUKTUR TERSIER :
E
celah aktif
Dari satu untai rantai polipeptida monomer
- Contoh : MIOGLOBIN (MYOGLOBINE) →
MONOMER - Struktur Tersier :
• IKATAN HIDROGEN
2 IKATAN2
• GAYA VAN DER WAALS YG.
LEMAH
25
subunit → TETRAMER
subunit
TERMASUK STRUKTUR KUARTERNER
OLIGOMER POLIMER
T.D. SATU UNTAI RANTAI POLIPEPTIDA
HANYA SAMPAI STRUKTUR TERSIER
STRUKTUR KUARTERNER :
→ MONOMER
PROTOMER
→ DIMER
26
STRUKTUR KUARTERNER :
SATU MOLEKUL T.D. > 1 RANTAI
PEPTIDA
T.D. 2 SUBUNIT ATAU LEBIH
→ 1 SUBUNIT ~ 1 RANTAI PEPTIDA DIIKAT
OLEH :
∎ IKATAN HIDROGEN ∎ IKATAN ELEKTROSTATIK
KEGUNAAN :
IKATAN2 YG LEMAH
∎ SUPAYA MOLEKULNYA LEBIH STABIL ∎ UNTUK
MENDAPAT FUNGSI TERTENTU
ENZIM
CELAH AKTIF (ACTIVE SITE)
27

RANTAI POLIPEPTIDA →
ADA YG SAMA SEMUA, ADA YG. BEDA
Hb : α2β2 LDH : M4H4M3H M2H2 MH3
gen rantai α ≠ β susunan a.a rantai α ≠ β
ISOZIM MENGKATALISIS REAKSI YG
SAMA
28
~ : DIMER
: TETRAMER
OLIGOMER
4 RANTAI POLIPEPTIDA 4 SUBUNIT
~ PROTEIN :
- ENZIM → FUNGSIONAL - KOLAGEN → STRUKTURAL
POLIMER ~ T.D. BANYAK SUBUNIT (BANYAK
RANTAI POLIPEPTIDA)
~ PH↑↑/PH↓↓, t°↑ → DENATURASI
STRUKTUR PROTEIN RUSAK, TP. TIDAK SAMPAI
MERUSAK STRUKTUR PRIMER ikt peptida ~ IKATAN
PEPTIDA
IKATAN YG. KUAT, TIDAK
IKATAN DISULFIDA
RUSAK

29
▪ TEORI KUNCI & ANAK KUNCI → FISHER
▪ TEORI KESESUAIAN IMBAS (KOSHLAND)

INTERAKSI ENZIM-
SUBSTRAT
PERUBAHAN KONFORMASI
PENGIKATAN S
(SUSUNAN ATOM DLM RUANG)
• BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E
MENGIKAT S
30
~ GUGUS REAKTIF ASAM AMINO → GUGUS YG.
PUNYA POTENSI UNTUK
BEREAKSI, TDP. PD. RANTAI ‘R’.
• GUGUS REAKTIF YG. BERPERAN LANGSUNG PD.
PROSES KATALISIS ADALAH GUGUS REAKTIF PD.
CELAH AKTIF
• – LOGAM BERAT → MENGIKAT GUGUS –SH → E
MENJADI INAKTIF
Hg++

H SHR – C – COO– |CH| 2 |NH3+ H3+N – C |OH|CH| 2 –

COO– H3+N – C |H
R
R

– COO–

H Cysteine (Cys) C SISTEIN

Serin (Ser) S
~
S
E
31

CELAH AKTIF (ACTIVE SITE)

CELAH AKTIF TERBENTUK O. K. ADANYA
STRUKTUR TERSIER
2 PD. CELAH AKTIF DIDAPATKAN GUGUS

REAKTIF DARI ASAM2 AMINO YG. AKAN

MELAKUKAN REAKSI KATALITIK. ASAM2 AMINO
TSB. MUNGKIN BERJAUHAN DLM. STRUKTUR

PRIMERNYA, TTP. BERDEKATAN DLM. STRUKTUR

TERSIERNYA. GUGUS
2
2 REAKTIF DI CELAH AKTIF : ∎ GUGUS PENGIKAT S
∎ GUGUS2 KATALITIK
• CELAH KATALITIK
• CELAH PENGIKAT ‘S’
32

Terdapat 4 mekanisme dugaan

(possible mechanism) katalisis
yang diperantarai enzim
Katalisis melalui penegangan ikatan kimia
substrat (bond strain)
Katalisis melalui proksimitas dan orientasi
-basa Katalisis melalui mekanisme asam
(donor proton dan akseptor proton)
Katalisis melalui katalisis kovalen
33

Mekanisme Katalisis
1.
Peregangan ikatan
Pengikatan S pada E membentuk
kompleks ES
akan diikuti oleh perubahan tiga
dimensi active
site dan substrat sehingga keduanya
tepat
komplemen
fit).
-
ter satu dengan yang lain
(induced
(a) No enzyme
Free energy, G
 Sulistrate metal stick)
Transition state
(bent stick)
Products (broken stick)

(b) Enzyme complementary to substrate

Magnets

TAR
Free energy, G
FS

(e) Enzyme complementary to transition state

Free Energy, G
F

Reaction coordinate

Mekanisme Katalisis
2.
Pendekatan dan re
Pengikatan substrat pada active site
mendekatkan
dan me re
dengan yang lain, atau mendekatkan
gugus
tertentu enzim yang akan
berpartisipasi dalam
reaksi pada substrat sehingga lebih
mudah
bereaksi.
-
orientasi gugus
-
orientasi gugus reaktif.
-
gugus reaktif satu
3.
Mekanisme pelepasan dan
penerimaan proton.
Beberapa reaksi melibatkan
pelepasan dan
penerimaan proton. Bagian tertentu
enzim
bertindak sebagai penerima atau
pemberi proton
dari/ untuk substrat sehingga
membantu reaksi
4. K
Pada beberapa reaksi enzimatik
substrat terikat
secara kovalen pada gugus tertentu
active site.
Pengikatan ini menyebabkan
reorientasi
molekul sehingga mempermudah
reaksi
atalisis kovalen
GUGUS PROSTETIK, KOFAKTOR &
KOENZIM
ENZIM :
◆ SEDERHANA → PROTEIN SAJA ◆ YG. LEBIH
KOMPLEKS → PROTEIN + MOLEKUL KECIL/ION
LOGAM → MEMBANTU DALAM PENGIKATAN
SUBSTRAT ATAU DALAM
PROSES KATALISIS → GUGUS PROSTETIK,
KOFAKTOR, KOENZIM
IKATAN ENZIM
– MOLEKUL KECIL/ION LOGAM : ☞ ADA
YG. KUAT (KOVALEN) ☞ ADA YG. LEMAH
Ex. :
GLUKOSA + ATP Mg++
Heksokinase
GLUKOSA–6P + ADP
39

GUGUS PROSTETIK
GUGUS PROSTETIK TERIKAT SECARA
KUAT DAN STABIL
PADA STRUKTUR PROTEIN ENZIM.
IKATAN ENZIM
– GUGUS PROSTETIK : ☞ ADA KOVALEN ☞
ADA NON KOVALEN
CONTOH GUGUS PROSTETIK :
∎PIRIDOKSAL FOSFAT, FMN, FAD, TPP, ASAM
LIPOAT, BIOTIN ∎ LOGAM TRANSISI : Fe, Co, Cu,
Mg, Mn, Zn → METALLOENZYMES
ION LOGAM YANG BERPARTISIPASI
PADA REAKSI
REDOKS → KOMPLEKS
ORGANOMETALIK
∎ MIS. Heme
40
~ FUNGSI : ∎ BERAPRTISIPASI PADA REAKSI
∎ MISAL ION LOGAM PADA REAKSI REDOKS → HEME,
DLL ∎ PEMBENTUKAN IKATAN KOVALEN
DENGAN SENYAWA
ANTARA REAKSI ∎ BERFUNGSI SEBAGAI ASAM /
BASA → SUBSTRAT MENJADI
LEBIH ELEKTROFILIK/NUKLEOFILIK ∎
MEMFASILITASI PENGIKATAN IKATAN DGN. ‘S’
DAN ‘E’
(MENDEKATKAN ‘S’ DAN ‘E’)
▪E
∎ E–S–L∎L–E–S∎E–L–S

L|S
GUGUS PROSTETIK....
41
DAN SEMENTARA (TRANSIENT) ∎
KOFAKTOR HARUS BERADA PADA
LINGKUNGAN SEKITAR ENZIM → MEMBENTUK
KOMPLEKS DENGAN ENZIM → PROSES
KATALISIS
KOFAKTOR TERUTAMA BERUPA ION
LOGAM
KOFAKTOR
MEMILIKI FUNGSI SERUPA GUGUS
PROSTETIK
KOFAKTOR TERIKAT PADA ENZIM
SECARA LEMAH
ENZIM YANG MEMERLUKAN KOFAKTOR
ION LOGAM
→ METAL-ACTIVATED ENZYMES
42

KOENZIM
∎ KOENZIM + APOENZIM HOLOENZIM
BERUPA SENYAWA ORGANIK NON PROTEIN YG.
BGN PROTEIN KATALITIK AKTIF
SPESIFIK
VITAMIN B TERMASUK KOENZIM
• TPP → THIAMIN
• NAD → NIASIN
• NADP → NIASIN
• FAD → RIBOFLAVIN
• KoA → ASAM PANTOTENAT

∎ APOENZIM : - BAGIAN PROTEIN DR. ENZIM

- JK. SENDIRIAN → TIDAK AKTIF
43

KOENZIM...
∎ Berperan sebagai RECYCLABLE
SHUTTLES
→ mengangkut / pembawa substrat
(gugus tertentu) dari satu reaksi ke
reaksi lain dalam sel.
∎ FUNGSI :

∎ Menstabilkan senyawa yang mudah

bereaksi dengan air,

oksigen, molekul organik yg bisa
menembus sel
∎ mis. atom hidrogen pada FADH2) ∎
Meningkatkan jumlah titik kontak
antara substat dengan enzim →
peningkatan afinitas dan spesifisitas,
dimana gugus kimia kecil terikat ada
enzim target
∎ mis. Asetat dengan koenzim A, glukosa

dengan UDP,
ion hidrida pada NAD+)
44

ISOZIM
▪ MENGKATALISIS REAKSI YG. SAMA
▪ CONTOH : LAKTAT DEHIDROGENASE (LDH)
• T.D. 4 RANTAI POLIPEPTIDA
• 2 JENIS RANTAI :
M
H▪
ISOZIM LDH ADA 5 :
▪ M & H : SUSUNAN ASAM AMINO BERBEDA
▪ DISTRIBUSI ISOZIM DLM. JARINGAN

BERVARIASI → DAPAT MEMBANTU

DIAGNOSIS PENYAKIT
▪ SIFAT FISIK, KIMIA, IMUNOLOGIS →
SEDIKIT BEDA
I1=H4 I2=H3M I3=H2M2 I4=HM3 I5=M4
45

PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM.

PLASMA
→ UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS
ENZIM PLASMA FUNGSIONAL (YG. BERFUNGSI DLM.
PLASMA)
MIS. :
▪ GEN : SUATU SEGMEN DNA YG. BERISI
INFORMASI/KODE GENETIK SUSUNAN ASAM AMINO,
SUATU RANTAI POLI- PEPTIDA/PROTEIN → mRNA →
POLPEPTIDA/PROTEIN
➢ENZ.2 PROSES PEMBEKUAN
DARAH ➢ LIPOPROTEIN LIPASE
KADAR
↓ : ➢ GANGGUAN PROSES SINTESIS DI
HATI ➢ ↓/ (-) : KELAINAN GENETIK → DEFISIENSI F VIII :
HEMOFILIA
ENZIM PLASMA NON FUNGSIONAL (YG. BERFUNGSI

DI JARINGAN LAIN, TIDAK DLM. PLASMA)

N:
PERGANTIAN SEL (SEL MATI DIGANTI SEL BARU)
DIFFUSI PASIF
↑ : SEL MATI ↑
➢ RADANG ➢ Ca ➢ TRAUMA ➢ PENYAKIT GENETIK
(CONTOH: DMD)
46

ENZIMOLOGI
( kinetika )
Pengaruh kadar enzim pada
laju reaksi enzimatik
Reaksi enzimatik, seperti reaksi kimia
lainnya,
memenuhi dan /atau substrat) kaidah:

akan penambahan meningkatkan

kadar reaktan laju reaksi (enzim Pada

kadar lebih sistem besar yang dari

amat biologis pada rendah umumnya

 kadar sehingga enzim enzim kadar
didapati substrat pada jauh Dengan

menyebabkan sehingga
demikian “kejenuhan” penambahan
substrat kadar terhadap enzim tidak
enzimnya, akan
Pada berbanding dengan keadaan

peningkatan lurus alami (bukan

peningkatan laju reaksi berbanding

enzimatik
kadar hiperbolik) enzim akan
Pengaruh kadar enzim pada laju reaksi
enzimatik
 aju reaksi (V o )
L
[E]
Pengaruh kadar substrat pada
laju reaksi enzimatik
Kadar substrat pada sistem biologis
umumnya jauh
lebih besar daripada kadar enzim

Karena menyebabkan telah mengikat

itu penambahan enzim substrat

menjadi substrat jenuh akhirnya
karena akan semuanya Bila

penambahan meningkatkan semua

enzim substrat laju telah reaksi

lebih berikatan banyak dengan lagi
tak substrat akan Karena
meningkatkan itu peningkatan laju
reaksi kadar enzimatik substrat
secara akan
hiperbolik
Kejenuhan enzim pada kadar
substrat yang tinggi
Pengaruh kadar substrat pada laju

reaksi enzimatik (1)

)
L
oV (i skaeru ja
KM = [S] di mana vo = 1⁄2 Vmax

KM
[S] Kurva Michaelis-Menten
Pengaruh kadar substrat pada laju

reaksi enzimatik (2)

KM
Kurva Lineweaver-Burk
K
1v 1= V max
m
1
[S] + Vmax y = ax + b
Makna KM dan Vmax
Enzim harus berikatan dengan substrat
membentuk
kompleks ES sebelum terjadi katalisis

membentuk produk
Makin banyak kompleks ES, makin tinggi
pula laju
reaksi tahap katalisis
Pengikatan substat Katalisis
KM adalah kadar substrat yang menghasilkan laju

reaksi sebesar 1⁄2Vmax. Secara matematis:

Untuk reaksi enzimatik:
k +k
KM = -1 2 k1 Makin besar k1 (berarti makin kecil angka KM) →
makin banyak enzim yang berikatan dengan substrat (ES), maka:
(lihat slide berikutnya)
Persamaan Michaelis-Menten

KM mencerminkan daya ikat enzim terhadap

substrat untuk membentuk kompleks ES

(menggambarkan afinitas enzim terhadap

substrat)
KM yang yang rendah mencerminkan

afinitas tinggi enzim terhadap substrat

(makin banyak membentuk kompleks ES),

sebaliknya : KM yang tinggi menggambarkan

afinitas rendah enzim terhadap substrat

KM dapat pula dipandang sebagai ukuran

tentang berapa banyak substrat yang

diperlukan agar dapat terjadi katalisis yang

efektif
k +k
KM = -1 2 k1
M Harga K
adalah spesifik untuk tiap enzim

Misalnya ada 2 enzim (enzim A dan

enzim B) yang
dapat bekerja pada substrat yang

sama (substrat C). Enzim memiliki A

memiliki yang KM yang KM yang lebih

rendah tinggi, dan maka enzim B
enzim A sudah dapat bekerja pada

kadar C yang rendah (afinitas enzim A

tinggi terhadap substrat C ) sedangkan

 enzim B baru dapat bekerja pada

kadar C yang lebih tinggi.

Harga V max juga spesifik untuk suatu

enzim tertentu, yang menggambarkan

laju reaksi maksimum yang dapat

dikatalisis oleh enzim yang

bersangkutan
Inhibitor
• Salah satu ciri enzim yang

membedakannya dari katalis umum

adalah kerentanannya terhadap

pengaruh negatif dari senyawa-

senyawa kimia yang dikenal sebagai

inhibitor
• Inhibitor akan mengurangi efektivitas

enzim dalam mempercepat laju reaksi

• Secara fisiologis inhibitor berperan

penting dalam mengendalikan

metabolisme tubuh
• Namun, berbagai inhibitor berpotensi

membahayakan tubuh seperti

misalnya racun yang terdapat di dalam

berbagai bahan alami
• Berbagai inhibitor sintetik digunakan

antara lain sebagai insektisida atau

pestisida
• Sebagian digunakan untuk keperluan

terapi seperti misalnya obat

kemoterapi
DIBEDAKAN: 1. INHIBITOR REVERSIBEL
IKATAN ENZIM DENGAN INHIBITOR

BERSIFAT REVERSIBEL : E + I EI 2.
INHIBITOR IRREVERSIBEL
E + I EI
INHIBITOR REVERSIBEL ADA YANG

BERSIFAT KOMPETITIF ADA YANG

NONKOMPETITIF INHIBITOR
IRREVERSIBEL SELALU
NONKOMPETITIF59
GOLONGAN INHIBITOR
SUATU INHIBITOR REAKSI ENZIMATIK
AKAN
MENGHAMBAT KERJA ENZIM.
BERDASAR IKATANNYA DENGAN
ENZIM
BERDASAR HUBUNGAN [So]
vs vo
BERDASAR HUBUNGAN [So] vs

DIBEDAKAN : INHIBITOR

KOMPETITIF vo DAN INHIBITOR

NONKOMPETITIF INHIBITOR
KOMPETITIF (BERSAING)
: ∎ APABILA PENGARUH INHIBITOR TERHADAP
KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK DAPAT

DIKURANGI ATAUPUN DIHILANGKAN DENGAN

PENINGKATAN KADAR SUBSTRAT INHIBITOR

NON KOMPETITIF
: ∎ TIDAK DAPAT DIHILANGKAN
60

Inhibitor kompetitif
Struktur inhibitor mirip substrat
(Klasik, mostly)
-kompetisi”) Inhibitor substrat untuk

bersaing berikatan (“ber

pada active dengan site

STRUKTUR INHIBITOR
KOMPETITIF
INHIBITOR KOMPETITIF YANG KLASIK
✓ STRUKTUR I MIRIP S→ I ANALOG S.
✓ I BEREBUT DANGAN S UNTUK
MENEMPATI
CELAH AKTIF ENZIM
S
II
E
62
YANG TIDAK KLASIK
∎ MENGHALANGI/ MENGAKIBATKAN
SUBSTRAT
TAK DAPAT MASUK CELAH AKTIF
S
I
E
INHIBITOR HALANGAN STERIK
63

Inhibitor kompetitif
Ciri:
- Vmax tetap - KM ↑
Inhibitor non-kompetitif
Struktur inhibitor berbeda dengan
struktur substrat
Inhibitor terikat
Pengikatan menghalangi
substrat dan inhibitor tidak saling
Kompleks membentuk enzim
produk
bukan
-
inhibitor
pada active site enzim
-
substrat tidak dapat
Inhibitor non-kompetitifCiri:
- Vmax ↓ - KM tetap
Inhibisi kompetitif
Inhibisi uncompetitive
Inhibisi nonkompetitif

PENGARUH pH PADA AKTIVITAS

ENZIM
▶ RUMUS UMUM ASAM AMINO R –
CH – NH2
COOH ▶ AS. AMINO DALAM LARUTAN
SELALU BERBENTUK ION ▶ R – CH –
NH3+ R – CH – NH3+ R – CH – NH2
- - -
COOH H+ COO OH COO pH < iep pH =
iep ph> iep ▶ PADA IEP (ISOELECTRIC
POINT)
▶ SUATUAMFOLIT TIDAK BERGERAK DALAM
MEDAN LISTRIK
▶ MUATAN TOTAL = 0 ▶ BRONDSTET :

ASAM : DONOR H+
BASA : AKSEPTOR H+
68
P
o
o
t
pH I
pH II
pH III
pH IV
▶ pH optimum suatu enzim adalah
pH yang memberikan aktivitas
enzim paling tinggi→ pH I ▶ Pada
pH optimum
harga P/t selalu lebih besar
dibanding pada pH lainnya
69

▶ pH
OPTIMUM 100
UMUMNYA BERKISAR ANTARA pH
)
5–9
%( Es
(BERBENTUK GENTA) ▶
PERKECUALIAN:
ati
MISALNYA PEPSIN pH
vir
OPTIMUMNYA 1-2 kApH < pH opt
pH>
70