ASAM AMINO, PEPTIDA,

PROTEIN
Dr. ELFI SUSANTI VH, SSi., MSi
ASAM AMINO
ASAM AMINO
❑ Asam amino adalah senyawa penyusun
protein.
❑ Asam amino mempunyai satu gugus
karboksil dan satu gugus amino.
❑ Pada umumnya gugus amino terikat pada
posisi  dari gugus karboksil.

Gugus R yang berbeda-beda tersebut

menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
 Perbedaan Struktural Antara
Karbohidrat, Lipid, dan Protein
 basa

asam
NH 2 NH 3

R CH COOH R CH COO -


asam -amino ion switter pH : 7,4

(Amfoter)

R  H, C -  : kiral
 digunakan oleh tubuh untukmembangun dan memperbaiki otot, ligamen,
tendon, kulit, rambut, dan kuku.

untuk pertumbuhan sel, sintesis enzim, serta untuk mendukung reaksi

biokimia dan membuat antibodi serta hemoglobin

FUNGSI berperan sebagai neurotransmitter, sementara yang lain

memfasilitasi fungsi vitamin dan mineral.
ASAM AMINO
Asam amino mempunyai beberapa fungsi biologis, diantaranya
adalah : Pertumbuhan, Bahan utama dari penyusun protein,
Pemeliharaan tubuh

Asam amino dapat dimetabolisme dalam menghasilkan energi

sesudah cadangan lemak dan juga karbohidrat tubuh habis

sebagai bahan biosintesis neurotransmitter

 Larut dalam air
dan pelarut polar
Dalam larutan bisa lain. Tak larut dalam pelarut
membentuk ion nonpolar, contoh benzena
zwitter dan dietil eter.

SIFAT
Bersifat amfoter,
memiliki gugus asam ASAM Memiliki momen dipol
besar.
dan gugus basa. AMINO

Bersifat elektrolit, kurang basa Memiliki titik lebur lebih besar

dibandingkan amina dan kurang asam apabila dibandingkan senyawa
dibanding karboksilat karboksilat dan amina.
JENIS ASAM AMINO

asam amino yang tidak

dapat diproduksi oleh tubuh,
Asam Amino Essensial maka asam amino essensial
harus disuplai dari luar tubuh

asam amino yang dapat

Asam Amino NonEssensial diproduksi tubuh dengan sendiri
 Essensial, Nonessensial, dan Kondisional

● Essensial – harus dikonsumsi dalam makanan

● Nonessensial – dapat disintesis dalam tubuh
● Conditionally essential – tidak dapat disintesis dalam keadaan
sakit atau kekurangan prekursor
○ Bayi prematur memiliki jumlah enzim yang terbatas untuk
membentuk arginin
 ASAM AMINO AMFOTER

Asam amino dapat berperan sebagai asam

(mendonorkan proton pada basa kuat) dan dapat berperan
sebagai basa (menerima proton dari asam kuat)

Bentuk kesetimbangan :

HO− HO−
RCHCOOH RCHCOO− RCHCOO−
H+ H+
NH 3+ NH 3+ NH 2

pH rendah pH netral pH tinggi

 PENAMAAN ASAM AMINO

❑ Didasarkan pada struktur D – gliseraldehid

jika gugus NH3+ terletak disebelah kanan → diberi awalan D, jika
NH3+ dikiri → diberi awalan L.
❑ Semua asam amino yang ada di alam dalam protein mempunyai
konfigurasi L.
❑ Ada beberapa asam amino yang penting dalam struktur dan
metabolisme mempunyai konfigurasi D,
yaitu asam D-alanin dan D-glutamat
(komponen penyusun dinding sel bakteri tertentu)
❑ Penulisan asam amino (20 asam amino yang umum) dapat disingkat
dengan 3 huruf.
Misal : Serine → Ser
Glysin → gly
 KLASIFIKASI ASAM AMINO

ASAM AMINO ASAM AMINO ASAM AMINO

DENGAN
NON POLAR DENGAN R GUGUS R
AROMATIK BERMUATAN
NEGATIF

1 3 5

2 4

ASAM AMINO ASAM AMINO

POLAR DENGAN
GUGUS R
BERMUATAN
POSITIF
 ASAM AMINO NONPOLAR
❑ Memiliki gugus R alifatik
contoh : Glisin, alanin, valin, leusin,
isoleusin dan prolin

❑ Bersifat hidrofobik. Semakin

hidrofobik suatu asam amino spt Ile
(I) biasa terdapat di bagian dlm
protein.

❑ Prolin berbeda dgn asam amino

siklis. Tapi mempunyai byk
kesamaan sifat dgn kelompok alifatis
ini.
❑ Umum terdapat pada protein yang
berinteraksi dengan lipid
 ASAM AMINO POLAR

❑ Memiliki gugus R yang tidak bermuatan

Serin , threonin, sistein, metionin,
asparagin, glutamin

❑ Bersifat hidrofilik, sehingga mudah larut

dalam air
❑ Cenderung terdapat di bagian luar protein

❑ Sistein berbeda dgn yg lain, karena gugus

R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3)
sehingga dapat mengalami oksidasi
dengan sistein membentuk ikatan disulfide
❑ (-S-S-) ; sistin (tdk tmsk dlm asam amino
standar karena selalu tjd dari 2 buah
molekul sistein dan tidak dikode oleh
DNA)
 Asam amino dengan gugus R aromatik

❑ Bersifat relatif non polar dan hidrofobik

❑ Contoh Fenilalanin, tirosin dan triptofan

❑ Fenilalanin bersama dgn V, L & I merupakan

asam amino paling hidrofobik

❑ Tirosin (memiliki gugus hidroksil) dan triptofan

(memiliki cincin indol), sehingga mampu
membentuk ikatan hidrogen, penting untuk
menentukan struktur enzim

❑ Asam amino aromatik mampu menyerap

sinar UV λ 280 nm; sering digunakan utk
menentukan kadar protein
 Asam amino dengan gugus R
bermuatan positif

❑ Lisin, arginin, dan histidin

❑ Mempunyai gugus yg bersifat

basa pd rantai sampingnya

❑ Bersifat polar; terletak di

permukaan protein dapat
mengikat air.
 Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif

❑ Aspartat dan glutamat

❑ Mempunyai gugus karboksil pada

rantai sampingnya ; bermuatan (-)
/ acid pada pH 7
 L - aspartat
Pada asam amino yang gugus bermuatan - 1
R (rantai samping) bermuatan L - glutamat
menyebabkan asam amino-
asam amino ini pada pH 7,4 L - lysin
berada dalam bentuk ionik bermuatan + 1
L - arginin
Penggolongan asam amino
Berdasarkan gugus fungsinya:

● Asam amino dg gugus NH2 dan COOH

● Asam amino dg gugus –OH
● Asam amino dg rantai R mengandung –S-
● Asam amino dg gugus amina sekunder
● Asam amino dg cincin aromatis
● Asam amino dg 2 gugus COOH
● Asam amino dg gugus amida
● Asam amino dg 2 gugus basa
Asam amino mengandung hanya
gugus NH2 dan COOH
NH 3+
NH 3+ NH 3+
Asam amino yang rantai R
H CH COO - CH 3 CH COO - H3C CH CH COO - mengandung Sulfur
CH 3
glysin (gly) L - alanin (ala) NH 3+

NH 3+ NH 3+ HS CH 2 CH COO -

H3C HC CH2 CH COO - H3C H2C CH CH COO -

CH 3 CH 3 L - systein (Cys)
Isoleusin (Ile)
Leusin (Leu)
NH 3+

CH 3 S CH 2 CH 3 CH COO -

L - methionin (Met)
 NH 3+ OH NH 3+
Asam amino yang
mengandung gugus -OH HO CH 2 CH COO - CH3 CH CH COO -
L - serine (Ser) L - threonina (Thr)

Asam amino dengan gugus

amino sekunder, siklis N + COO -
H2
L-prolin (pro)

NH 3+

Asam amino HOOC CH 2 CH 2 CH COO -

mengandung gugus asam L - glutamat (Glu)

NH 3+
NH2 dan 2 gugus
COOH HOOC CH 2 CH COO -

asam L - aspartat (Asp)

 O NH 3+

Asam amino mengandung H2N C CH 2 CH COO -

gugus amida L - asparagin (Asn)

O NH 3+

H2N C CH 2 CH 2 CH COO -

L - glutamin (Gln)

NH 3+
H2
NH 3+ HC C C CH COO -
Asam amino mengandung
dua gugus basa H2N (CH2)4 CH COO - N NH

L - lysin (lys)
L - histidin (His)
NH
NH 3+

H2N C NH (CH2)3 CH COO -

L - arginin (arg)
 IKATAN SULFIDA

➢ Disamping ikatan peptida, ikatan kovalen lain diantara asam

amino dlm peptida dan protein adalah ikatan disulfida.

➢ Ikatan disulfida adalah ikatan tunggal -S–S-.

➢ Ikatan disulfida menghubungkan 2 unit sistein.

➢ Senyawa peptida alam yang mengandung ikatan disulfida :

Oksitosin, vasopresin.
➢ Oksitosin: hormon yang mengatur kontraksi uterus dan
laktasi→ untuk merangsang kelahiran bayi
Ikatan Sulfida

● Disamping ikatan peptida, ikatan kovalen lain diantara as. Amino dlm
peptida dan protein adalah ikatan disulfida.
● Ikatan disulfida adalah ikatan tunggal -S–S-.
● Ikatan disulfida menghubungkan 2 unit sisteina.
● Senyawa peptida alam yang mengandung ikatan disulfida : Oksitosin,
vasopresin.
● Oksitosin: hormon yang mengatur kontraksi uterus dan laktasi→ untuk
merangsang kelahiran bayi
Sistein, penghasil ikatan disulfida
 pH Isoelektrik Asam Amino

❑ Muatan total asam amino dalam larutan akan menentukan

kelarutannya, sebagai fungsi pH.
❑ pH dimana asam amino mempunyai muatan = 0 (tidak
bermuatan) disebut pH isoelektrik (pI).
❑ Pada pI, kelarutan asam amino <<<, oleh karena itu pada pI
asam amino akan mengendap.
❑ pH isoelektrik untuk asam amino dengan R tidak terionisasi
berkisar 5.5 – 6.5.
 pH Isoelektrik Asam Amino
Asam Amino Gugus Terionisasi pH Isoelektrik
As. Aspartat Karboksil 2,98
As. Glutamat Karboksil 3,08
Histidin Imidazol 7,64
Sistein Tiol 5,05
Tirosin Fenol 5,63
Lisin Amino 9,47
Arginin Amino 10,76
 Penentuan pH Isoelektrik Asam Amino ( pI )
pI asam amino dapat ditentukan dengan menggunakan prinsip sebagai berikut :

❑ pI dihitung sebagai rata-rata dari nilai pKa gugus yang menyebabkan asam amino miliki
muatan +1 dan pKa gugus yang menyebabkan asam amino memiliki muatan 0.

❑ pH larutan < pKa (lingkungan pH asam)

Asam amino akan menerima H+ (mengalami protonasi).
Gugus asam amino yang dapat menerima proton akan bermuatan +1

❑ pH larutan > pKa (lingkungan pH basa)

Asam amino akan melepas H+ (mengalami deprotonasi).
Gugus asam amino yang dapat melepas proton akan bermuatan –1

❑ pH larutan = pKa
Asam amino akan mengalami deprotonasi 50% dan akan mengalami protonasi 50%.
 Penentuan pH Isoelektrik Asam Amino ( pI )

Glisin mempunyai pKa pada gugus α-asam karboksilat 2,3 dan pKa pada gugus α-amin = 9,6.
Atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksilat disebut atom C alpa (α).
 Fungsi pH Isoelektrik (pI)

❖ Untuk mengkristalkan asam amino/protein →

pengendapan isoeletrik

❖ Dengan mengetahui titik isoelektrik dapat meramalkan

proses migrasi protein dalam medan elektrikum →
Dasar untuk pemisahan asam amino dengan
elektroforesis
 Reaksi Asam Amino
Asam amino dapat menjalin reaksi pada gugus asam karboksilat atau amino.

a) Reaksi esterifikasi pada gugus karboksilat

b) Reaksi diasilasi gugus amino menjadi amida.
c) Reaksi Ninhidrin

❑ Ninhidrin adalah reagen yang berguna untuk mendeteksi asam amino dan
menetapkan konsentrasinya dalam larutan.

❑ Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik. Bila bereaksi dengan
asam amino akan menghasilkan anion berwarna ungu, aldehid dan CO2

O
O O
OH
RCHCOO−
+ N
NH 3+
OH
O −
O O
anion berwarna ungu

+ RCHO+ CO2 + H2O + H+

PEPTIDA
 IKATAN PEPTIDA
Ikatan yang menghubungkan 2 asam amino melalui gugus karboksil dari
satu asam amino dengan gugus amino dari asam amino yang lain.

O O
+H3N CH2 C O- + +H3N CH C
O
CH3
glysin alanin O
O
H
+H3N C C N C C O- + H2O
H2
CH3 C-terminal
N-terminal ikatan peptida
gly - ala
(glysinalanin)
Ikatan peptida
IKATAN PEPTIDA ASAM AMINO

● Dibentuk saat gugus asam

(COOH) dari salah satu asam
amino bergabung dg gugus
amino (NH2) pada asam
amino kedua

● Dibentuk melalui proses

kondensasi (pengembunan)
● Terurai melalui hidrolisis
PROTEIN
 PROTEIN
❑ Biopolimer yang terdiri dari banyak satuan as. Amino
yg dihubungkan oleh ikatan peptide

❑ Beberapa protein merupakan komponen utama dalam

jaringan struktur (otot, rambut, kuku, kulit)

❑ Struktur protein :
 Struktur primer
 Struktur sekunder
 Struktur tersier
 Struktur kuartener
 Peptida (2 - 10 aa)

Asam (10 – 100 aa)

Polipeptida
Amino

Protein (> 100 aa)

gabungan
GLIKOPROTEIN glukose dengan
protein
PROTEIN
gabungan lipid
LIPOPROTEIN dan protein
 protein serat

protein kolagen,
struktural
Berdasarkan elastin,
fungsi enzim
biologik
hormon
keratin,
toxin

KLASIFIKAS antibodi fibrin.

I PROTEIN
Hemoglobin
khromoprotein
Protein fosfoprotein,
sederhana
Berdasarkan glikoprotein,
Komposisi
Protein lipoprotein,
terkonjugasi
nukleoprotein
 PRIMER

KUARTENER
STRUKTUR SEKUNDER
PROTEIN

TERSIER
 STRUKTUR PRIMER
❑ menunjukkan jumlah, jenis dan urutan asam
amino dalam protein

❑ sifat kovalen pada ikatan peptida : stabil, tidak

dipengaruhi oleh pH dan pelarut.

❑ Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang

datar

❑ R diproyeksikan pada arah tertentu pada

bidang

H R O H R O H R O H R O

N C C N C C N C C N C C
H H H H
 STRUKTUR SEKUNDER

➢ terjadi akibat pembentukan ikatan H antara gugus karboksil dan gugus

amino pada residu asam amino tertentu, dan pembatasan rotasi
bidang peptida di sekitar atom C
➢ menunjukkan pembentukan konformasi khas dalam rantai polipeptida
molekul protein,
➢ meliputi: - heliks, -turn, -sheet, random coil
➢ Gugus karbonil dari setiap asam amino membentuk ikatan hidrogen
dengan gugus amino dari asam amino ke tiga di sepanjang rantai
polipeptida
Terbentuk melalui ikatan Hidrogen antara atom oksigen karbonil dengan
hidrogen gugus amida pada pada residu asam amino tertentu, dan
pembatasan rotasi bidang peptida di sekitar atom C
STRUKTUR TERTIER

❑ Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R)

dari asam – asam amino.

❑ Hasil interaksi : pelipatan α – helix, struktur

globular, gugus R yang hidrofobik disembunyikan di
dalam lipatan

❑ Interaksi hidrofobik antar rantai samping non polar,

interaksi dipol-dipol, dan pembentukan ikatan
disulfida (ikatan kovalen).

❑ protein menjadi sangat larut dlm air.

- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur
 STRUKTUR KUARTERNER

Menunjukkan penggabungan 1 rantai

polipeptida / subunit penyusun protein.
Empat tingkat organisasi struktur
dalam protein
 DENATURASI PROTEIN

= Setiap perubahan terhadap struktur sekunder/tertier protein

Perubahan bentuk protein akan mempengaruhi fungsinya
Molekul protein dapat pula mengendap :peristiwa koagulasi

❑ Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi.

❑ Potein dapat saja mengendap, tetapi dapat kembali ke keadaan semula :
flokulasi

❑ Faktor-faktor penyebab denaturasi protein :

- perubahan pH : penggumpalan kasein
- Panas : merusak ikatan hidrogen dan jembatan garam
- Radiasi : sinar X dan U.V
- Pelarut organik : aseton, alkohol.
- Garam-garam dari logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+
Denaturing a Protein

Figure
Protein Digestion: Part 1

Figure
Protein Digestion: Part 2

Figure
Protein Digestion: Part 3

Figure
Protein Digestion: Part 4

Figure
Absorpsi Asam Amino

● Asam amino diserap di usus halus

● Asam amino dipindahkan ke liver dari usus melalui
pembuluh vena
● Di liver, asam amino ini:
○ Digunakan untuk mensintesis protein

○ Diubah menjadi energi, glukosa, atau lemak

○ dilepas ke aliran darah dipindahkan ke dalam tiap sel

● Kadang protein diserap secara utuh
METABOLISME ASAM AMINO

● Liver me-metabolisme asam amino berdasarkan

kebutuhan tubuh
● Sebagian besar asam amino dipindahkan ke aliran
darah untuk diambil dan digunakan oleh tiap sel
○ Stok asam amino terbatas namun banyak digunakan
● Protein turn over – proses degradasi dan sintesis
protein secara berkelanjutan
DEAMINASI
● Saat stok asam amino dalam keadaan optimal, maka asam
amino ini dipecah menjadi beberapa komponen untuk
penggunaan yang lain
● Terjadi Deaminasi
● Komponen yang mengandung karbon:

○ Diubah menjadi glukosa, yg akan digunakan dlm proses

gluconeogenesis

○ Diubah menjadi asam lemak dan disimpan dalam bentuk

trigliserida dalam jaringan adiposa
Bagaimana Tubuh Menggunakan Protein?
Fungsi protein
○ Berperan secara struktural dan mekanis
○ Memelihara jaringan tubuh
○ Bahan baku enzim dan hormon
○ Memelihara keseimbangan asam basa
○ Transport nutrient
○ Sebagai sistem imun
○ Berperan sbg sumber energi saat dibutuhkan
Mengkonsumsi Terlalu Banyak Protein

● Resiko penyakit jantung

● Resiko batu ginjal
● Resiko kehilangan kalsium dari tulang
● Resiko kanker usus
● Perubahan komposisi nutrien
Mengkonsumsi Terlalu Sedikit Protein

● Protein-energy malnutrition (PEM)

○ Protein akan digunakan untuk energi dibandingkan untuk
fungsional

○ Nutrient penting lainnya akan terserap sedikit

○ Prevalensi yg umum terjadi pada bayi dan anak-anak

■ Hampir 17,000 anak di seluruh dunia meninggal setiap hari
Kekurangan Protein
Tanpa protein yg memadai:
❑ Proses regenerasi sel-sel pada saluran pencernaan memiliki

kemampuan rendah
❑ Fungsi pencernaan terhambat

❑ Penyerapan makanan berkurang

❑ Bakteri usus akan berpindah ke aliran darah dan menyebabkan

septicemia
❑ Sistem imun tdk bekerja optimal shg tdk dapat melawan infeksi
Types of PEM: Kwashiorkor
➢ Kekurangan sejumlah protein
➢ Gejala
○ Edema pada kaki dan perut
○ Kekuatan sel otot berkurang
○ Rambut rapuh dan mudah patah
○ Wajah pucat, tampak sedih, apatis
○ Mudah mengalami infeksi, denyut jantung tidak
stabil, keluar cairan dari paru, pneumonia,
septicemia, serta mengalami ketidakseimbangan
cairan & elektrolis
(Image from http://www.thachers.org/pediatrics.htm)
Types of PEM: Marasmus
➢ Kekurangan asupan protein
○ Lemah, kurus
○ apatis
○ Tdk dapat berdiri sendiri tanpa
dibantu
○ Nampak tua
○ Rambut tipis, kering, dan tdk
bersinar
○ Suhu tubuh dan tekanan darah
rendah
○ Mudah dehidrasi, infeksi, & mudah
mengalami pendarahan
Types of PEM: Marasmic Kwashiorkor

● Kekurangan asupan dan jenis protein

secara kronik

○ Edema di bagian kaki dan tangan

○ Tampak lapisan kulit dan tulang

dari luar
 Penanganan PEM
Penanganan secara medis dan nutrisional dapat mengurangi angka kematian

Penanganan secara bertahap:

Step 1 – mempertahankan hidup
■ Mengurangi dehidrasi
■ Memberi asupan cairan & nutrisi

Step 2 – memperbaiki sel & jaringan tubuh

■ Memberi tambahan asupan protein dg jenis protein yg variatif

Step 3 – mengenalkan aktifitas fisik

Terima Kasih