MAKALAH KIMIA FARMASI DASAR

“Asam Amino dan Protein”

OLEH:
KELOMPOK II

NAMA : NURHYUNI (O1A1 16 040)

REZA RAHMADANI (O1A1 16 046)
RIKA AZMI AL MUNAWAROH (O1A1 16 091)
RAMDANI (O1A1 16 149)
ALYA AZMI AZIS (O1A1 16 160)
TAUDLIHUL ADILA (O1A1 16 162)
YULINAR DWI PUTRI (O1A1 16 163)
MUHAMMAD AL FAROUQI (O1A1 16 168)
WA ODE HILDA MERI ASTUTI (O1A1 16 169)

KELAS : SP KIMIA FARMASI DASAR

JURUSAN FARMASI
FAKULTAS FARMASI
UNIVERSITAS HALU OLEO
KENDARI
2020
 KATA PENGANTAR

Segala puji bagi Tuhan Yang Maha Esa. pemilik segala yang bernyawa
dan penguasa segala keteraturan, yang senantiasa melimpahkan
rahmat dan hidayah-Nya sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah ini.
Makalah ini disusun untukmemenuhi untuk memenuhi salah satu tugas Mata
Kuliah Kimia Farmasi Dasar dengan harapan dapat menambah wawasan bagi
penulis khususnya dan para pembaca makalah ini.
Makalah ini memuat tentang Asam Amino dan Protein. Penulis menyadari
bahwa makalah ini jauh dari sempurna dan masih banyak kekurangan baik
ditinjau dari isi maupun dari segi penyajiannya. Oleh karena itu, penulis
senantiasa mengharapkan kontribusi pemikiran dari pembaca sehingga makalah
ini bermanfaat bagi kita semua. Aamiin.

Kendari , 07 Agustus 2020

Penulis
 DAFTAR ISI

HALAMAN JUDUL

KATA PENGANTAR............................................................................................2
DAFTAR ISI...........................................................................................................3
BAB I . PENDAHULUAN.....................................................................................4
1.1 Latar Belakang..............................................................................................4
1.2 Rumusan Masalah.....................................................................................5
1.3 Tujuan........................................................................................................5
BAB II. TINJAUAN PUSTAKA...........................................................................6
2.1 Asam Amino...................................................................................................6
a) Pengertian..................................................................................................6
b) Struktur Asam Amino...............................................................................6
c) Klasifikasi Asam amino............................................................................7
d) Sintesis Asam Amino................................................................................9
e) Ikatan Peptida..........................................................................................10
f) Peran Asam Amino.................................................................................11
2.2 Protein..........................................................................................................11
a. Pengertian................................................................................................11
b. Struktur Protein.......................................................................................12
c. Proses Pembentukan Protein...................................................................14
d. Klasifikasi Protein...................................................................................15
e. Sintesis Protein........................................................................................18
f. Peran protein..............................................................................................19
g.Manfaat Protein dan Asam Amino dalam bidang Farmasi..........................20
h. Denaturasi protein.......................................................................................20
BAB III PENUTUP..............................................................................................24
3.1 Kesimpulan...................................................................................................24
DAFTAR PUSTAKA...........................................................................................26
 BAB I. PENDAHULUAN

I.1 Latar Belakang

Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam

amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi
protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam
lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh
darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan
asam amino akan di ubah menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk kedalam
siklus asam sitrat. Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi Anabolisme dan
Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar
hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu
absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil
sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam
amino dalam darah.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2
pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan
cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino
tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein
sederhana
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling
utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Semua protein terdapat dalam semua makhluk hidup, tanpa memandang
fungsinya dan aktivitas biologisnya, dibangun oleh susunan dasar yang sama,
yaitu 20 asam amino baku, yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas
biologis. Lalu apakah yang memberikan suatu protein untuk aktivitas enzimnya,
protein lain untuk aktivitas hormon, dan yang lain lagi untuk aktivitas antibodi?
Bagaimana kimiawi protein-protein ini berbeda?. Secara cukup sederhana, protein
berbeda satu sama lain karena masing-masing mempunyai deret unit asam amino
sendiri-sendiri. Asam amino merupakan abjad struktur protein karena molekul-
molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret yang hampir tidak terbatas, untuk
membuat berbagai protein dalam jumlah yang hampir tidak terbatas pula.

1.2 Rumusan Masalah

1. Apakah definisi dari Asam Amino dan Protein?
2. Apa perbedaan struktur Asam amino dengan Protein?
3. Bagaimana klasifikasi dari Asam amino dan Protein?
4. Bagaimana proses pembentukan protein?
5. Apa peran dari Asam amino dan Protein?
6. Bagaimana manfaat Asam amino dan Protein dalam bidang farmasi?

1.3 Tujuan

2. Memahami definisi dari Asam Amino dan Protein.

3. Mengetahui perbedaan struktur Asam amino dengan Protein.
4. Mengetahui klasifikasi dari Asam amino dan Protein.
5. Memahami proses pembentukan protein.
6. Mengetahui peran dari Asam amino dan Protein.
7. Mengetahui manfaat Asam amino dan Protein dalam bidang farmasi
 BAB II. TINJAUAN PUSTAKA

I.2 Asam Amino

a) Pengertian

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein

adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino
dan gugus karboksil. Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit:
keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama Gugus karboksil
memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam
bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik yaitu cenderung menjadi asam
pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi
karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk
golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya
sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang
berdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa
gugus amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom
karbon yang sama.

b) Struktur Asam Amino

 Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen
(H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai
samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.
Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan
senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan
gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini,
senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya
diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi
empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam
lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

c) Klasifikasi Asam amino

Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4

golongan berdasarkan relatif gugus R-nya.

1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)

Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak
mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain.
Golongan ini terdiri dari lima asam amino yang mengandung gugus
alifatik (Alanin, leusin, isoleusin, valin,dan prolin) dua dengan R aromatic
(fenilalanin dan triptopan) dan satu mengandung atom sulfur (metionin).
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan
Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak
mengutub karena gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen
dengan molekul air. Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya
disebabkan oleh adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino
yang termasuk golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini
juga adalah asparagin dan glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh
gugus amida (-CONH2) serta sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk
senyawa amida dari asam aspartat dan asam glutamat dan mudah
 terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein yang mengandung gugus tiol dan
tirosin yang mengandung gugus hidroksil fenol bersifat paling mengutub
dalam golongan asam amino ini.
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam)
Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri
dari asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai
dua gugus karboksil (COOH).
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin,
histidin dan arginin
 Lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R
alifatik
 Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari
50 % molekul histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang
dari 10 %bermuatan positif.
 Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya.

Berdasarkan biosintesis, Asam Amino diklasifikasikan menjadi tiga

jenis, yaitu Asam amino essensial, Asam amino nonessensial dan Asam
amino essensial bersyarat.
a. Asam amino esensial, adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi
sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Jenis-
jenis Asam amino esensial yaitu : Histidin, Isoleusin, Leusin, Lysin,
Metionin, Fenilalanin, Treonin, Triftofan, Valin.
b. Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diproduksi sendiri
oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah
dibandingkan dengan asam amino esensial.
c. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-
esensial, namun pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban yang
keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak yang
 diperlukan sehingga harus didapat dari makanan maupun suplemen
protein.

d) Sintesis Asam Amino

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam

amino non esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah
rangka karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang
mengandung nitrogen. Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri
atas pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh,
digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan
nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah katabolisme asam
amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses
pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah
sintesis protein dari asam-asam amino.
 Asam amino juga mengalami katabolisme, ada 2 tahap pelepasan
gugus amin dari asam amino, yaitu: Transaminasi dan Pelepasan amin dari
glutamat menghasilkan ion ammonium.

Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam

kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino dikeluarkan
melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon
umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau
menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan
hal ini, Asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu:

1) Asam amino glukogenik

2) ketogenik serta glukogenik, dan

3) ketogenik.

Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat

masuk ke jalur produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti
α-ketoglutarat atau oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan
prekursor untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis. Semua asam
amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan
leusin adalah asam amino yang semata-mata ketogenik, yang hanya dapat
masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA.

e) Ikatan Peptida

Asam amino untuk membentuk suatu protein dihubungkan dengan

ikatan peptida. Dua molekul asam amino dapat diiikat secara kovalen
melalui suatu ikatan amida subtitusi yang disebut ikatan peptida
menghasilkan suatu dipeptida. Ikatan seperti ini dibentuk dengan menarik
unsur H2O dari gugus karboksil satu asam amino dan gugus α-amino dari
molekul lain, dengan reaksi kondensasi yang kuat. 3 asam amino dapat
disatukan oleh dua ikatan peptida dengan cara yang sama untuk
membentuk suatu tripeptida : tetrapeptida dan pentapeptida. Jika terdapat
 banyak asam amino yang tergabung dengan cara demikian struktur yang
demikian dinamakan polipeptida. Unit asam amino didalam peptida
biasanya disebut residu (rantai ini bukan lagi merupakan asam amino
karena telah kehilangan atom hidrogen dari gugus amino dan sebagian
gugus karboksilnya). Residu asam amino pada ujung suatu peptida yang
mempunyai gugus α-amino bebas disebut residu terminal amino (juga
residu terminal N) : residu pada ujung yang satu lagi, yang mempunyai
gugus karboksil bebas disebut terminal karboksil atau residu terminal C.
Peptida dimnamakan dari deret kandungan asam amino, dimulai dari
residu termina N.

f) Peran Asam Amino

Selain berperan menghasilkan energi, Asam amino dalam

pembentukan protein yang dibutuhkan, pembentuk glukosa, molekul
nonprotein (derivat asam amino), badan-badan keton, dll

2.2 Protein

a. Pengertian

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing

dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal
pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal
sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun
protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh
DNA/RNA sebagai kode genetik.

Protein berasal dari kata protos (bahasa Yunani) yang berarti "yang
paling utama". Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul
tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein
mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta
fosfor. Protein terdapat pada semua sel hidup, kira-kira 50% dari berat
keringnya dan berfungsi sebagai pembangun struktur, biokatalis, hormon,
sumber energy, penyangga racun, pengatur pH, dan sebagai pembawa sifat
turunan dari generasi ke generasi. Protein berperan penting dalam struktur
dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis

protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya
protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam
sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk
hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam
transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai
sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam
amino tersebut (heterotrof).

Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain

polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama
makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling
banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius
pada tahun 1838.

Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik

yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai
cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein
masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui
mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh
secara biologi.

b. Struktur Protein

Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunder

beta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. Model dibuat dengan
menggunakan koordinat dari Bank Data Protein. Struktur protein dapat dilihat
sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat
dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat).

1. Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein

yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger
merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan
deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim
protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi
fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan
bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi
protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi
asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu
mutasi genetik.
Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode:
a. Hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan
kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino
acid analyzer,
b. Analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi
Edman,
c. Kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan
d. Penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.
2. Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai
rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan
hidrogen.
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan
spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red
(FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans
negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu
puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur
sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum
FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita
 amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein
juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.
3. Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur
sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul
protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk
oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan
membentuk struktur kuartener.
4. Struktur kuartener, contoh dari struktur ini yang terkenal adalah enzim
Rubisco dan insulin.

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain.

Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya
hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada
beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida
yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru
berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada
struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing
komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan
struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener,
setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional

c. Proses Pembentukan Protein

Proses pembentukan protein terjadi melalui 2 proses utama, yaitu

Transkripsi dan Translasi. Transkripsi (proses sintesa RNA dari DNA
menghasilkan mRNA). Translasi (proses pembentukan polipeptida dari mRNA
hasil Transkripsi).

1. Transkripsi
Tahap transkripsi ini mengalami proses utama: Inisiasi, Elongasi,
Terminasi.
a. Inisiasi
 RNA polymerase melekat pada promoter. RNA polymerase membuka
strand DNA. RNA nukleotida menempel pada DNA Template. RNA
polymerase menghubungkan RNA nukleotida.
b. Elongasi
RNA polymerase bergerak di sepanjang DNA, Nukleotida melekat pada
DNA template, Strand RNA mengelupas dari DNA, DNA kembali
menyatu.
c. Terminasi
RNA polymerase megenai terminator, RNA polymerase melepaskan
RNA, RNA polymerase meninggalkan DNA.
2. Translasi
Tahap translasi mengalami proses, yaitu : Inisiasi,Elongasi, Terminasi.
1. Inisiasi
Sub unit Ribosom Kecil melekat pada mRNA. Anti kodon tRNA melekat
pada Start Kodon. Sub unit Ribosom besar melekat pada sub unit
Ribosom kecil.
2. Elongasi
Kodon pada sisi A Ribosom, berpasangan dengan anti kodon dari tRNA
yang sesuai. Ikatan peptida antara Asam Amino. tRNA melekat pada
tRNA selanjutnya seiring bergeraknya Ribosom
3. Terminasi
Ribosom sampai pada stop kodonà tRNA tanpa Asam Amino melekat
pada stop kodonàpolipeptida lepas à komponen Ribosom lepas.

d. Klasifikasi Protein

Klasifikasi protein pada biokimia didasarkan atas fungsi biologinya terdiri

atas:

1. Enzim, merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting.

Kira-kira seribu macam enzim telah diketahui, yang masing-masing
berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. pada jasad
 hidup yang berbeda terdapat macam jenis enzim yang berbeda pula.
Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular), sebagian terdiri atas
satu rantai polipeptida dan sebagian lain terdiri lebih dari satu polipeptida.
Contoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisa
RNA (asam poliribonukleat); sitokrom, berperan dalam proses
pemindahan electron; tripsin; katalisator pemutus ikatan peptida tertentu
dalam polipeptida.
2. Protein Pembangun, berfungsi sebagai unsure pembentuk struktur.
Beberapa contoh misalnya: protein pembukus virus, merupakan selubung
pada kromosom; glikoprotein, merupakan penunjang struktur dinding sel;
struktur membrane, merupakan protein komponen membran sel; α-
Keratin, terdapat dalam kulit, bulu ayam, dan kuku; sklerotin, terdapat
dalam rangka luar insekta; fibroin, terdapat dalam kokon ulat sutra;
kolagen, merupakan serabut dalam jaringan penyambung; elastin, terdapat
pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi); mukroprotein,
terdapat dalam sekresi mukosa (lendir).
3. Protein Kontraktil, merupakan golongan protein yang berperan dalam
proses gerak. Sebagai contoh misalnya; miosin, merupakan unsur filamen
tak bergerak dalam myofibril; dinei, terdapat dalam rambut getar dan
flagel (bulu cambuk).
4. Protein Pengangkut, mempunyai kemampuan mengikat molekul tertentu
dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah.
Sebagai contoh misalnya: hemoglobin, terdiri atas gugus senyawa heme
yang mengandung besi terikat pada protein globin, berfungsi sebagai alat
pengangkut oksigen dalam darah vertebrata; hemosianin, befungsi sebagai
alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrate;
mioglobin, sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot; serum
albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah; β-lipoprotein,
sebagai alat pengangkut lipid dalam darah; seruloplasmin, sebagai alat
pengangkut ion tembaga dalam darah.
5. Protein Hormon, termasuk protein yang aktif. Sebagai contoh misalnya:
insulin, berfungsi mengatur metabolisme glukosa, hormon
adrenokortikotrop, berperan pengatur sintesis kortikosteroid; hormon
pertumbuhan, berperan menstimulasi pertumbuhan tulang.
6. Protein Bersifat Racun, beberapa protein yang bersifat racun terhadap
hewan kelas tinggi yaitu misalnya: racun dari Clostridium botulimum,
menyebabkan keracunan bahan makanan; racun ular, suatu protein enzim
yang dapat menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat
dalam membrane sel; risin, protein racun dari beras.
7. Protein Pelindung, umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Sebagai
contoh misalnya: antibody merupakan protein yang hanya dibentuk jika
ada antigen dan dengan antigen yang merupakan protein asing, dapat
membentuk senyawa kompleks; fibrinogen, merupakan sumber
pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah; trombin, merupakan
komponen dalam mekanisme pembekuan darah.
8. Protein Cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam
tubuh. Sebagai contoh, misalnya: ovalbumin, merupakan protein
yangterdapat dalam putih telur; kasein, merupakan protein dalam biji
jagung.

Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut :

1. Protein bentuk serabut (fibrous)

Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin.
Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik
protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan
mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen
merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti terdapat dalam urat, otot,
arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis lain. Keratini adalah protein
rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot.
2. Protein Globuler
 Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut
dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu,
konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur,
susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum,
kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-
jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam
nukleat.
3. Protein Konjugasi
4. Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam
amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian
penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan
karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-
plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein
dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral
seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah
zat besi, tembaga dan seng.

e. Sintesis Protein

Dari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein

akan diuraikan menjadi peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri
dari asam amino. Hal ini dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia
memerlukan 9 asam amino. Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat
disintesa sendiri oleh tubuh esensiil, sedangkan sebagian asam amino dapat
disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh tubuh. Keseluruhan berjumlah 21
asam amino. Setelah penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah.
Darah membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino
tidak esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan DNAtranskripsi.
Kemudian mRNA hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom atau
retikulum endoplasma, disebut sebagai translasi.
f. Peran protein

Protein adalah komponen terbesar dalam tubuh manusia setelah air.

Jumlahnya 1/6 dari berat tubuh manusia, dan tersebar di dalam otot, tulang,
kulit, serta berbagai cairan tubuh. Protein sangat diperlukan tubuh, fungsi
utamanya sebagai zat pembangun sangat diperlukan pada masa pertumbuhan.
Pada masa bayi hingga remaja, kebutuhan protein lebih besar persentasenya
dibandingkan dengan pada masa dewasa dan manula. Pada masa dewasa dan
manula protein dibutuhkan untuk mempertahankan jaringan-jaringan tubuh
dan mengganti sel-sel yang telah rusak. Selain itu protein juga memiliki
fungsi lain yaitu:

a. Sebagai enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa
makromolekul spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana
seperti reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti
replikasi kromosom.
b. Alat pengangkut dan penyimpan
Banyak molekul dengan MB kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau
dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Pengatur pergerakan Protein
merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua
molekul protein yang saling bergeseran.
c. Penunjang mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen,
suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut.
Pertahanan tubuh atau imunisasi pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk
antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau
mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus,
bakteri, dan sel- sel asing lain.
d. Media perambatan impuls syaraf
 Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya
rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau
cahaya pada sel-sel mata.
e. Pengendalian pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat
mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter
bahan.

g.Manfaat Protein dan Asam Amino dalam bidang Farmasi

Kemajuan teknologi DNA rekombinan telah mendorong perkembangan

berbagai cara produksi protein rekombinan menggunakan inang yang aman dan
relatif mudah dikultur sehingga protein dapat diproduksi pada skala industri.
Protein yang digunakan untuk bidang farmasi dan kedokteran (protein terapeutik
dan vaksin subunit) disyaratkan mempunyai kemurnian yang tinggi. Teknologi
DNA rekombinan juga telah menyediakan berbagai strategi untuk meningkatkan
produksi dan mempermudah pemurnian protein. Mutu protein juga sangat
penting, oleh karena itu telah dikembangkan berbagai metode identifikasi dan
karakterisasi protein menggunakan metode berbasis protein, diantaranya:
sekuensing urutan asam amino, elektroforesis dan imunobloting, penentuan pH
isoelektrik, dan spektrometri massa MALDI-TOF. Dalam bidang farmasi terutama
untuk penyakit kanker, protein rekombinan termasuk antibodi monoklonal juga
digunakan dalam sistem penghantaran obat dengan tujuan untuk peningkatan
efektivitas dan penurunan efek toksik dari obat. Salah satu vaksin manusia dan
hewan yang saat ini banyak dikembangkan adalah vaksin subunit yang terdiri atas
protein rekombinan. Selain di bidang farmasi dan kedokteran, protein rekombinan
juga telah digunakan di berbagai industri lain seperti makanan-minuman,
kosmetik (Botox), lingkungan, dan pertanian.

h. Denaturasi protein

Denaturasi protein adalah fenomena transformasi struktur protein yang

berlipat menjadi terbuka. Perubahan konformasi protein mempengaruhi sifat
protein. Selama denaturasi, ikatan hidrogen dan ikatan hidrofobik dipecah,
sehingga terjadi peningkatan entropi atau peningkatan kerusakan molekulnya.
Denaturasi mungkin dapat bersifat bolak-balik (reversibel), seperti pada
kimotripsin yang hilang aktivitasnya bila dipanaskan, tetapi aktivitasnya akan
pulih kembali bila didinginkan.

Denaturasi disebabkan oleh beberapa faktor antara lain:

a. Penyebab Fisik

1. Panas

Ketika larutan protein dipanaskan secara bertahap di atas suhu kritis,

protein mengalami transisi dari keadaan asli ke terdenaturasi. Mekanisme
suhu menginduksi denaturasi protein cukup kompleks dan menyebabkan
destabilisasi interaksi nonkovalen di dalam protein. Ikatan hidrogen,
interaksi elektrostatik, dan gaya van der Waals bersifat eksotermis, sehingga
mengalami destabilisasi pada suhu tinggi dan mengalami stabilisasi pada
suhu rendah. Sebaliknya, interaksi hidrofobik bersifat endotermis, sehingga
mengalami destabilisasi pada suhu rendah dan mengalami stabilisasi pada
suhu tinggi. Ikatan hidrogen antar ikatan peptida kebanyakan terkubur di
bagian dalam struktur protein, sehingga tetap stabil pada berbagai kisaran
suhu. Akan tetapi, stabilitas interaksi hidrofobik tidak dapat meningkat
secara tajam dengan meningkatnya suhu. Hal tersebut disebabkan setelah
melewati suhu tertentu, struktur air secara bertahap pecah dan menyebabkan
denaturasi interaksi hidrofobik.

2. Tekanan

Denaturasi akibat tekanan terjadi pada suhu 25⁰C jika tekanan yang
diberikan cukup tinggi. Kebanyakan protein mengalami denaturasi pada
tekanan 1-12 kbar. Tekanan dapat menyebabkan denaturasi protein karena
protein bersifat fleksibel dan dapat dikompresi. Walaupun residu asam
amino tersusun rapat di bagian dalam protein globular, biasanya masih
terdapat rongga di dalam protein. Akibatnya, protein bersifat dapat
 dikompresi dan terjadi penurunan volume protein. Penurunan volume
tersebut disebabkan rongga yang hilang dalam struktur protein dan hidrasi
protein. Denaturasi akibat tekanan bersifat reversibel.

3. Pengadukan Pengadukan mekanik kecepatan tinggi seperti pengocokan,

pengulenan, dan pembuihan menyebabkan protein terdenaturasi. Banyak
protein yang terdenaturasi dan mengalami presipitasi ketidak diaduk
intensif. Denaturasi terjadi akibat inkorporasi udara dan adsorpsi molekul
protein ke dalam antarmuka udara-cairan. Energi untuk antarmuka udara-
cairan lebih besar dibandingkan fase curah sehingga protein mengalami
perubahan konformasi dipengaruhi oleh fleksibilitas protein. Protein dengan
fleksibilitas tinggi lebih cepat berada pada antarmuka udara-cairan, sehingga
terdenaturasi lebih cepat dibandingkan protein yang kaku (rigid). Ketika
pengadukan tinggi dilakukan menggunakan pengaduk berputar maka akan
terbentuk kavitasi. Keadaan ini menyebabkan protein mudah terdenaturasi.
Pengadukan yang lebih cepat menyebabkan tingkat denaturasi yang lebih
tinggi.

b. Penyebab Kimiawi

1. pH

Protein bersifat lebih stabil pada pH di titik isolelektrik dibandingkan pH

lain. Pada pH netral, kebanyakan protein bermuatan negatif dan hanya
sedikit yang bermuatan positif. Rendahnya gaya tolak elektrostatik
dibandingkan interaksi yang lain, menjadikan kebanyakan protein bersifat
stabil pada pH mendekati netral. Pada pH ekstrem, gaya tolak elektrostatik
dalam molekul protein yang disebabkan muatan tinggi mengakibatkan
struktur protein membengkak dan terbuka. Derajat terbukanya struktur
protein lebih besar pada pH alkali dibandingkan pada pH asam. Pada
kondisi alkali terjadi ionisasi gugus karboksil, fenolik, dan sulfihidril di
bagian dalam protein sehingga struktur protein terbuka dengan tujuan
mengekspos gugus tersebut pada fase air. Denaturasi protein akibat pH
 kebanyakan bersifat reversibel. Akan tetapi, pada sejumlah kasus hidrolisis
ikatan peptida secara parsial, deamiadase residu asparagin dan glutamin,
dan kerusakan gugus sulfihidril pada pH alkali dapat menyebabkan
denaturasi protein yang bersifat irreversibel.

2. Pelarut Organik Pelarut organik mempengaruhi stabilitas interaksi

hidrofobik protein, ikatan hidrogen, dan interaksi elektrostatik. Rantai
samping residu asam amino nonpolar lebih larut pada pelarut organik
dibandingkan air. Hal tersebut mengakibatkan interaksi hidrofobik menjadi
melemah. Sebaliknya, stabilitas dan pembentukan ikatan hidrogen
antarikatan peptida meningkat pada lingkungan dengan permisivitas
rendah maka sejumlah pelarut organik dapat meningkatkan atau
memperkuat pembentukan ikatan hidrogen antarikatan peptida. Pada
konsentrasi rendah, sejumlah pelarut organik dapat menstabilkan beberapa
enzim terhadap denaturasi. Pada konsentrasi tinggi, pelarut organik
menyebabkan protein terdenaturasi karena efek pelarutan rantai samping
nonpolar.

3. Senyawa Organik Sejumlah senyawa organik seperti urea dan guanidin

hidroksida menyebabkan denaturasi protein. Urea dan guanidin pada
konsentrasi tinggi membentuk ikatan hidrogen dan menyebabkan ikatan
hidrogen dalam air menjadi terganggu. Rusaknya ikatan hidrogen
antarmolekul air menjadikan air sebagai pelarut yang baik untuk residu
nonpolar. Dampaknya adalah struktur protein terbuka dan terjadi pelarutan
residu nonpolar dari bagian dalam molekul protein.

4. Deterjen Deterjen seperti Sodium Dodecyl Sulfate (SDS) merupakan

pendenaturasi protein yang kuat. Deterjen terikat kuat pada protein yang
terdenaturasi sehingga menyempurnakan denaturasi. Akibatnya, denaturasi
protein menjadi bersifat irreversibel. 5. Garam Garam mempengaruhi
stabilitas struktural protein. Hal ini berkaitan dengan kemampuan garam
untuk mengikat air secara kuat dan mengubah sifat hidrasi protein. Pada
konsentrasi rendah, garam menstabilkan struktur
 BAB III PENUTUP

I.3 Kesimpulan

Kesimpulan dari pembahasan yang telah diuraikan pada makalah ini

adalah :

1. Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2
pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino,
urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-
asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat
biologis protein sederhana.
2. Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan
yakni : Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub, Asam amino
dengan gugus R mengutub tidak bermuatan, Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif/asam amino asam, Asam amino dengan gugus R
bermuatan positif/asam amino basa.
3. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein
mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur
serta fosfor.
4. Proses pembentukan protein Proses pembentukan protein terjadi melalui 2
proses utama, yaitu Transkripsi dan Translasi. Transkripsi (proses sintesa
RNA dari DNA menghasilkan Mrna) sedangkan Translasi (proses
pembentukan polipeptida dari mRNA hasil transkripsi).
5. Struktur Asam amino terdiri atas satu atom C yang mengikat empat gugus:
gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan
satu gugus sisa (R, dari residue) sedangkan struktur Protein terdiri atas
struktur primer, struktur sekunder, struktur tertier dan struktur kuartener.
6. Manfaat Protein dan Asam amino dalam bidang farmasi yaitu untuk
penyakit kanker, protein rekombinan termasuk antibodi monoklonal juga
digunakan dalam sistem penghantaran obat dengan tujuan untuk
peningkatan efektivitas dan penurunan efek toksik dari obat.
 DAFTAR PUSTAKA

Martin,D.W., Mayes. P. A., and Rodwell, V.W., BIOKIMIA (Review of

Biochemistry).Terjemahan Penerbit Buku Kedokteran E.G.
Harold Hart,” Organic Chemistry” a Short Course, Sixth Edition, Michigan State
University, 1983, Houghton Mifflin Co.
Lehninger, Albert L., Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga, 1982, Jakarta.
Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden, “ Organic Chemistry,” Third Edition,
University Of Montana, 1986, Wadsworth, Inc, Belmont, Califfornia
94002, Massachuset, USA.
Suharsono.1988,Biokimia Jilid 1.UGM PRESS : Jogjakarta.
Unja, of Chemistry. 2011. Klasifikasi Dan Fungsi Protein. http://www.kimia-
master.blogspot.com/2011/11/klasifikasi-dan-fungsi-protein.hmtl/ .
diakses pada tanggal 29 September 2012.