UJI KUALITATIF PROTEIN

Pande Putu Diah Suci Laksmi

1813081002
Prodi Kimia, Jurusan Kimia
Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam
Universitas Pendidikan Ganesha
pande.diah@undiksha.ac.id

ABSTRAK
Protein merupakan senyawa organik kompleks yang memiliki berat molekul tinggi yang
merupakan suatu polimer yang mana monomer-monomernya terdiri dari asam amino yang
dihubungkan dengan ikatan peptida. Untuk mengetahui mengenai kandungan-kandungan yang
terdapat dalam protein dapat dilakukan suatu pengujian. Adapun uji kualitatif protein
diantaranya adalah Reaksi Xantoprotein, Reaksi Hopkins-Cole, Reaksi Millon, Reaksi
Nitroprusida, Uji Biuret, Pengendapan Protein dengan Logam, Pengendapan dengan Garam,
Uji Koagulasi, Pengendapan Protein dengan Alkohol, dan Denaturasi Protein. Hasil positif
dari reaksi xantoprotein ditunjukkan oleh adanya endapan putih yang akan berubah menjadi
berwarna kuning saat dipanaskan. Hasil positif dari uji Hopkins-Cole ditandai dengan
terbentuknya cincin ungu. Hasil positif dari reaksi Millon ditandai dengan terbentuknya
endapan putih yang jika dipanaskan akan berwarna merah. Hasil positif dari reaksi
Nitroprusida ditandai dengan larutan menjadi berwarna merah. Hasil positif pada uji Buiret
ditandai dengan terbentuknya larutan berwarna ungu. Hasil positif dari uji pengendapan
protein dengan logam ditandai dengan adanya endapan putih. Protein dapat mengalami
koagulasi dengan cara menambahkan larutan asam asetat sambil didihkan. Perubahan struktur
pada protein atau denaturasi protein dapat dipengaruhi oleh pH dan suhu.

Kata kunci : Protein, uji kualitatif, ikatan peptida

ABSTRACT
Proteins are complex organic compounds that have a high molecular weight which is a
polymer in which the monomers consist of amino acids linked by peptide bonds. To find out
about the contents contained in protein, a test can be carried out. The qualitative protein tests
include Xanthoprotein Reaction, Hopkins-Cole Reaction, Millon Reaction, Nitropruside
Reaction, Biuret Test, Precipitation of Protein with Metal, Precipitation with Salt, Coagulation
Test, Precipitation of Protein with Alcohol, and Protein Denaturation. The positive results of
the xanthoprotein reaction are indicated by the presence of a white precipitate which will turn
yellow when heated. A positive result from the Hopkins-Cole test is indicated by the formation
of a purple ring. The positive result of the Millon reaction is indicated by the formation of a
white precipitate which when heated will turn red. A positive result of the Nitroprusside
reaction is indicated by the solution turning red. A positive result in the Buiret test is indicated
by the formation of a purple solution. A positive result of the protein deposition test with metal
is indicated by the presence of a white precipitate. Proteins can coagulate by adding a solution
of acetic acid while boiling. Changes in the structure of proteins or denaturation of proteins
can be affected by pH and temperature.
Keywords: Protein, qualitative test, peptide bond

1
PENDAHULUAN
Kata protein berasal dari bahasa Yunani
yaitu dari akar kata protos atau proteos
yang artinya pertama atau yang paling
utama. Protein merupakan senyawa organik
kompleks yang memiliki berat molekul
tinggi yang merupakan suatu polimer yang
mana monomer-monomernya terdiri dari
asam amino yang dihubungkan dengan
ikatan peptida. Peptida dan protein
merupakan polimer kondensasi asam amino
dengan menghilangkan unsur air dari gugus
amino dan gugus karboksil. Pada molekul
protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen nitrogen dan untuk beberapa jenis
kadang kala mengandung sulfur dan fosfor.
Suatu molekul protein disusun oleh
sejumlah asam amino tertentu dengan
susunan yang khas dan bersifat turunan
(Aisjah Girindra, 1986). Protein merupakan
suatu biomolekul dan juga menjadi suatu
komponen utama yang penting pada sel
hewan dan manusia. Dalam kehidupan,
protein memegang peranan yang penting
dalam proses kimia yang terjadi di dalam
tubuh. Proses kimia yang terjadi di dalam
tubuh dapat dikatakan bekerja dengan baik
apabila terdapat suatu enzim, yang mana
enzim merupakan suatu protein yang
berfungsi sebagai biokatalis (Muderawan,
2012).
Secara umum, sumber dari protein
adalah dapat bersumber dari protein nabati
dan hewani. Protein banyak terkandung
pada sumber pangan yang sering
dikonsumsi seperti misalnya pada tempe,
tahu, ikan dan lain sebagainya. Protein
sangat penting bagi makhluk hidup, antara
lain sebagai sumber energi, mensintesis
atau memperbaiki jaringan yang rusak, alat
transport, melindungi kita dari berbagai
penyakit, dan sebagai enzim yang
mengkatalis berbagai reaksi metabolisme
(Poedjiadi, 2010).
Untuk mengetahui mengenai
kandungan-kandungan yang terdapat dalam
protein dan hal-hal yang berkaitan dengan
protein, maka dapat dilakukan suatu
pengujian baik uji kualitatif maupun
kuantitatif. Adapun uji-uji kualitatif protein
diantaranya adalah Reaksi Xantoprotein,
Reaksi Hopkins-Cole, Reaksi Millon,
Reaksi Nitroprusida, Uji Biuret,
Pengendapan Protein dengan Logam,
Pengendapan dengan Garam, Uji
Koagulasi, Pengendapan Protein dengan
Alkohol, dan Denaturasi Protein (Tika,
2010).
METODE
Alat dan Bahan
Adapun alat yang digunakan pada
praktikum kali ini yaitu 1 rak tabung reaksi,
4 buah pipet tetes, 1 buah spritus, 2 buah
penjepit, dan 1 buah kaki tiga. Adapun
bahan yang digunakan yaitu larutan
albumin secukupnya, larutan kasein
secukupnya, larutan gelatin secukupnya,
larutan asam amino 1% (triptofan, tirosin,
fenilalanin, glisin) masing-masing
secukupnya, reagen Hopkins-Cole
secukupnya, larutan H2SO4 pekat
secukupnya, reagen Millon secukupnya,
larutan protein secukupnya, larutan natrium
nitroprusida secukupnya, sistein
secukupnya, ammonium hidroksida
secukupnya, larutan NaOH 2,5 N
secukupnya, larutan CuSO4 0,01 N
secukupnya, larutan HgCl2 0,2 M, larutan
Pb-asetat 0,2 M secukupnya, larutan
(NH4)2SO4 secukupnya, reagen Biuret
secukupnya, larutan asam asetat 1 M
secukupnya, buffer asetat pH 4,7 (1M)
secukupnya, larutan HCl 0,1 M
secukupnya, larutan NaOH 0,1 M
secukupnya dan etil alkohol 95%
secukupnya.
Prosedur Kerja
Reaksi Xantoprotein
4 tabung reaksi yang telah dibersihkan
dan dikeringkan disiapkan, lalu masing-
masing tabung diisi dengan larutan
albumin, kasein, gelatin dan triptofan
sebanyak 2 mL. Setelah itu ditambahkan
dengan larutan HNO3 pekat sebanyak 1 mL
pada tiap tabung sembari memperhatikan
terbentuknya endapan berwarna putih.
Kemudian larutan dipanaskan selama 1
menit hingga endapan larut kembali dan

2
berubah menjadi berwarna kuning.
Perubahan yang terjadi diamati dan dicatat.
Reaksi akan positif apabila pada bidang
perbatasan (interface) antara protein dan
HNO3 terbentuk warna jingga.
Reaksi Hopkins-Cole
2 mL reagen Hopkins-Cole
ditambahkan ke dalam 2 mL larutan
protein. Kemudian ditambahkan dengan
sedikit demi sedikit H2SO4 pekat sampai
kira-kira 5 mL melalui sisi tabung. Warna
yang terbentuk pada pertemuan kedua
cairan diamati. Reaksi akan positif jika
pada bidang perbatasan pertemuan antara
protein dengan H2SO4 terdapat cincin ungu.
Reaksi Millon
5 tetes reagen Millon ditambahkan ke
dalam 3 mL larutan protein sembari
memperhatikan adanya endapan putih yang
terbentuk. Larutan dipanaskan selama 1
menit sampai endapan larut kembali dan
larutan berubah warna menjadi merah.
Perubahan warna yang terjadi diamati dan
dicata. Reaksi akan positif, jika
terbentuknya senyawa merkuri dengan
gugus hidroksifenil yang berwarna.
Reaksi Nitroprusida
Dilarutkan beberapa kristal sistein
hidroklorida ke dalam 5 mL air. Kemudian
ditambahkan dengan 0,5 mL larutan
natrium nitroprusida 1 % ke dalam
campuran larutan sistein. Setelah itu
ditambahkan lagi dengan 0,5 mL amonium
hidroksida.
Uji Biuret
1 mL larutan NaOH 2,5 N
ditambahkan ke dalam 3 mL larutan protein
dan diaduk. Ditambahkan tetes demi tetes
larutan CuSO4 0,01 N kedalam larutan dan
diaduk. Jika tidak timbul warna, tambahkan
lagi satu atau dua tetes larutan CuSO4.
Pengendapan Protein dengan Logam
Sebanyak 5 tetes larutan HgCl 2 0,2 M
ditambahkan ke dalam 3 mL larutan
protein. Percobaan yang sama juga diulangi
yaitu dengan menambahkan 5 tetes Pb-
asetat 0,2 M ke dalam 3 mL larutan protein.
Pengendapan Protein dengan Garam
3 mL larutan protein dijenuhkan
dengan menggunakan ammonium sulfat.
Kemudian ditambahkan dengan sedikit
demi sedikit garam ammonium sulfat dan
diaduk hingga melarut. Ditambahkan lagi
sedikit garam ammonium sulfat dan diaduk
lagi, hal ini dilakukan terus-menerus hingga
sedikit garam ammonium sulfat yang
tertinggal tidak melarut. Apabila larutan
sudah jenuh, larutan kemudian disaring.
Endapan diuji kelarutan di dalam air.
Endapan diuji dengan reagen Millon dan
filtrat diuji dengan reagen Biuret.
Uji Koagulasi
2 tetes larutan asam asetat 1 M
ditambahkan ke dalam 5 mL larutan
protein. Kemudian larutan diletakkan dalam
air mendidih selama 5 menit. Endapan yang
dihasilkan diambil dengan menggunakan
batang pengaduk. Kelarutan endapan diuji
dalam air dan endapan diuji dengan reagen
Millon.
Pengendapan Protein dengan Alkohol
Disiapkan tiga tabung reaksi. Pada
tabung reaksi I dicampurkan 5 mL larutan
albumin, 1 mL HCl 0,1 M dan 6 mL etil
alkohol 95%. Pada tabung reaksi II
dicampurkan 5 mL larutan albumin, 1 mL
NaOH 0,1 M dan 6 mL etil alkohol 95%.
Pada tabung reaksi III dicampurkan 5 mL
larutan albumin, 1 mL buffer asetat pH 4,7
1 M dan 6 mL etil alkohol 95%.
Denaturasi Protein
Disiapkan tiga tabung reaksi. Pada
tabung reaksi I dicampurkan 9 mL larutan
albumin dan 1 mL HCl 0,1 M. Pada tabung
reaksi II dicampurkan 9 mL larutan
albumin dan 1 mL NaOH 0,1 M. Pada
tabung reaksi III dicampurkan 9 mL larutan
albumin dan 1 mL buffer asetat pH 4,7 1 M.
HASIL DAN PEMBAHASAN
Pada percobaan kali ini dilakukan uji
kualitatif terhadap protein yang bertujuan
untuk mengetahui sifat fisika dan kimia dari
protein itu sendiri. Adapun uji kualitatif
protein yang dilakukan pada percobaan ini
diantaranya adalah Reaksi Xantoprotein,
Reaksi Hopkins-Cole, Reaksi Millon,
3
Reaksi Nitroprusida, Uji Biuret, saat ditambahkan dengan asam nitrat pekat
Pengendapan Protein dengan Logam, dan akan berubah menjadi kuning saat
Pengendapan dengan Garam, Uji dipanaskan. Senyawa nitro yang terbentuk
Koagulasi, Pengendapan Protein dengan dalam suasana basa akan mengalami
Alkohol, dan Denaturasi Protein. ionisasi dan berubah warna menjadi jingga.
Pada uji yang pertama yaitu uji Pada uji ini digunakan 4 macam larutan,
xantoprotein digunakan untuk yaitu larutan albumin, kasein, gelatin dan
mengidentifikasi suatu protein yang triptofan. Yang mana semua larutan yang
mengandung gugus fenil atau cincin diuji mengasilkan endapan putih yahng
benzena. Uji ini dilakukan untuk berubah menjadi berwarna kuning saat
membuktikan adanya inti benzena dalam dipanaskan. Sehingga keempat larutan yang
suatu protein. Uji ini dikatakan positif diuji positif mengandung inti benzena.
apabila terbentuk endapan berwarna putih Adapun reaksi yang terjadi saat uji
xantoproein adalah :

NO2

H H
H2 H2
HO C C COOH + HNO3 HO C C COOH

NH2 NH2
NO2

berwarna kuning
Gambar 1. Reaksi Uji Xantoprotein

Uji yang kedua yaitu reaksi
Hopkins-Cole. Yang mana uji Hopkins-
Cole merupakan suatu uji yang digunakan
untuk mengidentifikasi asam amino
triptofan yang ditandai dengan
terbentuknya cincin berwarna ungu pada
sampel yang diuji. Prinsip dasar dari uji ini
adalah proses kondensasi inti dari cincin
indol dengan aldehida yang mana jika
ditambahkan dengan asam kuat akan
menyebabkan terbentuknya cincin berwarna
ungu. Reaksi ini akan terjadi jika
ditambahkan dengan oksidator kuar seperti
misalnya asam sulfat yang mana
penambahan asam sulfat inilah yang
digunakan untuk memunculkan cincin
berwarna ungu pada sampel. Uji ini hanya
bisa digunakan untuk mengidentifikasi
triptofan karena hanya triptofan satu
satunya asam amino yang mengadung
cincin indol. Pada percobaan digunakan
larutan protein albumin yang mana
menghasilkan cincin ungu pada batas antara
kedua lapisan tersebut sehingga sampel
larutan albumin positif mengandung asam
amino triptofan. Adapun reaksi yang terjadi
pada uji Hopkins-Cole adalah :

H H
H H
H2
C CH COOH COOH
C O
+
NH2
C O
N N N H
H H
H H H

triptofan asam glioksilat asam2,3,4,5-tetrahidrokarbolin-4-karboksilat

Gambar 2. Reaksi UJi Hopkins-Cole

4
 Uji ketiga yaitu dengan reaksi Millon
yang mana uji Millon pada umumnya
digunakaan jika suatu larutan protein
mengandung asam amino dengan rantai
samping gugus fenolik seperti tirosin.
Identifikasi ini dilakukan dengan cara
menambahkan reagen Millon (larutan
merkuri dan merkuro dalam asam nitrat dan
asam nitrit) maka dengan cepat akan
terbentuk endapan berwarna putih, jika
endapan tersebut dipanaskan, maka
H H
H2
HO C C COOH + HgNO3
NH2
tirosin reagen
Millon
Gambar 3. Reaksi Uji Millon
Uji yang keempat yaitu reaksi
nitroprusida. Protein yang mengandung
gugus sulfidril (-SH) bebas seperti sistein
akan memberikan warna kemerahan jika
direaksikan dengan natrium prusida,
Na2Fe(CN)5NO.2H2O dalam larutan
amoniak. Beberapa protein yang
memberikan hasil negatif terhadap reaksi
ini ternyata menjadi positif setelah
H2 H
3+ 2-
[Fe (CN)5NO] + 2NH4OH + HS C C COOH
NH2
Gambar 4. Reaksi Uji Nitroptusida
Uji yang kelima yaitu uji Biuret. Yang
mana jika suatu larutan protein dalam
suasana basa kuat direaksikan dengan
larutan CuSO4 yang sangat encer, maka
akan terbentuk kompleks berwarna ungu
sampai ungu kemerah-merahan. Intensitas
warna larutannya yang terjadi tergantung
pada kompleksitas protein yang diuji.
Yang mana pada uji ini protein
menghasilkan warna ungu. Uji biuret ini
endapan tersebut akan berubah menjadi
berwarna merah. Endapan yang terbentuk
berupa garam kompleks dari tirosin yang
ternitrasi. Pada uji ini larutan protein yang
digunakan menghasilkan endapan putih
yang mana setelah dipanaskan berubah
warna menjadi merah, sehingga larutan
protein yang diuji positif mengandung asam
amino dengan rantai samping gugus
fenolik. Adapun reaksi yang terjadi pada uji
ini adalah :
O
H2
O2N C C C
NH2 O Hg+
endapan merah bata
dipanaskan sampai mengalami koagulasi
atau denaturasi. Hal ini menunjukkan
proses pemanasan tersebut menghasilkan
gugus sulfidril bebas. Pada percobaan ini
uji yang dilakukan menghasilkan hasil yang
positif, sehingga larutan sampel yang dibuat
mengandung gugus sulfidril (-SH) bebas.
Adapun reaksi yang terjadi pada uji ini
adalah :
(NH4+)2[Fe2+(CN)5NOS CH2CH(NH2)COOH]2- + 2NaOH
(kompleks berwarna merah)
melibatkan pembentukan suatu senyawa
koordinasi antara ion tembaga dengan
pasangan elektron bebas dari nitrogen pada
ikatan peptida dan oksigen dari molekul air
(pelarut). Pada percobaan ini larutan protein
yang digunakan membentuk kompleks
berwarna ungu sehingga larutan protein
yang digunakan berada dalam suasana basa
kuat. Adapun reaksi yang terjadi pada saat
uji ini adalah :
5
 O C C O

NH NH

RHC CHR
2+
Cu
O C C O

N N
H H

ion kompleks protein-tembaga(II)

Gambar 5. Reaksi Uji Biuret

Uji yang keenam yaitu pengendapan penambahan HgCl2 juga menghasilkan

protein dengan logam. Yang mana suatu
protein dapat diendapkan oleh ion-ion
logam berat. Pengendapan ini terjadi karena
ion-ion logam berat membentuk garam
proteinat yang tidak larut dalam air.
Larutan protein ditetes dengan larutan
HgCl2 0,2 M. Percobaan yang sama juga
diulangi yaitu dengan menambahkan 5 tetes
Pb-asetat 0,2 M ke dalam 3 mL larutan
protein. Pada saat ditambahkan dengan
larutan Pb-asetat, terbentuk larutan keruh
dan terdapat endapan, sedangkan pada
endapan berwarna putih. Endapan putih
sebagai hasil yang positif terjadi karena
adanya reaksi antara logam Pb dengan
protein dan antara Hg dengan protein.
Logam Pb dan Hg merupakan logam yang
mengandung ion positif, yang mana sifat
dari logam yang mengandung ion positif
adalah akan menghasilkan endapan
berwarna putih jika direaksikan dengan
protein. Adapun reaksi yang terjadi pada uji
ini adalah :

H H O H H O

H N C C OH (aq) + Hg2+ H N C C O- Hg2+

(aq)
R R 2 (s)

H H O H H O

H N C C OH (aq) + Pb2+ H N C C O- Pb2+

(aq)
R R 2 (s)
Gambar 6. Reaksi Pengendapan Protein dengan Logam

Uji yang ketujuh yaitu pengendapan daripada molekul-molekul protein, maka

protein dengan garam. Yang mana apabila
terdapat garam-garam anorganik pada
konsentrasi tinggi dalam larutan protein,
maka kelarutan protein akan berkurang
sehingga mengakibatkan pengendapan
protein tersebut. Hal ini disebabkan oleh
ion-ion garam berkompetisi dengan
molekul-molekul protein untuk mengikat
air (terhidrasi). Karena kemampuan dari
ion-ion garam terhidrasi lebih besar
molekul-molekul protein akan mengendap.
Pada saat larutan protein yang telah
ditambahkan dengan ammonium sulfat
sudah jenuh, maka larutan akan disaring.
Filtrat yang dihasilkan diuji dengan
menggunakan reagen Biuret yang mana
menghasilkan uji yang positif sehingga
larutan protein yang digunakan sedang
berada dalam suasana basa kuat. Endapan
yang didapatkan saat diuji dengan

6
menggunakan reagen Millon menghasilkan
hasil yang positif yang artinya endapan
mengandung asam amino dengan rantai
samping gugus fenolik. Endapan juga diuji
kelarutannya dengan menggunakan air dan
menghasilkan endapat tersebut dapat larut
di dalam air yang artinya pada larutan
sampel tidak mengandung garam-garam
anorganik konsentrasi tinggi.
Uji yang kedelapan yaitu uji koagulasi.
Stabilitas larutan protein ditentukan oleh
adanya struktur tersier atau struktur
kuarterner dari suatu protein dalam larutan.
Struktur tersier ini disebabkan oleh adanya
interaksi ionik dan interaksi non kovalen
lainnya. Penambahan asam ke dalam
larutan protein akan menyebabkan ion-ion
H+ dari asam akan terikat pada gugus-gugus
yang bermuatan negatif sehingga terjadi
perubahan pengutuban dari molekul
protein. Perubahan pengutuban inilah yang
menyebabkan terjadinya perubahan
konformasi dari protein atau rusaknya
struktur tersier atau struktur kuarterner
protein sehingga protein mengalami
koagulasi. Pada saat melakukan uji, larutan
protein ditambahkan dengan larutan asam
asetat dan diletakkan dalam air mendidih.
Pada percobaan ini menghasilkan larutan
yang bening dan terdapat endapan berwarna
merah bata yang menandakan bahwa
koagulasi menghasilkan hasil yang positif
terhadap uji Millon. Koagulasi terjadi
karena ion H+ dari asam asetat terikat pada
gugus negatf pada protein. Ketika ion H+
dari asam asetat masuk ke dalam larutan
maka akan mempengaruhi kesetimbangan
dan pengkutuban muatan dari molekul
protein.
Uji yang kesembilan yaitu pengendapan
protein dengan alkohol. Penambahan
alkohol ke dalam larutan protein akan dapat
menyebabkan suatu protein mengalami
koagulasi. Koagulasi ini terjadi karena
terdapat dua faktor, yang pertama karena
alkohol dapat membentuk ikatan dengan
molekul protein, kedua karena molekul-
molekul air yang mengelilingi molekul
protein dapat ditarik oleh molekul-molekul
alkohol. Kedua hal inilah yang
menyebabkan molekul protein mengalami
perubahan konformasi. Akibat dari adanya
perubahan konformasi ini akana
menyebabkan molekul protein terkoagulasi.
Pada tabung I yang ditambahkan dengan 1
mL larutan HCl 0,1 M dan 6 mL etil
alkohol 95% mendapatkan hasil yang mana
HCl membentuk larutan yang keruh, etil
alkohol menyebabkan koagulasi. Pada
tabung II yang ditambahkan dengan1 mL
larutan NaOH 0,1 M dan 6 mL etil alkohol
95% menghasilkan larutan bening, setelah
penambahan etil alkohol dan protein tetap
larut. Pada tabung III yang ditambahkan
dengan 1 mL buffer asetat dengan pH 4,7
dan etil alkohol 95% menghasilkan buffer
asetat membentuk larutan yang keruh dan
etil alkohol menyebabkan terjadinya
koagulasi. Adapun reaksi yang terjadi pada
tiap tabung adalah :

H H ROH H
H3N+C COO- + H+ H3N+C COOH H3N+C COO-
R R R
(a)

H H ROH H
H3N+C COO- + OH- H2N C COOH H3N+C COO-
R R R
(b)

H H ROH H
H3N+C COO- + CH3COOH + CH3COOX H3N+C COO- H3N+C COO-
R R R
(c)

Gambar 7. (a) Reaksi Larutan Protein dengan HCl dan Alkohol, (b) Reaksi Larutan Protein
dengan NaOH dan Alkohol, (c) Reaksi Larutan Protein dengan larutan Buffer dan Alkohol

7
 Uji yang kesepuluh yaitu denaturasi
protein. Denaturasi protein merupakan
suatu proses perubahan struktur protein
yang menyimpang dari struktur
alamiahnya. Struktur protein yang telah
berubah ini (terdenaturasi) masih dapat
untuk dikembalikan ke strukturnya semula
(direnaturasi) dengan cara mengubah
lingkungan kelarutannya. Perubahan suhu
atau perubahan pH yang tidak terlalu
eksterm akan dapat menyebabkan protein
mengalami denaturasi. Proses renaturasi
dapat dilakukan dengan cara mengubah
suhu ataupun pH larutan ke kondisinya
semula. Adapun hasil yang didapatkan pada
ketiga tabung setelah dipanaskan dalam
penangas air adalah pada tabung I yang
ditambahkan dengan HCl 0,1 M
menghasilkan gumpalan berwarna putih,
pada tabung II yang ditambahkan dengan
NaOH 0,1 M menghasilkan larutan
berwarna kuning dan tabung III yang
ditambahkan dengan larutan buffer asetat
pH 4,7 1 M menghasilkan larutan berwarna
putih.
KESIMPULAN
Dari hasil pembahasan yang telah
dipaparkan diatas, maka dapat disimpulkan
bahwa suatu protein dapat diidentifikasi
dengan menggunakan beberapa reagen,
diantaranya HNO3 akan dapat menghasilkan
endapan berwarna putih yang apabila
dipanaskan akan menghasilkan warna
kuning menunjukkan adanya gugus inti
benzena. Reagen Hopkins-Cole dengan
terbentuknya cincin ungu pada daerah
antara pertemuan kedua larutan
menunjukkan adanya gugus indol. Reagen
Millon yang akan menghasilkan larutan
kompleks berwarna merah menunjukkan
adanya asam amino jenis tirosin pada suatu
sampel protein. Natrium nitroprusida yang
dapat menghasilkan larutan kompleks
berwarna merah menunjukkan adanya asam
amino jenis sistein. CuSO4 dalam suasana
basa yang dapat menghasilkan larutan
berwarna ungu yang menunjukkan adanya
ikatan peptida. Selain itu protein juga dapat
diendapkan dengan melakukan penambahan
logam, garam dan alkohol. Protein dapat
mengalami koagulasi dengan
menambahkan larutan asam asetat dan
didihkan. Perubahan struktur pada protein
atau denaturasi dipengaruhi oleh pH dan
suhu.
UCAPAN TERIMAKASIH
Penulis mengucapkan terima kasih
kepada dosen pengampu mata kuliah
praktikum biokimia yakni Dr. I Nyoman
Tika, M.Si dan Made Vivi Oviantari, S.Si.,
M.Si. atas bimbingan yang sudah diberikan
pada saat penulis melakukan perkuliahan
praktikum biokimia secara daring.
REFERENSI
Girindra, Aisjah.1993. Biokimia I. Jakarta:
PT. Gramedia
I Wayan Muderawan, dkk. 2012. Buku Ajar
Kimia Organik II. Singaraja.
Universitas Pendidikan Ganesha
Poedjiadi, Anna. 2011. Dasar-
Dasar Biokimia.
Jakarta: Universitas Indonesia
Tika, I Nyoman. 2010. Penuntun
Praktikum Biokimia. Singaraja:
Universitas Pendidikan Ganesha