MAKALAH FITOKIMIA 2

“ASAM AMINO”

Dosen :
Dr. Tiah Rachmatiah, M.Si., Apt

Disusun oleh :
Salwa Alvionita Diaz Pratiwi 17330008
Nur Wulan Septiyani 17330009
Febi Miraj Prihat Taqwa 17330013
Dinar Rahmawati 17330016
Elsya Dwi Rostiani 17330017
Anggun Nur Hidayah 17330022

FAKULTAS FARMASI
INSTITUT SAINS DAN TEKNOLOGI NASIONAL
JAKARTA
2020
 KATA PENGANTAR

Segala puji bagi Allah SWT karena dengan rahmat dan nikmat-Nya
makalah ini dapat diselesaikan. Makalah ini disusun untuk memenuhi tugas mata
kuliah Fitokimia II. Di dalam makalah ini berisi tentang “Asam Amino”.

Penyusunan makalah ini tidak dapat terselesaikan tanpa bantuan tim dan
dari berbagai pihak. Penyusun mengucapkan terima kasih bagi mereka yang telah
memberikan bantuan dan pengarahan dalam penyelesaian makalah ini. Penyusun
berharap semoga makalah ini bermanfaat bagi para pembaca.

Penyusun tentu menyadari bahwa makalah ini masih jauh dari kata
sempurna dan masih banyak terdapat kesalahan serta kekurangan di dalamnya.
Untuk itu, penyusun mengharapkan kritik serta saran dari pembaca untuk makalah
ini, supaya makalah ini nantinya dapat menjadi makalah yang lebih baik lagi.
Demikian, dan apabila terdapat banyak kesalahan pada makalah ini penulis mohon
maaf yang sebesar-besarnya.

Jakarta, Juli 2020

Penyusun

i
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR ............................................................................... i

DAFTAR ISI .............................................................................................. ii
BAB I PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang ............................................................................ 1
1.2 Rumusan Masalah ....................................................................... 2
1.3 Tujuan ......................................................................................... 2
BAB II PEMBAHASAN
2.1 Pengertian Asam Amino ............................................................. 3
2.2 Struktur Asam Amino ................................................................. 3
2.3 Sintesis Asam Amino .................................................................. 4
2.4 Reaksi Asam Amino ................................................................... 7
2.5 Sifat Fisika Asam Amino ............................................................ 11
2.6 Macam-macam Asam Amino ..................................................... 11
2.7 Peptida ......................................................................................... 13
BAB III PENUTUP
3.1 Kesimpulan ................................................................................. 18
DAFTAR PUSTAKA

ii
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Asam amino merupakan hasil hidrolisis dari protein. Sedangkan asam
amino itu sendiri terdiri atas berbagai jenis. Sehingga diperlukan pengetahuan
untuk mengenal jenis asam-asam amino tersebut yaitu dengan analisa protein.
Sehingga dengan melakukan suatu reaksi kita dapat mengetahui jenis dari
asam amino tersebut.Protein merupakan polimer alami yang terdiri dari
sejumlah unit asam amino yang berikatan satu dengan lainnya lewat ikatan
amida (atau peptida). Peptida ialah oligomer dari asam amino yang memiliki
peranan penting dalam banyak proses biologis. Protein merupakan biomolekul
yang sangat penting.

Protein adalah senyawa organik yang berbobot molekul tinggi berkisar

antara beberapa ribu sampai jutaan. Protein tersusun dari atom C, H,O dan
Nserta unsur lainnya seperti P dan S yang membentuk unit-unit asam amino.

Protein ini disusun oleh asam-asam amino yang juga mempunyai peranan
penting dalam metabolisme zat hidup. Seperti yang telah kita ketahui
sebelumnya bahwa secara umum ada tiga gugus yang reaktif pada asam amino
yaitu gugus karboksil, gugus amino, dan gugus rantai samping.

1
1.2 Rumusan Masalah
1.2.1 Apa yang dimaksud dengan senyawa asam amino?
1.2.2 Bagaimana struktur pada senyawa asam amino?
1.2.3 Bagaimana sintesis asam amino?
1.2.4 Bagaimana reaksi asam amino?
1.2.5 Apa saja sifat fisika dari asam amino?
1.2.6 Apa saja jenis/ macam asam amino?
1.2.7 Apa yang dimaksud dengan peptida?

1.3 Tujuan
1.3.1 Untuk mengetahui pengertian dari asam amino.
1.3.2 Untuk mengetahui struktur asam amino.
1.3.3 Untuk mengetahui sintesis asam amino.
1.3.4 Untuk mengetahui reaksi pada asam amino.
1.3.5 Untuk mengetahui sifat fisika dari asam amino.
1.3.6 Untuk mengetahui jenis/ macam asam amino.
1.3.7 Untuk mengetahui pengertian dari peptida.

2
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Asam Amino

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein
adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino
dan gugus karboksil. Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit:
keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama Gugus karboksil
memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam
bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik yaitu cenderung menjadi asam
pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi
karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk
golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya
sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein. Pada asam
amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus
karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan gugus
karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang sama.

2.2 Struktur Asam Amino

Asam-asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-
aminokarboksilat. Asam amino mengandung gugus amino (-NH2) dan
karboksilat (-COOH). Struktur asam amino dapat digambarkan seperti di
bawah ini dengan variasi dalam struktur monomer-monomer ini terjadi dalam
rantai samping (R).

3
 Asam amino akan berikatan sehingga membentuk poliamida, ikatan yang
terbentuk disebut dengan ikatan peptida.

Asam amino mengandung suatu gugus amino yang berada dalam bentuk
kation amonium dan gugus karboksil yang berada dalam bentuk anion
karboksilat. Sehingga asam amino mengandung gugus yang bersifat basa dan
gugus bersifat asam dalam molekul yang sama. Suatu asam amino mengalami
reaksi asam-basa internal yang menghasilkan suatu ion dipolar, yang juga
disebut zwitterion. Karena strukturnya ini maka asam amino tidak selalu
bersifat seperti senyawa-senyawa organik. Asam amino mempunyai titik leleh
yang tinggi (di atas 200 0C), tidak larut dalam pelarut organik tetapi larut
dalam pelarut polar.

Asam amino yang mengandung rantai samping karboksil dikelompokkan

dalam asam amino asam, sedangkan asam amino yang mengandung rantai
samping amino dikelompokkan sebagai asam amino basa, sisa dari kedua
kelompok ini disebut sebagai asam amino netral. Asam amino asam adalah
asam glutamat dan asam aspartat, asam amino basa adalah lisina, histidina,
dan arginina, sedangkan sisanya adalah asam amino netral.

2.3 Sintesis Asam Amino

a. Asam amino dapat disintesis di laboratorium dengan berbagai cara, salah
satunya adalah reaksi brominasi asam karboksilat dengan menggunakan
Br2 dan PBr3 kemudian dilanjutkan dengan reaksi dengan NH3.

4
b. Aminasi Asam α-halo
Dipertimbangkan dalam berbagai modifikasi, metode ini mungkin
yang paling umum yang bermanfaat, meskipun salah satu metode tidak
dapat diterapkan pada sintesis semua asam amino. Terkadang asam α-
kloro atau bromo dikenakan ammonolysis langsung dengan kelebihan
besar amonia berair pekat. Sebagai contoh:

Diperlukan asamα-halo atau ester dapat dibuat oleh Hell-Volhard-

Halogenasi Zelinsky dari asam yang tidak tersubstitusi atau dengan
modifikasi sintesis ester malonat, reaksi biasa untuk asam
tersubstitusi.Contoh:

5
c. Sintesis Ftalimida Gabriel
Sintesis ini merupakan jalur yang lebih baik untuk menghasilkan
asam amino. Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah
bahwa tidak terjadi alkilasi berlebih. Esterα-halo yang digunakan sebagai
penggantian asamα-halo modifikasi lebih lanjut, metode
esterphthalimidomalonic, adalah gabungan malonat ester-Gabriel sintesis.

d. Sintesis Strecker
Sintesis ini dari asam amino yang dikembangkan pada tahun 1850,
merupakan rentetan dua tahap. Tahap pertama adalah reaksi antara suatu

6
 aldehida dan suatu campuran ammonia dan HCN untuk menghasilkan
suatu amino nitril. Hidrolisis amino nitril itu menghasilkan asam amino.

e. Aminasi Reduktif
Suatu asam α-keto merupakan suatu prosedur lain untuk memperoleh
asam amino rasetamat.

2.4 Reaksi Asam Amino

1. Keamfoteran
Asam Amino Suatu asam amino dapat bereaksi dengan asam
ataupun dengan basa, masing-masing akan menghasilkan suatu kation atau
suatu anion. Dalam larutan asam, asam amino akan bersifat basa yang
akan menerima proton sehingga akan menghasilkan kation. Dalam larutan
basa, asam amino akan bersifat asam yang akan memberikan proton
sehingga akan menghasilkan suatu anion.

7
 Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil
(berupaasam karboksilat) sekaligus zat ini dapat dianggap sebagai asam
danbasa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus –R
yangdimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina
padaasam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, -NH3 +),
sedangkangugus karboksilnya menjadi bermuatan negative
(terdeprotonasi, -COO).Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis
asam aminonya.Dalamkeadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan
berbentukzwitter ion.

Zwitter ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai

strukturKristal putih yang bertitik lebur tinggi arena sifat dipolarnya.
Kebanyakanasam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH
netralmaupun pH fisiologis yang dekat netral.

Titik isolisktrik adalah pH dimana ion dipolar secara listrik netral

dantidak bermigrasi ke anoda maupun katoda.Titik isolistrik bergantung
padakeasaman atau kebasaan suatu rantai samping.

Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektroforesis yaitu suatu

prosesuntuk mengukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. Proses
inidilakukan dengan menaruh larutan asam amino berair pada
suatuabsorben antara sepasang elektroda. Dalam sel ini anion bermigrasi

8
kearah elektroda positif dan kation ke arah elektroda negatif. Jika
asamamino netral dilarutkan dalam air biasa akan terjadi migrasi netto ion
asamamino ke arah elektroda positif.

Asam amino asam mempunyai gugus karboksil kedua yang

bereaksidengan air membentuk suatu ion negatif.Diperlukan konsentrasi
H+yangtinggi untuk memungkinkan asam amino asam sampai ke titik
isolistrik.Titik isolistrik asam amino asam adalah berkisar pH=3.

Asam amino basa mempunyai gugus amino kedua yang

bereaksidengan air membentuk suatu ion positif.Diperlukan ion-ion
hidroksidauntuk menetralkan asam amino basa dan samapai titik
isolistrik.Untuk asam amino basa isolistriknya terletak di atas pH 7.

9
2. Asilasi Asam Amino
Asilasi gugus amino dengan suatu halida asam atau anhidrida asam akan
menghasilkan amida.

Tetapi sifat dari amida ini akan berbeda dibandingkan dengan senyawa
asam amino karena Nitrogen pada amida tidak bersifat basa, sehingga
senyawa amino yang terasilasi membentuk amida ini berbeda sifatnya
dibandingkan asam amino.

3. Reaksi dengan ninhidrina

Reaksi dengan ninhidrin digunakan sebagai uji bercak senyawa asam
amino pada pada kertas kromatiografi. Asam-asam amino bereaksi dengan
ninhidrin untuk membentuk produk yang disebut Ungu Ruherman.

10
2.5 Sifat Fisika Asam Amino
a. Titik leleh asam amino diatas 200oC, sedangkan kebanyakan senyawa
organik dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada temperatur
kamar.
b. Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut non-
polar seperti dietil eter atau benzena.
c. Momen dipol yang besar
d. Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
e. Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

2.6 Macam – macam Asam Amino

Asam amino yang diperoleh dari makanan juga dapat disintesis dalam
tubuh sendiri. Dalam protein tumbuhan dan hewan, hanya terdapat duapuluh
asam amino yang lazim dijumpai, ke-20 asam amino tersebut seperti
tercantum dalam tabel di atas. Dari ke-20 asam amino tersebut sepuluh
diantaranya merupakan asam amino esensial yaitu asam amino yang
diperlukan untuk sintesis protein dan tidak disintesis sendiri oleh organisme
itu tetapi harus terdapat dalam makanannya.

11
Terdapat 20 asam amino yang lazim terdapat dalam protein :

12
 *Asam amino essensial
Asam amino berdasarkan fungsi biologisnya diklasifikasikan menjadi :
1. Asam amino esensial, yaitu asam amino yang hanya diperoleh dari
makanan yang dikonsumsi karena asam amino jenis ini tidak dapat
disintesis dalam tubuh. Jenis-jenis asam amino esensial adalah:
arginina, histidina, isoleusina,luesin, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptofan, valin.
2. Asam amino non esensial, yaitu asam amino yang dapat disintesisdi
dalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam aminonon
esensial yaitu: alanina, asparagina, asam aspartat, sisteina,
asamglutamat, glisina, prolina, serina, tirosina.

2.7 Peptida
Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau
lebih. Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino
dangugus karboksil dari asam amino lain disebutikatan peptida.Contoh
peptidaberikut yang dibentuk dari alanina dan glisina disebut alanil
glisina.Menggambarkan pembentukan suatu ikatan peptida.

Tiap asam amino dalam suatu molekul peptida disebut suatu satuan (unit)
atau suatu residu. Alanil glisina mempunyai dua residu: residu alanina dan
residu glisina. Bergantung pada banyaknya satuan asam amino dalam

13
molekul, maka suatu peptide dirujuk sebagai dipeptida (dua satuan), suatu
tripeptida (tiga satuan), dan seterusnya. Suatu polipeptida ialah suatu peptida
dengan banyak sekali residu asam amino.

Menurut perjanjian suatu poliamida dengan residu asam amino kurang dari
50 dikelompokkan sebagai suatu peptida, sedangkan poliamida yang lebih
besar dianggap sebagai protein. Alanina dan glisina dapat digabungkan
dengan cara lain untuk membentuk glisilalanina, dalam mana glisina
mempunyai gugus amino bebas dan alanina mempunyai gugus karboksil
bebas.

Dua di peptida yang berlainan dari alanina dan glisina :

Makin banyak residu asam amino dalam suatu peptida, maka makin
banyakkemungkinan strukturnya. Glisina dan alanina dapat digabung dalam
dua cara.Dalam suatu tripeptida, tiga asam amino dapat digabung menurut
enam carayang berbeda. Sepuluh asam amino berlainan dapat menghasilkan
lebih dariempat trilyun (1012) dekaptida.

Asam amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh pada ujungkiri
struktur itu. Asam amino ini disebutasam amino N-ujung. Asam
aminodengan gugus karboksil bebas ditaruh di ujung kanan disebutasam
amino C-ujung. Nama peptida terdiri dari nama asam amino seperti
pemunculannya darikiri kekanan, dimulai dari asam-amino N-ujung.

14
1. Ikatan dalam Peptida

Suatu ikatan amida mempunyai karakter ikatan rangkap yangdisebabkan

oleh tumpang tindih pasial orbital p dari gugus karbonil denganpasangan
elektron menyendiri dari nitrogen.

Bukti mengenai karakter ikatan rangkap suatu ikatan peptida

terdapatdalam panjang ikatan. Panjang ikatan dari ikatan peptida lebih
pendekdaripada panjang ikatan dari ikatan tunggal C-N yang lazim: 1,32 Å
dalamikatan peptida dibandingkan dengan 1,47 Å untuk ikatan tunggal C-N
yangkhas dalam suatu amina.

Karena karakter ikatan rangkap dari ikatan peptida, rotasi

gugusmengelilingi ikatan ini agak terhambat, dan atom-atom yang terikat
padagugus karbonil dan pada N semuanya terletak dalam satu
bidang.Analisissinar-X menunjukkan bahwa rantai samping asam amino di
sekitar bidangikatan peptida berada dalam hubungan tipe trans. Stereokimia
inimeminimalkan halangan sterik antar rantai samping.

15
2. Penetapan Struktur Peptida

Hidrolisis lengkap dalam suatu larutan asam menghasilkan asamamino

individu. Asam-asam ini dapat dipisahkan dan diidentifikasi oleh
teknikseperti kromatografi atau elektroforesis. Bobot molekul peptide
saatditentukan dengan metode kimia fisis. Dengan informasi ini, maka
dapatmenentukan banyaknya residu asam amino, identitas residu asam
amino,dan banyaknya residu masing-masing asam amino dalam peptida. Ada
beberapa teknik untuk menegtahui rentetan asam amino dalam peptida.

a. Analisis Residu Ujung

Reagensia Edman. Analisis untuk N-terminal dapat diperolehdengan

mengolah peptida dengan Fenil Isotiosianat (reagensiaEdman).Isotiosianat
bereaksi dengan gugus amino bebas yangmembuat pemaksapisahan asam
amino N-ujung dari peptida danmembentuk suatufeniltiohidantion(PTH),
suatu derivate asam aminoyang dapat diisolasi dan ditentukan cirinya.
Reaksi pemaksapisahandilakukan dengan memanasi zatantara adisi dengan
asam dalam suatupelarut bebas air seperti nitrometana.

Reagensia Sanger.Suatu reagensia yang berguna untukmenetapkan

residu N-ujung., 1-fluoro-2,4-dinitrobenzena . gugus fluorodari reagensia
sanger dapat mengalami substitusi nukleofilik aromatikdengan amina.
Substitusi mudah karena zat antara kabanion distabilkanoleh gugus nitro.
Reagensia sanger bereaksi dengan asam amino N-ujung dari suatu peptida
dan mengubah amino menjadi gugus arilamino.Kekurangan reaksi ini,
suatu peptida tidak dapat didegradasi menjadisatu asam amino tiap kali.

Residu asam amino C-ujung dapat ditentukan secara enzimatik.

Karboksi peptidase adalah suatu enzim dari pancreas yang mengkatalis
secara spesifik hidrolisis dari asam amino C-ujung, tetapi tidak dari ikatan
peptida lain.

16
b. Rentetan dalam Asam amino

Suatu polipeptida besar harus dihidrolisis menjadi pecahan-pecahanyang

lebih kecil untuk penetapan rentetan dalam asam amino.Campuranhidrolisis
dipisahkan dari urutan residu asam amino dalam tipe
pecahanditentukan.Digunakan suatu enzim proteolitik (penghidrolisis
peptida)untuk memaksapisah polipeptida pada ikatan peptide yang spesifik.

3. Sintesis Peptida

Peptida pertama kali disintesis oleh Emil Fisher pada tahun 1902. Juga
mengemukakan gagasan bahwa protein adalan poliamida. Sintesis amida dari
dari klorida asam dan amina.

RCOCl + R’NH2RCONHR’
Namun sintesis peptida atau protein dengan jalur ini tidak langsung.Untuk
menghindari reaksi yang tidak diinginkan, setiap gugus reaktif
laintermasuk gugus reaktif pada rantai samping harus diblokade.
Denganmembiarkan hanya gugus amino dan gugus karboksil yang
diiinginkan sajayang bebas. Kriteria unutuk gugus blockade yang baik
adalah reaksiberjalan lambat (inert) terhadap kondisi reaksi yang
diperlukan untukmembentuk ikatan amida dan hanya mudah dibuang
setelah sintesislengkap. Contoh gugus blockade adalah asam karbamat.

BAB III

17
 (Berdasarkan Jurnal )
3.1 Penetapan Kadar Asam Amino Esensial
Dekstruksi:

Ditimbang masing-masing telur penyu dan telur bebek mentah

sebanyak 60 mg dan di masukkan masing-masing ke dalam
erlenmeyer. Lalu ditambahkan 4 ml HCl 6N ke dalam masing-masing
Erlenmeyer tersebut dan direfluks selama 24 jam dengan suhu 110°C.
Hasil hidrolisis yang telah didapat dinetralkan (pH 7) dengan NaOH 6 N
dan disaring masing-masing dengan kertas wattman 0,2 μm. Masing-
masing volume filtrat yang dihasilkan adalah 10 ml.
Analisa: Larutan hasil dekstruksi, masing-masing sampel diambil
sebanyak 50μl ditambah dengan larutan OPA (O-phthalaldehyde)
sebanyak 300 μl dan 1-2 tetes 2-merkaptoetanol kemudian diaduk selama
5 menit. Selanjutnya sampel sebanyak 20 μl dimasukkan ke dalam
injektor HPLC secara bergantian dan siap untuk dianalisa.

3.2 Hasil kadar asam amino esensial (metionin, leusin, isoleusin dan lisin)

Data kadar asam amino esensial terhadap campuran ukuran telur

Jenis telur Telur penyu Telur bebek (campuran

(campuran telur Telur besar, sedang dan
besar, sedang dan kecil)
Kadar kecil)
asam amino
esensial
Metionin (%) Tidak terdeteksi Tidak terdeteksi

Leusin (%) 3,25 1,30

Isoleusin (%)
1,53 0,58
Lisin (%) 2,50 0,38

Dari data yang didapatkan menunjukkan bahwa asam amino pada telur penyu
lebih tinggi dibanding dengan telur bebek. Hal ini terlihat dari respon detektor
telur bebek sangat kecil yakni di bawah 500 mV sehingga menghasilkan tinggi

18
 pik yang lebih rendah dibanding telur penyu. Ada beberapa faktor yang
kemungkinan dapat terjadi atas respon deteksi asam amino yang rendah.
Kandungan asam amino yang mendominasi telur bebek kemungkinan
merupakan asam amino yang rentan terhadap panas dan asam. Sehingga setelah
hidrolisis hanya menyisakan asam asam amino yang tidak mengalami kerusakan
.

Asam amino yang mendominasi telur bebek kemungkinan

merupakan asam amino yang memiliki gugus amino khusus seperti
hidroksiprolin suatu turunan asam amino prolin dan hidroksilisin . Asam
amino Isoleusin memiliki sifat kepolaran yang berbeda dengan fasa diam
sehingga akan cepat terdeteksi dibanding asam amino leusin dan lisin
karena tidak tertahan lama di dalam fasa diam.

Pada telur penyu dan telur bebek asam amino metionin tidak
terdeteksi hal ini karena asam amino metionin mengandung gugus sulfur
yang sensitif akan oksidasi oleh udara atau oksidan lainnya dan terurai
pada hidrolisis asam. asam amino yang mengandung gugus sulfur seperti
metionin dan sistein akan terurai pada hidrolisis asam .

3.3 Distribusi Asam Amino pada Kolom Air Laut

1. Distribusi asam amino yang tidak menjadi stimulus bagi ikan

a. Distribusi asam amino Isoleusin

Terkait kelarutan Isoleusin di dalam kolom air laut, Fessenden dan

Fessenden (1997) menyatakan Isoleusin merupakan asam amino netral dan
nonpolar yang mempunyai rantai hidrokarbon. Asam amino netral yang
nonpolar umumnya paling sukar larut dalam air. Namun, berdasarkan hasil
uji HPLC diketahui asam amino Isoleusin lebih mudah larut dalam air laut
jika dibandingkan dengan asam amino Metionin atau Sistin .

19
b. Distribusi asam amino Treonin
Asam amino Treonin memiliki nilai kadar total 0,206%. Persamaan
regresi y = 0,0368x – 0,0015. Model regresi tersebut menghasilkan nilai
R2 = 0,9736, mengindikasikan kadar distribusi asam amino Treonin
97,36% dipengaruhi oleh lama perendaman umpan ikan kembung. Nilai
R sebesar 0,9867 menunjukkan distribusi asam amino Treonin
dipengaruhi oleh lamanya perendaman umpan dan hubungan keduanya
sangat kuat.

2. Distribusi asam amino yang menjadi stimulus bagi ikan

a. Distribusi asam amino Metionin

Metionin sebagai asam amino netral dan nonpolar, oleh sebab itu
sukar larut dalam air. Hal ini karena gugus fungsional pada rantai
cabangnya tidak dapat membentuk ikatan hidrogen dengan air. Protein
yang tidak dapat berinteraksi dengan air dan akhirnya mengendap.

b. Distribusi asam amino Tirosin

Kadar distribusi asam amino Tirosin pada kolom air laut
disebabkan oleh faktor lain diluar variabel lama perendaman umpan
(waktu) ikan kembung. Tirosin merupakan asam amino netral yang polar,
sehingga lebih mudah larut dibandingkan Metionin.

BAB IV
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –
NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Terdapat 20 asam amino
penyusun suatu protein.

20
 Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari
makanan sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh. Jenis-jenis
asamamino esensial adalah: arginina, histidina, isoleusina, luesin, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, valin. Sedangkan Asam amino
non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis di dalam tubuh melalui
perombakan senyawa lain. Jenis asam amino non esensial yaitu: alanina,
asparagina, asam aspartat, sisteina,asam glutamat, glisina, prolina, serina,
tirosina.

Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino
atau lebih. Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino
dan gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida. Sedangkan
protein adalah makro molekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-
asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida dan bobot molekul tinggi.

Kadar asam amino esensial metionin, leusin, isoleusin dan lisin yang
terdapat di telur penyu dan telur bebek adalah tidak terdeteksi .

Terdapat 17 jenis asam amino yang terkandung pada umpan ikan

kembung (Rastrelliger kanagurta) yaitu Metionin, Tirosin, Agrinin,
Fenilalanin, Isoleusin, Histidin, Prolin, Treonin, Valin, Leusin, Asam
aspartat, Asam glutamat, Glisin, Serin, Sistin, Alanin dan Lisin. Dari 17 jenis
asam amino tersebut, 2 diantaranya yaitu Isoleusin dan Treonin bukan
stimulus makan bagi ikan dan 15 sisanya merupakan stimulus makan bagi
ikan.

21
 DAFTAR PUSTAKA

Fessenden, R.J., Fessenden, J.S, Alih Bahasa Pudjaatmaka, A.H,. 1982. Kimia
Organik Jilid 1 Edisi ke-3, hal. 363-378. Jakarta : Erlangga.

Wardiah. 2006. Kimia Organik, hal. 190-194. Kementrian Keseharan Republik

Indonesia. Jakarta.

Agita Rachmala Ginting*, Saibun Sitorus dan Winni Astuti.2017. Penentuan

22
kadar Asam Amino Essensial (Metionin,Leusin,Isoleusin, dan Lisin ) pada
telur bebek dan telur puyuh

Mutia Rahayu, Pramonowibowo, Taufik Yulianto.2014.Journal of Fisheries

Resources Utilization Management And Technlogy.volume 3.No.3.Hal 238-
247.Jakarta

23