See discussions, stats, and author profiles for this publication at: https://www.researchgate.

net/publication/340412323

ENZYME

Article · April 2020

CITATIONS READS
0 26,552

1 author:

Neni Isnaeni
Badan Pengawas Obat dan Makanan
9 PUBLICATIONS   0 CITATIONS   

SEE PROFILE

Some of the authors of this publication are also working on these related projects:

Environmental Chemistry View project

Biology molecular View project

All content following this page was uploaded by Neni Isnaeni on 05 May 2020.

The user has requested enhancement of the downloaded file.

 UNIVERSITAS INDONESIA

Tugas UTS
Mata Kuliah Biokimia dan Biologi Molekuler

y
ENZIM

nl
O
d
ea
R

Neni Isnaeni
1906320853

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

PROGRAM STUDI MAGISTER KIMIA
2020
 DAFTAR ISI

DAFTAR ISI............................................................................................................................i

BAB I PENDAHULUAN....................................................................................................... 1

1.1. Sejarah Enzim.................................................................................................................. 1

1.2. Definisi Enzim................................................................................................................. 1

1.3. Karakteristik Enzim......................................................................................................... 2

1.4. Fungsi Enzim................................................................................................................... 2

y
1.5. Klasifikasi Enzim............................................................................................................. 2

nl
1.6. Tata Nama Enzim.............................................................................................................4

1.7. Enzim Monomerik dan Oligomerik................................................................................. 9

O
1.8. Zimogen......................................................................................................................... 11

1.9. Koenzim......................................................................................................................... 11
d
BAB II SPESIFISITAS DAN AKTIVITAS ENZIM........................................................... 12
ea

2.1. Spesifisitas Enzim.......................................................................................................... 12

2.2. Aktivitas Enzim..............................................................................................................14

2.3. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim.................................................... 15

R

2.4 Inhibisi Enzim................................................................................................................. 16

BAB III APLIKASI.............................................................................................................. 24

BAB IV KESIMPULAN.......................................................................................................29

DAFTAR PUSTAKA........................................................................................................... 30

i
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1. Sejarah Enzim

Sampai akhir abad 19 dinyatakan bahwa proses fermentasi hanya terjadi karena
kerja sel organisme hidup dan disebut sebagai fermen. Enzim berasal dari kata enzume
yang berarti “in yeast” diusulkan pertama kali oleh Kuhn (1878). Usulan nama enzim
diperkuat dengan penemuan Buhner (1897) menunjukkan bahwa ekstrak ragi dapat
digunakan untuk memfermentasi karbohidrat. Penemuan awal enzim yaitu pada tahun 1833

y
ditemukan senyawa aktif pemutus gula disebut sebagai diastase (amilase), diastase berasal
dari diastasis yang berarti pemisahan. Pada tahun 1836, psikologis Jerman, Theodor

nl
Schwann menemukan senyawa pencerna protein dari cairan perut, disebut pepsin.
Pada tahun 1905, Harden & Young mengisolasi koenzim pertama, kozimase yang
O
sekarang dikenal sebagai NAD. S.Sorenson (1909) menunjukkan pengaruh pH pada aksi
enzim. Tahun 1912, Batelli & Stern menemukan dehidrogenase dan Carl & Neuberg
mengusulkan mekanisme kimia fermentasi. Pada tahun Pada tahun 1926, James Sumner
d
menemukan kristal urease dari ekstrak nangka. Beberapa tahun kemudian banyak diisolasi
ea

kristal enzim dilanjutkan dengan penentuan strukturnya.

1.2. Definisi Enzim

R

Enzim adalah biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular), yang terdiri
atas satu rantai polipeptida atau lebih dari satu rantai polipeptida. Enzim berfungsi sebagai
katalis atau senyawa yang dapat mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi. Dengan
adanya enzim, molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi
molekul lain yang disebut produk (Smith, 1997; Grisham et al., 1999). Keunggulan enzim
sebagai biokatalisator antara lain memiliki spesifitas tinggi, mempercepat reaksi kimia
tanpa pembentukkan produk samping, produktivitas tinggi dan dapat menghasilkan produk
akhir yang tidak terkontaminasi sehingga mengurangi biaya purifikasi dan efek kerusakan
lingkungan (Chaplin and Bucke, 1990). Enzim bersifat spesifik baik terhadap substrat yang

1
dikatalisis maupun produk reaksinya. Semua enzim berupa protein, yang kadang
dilengkapi dengan komponen non-protein yang disebut kofaktor. Kofaktor berupa molekul
organik (koenzim) atau ion logam. Apoenzim adalah protein inaktif karena kehilangan
kofaktor. Holoenzim adalah enzim yang tersusun dari apoenzim dan kofaktor. Gugus
prostetik adalah kofaktor yang terikat dalam enzim, susah dipisahkan tanpa merusak
aktivitasnya. Hanya holoenzim yang aktif sebagai katalis.

1.3. Karakteristik Enzim

Enzim memiliki karakteristik umum,yaitu:
a. Enzim tidak berubah setelah reaksi terjadi

y
b. Enzim meningkatkan laju reaksi tanpa ada perubahan dalam kesetimbangan kimia

nl
c. Enzim mengkatalisis reaksi pada arah sebaliknya jika sel membutuhkan
d. Enzim memiliki bobot molekul tinggi, berbentuk koloid dan laju difusi rendah
O
e. Enzim dibutuhkan dalam konsentrasi kecil untuk katalisis
f. Enzim memiliki efisiensi dan selektifitas katalitik yang sangat tinggi
g. Enzim rentan terhadap berbagai parameter lingkungan
d
1.4. Fungsi Enzim
ea

Enzim dapat berfungsi di luar sel hidup sebagai katalis biologis secara in vitro. Aktivitas
enzimatik terkait dengan struktur protein karena enzim memiliki sisi aktif yang mengikat
substrat. Secara umum, enzim pencernaan adalah struktur protein murni misalnya urease.
R

Pepsin, tripsin dan kimotripsin dikenal sebagai enzim pencernaan. Lisozim adalah enzim
aktif yang ditemukan dalam air mata, air liur, dan putih telur yang mencerna dinding sel
beberapa bakteri. Struktur lisozim dalam bentuk kristal, diamati dengan kristalografi sinar-
X. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur protein tiga dimensi (Najafpour, 2015).

1.5. Klasifikasi Enzim

Enzim diklasifikasikan ke dalam 6 kelas utama berdasarkan tipe reaksi yang
dikatalisis dan beberapa sub kelas seperti tercantum pada Tabel 1.1 dan 1.2 di bawah ini
(Mc. Murry, John & Castellion, Mary E, 1992).

2
 Tabel 1.1 Klasifikasi enzim berdasarkan tipe reaksi
Kelas Kelas Enzim Tipe Reaksi
1 Oksidoreduktase Reaksi reduksi oksidasi (transfer elektron dari satu substrat
ke substrat lainnya)
2 Transferase Transfer atom atau gugus dari satu substrat ke substrat lain

3 Hidrolase Reaksi hidrolisis (pemecahan ikatan karena adanya air)

4 Liase Penambahan gugus fungsi pada ikatan rangkap

(adisi) atau pemutusan ikatan rangkap dengan pelepasan gu-
gus fungsi
5 Isomerase Reaksi isomerisasi (penyusunan ulang atom-atom substrat)

6 Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N

y
diikuti dengan pemutusan isofosfat dari ATP

nl
Tabel 1.2 Klasifikasi subkelas enzim
Kelas Subkelas Tipe Reaksi yang dikatalisis
Oksidoreduktase Oksidase
O Oksidasi substrat
Reduktase Reduksi substrat
Dehidrogenase Pelepasan atom hidrogen (H2) sehingga
d
terbentuknya ikatan rangkap
ea

Transferase Transaminase Transfer gugus amino antara substrat

Kinase Transfer gugus fosfat antara substrat
Hidrolase Lipase Hidrolisis gugus ester dalam lipid
R

Protease Hidrolisis gugus amida dalam protein

Nuklease Hidrolisis gugus fosfat dalam lasam nukleat
Liase Dehidrase Kehilangan air
Dekarboksilase Kehilangan karbondioksida
Isomerase Epimerase Isomerisasi pada pusat kiral substra
Ligase Sintetase Pembentukan ikatan baru dengan melibatkan ATP
Karboksilase Pembentukan ikatan baru antara substrat dan CO2
dengan melibatkan ATP

3
1.6. Tata Nama Enzim
Penamaan enzim secara trivial dan sistematis. Tata nama secara trivial dapat
diklasifikasikan berdasarkan pada substrat yang dikatalisis, produk yang terbentuk, substrat
dan jenis mekanisme reaksi, produk yang disintesis dan berdasarkan jenis reaksi umum
yang dikatalisis dengan enzim. Penamaan berdasarkan sistem klasifikasi sesuai dengan
Enzyme Commission (EC) dari International Union of Biochemistry (IUB).

1.6.1 Tata nama enzim secara trivial

1. Enzim berdasarkan substrat yang dikatalisis
Nama enzim diakhiri dengan “ase” kecuali beberapa enzim proteolitik yang diakhiri dengan

y
“in”, seperti papain, bromelin, pepsin. Nama menerangkan substrat yang dikatalisis. Contoh

nl
maltase dari maltosa, laktase dari laktosa, lipase pada lipid, fumasare dari fumarat.
O
d
ea

Gambar 1.1 Reaksi pemecahan laktosa oleh enzim laktase

R

2. Enzim berdasarkan produk yang terbentuk karena aktivitas enzim

Penamaan enzim berdasarkan produk yang terbentuk karena aktivitas enzim. Misalnya
sitrat sintase, dengan produk reaksi yang terbentuk adalah sitrat.

Gambar 1.2 Reaksi pembentukan sitrat oleh enzim sitrat sintase

4
3. Enzim berdasarkan substrat dan jenis reaksi yang terjadi
Senyawa piruvat dapat diubah menjadi Asetil-CoA dengan reaksi dekarboksilasi oksidatif
dan menjadi oksaloasetat dengan dehidrogenase. Enzim yang terlibat diberi nama piruvat
dehidrogenase dan piruvat karboksilase. Contoh lainnya adalah alkohol dehidrogenase yang
mengkatalisis dehidrogenasi alkohol.

4. Enzim berdasarkan produk yang disintesis

Banyak enzim yang diberi nama berdasarkan produk yang terbentuk setelah reaksi katalisis.
Misalnya sitrat sintase yang mengkatalisis kondensasi Asetil CoA dan oksaloasetat
menghasilkan sitrat, atau malat sintase yang mengkatalisis sintesis malat dari glioksalat dan

y
Asetil CoA.

nl
5. Penamaan berdasarkan jenis/sifat reaksi yang dikatalisis, tanpa substrat yang spesifik
O
Berdasarkan sifat reaksi, tanpa menunjukkan substrat yang spesifik yaitu enzim transfer,
hidrolisis, sintase, isomerase, sintase, dan enzim yang menambahkan gugus fungsi atau
ikatan rangkap.
d
1.6.2 Tata nama enzim secara sistematis
ea

Penamaan berdasarkan sistem klasifikasi menurut Enzyme Commission (EC) dari

International Union of Biochemistry (IUB). Setiap enzim dilengkapi dengan E.C. number
sebanyak 4 digit yang dipisahkan dengan titik. Penamaan berdasarkan prinsip berikut :
R

 Digit ke-1 menunjukkan Kelas enzim

 Digit ke-2 merupakan Subkelas yang menerangkan lebih rinci dari kelas enzim.
Bergantung kelas enzimnya.
 Digit ke-3 merupakan Sub-subkelas yang menerangkan lebih rinci dari subkelas enzim.
 Digit ke-4 menerangkan lebih spesifik dan biasanya berupa nomor list yang diberikan
oleh Enzyme Commission. Tidak ada aturan umum dari digit 2-4 karena pembagiannya
atau artinya bergantung pada kelas utamanya. Enzim yang mengkatalisis dengan reaksi
sangat mirip akan mempunyai ketiga digit (1-3) yang sama, contoh reaksi hidrolisis
berbagai ester.

5
 Isoenzim adalah enzim yang berbeda tetapi mengkatalisis reaksi yang identik, diberi
4 nomor klasifikasi yang sama. Contoh ada 5 Laktat dehidrogenase (LDH) dalam tubuh kita
dengan komposisi kimia berbeda tetapi mengkatalisis secara identik, maka diberi nomor
E.C. yang sama.
Penamaan untuk reaksi kesetimbangan, diberikan ke reaksi yang penting secara
biokimia. Contoh reaksi redoks yang melibatkan NADH dan NAD+, maka arahnya adalah
dimana NAD+ bertindak sebagai akseptor proton.
Enzim yang mempunyai aktivitas terhadap dua reaksi, nama diberikan ke reaksi
yang penting secara biokimia, nama (aktivitas) kedua ditunjukkan di dalam kurung. Contoh:
enzim yang mengkatalisis reaksi redoks dan dekarboksilasi, maka Oksidoreduktase

y
(dekarboksilasi).

1. Kelas 1 Oksidoreduktase

nl
O
Penomoran E.C. untuk digit ke-2 menunjukkan donor pereduksinya (H atau elektron) yang
terlibat dalam reaksi, dengan rincian sebagai berikut :
1 alkohol ( -CHOH)
d
2 aldehid atau keton (-C=O)
3 gugus -CH=CH-
ea

4 amina primer (-CH2NH2 atau –CH2NH3+)

5 amina sekunder (-CHNH-)
6 NADH atau NADPH
R

Untuk digit ke-3 akseptor hidrogen atau elektron

1 NAD+ atau NADP+
2 Fe3+ (contoh dalam sitrokrom)
3 O2
99 akseptor lain tidak terklasifikasi

2. Kelas 2 Transferase
Penamaan untuk digit ke 2 pada kelas ini menyatakan gugus yang ditransfer yaitu :
1 gugus C

6
 2 gugus aldehid atau keton (-C=O)
3 gugus asil (R-C=O)
4 gugus glikosil (karbohidrat)
6 transfer gugus mengandung N
7 gugus fosfat
8 transfer gugus mengandung S
Digit 3 menerangkan lebih lanjut gugus yang ditransfer, misalnya :
E.C.2.1.1 : metiltransferase (transfer –CH3)
E.C.2.1.2 : hidroksimetiltransferase (transfer –CH2OH)
E.C.2.1.3 : karboksil atau karbamoil transferase (transfer –COOH atau –CONH2)

y
E.C.2.3.1 : asiltransferase

nl
E.C.2.3.2 : aminoasiltransferase
E.C.2.4.1 : heksosiltransferase (transfer unit heksosa)
O
E.C.2.4.2 : pentosiltransferase (transfer unit pentosa)
E.C.2.7.1 : fosfotransferase, akseptor gugus alkohol
E.C.2.7.2 : fosfotransferase, akseptor gugus karboksil
d
E.C.2.7.3 : fosfotransferase, akseptor gugus nitrogen
ea

3. Kelas 3 Hidrolase
Enzim diklasifikasikan berdasarkan gugus yang dihidrolisis.
Digit ke-2 menyatakan ikatan yang terhidrolisis yaitu :
R

1 ester
2 glukosida (ikatan antar unit karbohidrat)
4 peptida (-CO-NH-)
5 ikatan C-N selain peptida
6 ikatan asam anhidrida
Digit ke-3 menerangkan lebih lanjut jenis ikatan yang dihidrolisis
E.C.3.1.1. menghidrolisis ester karboksilat (-CO-O-)
E.C.3.1.2. menghidrolisis ester tiol (-CO-S-)
E.C.3.1.3. menghidrolisis monoester fosfat (-O-PO32-)

7
E.C.3.1.4. menghidrolisis diester fosfat
E.C.3.1.5. menghidrolisis monoester trifosfat
E.C.3.1.6. menghidrolisis ester sulfat
E.C.3.2.1. menghidrolisis gugus glikosida
E.C.3.2.2. menghidrolisis senyawa N-glikosil
E.C.3.2.3. menghidrolisis senyawa S-glikosil

4. Kelas 4 Liase
Enzim ini mengkatalisis pemutusan gugus atau ikatan rangkap secara non-hidrolitik
Digit ke-2 menyatakan ikatan yang terputus yaitu :

y
1 C-C

nl
2 C-O
3 C-N O
4 C-S
Digit ke-3 menyatakan gugus yang terputus yaitu :
1 gugus karboksil (CO2)
d
2 gugus aldehid (-CH=O)
3 gugus asam keto (-CO-CO2-)
ea

5. Kelas 5 Isomerase
Enzim mengkatalisis reaksi isomerisasi, penomoran digit ke-2 berdasarkan tipe reaksi yaitu :
R

1 Rasemisasi atau Epimerisasi (inversi pada C*)

2 Isomerisasi cis-trans
3 Oksidoreduktasi intramolekuler
4 Reaksi transfer intramolekuler
Digit ke-3 menerangkan molekul terisomerisasi.
1 asam amino
2 asam hidroksi
3 karbohidrat

8
6. Kelas 6 Ligase
Enzim mengkatalisis pembentukan ikatan baru, diikuti dengan pemutusan ATP atau
nukleotida trifosfat lain.
Reaksi umum : X + Y + ATP → X-Y + ADP + Pi
Pada penomoran enzim ligase, digit ke-2 menyatakan ikatan tersintesis
1 C-O
2 C-S
3 C-N
4 C-C
Digit ke-3 menerangkan lebih lanjut ikatan yang terbentuk.

y
E.C.6.3.1.: asam-amonia ligase (amida, -CO-NH2, sintase)

nl
E.C.6.3.2.: asam-asam amino ligase (peptida, -CO-NH-, sintase)

1.7. Enzim Monomerik dan Oligomerik

O
1.7.1 Enzim Monomerik
Protein monomerik terdiri dari satu rantai polipeptida, tidak terdisosiasi menjadi unit
d
yang lebih kecil, tersusun 100-300 asam amino dan memiliki berat molekul 13000-35000.
Beberapa protein monomerik mengikat ion logam seperti karboksipeptidase dan sebagian
ea

besar tidak mempunyai kofaktor. Enzim monomerik jumlahnya tidak banyak, sebagian
besar berupa enzim hidrolitik. Beberapa berupa protease (enzim proteolitik) yang disintesis
dalam bentuk molekul tidak aktif .
R

1.7.2 Enzim Oligomerik

Protein oligomerik terdiri dari dua atau lebih rantai polipeptida dengan komponen
polipeptida disebut sebagai sub-unit yang identik atau berbeda. Jika identik disebut
protomer. Protein yang dibentuk dari dua sub-unit disebut sebagai dimer, tiga unit (trimer),
empat unit sebagai tetramer. Berat molekul lebih dari 35.000. Enzim oligomer merupakan
sebagian besar enzim dengan sifat subunit akan lebih baik setelah bergabung/kombinasi,
tidak disintesis dalam bentuk zimogen tetapi aktivitasnya dapat diregulasi melalui inhibisi

9
balik. Beberapa protein menunjukkan sifat alosterik yaitu mengadakan interaksi pada sisi
ikatan yang berbeda.

1.8. Zimogen
Beberapa enzim disintesis di dalam sel dalam keadaan tidak aktif yang disebut
zimogen. Sebagian besar, prekursor merupakan protein sederhana yang bersifat katalitik
aktif dengan hidrolisis. Agen spesifik yaitu enzim hidrolisis, memecah rantai polipeptida
pada zimogen, mengubah konformasi molekul, membuat enzim sebagai katalitik aktif.
Beberapa komponen sekresi pencernaan dihasilkan sebagai zimogen dan aktif
ketika mencapai lumen saluran gastointestinal. Pengaktifan dini sebelum mencapai saluran

y
usus dapat merusak organ tempat mereka dilepaskan. Zimogen lainnya terdapat di dalam

nl
plasma, sebagai prekursor enzim proteolitik yang terlibat dalam koagulasi darah. Gangguan
dalam aktivasi proezim tersebut dapat menyebabkan pendarahan atau kogulopati.
O
1.9. Koenzim
Pada umumnya koenzim adalah vitamin atau turunannya. Tabel 1.1 berikut menjelaskan
d
mengenai beberapa vitamin, koenzimnya dan fungsinya secara kimia.
Tabel 1.1 Vitamin, koezim dan fungsinya
ea
R

10
 R
ea
d
O
nl
y

11
 BAB II
SPESIFISITAS DAN AKTIVITAS ENZIM

2.1. Spesifisitas Enzim

Enzim berinteraksi sangat selektif pada substrat yang spesifik. Ikatan yang terjadi
antara substrat dengan enzim berupa ikatan nonkovalen seperti ikatan hidrogen, ionik,
hidrofobik dan interaksi Van der Waals. Gugus kimia pada sisi aktif akan berinteraksi
dengan gugus pada substrat, pada posisi yang sesuai. Selama reaksi, ikatan yang terbentuk
antara enzim dan substrat adalah ikatan kovalen (Blanco, A & Blanco, G, 2017). Sisi aktif
enzim adalah tempat yang spesifik dimana substrat membentuk ikatan pada enzim.

y
nl
O
Gambar 2.1 Skema reaksi enzimatis
d
ea

Ilmuwan E. Fischer menyatakan hipotesis yang menjelaskan interaksi spesifisitas

enzim dan substrat seperti Lock and Key (gembok dan kunci). Struktur E dan S tetap
selama pengikatan, struktur E dan S rigid. Spesifisitas terjadi karena hanya S (key) yang
R

sesuai yang dapat dikatalisis E (Lock) dan menghasilkan produk. Hal ini berarti hanya satu
substrat yang dapat dikatalisis oleh satu enzim. Akan tetapi, hipotesis ini kurang sesuai
dengan perkembangan struktur molekul dan konformasi makromolekul.

Gambar 2.2 Skema hipotesis “lock and key” pembentukan kompleks enzim-substrat

12
 Hipotesis lainnya adalah induced-fit model, beberapa enzim cukup fleksibel untuk
berubah bentuk dan ukuran pada sisi aktifnya ketika berinteraksi dengan substrat
membentuk konformasi kompleks ES yang optimal. Hanya substrat yang sesuai yang dapat
menyebabkan perubahan konformasi yang dibutuhkan untuk katalisis.

Gambar 2.3 Skema hipotesis “inducet fit” pembentukan kompleks enzim-substrat

y
Enzim mengkatalisis reaksi dimulai dengan migrasi substrat ke sisi aktif enzim

nl
membentuk kompleks enzim-substrat. Sebelum terbentuk kompleks, molekul substrat
paling stabil dan energi pembentukan paling rendah, di dalam kompleks molekul berubah
O
menjadi bentuk energi yang lebih tinggi dimana ikatan telah dilemahkan, sehingga energi
barier antara substrat dan produk menjadi lebih kecil.
Dengan pembentukan kompeks E-S, atom akan membentuk ikatan baru yang saling
d
berhubungan dan gugus yang dibutuhkan sebagai katalis akan mendekati lokasi yang sesuai
pada substrat. Banyak reaksi organik yang membutuhkan asam, basa atau ion logam
ea

sebagai katalis. Sisi aktif dapat menyediakan gugus asam atau basa tanpa mengganggu pH
lingkungan dalam cairan tubuh. Setelah reaksi kimia selesai, molekul enzim dan substrat
terpisah dan enzim mengkatalisis substrat yang lain.
R

E + S ⇄ [E - S] → E + P

Enzim Substrat kompleks enzim produk

Misalnya enzim pankreatik yang sangat dekat keterkaitannya yaitu kimotripsin,

tripsin dan elastase yang mengandung residu serin reaktif pada sisi katalitiknya. Enzim
tersebut mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan peptida pada sisi karboksil asam amino dari

13
protein. Walapun mekanisme dan struktur mirip, spesifisitas substrat berbeda pada sisi
ikatan substrat.

y
nl
Gambar 2.4 Karakteristik sisi ikatan substrat pada serin protease. Kimotripsin, saku hidrofobik berikatan
O
dengan residu asam amino aromatik, Phe. Tripsin, muatan negatif residu asam aspartat berikatan dengn pada
sisi substrat menyebabkan pemcahan sisi karboksil dari lisin muatan positif dan arginin

2.2. Aktivitas Enzim

d
Aktivitas enzim dipengaruhi oleh molekul lain. Molekul lain yang mengganggu
reaksi enzim sehingga mempengaruhi laju reaksi disebut inhibitor. Inhibitor menurunkan
ea

aktivitas enzim. Sebaliknya molekul yang dapat meningkatkan aktivitas enzim disebut
aktivator enzim. Banyak obat-obatan dan racun yang bertindak sebagai inhibitor. Kadang-
kadang inhibitor juga berupa fisik yaitu pH, suhu atau konsentrasi substrat.
R

Aktivitas enzim adalah ukuran jumlah produk yang terbentuk atau substrat yang
digunakan dalam reaksi per satuan waktu. Laju awal berhubungan dengan aktivitas yang
diukur ketika sejumlah substrat yang digunakan kurang dari 20% dari total substrat yang
ada. Satu IU enzim mengkatalisis 1 μmol substrat per detik pada kondisi pH dan suhu
tertentu. Aktivitas spesifik adalah unit enzim per mg protein yang ada di dalam sampel.
Aktivitas molar atau turnover number adalah jumlah molekul substrat yang diubah ke
dalam produk per satuan waktu per molekul enzim pada kondisi substrat jenuh. Laju reaksi
enzimatik berhubungan dengan jumlah laju enzim di dalam sampel. Berikut contoh
turnover number beberapa enzim (Tabel 2.1).

14
 Tabel 2.1 Turnover number beberapa enzim

Turnover number
Enzim
(per detik)
Karbonat anhidrase 600.000
Asetilkolinesterase 25.000
β-amilase 18.000
Penisilinase 2.000
DNA-polimerase 15

2.3. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

y
2.3.1 Efek pH pada aktivitas enzim

nl
Sebagian besar enzim aktif berada pada rentang pH yang sempit yaitu 6 - 8 (Blanco
G & Blanco A, 2017), ada juga literatur yang menyebutkan sekitar 5 - 9 (Najafpour, 2015).
Efek pH berhubungan dengan kombinasi beberapa faktor seperti energi yang terlibat dalam
O
ikatan substrat pada sisi aktif enzim, ionisasi residu asam amino yang terlibat dalam
aktivitas katalitik enzim, ionisasi substrat, perbedaan struktur protein karena kekuatan ionik
d
medium. Laju reaksi enzimatik karena perbedaan pH membuat kurva lonceng normal,
dimana laju maksimum tercapai pada pH optimum larutan. Nilai pH optimum,
ea

berhubungan dengan pKs asam amino terionisasi yang terlibat dalam struktur protein.
R

Gambar 2.5 Efek pH pada aktivitas enzim

15
 Berdasarkan nilai pKs dapat diproyeksikan pH optimal suatu enzim yang
mengandung asam amino dalam struktur protein. Nilai pH di bawah atau di atas nilai pH
optimum dapat menyebabkan laju reaksi turun atau lebih lambat. Namun, pengecualian
beberapa enzim misalnya enzim pepsin lambung aktivitasnya maksimum pada pH asam
(sekitar 1.5). Asam fosfatase yang terdapat pada kelenjar prostat menunjukkan aktivitas
maksimum pada pH 5 dan basa fosfatase dari tulang dan organ lain memiliki aktivitas
optimum pada pH 9.5.
Perubahan pH di dalam medium mempengaruhi keadaan ionisasi gugus fungsi pada
molekul enzim dan substrat. Pada pembentukan kompleks enzim-substrat, dibutuhkan
distribusi muatan listrik pada kedua molekul. pH optimum menyatakan keadaan terdisosiasi

y
pada gugus yang penting yang sesuai dengan interaksi enzim dan substrat membentuk

nl
kompleks. Nilai pH ekstrim asam atau basa akan menyebabkan denaturasi enzim dan
selanjutnya menyebabkan inaktivasi enzim.
O
2.3.2 Efek temperatur pada aktivitas enzim
Laju reaksi enzimatik akan meningkat ketika temperatur meningkat karena
d
meningkatnya energi kinetik pada sistem. Dalam batas tertentu, enzim mengkatalisis reaksi
mengikuti karakter ini dan kecepatan reaksi biologi menjadi dua kali lipat setiap
ea

peningkatan 10°C. Aktivitas dengan adanya peningkatan temperatur pada laju reaksi
disebut Q10 atau koefisien temperatur. Jika konsentrasi enzim, substrat dan faktor lain pada
medium dipertahankan kosnstan dan aktivitas enzim ditentukan dengan meningkatnya
R

temperatur maka didapatkan kurva pada Gambar 2.6.

Gambar 2.6 Efek temperatur pada aktivitas enzim

16
 Walaupun aktivitas enzim meningkat dengan kenaikan temperatur tetapi ada batas
maksimum yang sesuai dengan suhu optimum aktivitas katalitik enzim. Di atas suhu
optimumnya, aktivitas enzim akan menurun, bahkan ketika terlalu panas maka enzim akan
mulai terdenaturasi. Ikatan nonkovalen antara sisi protein akan terganggu, bentuk tiga
dimensi enzim menjadi hancur, dan akibatknya sisi aktif enzim untuk reaksi katalitiknya
menjadi tidak terlihat.
Suhu optimum enzim pada hewan berdarah panas sekitar 37 °C, di luar suhu
tersebut aktivitas enzim menurun dan mendekati suhu 60 °C sebagian enzim menjadi tidak
aktif. Inaktivasi karena pengaruh temperatur juga terjadi di atas 40 °C karena panas
mendenaturasi struktur molekul enzsim.

y
nl
2.3.3 Efek konsentrasi enzim
Dengan meningkatnya konsentrasi enzim berarti ada molekul tambahan yang akan
O
membawa substrat sehingga laju reaksi meningkat. Jika konsentrasi meningkat dua kali
maka laju reaksi atau aktivitas enzim akan meningkat dua kali.
d
ea
R

Gambar 2.7 Efek konsentrasi enzim pada laju reaksi atau aktivitas enzim

2.3.4 Efek konsentrasi substrat

Enzim bekerja sesuai dengan kapasitasnya. Meningkatnya konsentrasi substrat
maka laju reaksi akan meningkat karena lebih banyak enzim yang bekerja. Seperti pada
Gambar 2.7, hubungan antara konsentrasi substrat dan aktivitas enzim mengikuti kurva
hiperbolik.

17
 Gambar 2.8 Efek konsentrasi substrat pada laju reaksi atau aktivitas enzim

y
Ketika konsentrasi substrat rendah, aktivitas enzim meningkat secara linear dengan
konsentrasi substrat. Bagian ini mencerminkan reaksi orde pertama, menyatakan hubungan

nl
langsung antara laju reaksi enzim dan konsentrasi substrat. Konsentrasi substrat meningkat,
terjadi peningkatan laju enzim hingga mencapai satu titik di mana aktivitas tidak meningkat,
O
bahkan jika konsentrasi substrat terus meningkat. Kurva cenderung menjadi horizontal pada
titik yang sesuai dengan kecepatan maksimum (Vmaks) enzim.
Kurva hiperbolik adalah karakteristik dari reaksi dimana satu substrat yang terlibat
d
dalam reaksi. Ketika dua substrat terlibat, kurva hiperbolik juga dapat diperoleh untuk salah
ea

satunya jika terdapat kelebihan konsentrasi substrat lain yang digunakan. Hubungan
substrat – aktivitas pertama kali digambarkan oleh Michaelis dan Menten. Dalam kasus
yang paling sederhana, substrat berikatan dengan enzim secara reversibel. Kompleks yang
R

terbentuk terdisosiasi lebih lambat dibandingkan reaksi pertama dan enzim akan melepskan
produk.
Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah, sebagian besar molekul enzim (E)
bebas. Ketika substrat (S) meningkat, molekul enzim terlibat dalam pembentukan kompleks
enzim-substrat (ES) juga meningkat. Jika konsentrasi substrat terus meningkat, tercapai
satu titik di mana hampir semua molekul enzim ditempati oleh substrat (dengan asumsi
konsentrasi enzim konstan). Pada titik ini, enzim menjadi jenuh dengan substrat. Jika
melebihi jumlah enzim, tercapai steady state, dimana laju reaksi tidak akan meningkat lagi.

18
Setiap penambahan substrat tidak lagi menyebabkan peningkatan aktivitas enzim dan reaksi
merupakan reaksi orde nol.
Secara teoritis, kecepatan reaksi mencapai maksimum hanya pada konsentrasi
substrat yang tak terbatas, kurva tidak pernah mencapai garis horizontal yang sesuai dengan
Vmax. Oleh karena itu, tidak mungkin untuk memprediksi secara akurat konsentrasi substrat
dimana Vmax dicapai. Untuk menjalin hubungan yang tepat antara kecepatan awal dan
konsentrasi substrat, Michaelis dan Menten mendefinisikan konstanta disebut Km (konstanta
Michaelis). Km konsentrasi substrat di mana laju reaksi mencapai pada laju setengah
maksimum.
Dalam kondisi pH dan suhu yang ditentukan dalam medium, Km memiliki nilai

y
tertentu untuk setiap enzim. Berlaku persamaan Michaelis-Menten :

nl
Vmaks [ S ]
v
O K m  [S ]

di mana v sesuai dengan laju awal dengan konsentrasi substrat sama dengan [S], Vmax laju
maksimum, dan Km sama dengan konstanta Michaelis untuk substrat tertentu. Dari
persamaan ini, ketika [S] berada di bawah Km, laju reaksi tergantung pada konsentrasi
d
substrat (bagian awal dari kurva di mana reaksi adalah orde pertama terhadap [S]). Ketika
[S] jauh lebih tinggi dari nilai Km, kecepatan awal hampir maksimal (bagian akhir dari
ea

kurva, reaksi orde nol). Ketika [S] sama dengan Km, laju reaksi adalah sama dengan
setengah dari kecepatan maksimal.
Vmaks [ S ] Vmaks [ S ] Vmaks [ S ] Vmaks
R

v   
K m  [S ] [S ]  [S ] 2[ S ] 2

Persamaan Michaelis-Menten ditransformasi secara aljabar ke dalam persamaan

yang ekivalen untuk menetapkan nilai Km. Persamaan ini dikenal dengan persamaan
Lineweaver–Burk yang bersifat linier.

1 K m  [S ] Km [S ]
  
v Vmaks [ S ] Vmaks [ S ] Vmaks [ S ]

Km 1 1
 . 
Vmaks [ S ] Vmaks

19
 Gambar 2.9 Grafik represetasi reciprocal ganda (persamaan Lineweaver–Burk)

Nilai Km merupakan karakteristik setiap enzim dan setiap substrat pada kondisi suhu

y
dan pH yang sama. Nilai Km berbeda untuk tiap enzim misalnya Km hidrogen peroksida

nl
katalase adalah 25mM, sementara Km heksokinase adalah 0.005 mM.
Nilai Km berbanding terbalik dengan afinitas enzim dari substrat. Semakin tinggi
O
afinitas substrat maka semakin rendah nilai Km. Ketika enzim beraksi pada beberapa
substrat maka Km akan berbeda untuk tiap substrat. Substrat yang memiliki nilai Km lebih
rendah dianggap sebagai substrat alami atau fisiologis untuk enzim.
d
2.4. Inhibisi Enzim
ea

Molekul yang mampu memperlambat atau mengurangi aktivitas enzim disebut

inhibitor. Molekul tersebut dapat berupa pengawet makanan, obat-obatan dan antibiotik.
Inhibitor enzim dapat terlibat pada jalur metabolik dan mengganggu aktivitas biokimia atau
R

biologi. Sebaliknya untuk pengobatan, inhibitor digunakan untuk mengontrol aktivitas

enzim. Misalnya antibiotik digunakan untuk mengeliminasi atau mengurangi aktivitas
spesifik enzim. Inhibitor enzim dapat berikatan dengan sisi aktif enzim dan mengurangi
aktivitas enzim. Inhibitor mempengaruhi konstanta laju enzim, dengan aksi secara langsung
mengurangi laju pertusmbuhan maksimum (Vmaks) atau meningkatkan konstanta Michaelis-
Menten (Km).
Berdasarkan sifatnya inhibisi enzim dibagi menjadi 2 yaitu inhibisi reversibel dan
irreversibel. Inhibisi irreversibel ketika molekul memasuki sisi aktif enzim dan membentuk
ikatan kovalen dengan enzim sehingga secara permanen, sisi aktif enzim akan diblok dan

20
enzim menjadi inaktif secara irreversibel. Contoh inhibisi irreversibel yaitu racun gas
diisopropilfosfofluoridat yang bereaksi dengan enzim asetilkolinesterase menghambat
transmisi syaraf. Sisi aktif serin residu pada enzim asetilkolinesterase berikatan secara
kovalen dengan inhibitor. Sebagian besar inhibitor irreversibel berupa racun.
Ada 3 tipe inhibisi reversibel yaitu kompetitif, nonkompetitf dan unkompetitif.
Pada inhibisi kompetitif, inhibitor berkompetisi dengan substrat untuk berikatan pada sisi
aktif enzim, membentuk kompleks enzim-substrat sehingga enzim menjadi inaktif.
Inhibitor kompetitif meningkatkan nilai konstanta Michaelis (Km) tanpa mengubah nilai laju
reaksi maksimum (Vmaks). Inhibisi kompetitif dapat dikembalikan dengan meningkatkan
konsentrasi substrat. Setelah inhibitor lepas dari sisi aktif enzim, enzim akan mampu

y
berikatan dengan substrat dan menjadi aktif kembali. Berikut grafik pengaruh dengan

nl
adanya inhibitor dan tanpa inhibitor pada aktivitas enzim.
O
d
ea

Gambar 2.10 Efek inhibitor kompetitif pada aktivitas enzim (garis merah tanpa inhibitor, garis abu dengan
R

inhibitor. (A) kurva kecepatan terhadap konsentrasi substrat (B) grafik reciprocal ganda

Contoh aplikasi inhibisi kompetitif dalam pengobatan keracunan metanol.

Walaupun tidak berbahaya dalam bentuk dirinya sendiri, metanol dapat teroksidasi di
dalam tubuh membentuk formaldehid, yang sangat toksik. Karena kemiripannya dengan
metanol, etanol berperan sebagai inhibitor kompetitif enzim metanol oksidase, menghambat
terjadinya oksidasi dan membuat metanol akan disekresikan dalam bentuk kurang
berbahaya. Sehingga treatmen medik keracunan metanol dengan meningkatkan level etanol.

21
 Gambar 2.11 Ilustrasi inhibisi kompetitif. Inhibitor berikatan dengan sisi aktif enzim membentuk kompleks
Enzim-inhibitor, enzim menjadi inaktif (Litwack, 2018)

y
Jenis inhibisi reversibel yang kedua yaitu, inhibisi nonkompetitif. Inhibitor akan

nl
berikatan dengan enzim pada sisi lain selain sisi aktif sehingga dapat mengubah bentuk dan
kemampuan sisi aktif enzim. Akibatnya substrat lebih sulit untuk berikatan dengan sisi aktif,
O
aktivitas enzim berkurang dan laju reaksi maksimum akan menurun tetapi nilai konstanta
Michaelis (Km) tidak berubah. Inhibisi ini tidak dapat dikembalikan dengan meningkatkan
konsentrasi substrat. Jika inhibitor dapat mengubah laju maksimum dan konstanta
d
Michaelis maka merupakan inhibitor campuran.
ea
R

Gambar 2.12 Inhibitor nonkompetitif berikatan pada sisi lain enzim sehingga mengubah bentuk sisi aktif dan
menurunkan kemampuan enzim untuk berikatan dengan substrat (Litwack, 2018)

22
 Contoh inhibitor nonkompetitif yaitu timbal, merkuri dan logam berat lainnya yang
mampu berikatan dengan gugus thiol (-SH) dari unit sistein pada enzim sehingga
mengganggu bentuk enzim.

y
nl
Gambar 2.13 Efek inhibitor nonkompetitif pada aktivitas enzim (garis merah tanpa inhibitor, garis abu
dengan inhibitor. (A) kurva kecepatan terhadap konsentrasi substrat (B) grafik reciprocal ganda
O
Tipe lain inhibitor reversibel yaitu inhibitor antikompetitif atau uncompetitif.
Berdasarkan grafik, inhibitor unkompetitif menurunkan nilai Vmax dan Km. Inhibitor
unkompetitif berikatan dengan kompleks ES dan membentuk kompleks ESI yang tidak
d
aktif..
ea
R

Gambar 2.14 Inhibitor unkompetitif berikatan pada pada kompleks Enzim-substrat (Litwack, 2018)

Terjadi 2 reaksi yang melibatkan ES, yaitu kompleks ES akan membentuk produk
sedangkan kompleks ESI, reaksi E + S ⇌ ES berlangsung ke sebelah kanan, sehingga
tampak afinitas substrat meningkat (dengan menurunnya nilai Km). Aktivitas enzim menjadi

23
berkurang karena kompleks ESI menjadi tidak efektif. Reaksi ini tidak dapat kembali
dengan meningkatkan konsenstrasi substrat.
.

y
nl
Gambar 2.15 Efek inhibitor unkompetitif pada aktivitas enzim (garis merah tanpa inhibitor, garis abu dengan
inhibitor. (A) kurva kecepatan terhadap konsentrasi substrat (B) grafik reciprocal ganda
O
Obat-obatan dapat bekerja dengan menghambat enzim sebagai inhibitor kompetitif,
berkompetisi dengan substrat alami dengan berikatan pada pusat katalitik (sisi aktif enzim).
Kelebihan inhibitor ini yaitu obat dapat ditarik dan dibersihkan dari tubuh sehingga enzim
d
dapat berikatan kembali dengan substrat alami untuk menjalankan fungsi normalnya. Obat
ea

dikatakan efektif jika memiliki afinitas yang tinggi terhadap enzim, waktu paruh yang lama
di dalam tubuh dan memberikan efek samping yang sedikit. Beberapa contoh obat yang
berfungsi sebagai inhibitor seperti pada Tabel 2.2 (Litwack, 2018) berikut ini :
R

Tabel 2.2 Obat yang berfungsi sebagai inhibitor

24
 R
ea
d
O
nl
y

25
 BAB III
APLIKASI ENZIM

Enzim digunakan dalam industri kimia, makanan, kosmetik dan farmasi. Beberapa
enzim digunakan untuk sintesis antibiotik. Enzim juga digunakan pada detergen cair dan
bubuk dengan cara berinteraksi dan melepaskan kotoran yang berupa lemak dan protein
yang terikat pada pakaian. Aplikasi lain yang terkenal adalah enzim sebagai pelunak daging,
enzim memecah rantai panjang pada protein menjadi ukuran yang lebih sederhana,
sehingga daging menjadi lembut dan mudah dikunyah (Najafpour, 2015).

y
Enzim dapat berfungsi sebagai katalis pada tekanan atmosfer dan temperatur sejuk.
Pada temperatur tinggi, enzim dapat terdenaturasi. Toleransi suhu enzim berfungsi dan

nl
mengkatalisis pada suhu relatif tinggi. Enzim juga kurang stabil dalam pelarut organik.
Enzim merupakan protein sehingga pelarut organik dapat merusak konfigurasi struktur dari
O
enzim. Enzim sensitif terhadap pH medium. Dengan kata lain, aktivitas enzim maksimal
pada rentang pH optimum. Aktivitas enzim bergantung pada fungsinya, misalnya amilase
berasal dari jamur dan tumbuhan digunakan untuk memproses makanan. Enzim ini sering
d
digunakan untuk menghasilkan gula dari pati. Selain itu, digunakan untuk produksi sirop
ea

jagung yang tinggi fruktosa. Pada proses pembuatan kue, enzim digunakan untuk memecah
kandungan pati dari terigu sehingga polisakarida berubah menjadi monomer gula. Ragi
berfungsi untuk memfermentasi karbohidrat menjadi metabolit antara dan karbon dioksida.
R

Hasil fermentasi kaya protein, bahkan protease dapat melepaskan asam folat atau asam
amino lain untuk produksi biskuit. Oleh karena itu, baking soda dan ragi digunakan dalam
industri kue dan makanan.
Dalam makanan bayi, umumnya digunakan tripsin. Industri pembuatan bir
menggunakan enzim yang berasal dari gandum. Enzim tersebut dapat memecah pati dan
protein menghasilkan monosakarida, peptida dan asam amino melalui proses fermentasi
oleh ragi. Enzim seperti amilase, glukanase dan protease digunakan untuk sakarifikasi
polisakarida dan proteolisis protein dalam malt. Enzim seperti β-glukanase atau
arabinoksilase digunakan untuk perbaikan filtrasi bir dan wort. Juga amiloglukodase dan

26
pululanase digunakan dalam fermentasi bir rendah kalori, enzim protease sangat efektif
untuk menghilangkan kekeruhan pada bir yang tersimpan. Efisiensi proses fermentasi dapat
ditingkatkan dengan mereduksi diasetil oleh enzim asetolaktat dekarboksilase.
Enzim terlibat langsung dalam pabrik keju, digunakan untuk menghidrolisis protein.
Renin yang diperoleh dari perut anak sapi dan domba, kaya akan enzim proteolitik. Enzim
yang diekstrak dari ruminant digunakan dalam industri susu. Terdapat banyak enzim yang
dihasilkan dari spesies Lactobacillus yang digunakan dalam produk susu, misalnya lipase
digunakan untuk produksi keju untuk meningkatkan pematangan blue mold cheese.
Enzim amilase, amiloglukosidase dan glukoamilase digunakan dalam industri pati
untuk menghidrolisis pati dengan cara memecah ikatan C-C dan melepaskan monomer gula

y
seperti glukosa dan fruktosa untuk menghasilkan sirop. Enzim glukosa isomerase

nl
digunakan untuk mengubah glukosa menjadi fruktosa yang digunakan dalam pembuatan
sirop yang lebih manis dan rendah kalori dibandingkan sukrosa.
O
Aplikasi beberapa enzim dalam industri kertas yaitu amilase, xilanase, selulose dan
ligninase, Enzim amilase digunakan untuk mendegradasi pati sehingga mengurangi
viskositas, ukuran dan untuk penyalutan kertas. Xilanase untuk mengurangi penggunaan
d
pemutih, selulose untuk menghaluskan serat dan enzim lignin menghilangkan lignin dari
kertas yang lembut. Dalam industri biofuel, selulose digunakan untuk biokonversi selulosa
ea

menjadi gula tereduksi, monomer karbohidrat difermentasi menjadi alkohol.

Salah satu kegunaan utama enzim adalah untuk tujuan pembersihan sebagai
detergen biologi. Utamanya adalah enzim protease yang dibuat dengan sintesis sel
R

ekstraseluler, digunakan untuk pencucian dan perendaman. Enzim beraksi secara langsung
pada noda pada pakaian. Untuk detergen cair dan laundry digunakan keempat enzim
tersebut yaitu protease primer, amilase, lipase dan selulase. Protease digunakan dalam
larutan untuk membersihkan contact lenses untuk menghilangkan protein dan mencegah
infeksi. Aplikasi lainnya, katalase dalam industri karet, digunakan untuk generasi oksigen
dari peroksida, untuk mengubah getah menjadi karet busa. Bahkan protease digunakan
untuk industri fotografik utnuk melarutkan gelatin pada film.
DNA ligase dan polimerase digunakan untuk manipulasi DNA dalam rekayasa
genetik. Beberapa enzim digunakan dalam farmakologi, pertanian dan pengobatan sebagai

27
obat, pencernaan dan PCR. Salah satu enzim yang digunakan adalah lisozim yang mampu
memecah polisakarida dan memecah dinding sel bakteri. Enzim tersebut mampu
menghidrolisis ikatan glikosida β (1-4) asam N-asetilmuramat menjadi N-asetlglukosamin
dalam peptidoglikan dinding sel. Lisozim juga dapat menghidrolisis ikatan poli-N-
asetilglukosamin sebagai kitin yang ditemukan dalam tulang belakang serangga, merupakan
komponen dinding sel jamu. Lisozim ditemukan di dalam air mata berfungsi untuk
mencegah mata dari infeksi bakteri. Lisozim ditemukan pada putih telur ayam jantan yang
merupakan protein dengan rantai polipeptida tunggal yang terdiri dari 129 asam amino.
Enzim mengkatalisis reaksi hidrolisis senyawa lipopolisakarida dinding sel mikroba. Hal
ini berarti, enzim mampu melisis dinding sel mikroorganisme.

y
nl
O
d
ea
R

28
 BAB IV
KESIMPULAN

Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai katalis biologi yang mengubah
substrat menjadi produk. Enzim merupakan molekul berukuran besar, kompleks dan
aktivitasnya spesifik. Enzim terbagi menjadi 6 kelas utama yaitu, oksidoreduktase,
transferase, hidrolase, isomerase, liase dan ligase. Selain sebagai bagian protein, banyak
enzim yang mengandung kofaktor berupa ion logam, molekul kecil atau molekul organik,
dikenal sebagai koenzim. Seringnya koenzim berasal dari vitamin larut air. Ada 13 vitamin

y
pada manusia yang terdiri dari 9 vitamin larut air dan 4 vitamin larut lemak.
Enzim memiliki sisi aktif, daerah tiga dimensi dan kecil dengan bentuk dan struktur

nl
yang spesifik untuk berikatan dengan substrat membentuk kompleks dan sering berupa
interaksi nonkovalen. Spesifisitas enzim pada substrat seperti lock and key model, dimana
O
susbtrat akan menempel pada enzim seperti kunci pada gembok.
Enzim berfungsi dengan baik pada pH dan temperatur optimum. Aktivitas enzim
dapat dihambat oleh inhibitor yaitu inhibitor kompetitif yang berkompetisi dengan substrat
d
untuk berikatan dengan sisi aktif, inhibitor nonkompetitif merubah bentuk sisi aktif enzim
ea

dengan berikatan di sisi lain enzim, atau inhibitor irreversibel yang berikatan secara
kovalen dan memblok sisi aktif enzim.
Pada konsentrasi substrat rendah, laju reaksi meningkat seiring dengan konsentrasi
R

substrat sedangkan pada konsentrasi tinggi, laju reaksi meningkat secara perlahan dan
lama-lama akan mencapai laju maksimumnya. Inhibitor kompetitif memperlambat laju
maksimum, inhibitor nonkompetitif menurunkan laju maksimum. Aktivitas enzim
dikendalikan dengan feedback, dimana produk hasil reaksi dapat sebagai inhibitor atau
aktivator enzim pertama dalam reaksi dan oleh allosteric control dimana struktur kuartener
enzim berubah bentuk karena berikatan dengan inhibitor atau aktivator. Pengendalian juga
dapat dilakukan secara sintesis zimogen dan kontrol secara genetik.
Enzim dapat diaplikasikan di berbagai industri seperti industri kimia, makanan,
kosmetik dan farmasi.

29
 DAFTAR PUSTAKA
Blanco, A., & Blanco, G. (2017). Enzymes. Medical Biochemistry, p. 153–175.
doi:10.1016/b978-0-12-803550-4.00008-2

Bhagavan, N. V., & Ha, C.-E. (2011). Enzymes and Enzyme Regulation. Essentials of
Medical Biochemistry, 47–58. https://doi.org/10.1016/b978-0-12-095461-2.00006-0

Chaplin, M.F. and Bucke. (1990). Enzyme Technology. Cambridge University Press.
Cambridge, Great Britain. Chibata, I. 1978. Immobilized of enzyms.

Deluca, D. C., & York, J. L. (2001). Enzyme. Encylopedia of Genetics, 625–626.

y
https://doi.org/10.1006/rwgn.2001.0414

nl
Fujii, J. (2019). Catalytic Protein - Enzyme. In Medical Biochemistry, 5th ed., pp. 61–74.
Elsevier Ltd.
O
Kulkarni, N .S., and M.S. Deshpande. (2007). General Enzymology, Himalaya Publishing
House, ProQuest Ebook Central, https://ebookcentral.proquest.com/lib/indonesiau-
ebooks/detail.action?docID=588392.
d
Litwack, G. (2018). Enzyme. In G. Litwack (Ed.), Human Biochemistry, p. 95–129,
ea

Academic Press. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-383864-3.00005-3

Mazzei, L., Ciurli, S., & Zambelli, B. (2014). Hot biological catalysis: Isothermal titration
calorimetry to characterize enzymatic reactions. Journal of Visualized Experiments, 86,
R

1–8. https://doi.org/10.3791/51487

McMurry, J., and Castellion, M. E. (1992). Fundamental of General Organic and

Biological Chemistry, Prentice Hall Inc., New Jersey, p. 528-545.

Najafpour, Ghasem.(2015). Biochemical Engineering and Biotechnology, Elsevier Sci &

Tech., ProQuest Ebook Central, https://ebookcentral.proquest.com/lib/indonesiau-
ebooks/detail.action?docID=1983595.

30

View publication stats