MAKALAH BIOKIMIA I

―ENZIM DAN KO-ENZIM‖

Disusun Oleh:

1. OKTARI HANDAYANI (A1C119020)

2. SHINTA NISSA MUTIA (A1C119033)
3. MARHAINI MAISURA (A1C119060)

Dosen Pengampu:

Dra. M. DWI WIWIK ERNAWATI, M.Kes

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA

JURUSAN MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN

UNIVERSITAS JAMBI

2021
 KATA PENGANTAR

Puji dan syukur kami panjatkan kehadirat Tuhan atas segala limpahan
rahmat dan hidayah-Nya sehingga kami dapat menyelesaikan penyusunan
makalah ini sebagai tugas Biokimia I. Kami telah menyusun makalah ini dengan
sebaik-baiknya dan semaksimal mungkin. Namun tentunya sebagai manusia biasa
tidak akan luput dari kesalahan dan kekurangan. Harapan kami, semoga bisa
menjadi koreksi di masa mendatang agar lebih baik dari sebelumnya.
Pada dasarnya makalah ini kami sajikan khusus untuk membahas tentang
―Enzim dan Ko-enzim” Untuk lebih jelas simaklah pembahasan dalam makalah
ini. Mudah-mudahan makalah ini dapat memberikan pengetahuan yang mendalam
tentang konsep dasar mengenai enzim kepada kita semua.
Makalah ini masih banyak memiliki kekurangan. Tak ada gading yang tak
retak. Oleh karena itu, kami mengharapkan kritik dan saran dari teman-teman
untuk memperbaiki makalah kami selanjutnya. Sebelum dan sesudahnya kami
ucapkan terimakasih.

Jambi, 16 Februari 2021

Penyusun

ii
 DAFTAR ISI

Halaman
KATA PENGANTAR ............................................................................................ i
DAFTAR ISI .......................................................................................................... ii

BAB I PENDAHULUAN .................................................................................... 1

1.1 Latar Belakang .................................................................................... 1
1.2 Rumusan Masalah ............................................................................... 2
1.3 Tujuan Penulisan ................................................................................. 2

BAB II PEMBAHASAN ....................................................................................... 3

2.1 Sejarah Enzim dan Pengertian Enzim ................................................. 3
2.1.1 Sejarah Enzim............................................................................. 3
2.1.2 Pengertian Enzim ....................................................................... 4
2.2 Peranan dan Klasifikasi Enzim............................................................. 5
2.2.1 Peranan Enzim............................................................................. 5
2.2.2 Klasifikasi Enzim ........................................................................ 6
2.3 Ko Faktor Enzim .................................................................................. 9
2.4 Kinetika Enzim ................................................................................... 14
2.5 Inhibisi Enzim .................................................................................... 16
2.5.1 Reversibel Inhibisi..................................................................... 16
2.5.2 Irreversibel Inhibition ................................................................ 18
2.7 Peran Enzim Dalam Diagnosistik....................................................... 23

BAB III PENUTUP ............................................................................................. 26

3.1 Kesimpulan........................................................................................26
3.2 Saran ................................................................................................. 26

DAFTAR PUSTAKA .......................................................................................... 27

iii
 BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Enzim adalah senyawa organik yang dihasilkan oleh sel-sel hidup. Bekerja
dengan urut-urutan yang teratur, enzim mengkatalis ratusan reaksi bertahap yang
menguraikan molekul nutrien, reaksi yang menyimpan dan mengubah energi
kimiawi, dan yang membuat makromolekul sel dari prekursor sederhana.
Spesifitas enzim amat tinggi terhadap substratnya, enzim mempercepat reaksi
kimiawi spesifik tanpa pembentukan produk samping, dan molekul ini berfungsi
di dalam larutan encer pada keadaan suhu dan pH normal.
Tanpa adanya enzim, kehidupan yang kita kenal tidak mungkin ada. Sebagai
biokatalisator yang mengatur semua kecepatan semua proses fisiologis, enzim
memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit. Meskipun dalam
keadaan sehat semua proses fisiologis akan berlangsung dengan cara yang
tersusun serta teratur sementara homeostasis akan dipertahankan, namun keadaan
homeostasis dapat mengalami gangguan yang berat dalam keadaan patologis.
Didalam sel atau didalam tubuh makhluk hidup hampir semua reaksi
dikatalisis oleh enzim.Oleh sebab itu enzim disebut juga biokatalisator atau
katalisator biologis. Enzim mempercepat berbagai macam reaksi yang apabila
tidak ada enzim akan berjalan sangat lambat. Setelah reaksi berlangsung, enzim
tersebut kemudian akan terbentuk kembali seperti semula. Ini adalah sifat
katalisator.Katalisator adalah zat-zat yang bekerja mempercepat suatu reaksi
kimia tertentu, tanpa katalisator itu sendiri, mengalami perubahan yang permanen.
Enzim sangat spesifik untuk reaktan atau substrat yang dikerjakan, derajat
spesifitas substrat bervariasi.Sebagian enzim bekerja pada kelompok substrat
berkaitan, yang hanya pada satu senyawa.Banyak enzim mengeluarkan
stereospesifitas, berarti bahwa mereka bekerja hanya pada satu stereoisomer
substrat.

1
 2

1.2 Rumusan Masalah

Adapun rumusan masalah berdasarkan latar belakang diatas adalah sebagai
berikut:
1. Bagaimana sejarah dan pengertian Enzim?
2. Apa saja peranan dan klasifikasi enzim ?
3. Apa yang dimaksud dengan ko- factor enzim?
4. Bagaimana kinetika enzim ?
5. Jelaskan mengenai inhibisi reaksi enzim ?
6. Bagaimana mekanisme molekuler reaksi enzimatik?
7. Apa saja peran isoenzim dalam diagnostik?
8. Apa Saja Permasalahan tentang Enzim dan Ko-enzim?
1.3 Tujuan Penulisan
Adapun tujuan dari penulisan makalah ini berdasarkan rumusan masalah diatas
sebagai berikut:
1. Menjelaskan sejarah dan pengertian enzim.
2. Menjelaskan peranan dan klasifikasi enzim.
3. Menjelaskan mengenai ko- factor enzim.
4. Menjelaskan mengenai kinetika enzim.
5. Menjelaskan mengenai inhibisi reaksi enzim.
6. Menjelaskan mekanisme molekuler reaksi enzimatik.
7. Menjelaskan peran isoenzim dalam diagnostik
8. Menjelaskan Permasalahan tentang Enzim dan Ko-enzim
 BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Sejarah Enzim dan Pengertian Enzim

2.1.1 Sejarah Enzim
Pada akhir abad 17, proses degradasi makanan yang terjadi di mulut yaitu
penguraian pati oleh ekstrak tumbuhan dan saliva telah diketahui. Tetapi pada
abad 17 belum diketahui mekanisme degradasi pati oleh saliva atau ekstrak
tumbuhan. Kemudian pada abad 19, seorang ilmuan yaitu Luis Pastour
menyimpulkan aktivitas proses terjadinya fermentasi alkoholik merubah pati
menjadi alkohol dikatalisis oleh komponen bahan aktif yang ada dalam sel ragi
hidup. Proses katalisis yang terjadi pada saat proses prubahan pati menjadi
alkohol pada zaman itu disebut dengan ferment. Kemudian Wilhelm Kuhne
mengusulkan nama enzyme yang mempunyai arti in yeast diturunkan dari bahasa
yunani en berarti in dan kemudian zyme berarti yeast.
Eduard Buchner dari Universitas Berlin melakukan percobaan studi
kemampuan ektrak ragi yang telah dipisahkan dari sel hidup untuk
memfermentasi gula. Hasil percobaan yang telah dilakukan ternyata berhasil yang
kemudian disebut dengan zymase. Karena penelitiannya ini, Buchner memperoleh
hadiah nobel dalam ilmu kimia atas penemuan fermentasi. Pada zaman itu sekitar
tahun 1907 penamaan enzim selanjutnya ditambahkan akhiran ase pada akhir
nama subtract, misalnya amylase yang menghidrolisis amylase. Enzim dapat
berupa bentuk Kristal yang pertama kali diisolasi oleh Summer pada tahun 1926
yaitu Urease. Kemudian berkembang nama baku enzim dengan menggunakan
kode EC kemudian diikuti oleh golongan enzim hingga golongan terbawah.
Kemudian pada tahun 1946 penghargaan nobel bidang kimia diberikan kepada 3
ilmuan yaitu Stanley dan Northrop dengan pernyataan protein murni tersebut
adalah enzyme, Sunmer dengan urease merupakan protein dan dapat dikristalkan.
Pada saat ini telah dikenal lebih dari 2000 jenis enzim yang berperan penting
dalam mahluk hidup. Enzim mempunyai peranan vital untuk memecahkan
permasalahan yang dihadapi manusia misalnya dengan penemuan-penemuan obat
untuk terapi kanker. Prospek kedepan teknologi enzim sangat cerah, dimana ada

3
 4

kecenderungan pergerakan teknologi akhir-akhir ini untuk mencari teknologi hijau

dan yang ramah lingkungan. Misalnya prospek enzim-enzim Hemiselulase,
lignoselulase, xylanase dan mananase untuk pembuatan pakan ternak, prebiotik,
bioetanol, bleaching kertas, meubel, pupuk, industry roti dsb. Eksplorasi enzim
untuk industry sangat dibutuhkan untuk meningkatkan aktivitas katalitik
menggunakan biokatalis yang mempunyai aktivitas katalitik 108 kali ari aktivitas
normal. Sangat luar biasa prospek enzim dalam peningkatan kesejahteraan umat
manusia.
2.1.2 Pengertian Enzim

Pada tahun 1926, kimiawan Amerika James B. Sumner melaporkan isolasi

dan pengkristalan enzim yang pertama kali. Enzim yang diisolasi adalah urase,
yang mampu menghidrolisis urea, yaitu komponen dalam kemih, yang menjadi
amonia dan karbondioksida. (Bau amonia yang kuat dari popok bayi basah yang
dibiarkan adalah hasil kerja bakteri yang mengandung enzim ini). Reaksinya
adalah:
O

NH2—C—NH2 + H2O urenase 2NH3 + CO2

Urea Air Amonia Karbon dioksida

Sumner menunjukkan bahwa urase adalah protein. Gagasan bahwa protein boleh
jadi suatu enzim mula-mula ditolak, tetapi ratusan enzim yang diisolasi dan
strukturnya dicirikan sesudah itu, semua merupakan protein (Wilbraham dan
Matta, 1992).
Enzim adalah biokatalisis atau polimer biologis yang dihasilkan oleh tubuh
untuk mengkatalisis reaksi kimia dan meningkatkan laju reaksi yang terjadi dalam
jaringan tubuh dengan cara menurunkan energi aktivasi sehingga suatu reaksi
 5

dapat berjalan dengan cepat (Montgomery et al.,1993). Enzim merupakan katalis

yang sangat selektif dan bersifat spesifik untuk macam-macam tipe reaksi yang
dikatalisis maupun substrat yang berhubungan erat (Kennelly &Rodwell,2009).
Telah diketahui bahwa sebagian besar enzim adalah protein. Beberapa enzim
digolongkan kedalam protein sederhana karena hanya memerlukan struktur
protein untuk aktivitas katalitiknya, sedangkan beberapa lainnya tergolong protein
terkonjugasi karena memerlukan suatu komponen non protein yang disebut
kofaktor (Amstrong,1995).
Enzim adalah senyawa organik yang dihasilkan oleh sel-sel hidup. Bekerja
dengan urut-urutan yang teratur, enzim mengkatalis ratusan reaksi bertahap yang
menguraikan molekul nutrien, reaksi yang menyimpan dan mengubah energi
kimiawi, dan yang membuat makromolekul sel dari prekursor sederhana.
Spesifitas enzim amat tinggi terhadap substratnya, enzim mempercepat reaksi
kimiawi spesifik tanpa pembentukan produk samping, dan molekul ini berfungsi
di dalam larutan encer pada keadaan suhu dan pH normal.
Pada tahun 1850, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi gula
menjadi alkohol oleh ragi yang dikatalis fermen. Fermen tersebut kemudian
dinamakan enzim (dalam ragi). Enzim yang mengkatalisis lintas metabolik utama
penghasil energi, dapat tetap berfungsi jika dipindahkan dari struktur sel hidup.
Enzim adalah protein yang mengatalisis reaksi biokim. Enzim biasanya
terdapat dalam konsentrasi yang sangat rendah di dalam sel,diamana mereka
meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah posisi keseimbangan. Banyak enzim
yang dimurnikan dari berbagai sumber,tetapi yang pertama kali mengkristalkan
enzim adalah J.B Summer.Enzim yang dikristalkan ini berasal dari Jack beans.
2.2 Peranan dan Klasifikasi Enzim
2.2.1 Peranan Enzim
1. Peranan Secara Umum
Enzim pada hakikatnya merupakan katalis efektif, yang bertanggung jawab
bagi terjadinya reaksi kimia terkoordinasi yang terlibat dalam proses biologi dari
sistem kehidupan. Fungsi utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses
biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel.
 6

Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 - 1011 kali
lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim
dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien , disamping itu mempunyai
derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat
menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang
membutuhkan energi (reaksi endorgonik) dan adapula yang menghasilkan energi
atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). Misalkan pembentukan ikatan
antara senyawa A denga senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan
energi.
Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar P, yaitu
selisih energi antara A dan B dengan AB. Sebaliknya penguraian senyawa AB
menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula terurainya senyawa AB
tidak dapat berjalan dengan sendirinya, tetapi harus terbentuk lebih dahuu
senyawa AB aktif. Untuk pembentukan AB aktif ini dibutuhkan enrgi sebesar a,
yang disebut energi aktivasi. Makin besar harga a, makin sukar terjadinya suatu
reaksi. Dengan adanya katalis atau enzim, harga energi aktivasi diperkecil atau
diturunkan. Dengan demikian akan dapat memudahkan atau mempercepat
terjadinya suatu reaksi.
Terdapat lebih dari 2.500 macam reaksi biokimia dengen enzim spesifik
yang membantu peningkatan laju reaksi. Spesies organisme yang berbeda
memproduksi varisi struktur enzim yang berbeda pula, sehingga jumlah macam
protein ezim dalam seluruh system bioloogis adalah lebih dari 10 pangkat 6.
Setiap enzim di karakterisai oleh spesifikas subtract kimia (reaktan) serta molekul
lain yang mengatur aktivitasnya. Molekul lain ini disebut efektor, yang bisa
merupakan activator, inhibitor, atau keduanya. Dalam enzim yang lebih
kompleks, satu senyawa bisa memiliki salah satu efek, yang tergantung pada
kondisi fisik atau kimia lainnya, enzim berukuran mulai dari kompleks subunit
tunggal yang kecil.
2.2.2 Klasifikasi Enzim
Semua enzim di beri nama menurut sistem yang dirancang oleh Komisi
Enzim dari internasional Union Of Pure And Applied Chemistry (IUPAC). Dalam
 7

prakteknya,banyak enzim yang lebih dikenal dengan nama umum,yang biasanya

berasal dari nama reaktan utamanya yang spesifik,dengan ditambahkan akhiran –
ase. Beberapa nama umum tidak memiliki akhiran –ase, yang biasanya merupakan
enzim yang dipelajarai dan di beri nama sebelum klasifikasi sistematik enzim
dibuat.contoh nama-nama enzim yang lazim yakni arginase,yang bekerja pada
arigin; dan urase yang bekerja pada urea.
Nama EC resmi untuk enzim ini adalah L-riginin amidinohidrolase,yang
kata terakhirnya berasal dari reaksi pemotongan gugus-gugus amidino pada
riginin dengan memasukkan molekul air pada ikatan C-N. Dalam reaksi ikatan C-
N nonpeptida dipotong,sehingga dapat nomor EC untuk arginase adalah 5.

Atas dasar jenis reaksinya maka enzim dibagi menjadi 6 golongan yaitu :
1. Oksidoredktase
Oksidoredktase adalah enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi-
reduksi (Redoks). Biasanya menggunakan koenzim (NAD+, NADP+, FAD,
Lipoat dan Koenzim Q) yang termasuk enzim ini: enzim dehidrogenase, oksidase,
dan oksigenase, hidroksilase, peroksidase, reduktase. Dehidrogenase laktat pada
oksidoreduktase yang menghilangkan hidrogen dari molekul laktat.
 8

2. Transferase
Transferase adalah enzim yang mengkatalisis transfer gugus fungsional dari
satu molekul ke molekul yang lain. contoh: transaminase mengkatalisis transfer
gugus fungsional amino, sebuah kinase yang mengkatalisis transfer gugus
fosfat.Contohnya adalah enzim aminotransferase, transketolase, dan transaldolase.
Ex : Hidroksi metil transferase
CH2 - CH - COOH CH2 - COOH
OH NH2 THFA NH2

3. Hidrolase
Hidrolase mengkatalisis reaksi hidrolisis, yaitu penambahan molekul air
untuk ikatan mengakibatkan obligasi. Reaksi yang penting dalam proses
pencernaan. misalnya lipase mengkatalisis hidrolisis ikatan ester trigliserida.

4. Liase
Liase mengkatalisis penambahan kelompok untuk ganda atau penghapusan
kelompok untuk dari ikatan ganda. fumarase adalah contoh dari lyase dalam siklus
asam sitrat, fumarase mengkatalisis penambahan molekul air ke BND ganda dari
fumarat substrat. liase sitrat mengkatalisis reaksi yang jauh lebih rumit di mana
kita melihat revomal dari kelompok dan pembentukan bond. Specifically ganda,
liase sitrat mengkatalisis pemindahan gugus asetil dari molekul sitrat.
 9

5. Isomerase
Isomerase mengatur ulang kelompok fungsional dalam molekul suatu
mengkatalisis yang konversi satu isomer dalam contoh another. for, mutase
phosphoglycerate mengkonversi salah satu isomer stuctural, 3-phoshoglycerate,
menjadi lain, 2- phshoglycerate.
6. Ligase
Ligase adalah enzymez yang mengkatalisis reaksi di mana C-C, C-S, C-O,
atau C-N. obligasi dibuat atau rusak disertai dengan ATP-ADP interconversion.
for contoh, DNA ligase mengkatalisis bergabung dari kelompok hidroksil dari
nukleotida dalam DNA untai kelompok fosforil dari nukleotida yang berdekatan
dengan dari ikatan phosphoester.
2.3 Ko Faktor Enzim
Kofaktor memiliki fungsi serupa dengan gugus prostetik tetapi berikatan
secara transien dan mudah terlepas dengan enzim atau substrat, misalnya ATP.
Tidak seperti gugus prostetik yang terikat secara stabil, kofaktor harus terdapat
dalam medium disekitar enzim agar katalisis dapat terjadi. Kofaktor yang paling
umum adalah ion logam. Enzim yang memerlukan kofaktor ion logam disebut
enzim yang diaktifkan oleh logam (metal-activated enzymes) untuk
membedakannya dari metaloenzim dengan ion logam berfungsi sebagai gugus
prostetik.
Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat
berfungsi sebagai katalis. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Kofaktor
ini dapat dibagi dalam tiga kelompok, yaitu:
a. Gugus prostetik
b. Koenzim
c. Aktivator
Yang dimaksud dengan gugus prostetik ialah kelompok kofaktor yang
terikat pada enzim dan tidak mudah lepas dari enzimnya. Sebagai contoh flavin
adenin dinukleotida adalah gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat
dehidrogenase. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil, tahan terhadap
panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara
dialisis. Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam yang dapat terikat atau
 10

mudah terlepas dari enzim. Contoh aktivator logam ialah K+, Mn++, Mg++, Cu++,
atau Zn++. Dari tiga kelompok kofaktor tersebut, peranan koenzim dan gugus
prostetik serta hubungannya dengan vitamin akan dibahas lebih lanjut dengan
beberapa contoh (Lehninger, 1982).
Koenzim berfungsi sebagai pengangkut atau bahan pemindah gugus yang
dapat didaur ulang dan memindahkan banyak substrat dari tempat
pembentukannya ke tempat pemakaiannya. Ikatan dengan koenzim juga
menstabilkan substrat, seperti atom hidrogen atau ion hidrida yang tidak stabil
dalam lingkungan cair sel. Gugus kimia lain yang diangkut oleh koenzim antara
lain adalah gugus metil (folat), gugus asil (koenzim A), dan oligosakarida
(dolikol).
Vitamin B larut-air merupakan komponen penting berbagai koenzim. Selain
vitamin B, beberapa koenzim mengandung gugus adenin, ribosa, dan fosforil
AMP atau ADP. Nikotinamid adalah komponen koenzim redoks NAD dan
NADP, sementara riboflavin adalah komponen koenzim redoks FMN dan FAD.
Asam pantotenat adalah komponen dari koenzim A pengangkut gugus asil.
Sebagai pirofosfatnya, tiamin ikut serta dalam dekarboksilasi asam.
Vitamin ialah golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil
makanan tetapi mempunyai arti yang penting, sebab kekurangan vitamin akan
menimbulkan beberapa jenis penyakit, misalnya beri-beri, skorbut, rabun senja
dan lain-lain yang digolongkan kedalam penyakit kekurangan vitamin atau
avitaminosis. Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin
tertentu. Pada koenzim tertentu, molekul vitamin menjadi bagian dari molekul
tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut:
1. Niasin adalah nama vitamin yang berupa molekul nikotamida atau asam
nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun tumbuhan. Daging
adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. Molekul
nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+.
 11

Koenzim NAD+ dan NADP+ dikenal sebagai koenzim untuk enzim

dehidrogenase yang merupakan katalis pada reaksi oksidasi reduksi. Misalnya
alkohol dehidrogenase adalah enzim yang banyak terdapat dan merupakan katalis
pada reaksi oksidasi alkohol. NAD+ berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi ini:
CH3CH2OH + NAD+ CH3CHO + NADH + H+
Karena reaksi ini meghasilkan ion H+, maka akan berjalan baik pada (H+) rendah
atau suasana basa. Molekul NAD+ atau NADP+ adalah bentuk teroksidasi
nikotinamida adenin dinukleotida, sedangkan bentuk tereduksinya adalah NADH
dan NADPH.
2. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas ribitol yang terikat pada cincin
isoalloksazin yang tersubstitusi.

Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan

bagian dari molekul FAD.

Salah satu contoh reaksi yang menggunakan enzim dengan gugus prostetik FAD
adalah reaksi pembentukan asam fumarat dari asam suksinat dehidrogenase.
 12

Gugus prostetik FAD atau FADH2 terikat pada enzim suksinat

dehidrogenase. Namun untuk mempermudah penulisan FAD atau FADH2 dapat
juga ditulis sendiri, tidak perlu digambarkan ikatannya dengan enzim.
3. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan
dan terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk yaitu bentuk
teroksidasi dan bentuk tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada enzim firuvat
dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil.

4. Biotin adalah vitamin yang terdapat banyak dalam hati dan berikatan dengan
suatu protein. Biositin adalah senyawa yang terdiri atas biotin yang berikatan
dengan lisin dan dapat diperoleh dari hidrolisis protein yang mengandung
biotin.

Biotin berfungsi sebagai koenzim pada reaksi karboksilasi. Dalam reaksi ini
biotin terikat pada suatu protein dengan BM kira-kira 20.000 yang disebut BCCP
(Biotin Carboxyl Carrier Protein), dapat menerima dan memisahkan gugus CO2.
ATP + HCO3- + BCCP BCCP CO2- +ADP +Pi
BCCP CO2- + asetil ----KoA BCCP + malonil KoA
5. Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras
atau gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri.
 13

Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminpirofosfat (TPP) dan berperan
dalam reaksi yang menggunakan enzim α keto oksidase, transketolase dan fosfo
ketolase.

6. Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan

piridoksamin. Ketiga bentuk vitamin B6 ini terdapat dalam tumbuhan maupun
hewan, terutama pada beras atau gandum.

7. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak di alam. Bakteri dalam usus
memproduksi asam folat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari
vitamin ini adalah asam tetrahidrofolat.

8. Vitamin B-12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina dengan

struktur sebagai berikut:
 14

9. Asam pentotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul

koenzim A. Vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan.

Koenzim A atau KoASH diisolasi dan strukturnya ditentukan pada tahun 1940
oleh F. Lipmann. Yang penting dalam molekul koenzim A ini gugus sulfhidril (-
SH). Koenzim A memegang peranan penting sebagai pembawa gugus asetil,
khususnya dalam biosintesis asam lemak.
2.4 Kinetika Enzim
Menurut Muray, dkk (2003) Kinetika enzim adalah bidang biokimia yang
berkaitan dengan pengukuran kuantitatif laju reaksi yang dikatalis oleh enzim dan
studi sistematik tentang faktor – faktor yang mempengaruhi laju tersebut.
Aktivitas enzim yang lengkap dan seimbang merupakan hal mendasar untuk
mempertahankan homoestasis. Oleh karena itu, pemahaman tentang kinetika
enzim penting untuk memhami bagaimana stres fisiologik seperti anoksia,
asidosis atau alkalosis metabolik, toksin dan bahan farmakologik mempengaruhi
keseimbangan tersebut.
Kinetika enzim berkaitan dengan laju reaksi enzimatik , serta dengan faktor-
faktor yang mempengaruhi laju tersebut . faktor-faktor yang mempengaruhi laju
reaksi enzimatik adalah konsentrasi substrat dan enzim , pH , suhu, dan adanya
kofaktor serta ion logam . ada kalanya diperlukan optimalisasi laju reaksi tertentu.
Laju yang tergantung pada variabel juga memungkinkan untuk memilih model-
model yang mungkin untuk memperkirakan bagaimana enzim berfungsi
(mekanismenya). selain aspek-aspek percobaan kinetika enzim ,rancangan
percobaan , dan metode penentuan kemajuan reaksi enzimatik , aspek penting
lainnya adalah penafsiran data . aspek ini biasanya tergantung pada penulisan
matematik untuk skema model reaksi , yang meramalkan bagaimana laju
tergantung pada varibel reaksi . persamaan-persamaan matematik ini kemudian
 15

diuji konsistensinya dengan data percobaan yang mungkin menghasilkan

penolakan model-model yang tidak sesuai dengan sidat-sifat yang diukur .
Koenzim adalah berupa molekul organic yang mentranspor gugus kimia
atau electron dari satu enzim ke enzim yang lain, molekul organic itu terikat pada
bagian protein enzim.
Jenis – Jenis Koenzim dan Vitaminnya
Vitamin merupakan peran utama bekerja sebagai koenzi pada organisme,
meskipun vitamin melakukan fungsi lain didalam ubuh. Koenzim juga umumnya
terbuat dari nukleotida, misalnya adenosine trifosfat, yang merupakan pembawa
gugus fosfat, atau koenzim A yang merupakan koenzim pembawa gugus
asli.kebanyakan koenzim ditemukan sangat banyak jenisnya pada spesies dan
beberapa di temukan sangat umum pada semua jenis kehidupan.
Koenzim Vitamin Komponen Pemindahan gugus
tambahan kimia
FAD+ Riboflavin (B2) ADP Elektron

NAD+ dan NADP+ Niacin (B3) ADP Elektron

Koenzim A Asam pentothenat ADP Gugus asetil dan
(B5) gugus asil lain

Asam tetrahidrofolat Asam folat (B9) Residu glutamat Gugus methyl,

formyl, methylene
dan fermimino

Tiamin pirofosfat Tiamin (B1) Aldehid

Piridoksal posfat Piridoksin (B6) Gugus amina

5-deoksiadenosil Sianokobalamin Atom H dan gugus
Kobalamin (B12) alkil
Biositin Biotin (B10) CO2
Menaquinone Vitamin K Tidak ada Gugu karbonil dan
elektron

Asam askorbat Vitamin C Tidak ada Elektron

Coenzyme F420 Riboflavin (B2) Asam amino Elektron

 16

2.5 INHIBISI ENZIM

Kita dapat mempelajari lebih lanjut tentang tindakan bagaimana enzim oleh
studi inhibisi. Berbagai jenis molekul menghambat enzim, dan mereka bertindak
dalam berbagai cara. Perbedaan utama harus dibuat antara penghambatan
reversibel dan penghambatan ireversibel. Mantan melibatkan noncovalent
pengikatan inhibitor dan selalu dapat dibalik, setidaknya pada prinsipnya, dengan
penghapusan inhibitor. Dalam beberapa kasus, noncovalent mengikat mungkin
begitu kuat untuk appearirreversible dalam kondisi fisiologis. Tripsin inhibitor
mengikat tripsin adalah salah satu contohnya. Penghambatan ireversibel, di sisi
lain, molekul adalah kovalen terikat pada enzim dan benar-benar melumpuhkan
itu. penghambatan ireversibel sering ditemui dalam aksi racun tertentu dan racun,
banyak yang membunuh dengan melumpuhkan enzim kunci.
2.5.1 Reversibel Inhibisi
Produk Berbagai modus inhibisi reversibel semua melibatkan noncovalent
pengikatan inhibitor enzim, tetapi mereka berbeda dalam mekanisme yang mereka
menurunkan aktivitas enzim dan bagaimana mereka mempengaruhi kinetika
reaksi.
Penghambatan kompetitif
Misalkan molekul ada yang begitu mirip dengan substrat untuk reaksi
enzymecatalyzed bahwa enzim akan menerima molekul ini di situs yang
mengikat. Jika molekul ini juga dapat diproses oleh enzim, hanya substrat
alternatif bersaing. Namun, jika molekul mengikat ke situs aktif tetapi tidak dapat
menjalani langkah katalitik, itu hanya membuang-buang waktu enzim. molekul
seperti ini disebut inhibitor kompetitif (Gambar 11.19).
 17

Untuk apa pun sebagian kecil dari waktu molekul inhibitor kompetitif
menduduki situs aktif, enzim tidak tersedia untuk katalisis. Efek keseluruhan
adalah seolah enzim tidak dapat mengikat substrat juga ketika inhibitor yang
hadir. dengan demikian, kami berharap bahwa enzim akan bertindak seolah-olah
yang Km meningkat dengan kehadiran inhibitor. Secara matematis, kita
mengekspresikan ide-ide ini dengan menulis skema reaksi sebagai:

Berikut singkatan zat penghambat dan K1 adalah konstanta disosiasi untuk

inhibitor mengikat didefinisikan sebagai K1=[E] [I]/[EI],mana [I] = konsentrasi
inhibitor gratis. Kita dapat memecahkan persamaan tingkat seperti yang kita
lakukan pada bagian sebelumnya, tapi mencatat bahwa sekarang

Ungkapan Ini tampak seperti persamaan Michaelis-Menten, dengan "jelas"

Km diberikan olehKappm = Km (1 + [I] / K1). Seperti yang kita prediksi,
meningkatkan [l] menyebabkan peningkatan jelas Km. Perhatikan bahwa Vmax
tidak berubah, untuk sebagai [S] menjadi sangat besar, V pendekatan Vmax seperti
dengan tidak adanya penghambatan, dan Vmax = Kcat [E]t Secara fisik, ini berarti
 18

bahwa jika kita membuat [S] sangat besar pada diberikan [I], molekul substrat
banyak akan outcompete inhibitor. Efek inhibisi kompetitif pada grafik V
terhadap [S] ditunjukkan pada Gambar 11.20a.

Efek inhibisi kompetitif pada kinetika enzim (a) Pengaruh inhibitor

kompetitif (l) pada kecepatan reaksi pada konsentrasi substrat yang berbeda.
Penambahan inhibitor menurun kecepatan tetapi bukan V jelas KM lebih tinggi di
hadapan inhibitor. (B) Lineweaver-Burk plot dari reaksi-reaksi yang ditunjukkan
pada (a) Garis menyeberangi 1 / V sumbu di Vmax yang sama, menunjukkan
bahwa l adalah inhibitor kompetitif. (C) Penentuan KM dan K. Jika pengukuran
KRpp diulang pada konsentrasi yang berbeda dari l, K dapat ditentukan dari
kemiringan garis, dan Kat benar dari intercept garis di mana [I]= 0.
2.5.2 Irreversibel Inhibition
Beberapa zat menggabungkan kovalen dengan enzim sehingga untuk
menonaktifkan mereka ireversibel. Hampir semua inhibitor enzim ireversibel
adalah zat beracun, eithe alami atau sintetis. Dalam kebanyakan kasus zat-zat
tersebut bereaksi dengan beberapa kelompok fungsional di situs aktif untuk
memblokir situs th dari substrat atau untuk meninggalkannya katalis tidak aktif.
 19

Sebuah contoh khas dari inhibitor kompetitif ireversibel ditemukan dalam

diisopropil fluorofosfat (DFP). Senyawa ini bereaksi dengan cepat dan irreversibl
dengan kelompok serin hidroksil membentuk adduct kovalen, seperti yang
ditunjukkan pada Gambar l 1,24 Oleh karena itu, DFP bertindak sebagai inhibitor
ireversibel enzim yang mengandung serin penting dalam situs aktif mereka. enzim
ini meliputi, antara lain, protease serin protease dan enzim asetilkolinesterase. Ini
adalah penghambatan acetylcholinesterase yang membuat DFP zat sangat beracun
seperti untuk hewan enzim adalah penting untuk konduksi saraf dan
penghambatan menyebabkan kelumpuhan yang cepat dari fungsi vital. Banyak
insektisida dan gas saraf menyerupai DFP dan ampuh inhibitor
acetylcholinesterase
2.6 Mekanisme Molekuler Reaksi Enzimatik
Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat
yang bereaksi sehingga proses reaksi berlangsung lebih cepat. Percepatan proses
reaksi terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan sehingga
mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas.
Setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau satu reaksi
kimia. Ini disebabkan karena adanya perbedaan struktur kimia yang bersifat tetap
pada setiap enzim. Sebagai contoh, enzim maltase hanya dapat digunakan pada
proses perombakanmaltosa menjadi glukosa.
Enzim maltase
Maltosa 2 glukosa
(substrat) (produk)
Bahan tempat enzim bekerja disebut substrat sedangakn daerah yang
mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian
menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Dalam contoh reaksi di atas
substratnya adalah maltosa. Bahan baru atau materi yang dibentuk sebagai hasil
reaksi disebut produk. Dalam contoh reaksi di atas hanya ada 1 produk yaitu
glukosa. Enzim yang mengkatalisis adalah maltase. Reaksi tersebut dapat
berlangsung ke arah sebaliknya. Dengan kata lain reaksinya dua arah (reversible),
maltosa dapat berubah menjadi glukosa dan glukosa dapat berubah menjadi
maltosa. Enzim yang bekerja di kedua reaksi adalah maltase. Jika terdapat maltosa
 20

lebih banyak daripada glukosa, reaksi berlangsung dari kiri ke kanan. Sebaliknya,
jika glukosa terdapat lebih banyak daripada maltosa, maka reaksi berlangsung dari
kanan ke kiri. Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-
Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit
Theory):
A. Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)
Teori ini dikemukakan oleh Emil Fisher (1894) yang menyatakan bahwa
kerja enzim seperti kunci dan anak kunci, melalui hidrolisis senyawa gula dengan
enzim invertase. Terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim adalah karena
adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan sisi aktif (active site) dari
enzim. Dengan begitu sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai
kunci (key) dan sisii aktif (lock) berperan sebagai gembok. Subtrat masuk ke
dalam sisi aktif sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Hubungan antara enzim
dan substrat membentuk ikatan yang lemah. Pada saat ikatan kompleks
enzimsubstrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali
pada konfigurasi semula.Tapi manakala model ini menjelaskan kespesifikan
enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh
enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah
yang sekarang paling banyak diterima.
B. Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan
gembok. Menurut teori ini sisi aktif tidak bersifat kaku tetapi lebih fleksibel. Sisi
aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara
enzim dan substrat. Ini dibuktikan dari hasil kristalografi sinar x. Ketika substrat
memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif akan termodifikasi menyesuaikan
bentuk substrat sehingga terbentuk kompleks enzim substrat. Sisi aktif akan terus
berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk
akhir dan muatan enzim ditentukan. Ketika substrat terikat pada enzim, sisi aktif
enzim mengalami beberapa perubahan sehingga ikatan yang terbentuk antara
enzim dan substrat menjadi menjadi lebih kuat. Bahkan terkadang ditemukan
beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit
ketika ia memasuki tapak akti.Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai
 21

substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana. Bentuk akhir dan muatan enzim
ditentukan.Interaksi antara enzim dan substrat disebutInduced fit.Enzim dapat
bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡ :
1. Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana
keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi
konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
2. Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan
menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan
dengan keadaan transisi.
3. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat
sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
4. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama
pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini
melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya.
Menurut Murray 2009 (55-56) enzim menggunakan banyak mekanisme untuk
mempermudah katalisis.Enzim menggunakan berbagai kombinasi dari 4
mekanisme umum untuk mempercepat reaksi kimia.
1) Katalisis karena kedekatan
Agar dapat bereaksi, molekul-molekul harus berada dalam jarak yang cukup
dekat untuk membentuk ikatan satu sama lainnya. Semakin tinggi konsentrasinya,
akan semakin sering molekul-molekul itu bertemu satu sama lain dan semakin
besaar laju reaksinya. Ketika mengikat molekul substrat dibagian aktifnya, enzim
menciptakan suatu region dengan konsentrasi substrat local yang tinggi.
Lingkungan ini juga secara spasial mengatur arah molekul-molekul substrat
sehingga diperoleh posisi ideal untuk berintraksi. Hal tersebut menyebabkan laju
reaksi meningkat sedikitnya seribu kali lipat.
2) Katalisis Asam-Basa
Gugus-gugus fungsional yang dapat terionisasi pada rantai samping
aminoasil dan (jika ada) pada gugus prostetik berperan dalam katalisis dengan
berfungsi sebagai asam atau basa.Katalisis asam basa dapat bersifat spesifik atau
umum.Spesifik dalam hal ini diartikan hanya untuk proton (H3O+) atau ion OH-.
Pada katalisis asam spesifik atau basa spesifik, laju reaksi peka terhadap
 22

perubahan dalam konsentrasi proton, tetapi tidak bergantung pada konsentrasi

asam lain

Gambar dua dimensi sebuah substrat dipeptide, glisil-triosin yang terikat didalam bagian aktif karboksipeptidase A.

(donor proton) atau basa (asepktor proton) yang terdapat di dalam larutan atau di
bagian aktif. Reaksi yang lajunya responsive terhadap semua assam atau basa
yang ada dikatakan dapat mengalami katalisis basa umum atau asam umum.
3) Katalisis dengan Paksaan
Enzim yang mengkatalis reaksi lisis yang menyebabkan putusnya ikatan
kovalen biasanya mengikat substratnya dalam suatu konformasi yang agak sedikit
kurang menguntungkan bagi ikatan yang akan putus tersebut. Konformasi yang
terrrjadi akan merengangkan atau mendistorsi ikatan sasaran, melemahkannya,
dan menyebabkan lebih rentan terputus.
4) Katalisis Kovalen
Proses katalisis kovalen melibatkan suatu pembentukan ikatan
kovalenanatra enzim satu atau lebih substrat. Enzim yang telah mengalami
modifikasi tersebut kemudian menjadi ssuatu reaktan.Katalisis kovalen
memasukan suatu jalur reaksi baru dengan energi aktivasi yang lebih rendah dank
arena itu lebih cepat daripada jalur reaksi dalam larutan homogen.Namun,
modifikasi kimiawi pada enzim bersifat transien.Setelah reaksi selesai, enzim
kembali kekeadaan sebelum termodifikasi.Jadi, peran enzim tersebut tetap
katalitik.Katalisis kovalen sering terjadi pada enzim-enzim yang mengkatalisis
reaksi perpindahan gugus.Residu di enzim yang ikut serta dalam katalisis kovalen
umumnya adalah sintesis atau serin dan kadang-kadang histidine.Katalisis
 23

kovalen sering mengikuti suatu mekanisme ping-pong, yaitu mekanisme dengan

substrat pertama yang terikat dan produknya dibebaskan sebelum substrat kedua
terikat.

Gambar mekanisme ping-pong untuk transminasi.E-CHO dan E-CH4N masing-

masing mewakili konpleks enzim piridoksal fosfat dan enzim piridoksamin. (aka,
alanin, pyr, piruvat, KG, a-ketoglutarat, glu, glutamate).
2.7 Peran Enzim Dalam Diagnosistik
Menurut Murray 2009 (61-63) dari ribuan enzim berbeda yang ada dalam
tubuh manusia, enzim-enzim yang fungsinya tidak tergantikan bagi vitalitas sel
akan terdapat di seluruh jaringan tubuh. Enzim lain atau isoenzim diekspresikan
hanya di sel tertentu pada periode tertentu perkembangan, atau sebagai respons
terhadap perubahan fisiologis patofisiologis tertentu. Analisis tentang
keberaddaan dan distribusi enzim dan isoenzim dengan ekspresi yang biasanya
spesifik untuk jaringan, waktu, atau lingkungan sering membantu diagnosis.
1. Enzim Plasma Nonfungsional Membantu Menentukan Diagnosis dan
Prognosis
Enzim dan proenzim tertentu serta substratnya terdapat setiap saat dalam
darah orang normal dan menjalankan fungsi fisiologis dalam darah. Contoh enzim
plasma fungsional ini antara lain adalah lipoprotein lipase, pseudokolinesterase,
dan proenzim koagulasi darah dan pelarutan bekuan darah. Sebagian besar enzim
ini disentesis dan disekresi oleh hati.
Plasma juga mengandung banyak enzim lain yang fungsi fisiologisnya
dalam darah tidak diketahui. Enzim plasma yang tampaknya nonfungsional ini
berasal dari kerusakan normal rutin eritrosit, leukosit, dan sel lain. Kerusakan atau
nekrosis jaringan akibat cidera atau penyakit umumnya disertai peningkatan kadar
beberapa enzim nonfungsional.
2. Isoenzim Laktat Dehidrogenase digunakan untuk Mendeteksi Infark
Miokardium
 24

L-Laktat dehydrogenase adalah enzim teramerik yang ke empat sub unitnya

terdapat dalam dua bentuk iso (isoform) yang dinamai H ( untuk jantung) dan
(ubtuk otot). Subunit-subunit ini dapat berkombinsi seperti yang diperlihatkan
dibawah untuk menghasilkan enzim L-Laktat dehydrogenase yang secara katalik
aktif:
Isoenzim Laktat Dehidrogenase Subunit

I1 HHHH

I2 HHHM

I3 HHMM

I4 HMMM

I5 MMMM

Subunit H dan M disandi oleh gen-gen tersendiri yang ekspresinya diatur

secara diferensial di berbagai jaringan. Karena jantung mengekpresikan subunit H
hamper secara eksklusif, isoenzim I1, mendominasi jaringan ini. Sebaliknya
isoenzim I5 mendominassi di hati.Dalam plasma ssecara normal terdapat sejumlah
kecil laktat dehydrogenase.Setelah suatu infrak miokardium atau pada penyakit
hati, jaringan yang rusak membebaskan berbagai bentuk iso laktat dehydrogenase
yang khas ke dalam darah. Peningkatan kadar isoenzim I1 atau I5 yang terjadi
dapat dideteksi dengan memisahkan berbagai oligomer laktat dehidrogenasse
dengan elektriforosis dan mengatur aktivitas kataliknya.
3. Enzim Mempermudah Diagnosis Penyakit Genetik
Meskipun banyak penyakit telah lama disebabkan oleh perubahan pada
DNA seseorang, namun teknik atau alat untuk mendeteksi mutase genetic hanya
baru-baru ini tersedia secara luas. Teknik-teknik ini mengandalkan efesiensi
katalik dan spesifisitas katalis enzim.Contohnya, reaksi berantai polymerase
(Polimerase Chain Reaktion, PCR) mengandalkan kemampuan enzim untuk
berfungsi sebagai penguat katalik untuk menganalisis DNA yang terdapat dalam
sampel biologis dan forensik. Pada teknik PCR, suatu DNA polymerase yang
termostabil yang diarahkan oleh primer oliglonukleoktida yang sesuai
 25

menghasilkan ribuan salinan dari suatu sampel DNA yang pada awalnya terdapat
dalam kadar yang terlalu rendah untuk dideteksi secara langsung.
Deteksi Reaktion Fragment Length Polymorphisms (RFLP) memungkinkan
kita melakukan deteksi prantal berbagai penyakit herediter, seperti sel sabit,
talaseemia beta, feniketonuria bayi, dan penyakit hungtinton.Deteksi RFLP
melibatkan pemutusan DNA untai ganda oleh endonuklese restriksi, yang dapat
mendeteksi perubahan ringan padda DNA yng memperngaruhi tempat-tempat
pengenalannya (recognized Sites)
 26

BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900)
pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani
yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi). Kata "enzyme" kemudian
digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment
digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme
hidup.Menurut definisi, enzim adalah suatu protein yang mempunyai struktur tiga
dimensi tertentu yang mampu mengkatalisis reaksi biologic (aktivitas
biokatalik).Enzim mempunyai beberapa peran, diantaranya: dalam proses
metabolisme (sebagai katalisator), sebagai alat diagnosis,penggunaan enzim
sebagai obat, enzim sebagai sasaran pengobatan.
Kofaktor berperan baik membantu proses katalisis oleh enzim maupun
penyusunan struktural yang penting. Fungsi kofaktor pada umumnya adalah untuk
memantapkan ikatan antara subtract pada enzim atau mentransfer electron yang
timbul selama katalis. Koenzim adalah berupa molekul organic yang mentranspor
gugus kimia atau electron dari satu enzim ke enzim yang lain, molekul organic itu
terikat pada bagian protein enzim.
Inhibitor merupakan suatu molekul yang mengikat enzim sehingga
menurunkan akivitasnya. Aktivitas disini yaitu aktivitas untuk membentuk enzim
substrat yang menghasilkan produk. Mekanisme kerja enzim terjadi melalui 2
cara, yaitu dengan teori gembok-kunci dan kecocokan induksi.
3.2 Saran
Makalah ini dapat dimanfaatkan oleh pembaca sebagai bahan untuk
menunjang pengetahuan, jika ada kesalahan diharapkan kritik dan saran pembaca.
Gunakan juga buku penuntun lain dalam mempelajari tentang bimbingan dan
konseling. Saran dan harapan kami, dengan mempelajari tentang enzim pembaca
dapat lebih memahami tentang enzim dan dapat memanfaatkan ilmu
pengetahuannya sebaik-baiknya.
 27

DAFTAR PUSTAKA

Abianto, Purwo, 1993, Biokimia Konsep-Konsep Dasar, Bandung: Departemen

Pendidikan Tinggi

Dubos J, 1951, ―Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz”. Quoted in

Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the
prepared mind‖. Trends Biotechnol 13 (12): 511–5. doi:10.1016/S0167-
7799(00)89014-9. PMID 8595136.

Koshland, D. E., 1953, Stereochemistry and The Mechanism of Enzimatic

Reactions, Brookhaven National Laboratory: Upton. N,Y. USA

Lehninger, A.L., 1982, Dasar-Dasar Biokimia Jilid 1, Alih bahasa, Manggi

Thenawijaya. Erlangga: Jakarta.

Lehninger. 1982. Dasar-Dasar Biokimia (terjemahan oleh Maggy Thenawidjaja).

Jakarta: Erlangga.

Ngili, Y., 2013, Protein dan Enzim, Bandung: Rekayasa Sains.

Poedjiadi, Anna. 2005.Dasar-dasar Biokimia, Jakarta :UI Press

Stryer, Lubert, 2000, Biokimia Edisi 4 vol.1, Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran,
EGC

Wilbraham, C.A., dan Matta, S.M., 1992, Pengantar Kimia Organik dan Hayati.
Bandung: Institut Teknologi Bandung.