DOSEN PENGAMPU:
Ir. SULHASWARDI, MP
DISUSUN OLEH:
AGROTEKNOLOGI 3 C
FAKULTAS PERTANIAN
2021
KATA PENGANTAR
Puji syukur kita ucapkan kepada Tuhan Yang Maha Esa, karena atas rahmat
dan hidayah-Nya, sehingga kami dapat menyelesaikan makalah yang menjadi tugas
mata kuliah Mikrobiologi Pertanian yang berjudul “Sistem Enzymatik Mikroba”.
Penyusunan makalah ini diharapkan dapat memberikan informasi tentang tujuan yang
hendak dicapai.
Latar Belakang
Enzim merupakan golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel
hidup dan mempunyai fungsi penting sebagai biokatalisator pada reaksi-reaksi
biokimia. Enzim memiliki sifat yang khas yaitu sangat aktif walaupun dengan
konsentrasi yang rendah, sangat selektif dan tanpa temperatur dan tekanan yang
tinggi. Kelebihan sifat yang dimiliki oleh enzim tersebut menyebabkan reaksi
yang dikatalisis secara enzimatik lebih efisien dibandingkan reaksi yang
dikatalisis oleh katalis kimia (Saktiwansyah, 2001).
Enzim dapat diproduksi oleh mikroba atau bahan lainnya seperti hewan
dan tumbuhan. Enzim juga dapat diisolasi dalam bentuk murni. Enzim merupakan
senyawa protein yang dapat mengkatalisis seluruh reaksi kimia dalam sistem
biologis. Semua enzim murni yang telah diamati sampai saat ini adalah protein.
Aktivitas katalitiknya bergantung kepada integritas strukturnya sebagai protein
(Winarno, 1986).
Enzim
adalah suatu katalisator protein yang dapat mempercepat reaksi kimia yang
terjadi pada makhluk hidup dalam sistem biologi. Dalam mengkatalisis reaksi
tersebut enzim bersifat sangat spesifik, sehingga meskipun jumlah enzim ribuan
dalam sel dan subtratpun sangat banyak tidak akan terjadi kekeliruan. Enzim
merupakan protein khusus yang dapat bergabung dengan suatu substrat spesifik untuk
mengkatalisasi reaksi biokimia dari substrat tersebut. Dalam reaksi tersebut enzim
mengubah senyawa yang disebut substrat menjadi bentuk senyawa baru yang disebut
produk. Enzim memiliki substrat spesifik dan reaksi kimia yang spesifik untuk
dikatalisnya. Dalam jumlah yang kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu
sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan hasil reaksi. Karena
Enzim mengkatalisator rekasi-reaksi di dalam sistem biologis, maka enzim disebut
sebagai biokatalisator
Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang
bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena
enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah
terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis
enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini
disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap.
Reaksi enzimatik akan berlangsung apabila substrat tersedia dan bagian sisi aktif
enzim dalam keadaan kosong. Substrat akan memasuki bagian sisi aktif enzim dan
bagian sisi aktif tersebut akan mengalami perubahan bentuk dengan mengelilingi
substrat. Kemudian terbentuklah ikatan lemah enzim-substrat. Di dalam sisi aktif,
substrat akan diubah menjadi produk, selanjutbya akan dilepaskan dari enzim. Begitu
seterusnya sampai bagian sisi aktif tersebut dapat ditempati oleh substrat yang lain.
Menurut hipotesis yang dikemukakan oleh Emil Fischer, bagian sisi aktif enzim
mempunyai bentuk spesifik dan tidak fleksibel. Suatu enzim hanya dapat ditempati
oleh substrat tertentu saja. Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk
kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat
dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas
dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.
Gambar Hipotesis Gembok dan Anak Kunci (Lock and Key)
Menurut hipotesis ini, bagian sisi aktif enzim bersifat fleksibel terhadap substrat yang
masuk. Apabila ada substrat yang masuk ke bagian sisi aktif, maka bagian ini akan
mengalami perubahan bentuk mengikuti substrat. Ketika produk sudah terlepas dari
kompleks, selanjutnya enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas.
Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.
1. Oksidoreduktase
Reaksi katalitiknya adalah dalam reaksi transfer elektron (pemindahan elektron atau
atom hidrogen). Enzim ini terbagi menjadi enzim oksidase dan enzim reduktase.
Enzim oksidase terbagi menjadi kelompok kecil enzim dehidrogenase dan katalase.
Enzim dehidrogenase memegang peranan penting dalam pengubahan zat-zat organik
menjadi hasil-hasil oksidasi. Enzim katalase menguraikan hidrogen peroksida
menjadi air dan hidrogen.
2. Transferase
Enzim transferase mentransfer gugusan kimia fungsional (fosfat, amino, metil, dsb)
dari suatu substrat ke substrat lain. Reaksi pemindahan ini tidak menghasilkan energi,
tetapi mengubah substrat menjadi senyawa yang dapat dioksidasi atau menjadi
senyawa yang dapat digunakan untuk sintesis material sel. Salah satu enzim yang
termasuk dalam transferase yakni enzim transaminase, yang berperan memindahkan
gugusan amina dari suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga hasil terakhir
berubah menjadi suatu asam amino.
3. Hidrolase
Enzim hidrolase merupakan sekumpulan enzim yang menguraikan suatu zat dengan
pertolongan air, disebut hidrolase karena enzim ini menghidrolisis molekulmolekul
besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat digunakan. Berdasarkan
substrat yang diuraikan, enzim hidrolase dibagi atas kelompok kecil yakni enzim
karbohidrase, esterase dan proteinase.
Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan
fruktosa.
Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktosa menjadi glukosa dan galaktosa.
Selulase, yakni enzim yang menguraikan selulosa (suatu polisakarida) menjadi
selobiosa (suatu disakarida).
Pektinase, yakni enzim yang menguraikan pektin menjadi asam pektin.
b) Esterase, yakni enzim-enzim yang memecah golongan ester. Misalnya:
Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
Fosfatase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam
fosfat.
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
Enzim ligase berperan dalam reaksi penggabungan dua molekul menjadi satu
molekul atau pembentukan ikatan disertai pemecahan atau penambahan ATP (adenin
triphosphat).
E + S ES E + P
Struktur Enzim
Pada umumnya enzim tersusun dari protein. Protein penyusun enzim dapat
berupa protein sederhana atau protein yang terikat pada gugusan non-protein. Banyak
enzim yang hanya terdiri protein saja, misal tripsin. Dialisis enzim dapat memisahkan
bagian-bagian protein, yaitu bagian protein yang disebut apoenzim dan bagian
nonprotein yang berupa koenzim, gugus prostetis dan kofaktor ion logam. Masing-
masing bagian tersebut apabila terpisah menjadi tidak aktif. Apoenzim apabila
bergabung dengan bagian nonprotein disebut holoenzim yang bersifat aktif sebagai
biokatalisator. Koenzim dan gugus prostetik berfungsi sama.
Koenzim adalah bagian yang terikat secara lemah pada apoenzim (protein).
Gugus prostetik adalah bagian yang terikat dengan kuat pada apoenzim. Koenzim
berfungsi menentukan jenis reaksi kimia yang dikatalisis enzim. Ion logam
merupakan komponen yang sangat penting, diperlukan untuk memantapkan struktur
protein dengan adanya interaksi antar muatan.
Protein adalah bagian utama enzim yang dihasilkan sel, maka semua
hal yang dapat mempengaruhi protein dan sel akan berpengaruh terhadap
reaksi enzimatik.
1. Substrat (reaktan)
Kecepatan reaksi enzimatik umumnya dipengaruhi kadar substrat.
Penambahan kadar substrat sampai jumlah tertentu dengan jumlah enzim yang
tetap, akan mempercepat reaksi enzimatik sampai mencapai maksimum.
Penambahan substrat selanjutnya tidak akan menambah kecepatan reaksi.
Kecepatan reaksi enzimatik juga dipengaruhi kadar enzim, jumlah
enzim yang terikat substrat (ES) dan konstanta Michaelis (Km). Km
menggambarkan mesetimbangan disosiasi kompleks ES menjadi enzim dan
substrat. Nilai Km kecil berarti enzim mempunyai afinitas tinggi terhadap
substrat maka kompleks ES sangat mantap, sehingga kesetimbangan reaksi
kearah kompleks ES. Apabila nilai Km besar berarti enzim mempunyai
afinitas rendah terhadap substrat, sehingga kesetimbangan reaksi kearah E +
S.
2. Suhu
Seperti reaksi kimia pada umumnya, maka reaksi enzimatik
dipengaruhi oleh suhu. Kenaikan suhu sampai optimum akan diikuti pula oleh
kenaikan kecepatan reaksi enzimatik. Kepekaan enzim terhadap suhu pada
keadaan suhu melebihi optimum disebabkan terjadinya perubahan fisikokimia
protein penyusun enzim. Umumnya enzim mengalami kerusakan (denaturasi)
pada suhu diatas 50oC. Walaupun demikian ada beberapa enzim yang tahan
terhadap suhu tinggi, misalnya taka-diastase dan tripsin.
3. Kemasaman (pH)
pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Daya katalisis enzim
menjadi rendah pada pH rendah maupun tinggi, karena terjadinya denaturasi
protein enzim. Enzim mempunyai gugus aktif yang bermuatan positif (+) dan
negatif (-). Aktivitas enzim akan optimum kalau terdapat keseimbangan antara
kedua muatannya. Pada keadaan masam muatannya cenderung positif, dan
pada keadaan basis muatannya cenderung negatif sehingga aktivitas enzimnya
menjadi berkurang atau bahkan menjadi tidak aktif. pH optimum untuk
masing-masing enzim tidak selalu sama. Sebagai contoh amilase jamur
mempunyai pH optimum 5,0, arginase mempunyai pH optimum 10.
4. Penghambat enzim (inhibitor)
Inhibitor enzim adalah zat atau senyawa yang dapat menghambat
enzim dengan beberapa cara penghambatan sebagai berikut :
a) Penghambat bersaing (kompetitif)
Penghambatan disebabkan oleh senyawa tertentu yang
mempunyai struktur mirip dengan substrat saat reaksi enzimatik akan
terjadi. Misalnya asam malonat dapat menghambat enzim
dehidrogenase suksinat pada pembentukan asam fumarat dari suksinat.
Struktur asam suksinat mirip dengan asam malonat. Dalam reaksi ini
asam malonat bersaing dengan asam suksinat (substrat) untuk dapat
bergabung dengan bagian aktif protein enzim dehidrogenase.
Penghambatan oleh inhibitor dapat dikurangi dengan
menambah jumlah substrat sampai berlebihan. Daya penghambatannya
dipengaruhi oleh kadar penghambat, kadar substrat dan aktivitas relatif
antara penghambat dan substrat.
d) Penghambat represor
Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik
yang dapat mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim
pada reaksi sebelumnya.
e) Penghambat alosterik
Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat
mempengaruhi enzim alosterik. Enzim alosterik adalah enzim yang
mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap
substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila ada
senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat
maka enzim menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut
merupakan penghambat alosterik.
Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan
struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim
menyebabkan enzim tidak aktif, sehingga substrat tidak dapat
dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim menangkap
substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga
enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.
6. Penginduksi (induktor)
Induktor adalah suatu substrat yang dapat merangsang pembentukan
enzim. Sebagai contoh adalah laktosa dapat menginduksi pembentukan enzim
beta galaktosidase.
Kesimpulan
https://www.kajianpustaka.com/2019/12/enzim-pengertian-jenis-aktivitas-pemurnian-dan-
aplikasinya.html
https://alhakimslank.blogspot.com/2011/01/enzim-mikroba.html
https://joesains.wordpress.com/2012/09/05/enzim-mikroba/
https://www.researchgate.net/publication/341152443_Klasifikasi_dan_Tata_Nama_Enz im
https://simdos.unud.ac.id/uploads/file_pendidikan_dir/5cc3d82df3e9ca2e3cda7d7 0d219adc9.pdf
https://ojs.unud.ac.id/index.php/jtip/article/download/49463/29411
https://media.neliti.com/media/publications/227770-keragaman-bakteri-penghasilenzim-penghi-
7b4cefc9.pdf
https://repository.unair.ac.id/56520/13/MEILISA%20081414253003-min.pdf
http://repositori.uin-alauddin.ac.id/11272/1/zulfiana%20lutfi.pdf