Asam Amino dan

Protein

Musyirna Rahmah Nst, M.Si

 Protein
Molekul yg sangat vital untuk
organisme terdapt di semua sel
Polimer disusun oleh 20 mcm
asam amino standar
Rantai asam amino dihubungkan
dg iktn kovalen yg spesifik
Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan
asam amino
Sifat fisik dan kimiawi
dipengaruhi oleh asam amino
penyusunnya
STRUKTUR PROTEIN

Protein : POLIPEPTIDA
Disusun dari 20 asam amino (aa)
Jenis aa dan urutan aa menentukan sifat
biologik, struktur dan fungsi protein
Struktur aa
R-CH-COOH

NH2
Struktur ikatan peptida
- C NH2

O
STRUKTUR PROTEIN
(cont: tetrapolipeptida)

O O O O
O C CH NH C CH NH C CH NH C CH NH

R1 R2 R3 R4

Ikatan peptida

TERMINAL TERMINAL
KARBOKSIL AMINO (N)
(C)
Asam Amino
merupakan unit penyusun
protein
Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
gugus amino,
gugus karboksil,
satu atom H dan
rantai samping (gugus
R)
 Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
 PENGGOLONGAN ASAM AMINO SINGKATAN LAMBANG
(pH7)
GUGUS R POLAR
Glisin Gly G
Serin Ser S
Treonin Thr T
Sistein Cys C
Tirosin Tyr Y
Asparagin Asn N
Glutamine Gln Q
GUGUS R NON POLAR
Alanin Ala A
valin Val V
Isoleusin Ile I
Leusin Leu L
Prolin Pro P
Metionin Met M
Fenilalanin Phe F
Triptofan Trp W
GUGUS R BERMUATAN NEGATIF
Asam aspartat Asp D
Asam glutamate Glu E
GUGUS R BERMUATAN POSITIF
Histidin His H
Lisin Lys K
Arginin arg R
 Asam amino standar
Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20
macam disebut sebagai asam
amino standar
Diketahui asam amino ke 21
disebut selenosistein (jarang
ditemukan) Terdapat di
beberapa enzim seperti
gluthatione peroxidase
Selenenosistein mempy kode
genetik: UGA biasa utk stop
kodon tjd pd mRNA dgn
struktur 2nd yg banyak.
 Klasifikasi Asam amino
Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai
samping)
Biasanya sifat-sifat seperti:
hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar,
ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
NON
POLAR POLAR
Asam amino

BASIC (+) ACIDIC (-)

Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu
a.a spt Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm
protein.
Prolin berbeda dgn a.a siklis. Tapi
mempunyai byk kesamaan sifat dgn kelompok
alifatis ini.
Umum terdapat pada protein yang berinteraksi
dengan lipid
 Asam amino polar
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,
glutamin
Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air
Cenderung terdapat di bagian luar protein
Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga
dapat mengalami oksidasi dengan sistein
membentuk ikatan disulfide
(-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena
selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak
dikode oleh DNA)
Asam amino dengan gugus R
aromatik

Fenilalanin, tirosin dan triptofan

Bersifat relatif non polar hidrofobik
Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg
hidrofobik
Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol
Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen
penting untuk menentukan struktur ensim
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV
280 nm sering digunakan utk menentukan
kadar protein
 Asam amino dengan gugus R
bermuatan positif
Lisin, arginin, dan histidin
Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai
sampingnya
Bersifat polar terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd
gugus imidazol) dibanding
lisin gugus amino
arginin gugus guanidino
Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH
fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis yg
melibatkan pertukaran proton
Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif

Aspartat dan glutamat

Mempunyai gugus karboksil pada
rantai sampingnya bermuatan (-) /
acid pada pH 7
Asam amino non standar
Merupakan asam
amino diluar 20 mcm
as. Amino standar
Terjadi karena
modifikasi yang terjadi
setelah suatu asam
amino standar menjadi
protein.
Kurang lebih 300 asam modifikasi serin yang
amino non standar mengalami fosforilasi
dijumpai pada sel oleh protein kinase
 modifikasi prolin dlm proses
modifikasi posttranslasi, oleh
prokolagen prolin hidroksilase.

Ditemukan pada kolagen untuk

menstabilkan struktur

Dari modifikasi Glu oleh vit K.

karboksi glutamat mampu
mengikat Ca penting utk
penjendalan darah.
Ditemukan pd protein protombin
 Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)
SIFAT ASAM AMINO
Umumnya Larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik
non polar spt: eter, aseton dan kloroform

Ukuran 5000- jutaan

Titik lebur lebih tinggi dibanding dengan asam karboksilat dan

amina
Elektrolit

Mempunyai atom C* (asimetrik) kec glisin

Optis aktif : dpt memutar sinar bidang polarisasi menuju ke suatu
arah atau kebalikannya

Dalam larutan bersifat zwitterion dipolar, muatan o tdk

bergerak pd muatan listrik
R-CH-COO-

NH3+
 Analisis protein /asam amino:
Elektroforesis muatan
Kromatografi penukar ion kelarutan dan adsorbsi
muatan listrik protein
Penentuan komposisi asam amino Reaksi kimia
spesifik
Reaksi Ninhidrin
Reaksi FDNB (1- flouro - 2,4 dinitrobenzen)

Pemurnian protein : Dialisis, Filtrasi Gel BM

Hidrolisis protein dg asam kuat &basa kuat
Hidrolisa protein oleh enzim
tripsin Pemotongan rantai polipeptida pada
asam amino lys dan Arg
Khimotripsin dan Pepsin Pemotongan rantai
polipeptida pada aa phe, Trp, dan Tyr
Hidrolisis protein dengan dengan Pereaksi
Sianogen Bromida Met
 Denaturasi: perubahan konformasi molekul
menjadi tidak menentu krn pengaruh
perubahan pH, suhu & ion logam
Visikositas/kekentalan tinggi
Koloid
Kristaloid : tripsin, pepsin, katalase dan
urease (cara: dg penambahan garam
amoniumsulfat/NaCl pd pH titik
isoelektriknya)
Albumin pada serum tidak dapat dikristalkan