ENZIM

By: MUSYIRNA RAHMAH NST, M.Si

 ENZIM
 Enzim : Protein yang memiliki aktivitas katalitik suatu
reaksi kimia (BM: 1200-1jt)
 Fungsi : Biokatalisator (mempercepat reaksi ; 108 - 1011 kali)
 Lokasi Enzim :
- Sel (Mis: Sel Hati, Sel Pangkreas, Sel Usus)
- Organel sel (Mis: Sitoplasma, Mitokondria, Lisosom,
Ribosom, badan Golgi, Inti sel)
 Teknik Isolasi : Sentrifugasi berkecepatan Tinggi + Histokimia
(Histoenzimologi)
 Peranan: Kesehatan dan penyakit (Mis: Keterlibatan enzim pada
proses pencernaan dan penyerapan makanan (KH,Lipid, Protein),
metabolisme obat)
 Gugus Prostetik: Koenzim dan ion logam terikat kuat/secara
pernanen pada protein enzim

 Enzim Mengandung:
1. Koenzim: molekul organik kompleks
2. Kofaktor: molekul anorganik+koenzim
3. Apoenzim : Bagian protein dari enzim
4. Haloenzim: Apoenzim + kofaktor
enzim aktif lengkap dg komponenya
 Contoh-contoh Enzim
Lipase, amilase, protease, malat dehidrogenase, RNA polimerase,
Fruktokinase, Sitrat sintetase, Fosfoglukoisomerase dll
 KOENZIM

 Enzim memerlukan Koenzim pada suatu proses pemindahan

gugus dan reaksi lainnya.
 Koenzim : Molekul Organik komplex/ Molekul organik
sekunder
 Fungsi:
1. Sebagai pembawa sementara atom spesifik/gugus
fungsional
2. Meningkatkan aktivitas katalititk enzim
 Koenzim berikatan dengan enzim melalui ikatan kovalen
 SENYAWA
KOENZIM
YG DIPINDAHKAN

Aldehid
1.Tiamin pirofosfat
Atom hidrogen
2. Flavin Adenin Dinukleotida

(FAD) Ion Hidrida (H-)

3. Nikotinamida adenin dinukleotida Gugus Amino

4. Piridoksal fosfat Atom H dan gugus alkil

5. 5-Deoksiadenosilkobalamin
(Koenzim B12) CO2

6. Biositin Gusus satu karbon lainnya

7.Tetrahidrofosfat Gugus Asil

8. Koenzim A
 Contoh Enzim yg memerlukan KOFAKTOR

TABEL 1.
Fe +2 atau Fe+3 Oksidase sitokrom
  Katalase
  Peroksidase
Cu+2 Oksidase sitokrom
Zn +2 Polimerase DNA
  Dehidrogenase Alkohol
Mg+2  
  Heksokinase
Mn+2 6- Fosfatase Glukosa
K+ Arginase
Se Piruvat kinase
Ni+ Glutation peroksidase
Urease
 KLASIFIKASI ENZIM SECARA
INTERNASIONAL
TABEL 2.
N KELAS JENIS REAKSI YANG DIKATALISIS
O

1. Oksidoreduktase Pemindahan elektron

2. Transferase Pemindahan gugus fungsionil
3. Hidrolase Reaksi hidrilisis
4. Liase Penambahan gugus ikatan ganda
5. Isomerase Pembentukan isomer
6. Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O,
C-N
Reaksi kondensasi dan penguraian
ATP
 PENAMAAN ENZIM
 IUB ( Commision on Enzymes of the International Union of
Biochemistry): penggolongan enzim berdasarkan fungsinya)---
lihat tabel 2.
 Nama Trivial (Biasa)
Cont: Tripsin, Khimotripsin, Pepsin, Renin dll
 Disesuaikan dengan nama substratnya
substrat + ase
contoh: Amilum + ase ----- amilase
Fumarat + ase ---- Fumarase
 Disesuaikan dengan reaksinya (reaksi + ase)
cont: Hidrolisis + ase ---- Hidrolase
Oksidase + ase ---- Oksidase
 Bagaimana enzim bekerja?
 Reaksi tanpa enzim:
 Lambat
 Membutuhkan suhu yang tinggi

 Tekanan yang tinggi

 Reaksi enzimatis
 Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik
di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara
energetik dapat lebih mudah terjadi
 AKTIVITAS ENZIM

 Spesifik (suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu

substrat tertentu),
contoh:
- Enzim urease hanya bekerja untuk substrat urea
- Enzim Arginase bekerja terhadap arginin
 Kekhasan ini disebabkan oleh Apoenzim bukan disebabkan
oleh koenzim
cont: Koenzim Enzim dekarboksilase dan transaminase sama
yaitu: piridoksilase
 Tiap enzim hanya bekerja pada satu reaksi, walaupun
beberapa reaksi terjadi bersamaan.
 Teori untuk menjelaskan kerja
enzim:
 Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan
substrat.
Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat
menerangkan stabilitas fase transisi ensim
 Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga
pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi
aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn
substratnya.  dpt menerangkan fase transisi ES komplek
 PUSAT AKTIF ENZIM (tapak katalitik)

 Konfigurasi molekul substrat mirip dengan sisi aktif dari

enzim shg memungkinkan tjd reaksi enzimatik
 Emil Fisher: “Model kunci dan anak kunci”
 Koshald: “model induced fit”:substrat menginduksi perub
bentuk/konformasi dalam enzim begitu juga dengan enzim
(spt pemakaian sarung tangan)
 Tapak aktif terdapat di dalam celah
 Cont: lisozim, ribonuklease
 Asam amino yang sering terdapat pada sisi aktif enzim:
Glu,Asp,Lis ,arg (bersifat hidrosiklik, asidik dan
alkalik: bekerja sebagai nukleofilik, katalisator
asam/basa, akseptor gugus yang dipindahkan)
 Lock and key model

Induced Fit model

• Efisien (mempercepat reaksi 108 - 1011 kali jika
tanpa katalis )
• Kondisi aktivitas spesifk enzim
1. pH Optimum
2. Temperatur optimum
• Denaturasi (perubahan konformasi molekul enzim)
menyebabkan penurunan aktivitas enzim
disebabkan PH& Temperatur terlalu
extrim
 CARA IKATAN ENZIM DAN SUBSTRAT

 Enzim dan substrat berikatan

melalui
1. Interaksi hidrofobik antara
gugus R
nonpolar
2. Ikatan hidrogen
3. Ikatan ion
4. Ikatan vanderwaals
Gambar sisi aktif enzim dan asam amino yang
terlibat
 Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting:
 Bagian yang mengenal substrat dan kemudian
mengikatnya
 Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat
diikat oleh enzim

 Asam amino yang membentuk kedua bagian tersebut

tidak harus berdekatan dalam urutan secara linear,
tetapi dalam konformasi 3D mereka berdekatan
 Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim?

1. Konsentrasi enzim
2. Konsentrasi substrat
3. Suhu
4. pH
5. Inhibitor (tugas….)

Aktivitas enzim
A. Konsentrasi Enzim
Kecepatan reaksi bertambah
dengan bertambahnya
konsentrasi enzim

Konsentrasi enzim
B. Konsentrasi substrat
Persamaan Michaelis-Menten :

E + S ES
ES P + E

Vo = V maks [S]
Km + [S]
Ket:
E= Enzim
S= Substrat
P= Produk
ES= Kompleks Enzim dan substrat
Vo= Kecepatan awal
Vmaks= Kecepatan maksimum
Km= Tetapan Michaelis Menten enzim/ konsentrasi substrat tertentu pada saat
enizm mencapai ½ kecepatan maksimumnya
 Vmaks

Kecepatan awal

½ Vmaks

Konsentrasi substrat

Teori Michaelis Menten :

“Pada Konsentrasi enzim tetap maka pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi, akan tetapi pada batas konsetrasi tertentu
kecepatan reaksi akan tetap walaupun konsentrasi substrat diperbesar”
C. Suhu
Tiap enzim memp suhu optimum

Kecepatan reaksi
- suhu rendah--- reaksi lambat
- suhu tinggi--- reaksi lbh cpt
- proses denaturasi ---
menurunkan kec reaksi

D. pH
- struktur kompleks ES tergantung
Suhu Optimum
pada pH lingkungannya.
- pH terlalu tinggi dapat menybkn
denaturasi--- penurunan

Kecepatan reaksi
aktivitas enzim

pH/suhu optimum : suatu daerah pH/suhu

yang menybkn kec reaksi paling tinggi

pH Optimum
 Proenzim/ zimogen
 Enzim inaktif (prekursor inaktif enzim yang diaktifkan oleh proses
pemecahan proteolitik spesifik)
 Cont: Enzim Zimogen
 Insulin : Proinsulin
 Pepsin : Pepsinogen
 Tripsin : Tripsinogen
 Khimotripsin : Khimotripsinogen
 Beberapa protein tertentu disekresikan dalam bentuk inaktif karena:
protein tersebut ada yang dibutuhkan hanya sekali-sekali
(interminen) yang terjadi sebagai reaksi terhadap kebutuhan
fisiologik atau patofisiologik seperti
 Pada proses pencernaan makanan
 Pembekuan darah
 ISOZIM
 Isozim (isoenzim)
 Def: enzim yang berbeda secara fisik tetapi memiliki aktivitas
katalitik yang sama atau bentuk ganda suatu enzim yang
berbeda satu sama lain dalam hal afinitas terhadap substrat,
aktivitas maksimum atau dalam sifat-sifat pengaturannya
 Ditermukan dalam serum dan jaringan semua vetebrata,
insekta, tumbuhan dan orgganisme subselular manusia
 Cont: isozim dehidrogenase, oksidase, transaminase, fosfatase,
transfosforilase dan enzim proteolitik.
 Tugas
 Faktor Inhibitor terhadap aktivitas enzim
 Enzim alosterik?
 Enzim plasma fungsional dan nonfungsional,
contoh untuk diagnosis klinik
 Contoh perhitungan kinetika enzim, Vmak,Km
dan Vo
Terimakasih