BIOKIMIA: PERTEMUAN 6 (ENZIM) 2

ENZIM

1
 ENZIM Sebagai Biokatalis dalam suatu sel 2

• Enzim adalah katalis protein (biokatalisator)

yang dapat meningkatkan laju reaksi kimia
tanpa terjadi perubahan pada akhir proses.
• Setiap enzim memiliki situs aktif tempat
substrat berikatan dan diubah menjadi produk.
• Reaksi yang terjadi sangat efektif dan spesifik
• Sebagai katalisator, meskipun terlibat dalam
reaksi, enzim dapat diperoleh kembali dalam
keadaan bebas pada akhir reaksi

2
 SUSUNAN ENZIM 2

SEDERHANA PROTEIN

ENZIM

KONJUGASI/HALOENZIM

NON PROTEIN : KOFAKTOR PROTEIN : APOENZIM

MOLEKUL ORGANIK : ION LOGAM

KOENZIM

3
3
 SUSUNAN ENZIM 2

• Beberapa enzim berikatan dengan kofaktor

nonprotein yang diperlukan untuk aktivitas
enzimatik
• Kofaktor umumnya berupa ion logam atau molekul
organik yang dikenal sebagai koenzim
• Haloenzim merujuk pada enzim dengan kofaktornya
• Apoezim merujuk pada bagian protein dari
holoenzim. Dengan tidak adanya kofaktor yang
cocok, apoenzim umumnya tidak memiliki aktivitas
biologis

4
4
 Komponen penyusun enzim terdiri dari: 2

1. Apoenzim, yaitu bagian enzim aktif yang tersusun atas protein yang bersifat
labil (mudah berubah) terhadap faktor lingkungan, dan
2. Kofaktor,yaitu komponen non protein yang berupa :
a. Ion-ion anorganik (aktivator)
Berupa logam yang berikatan lemah dengan enzim, Fe, Ca, Mn, Zn, K, Co. Ion
klorida, ion kalsium merupakan contoh ion anorganik yang membantu enzim
amilase mencerna karbohidrat (amilum)
b. Gugus prostetik
Berupa senyawa organik yang berikatan kuat dengan enzim, FAD (Flavin
Adenin Dinucleotide), biotin, dan heme merupakan gugus prostetik yang
mengandung zat besi berperan memberi kekuatan ekstra pada enzim terutama
katalase, peroksidase, sitokrom oksidase.
c. Koenzim
Berupa molekul organik non protein kompleks, seperti NAD (Nicotineamide
Adenine Dinucleotide), koenzim-A, ATP, dan vitamin yang berperan dalam
memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim lain.
5
5
KERJA ENZIM 2

Mekanisme kerja enzim

• E+S ES E+P

Dua model ikatan enzim

6
6
 2

• a) Hipotesis Lock and Key (Gembok dan Kunci)

• Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat
dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara
substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif
enzim cenderung kaku.
• Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang
berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat.
• Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil
reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula.
• Berbeda dengan teori kunci gembok. Jika enzim mengalami
denaturasi (rusak) karena panas, maka bentuk sisi aktif berubah
sehingga substrat tidak sesuai lagi.

7
7
 2

8
8
 2

• b) Hipotesis Induced Fit (Kecocokan

induksi)
• Menurut teori kecocokan induksi reaksi
antara enzim dengan substrat berlangsung
karena adanya induksi substrat terhadap
situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga
keduanya merupakan struktur yang
komplemen atau saling melengkapi.
• Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat
kaku, tetapi lebih fleksibel.
9
9
 2

10
10
 How do enzymes work?
(continued…)
Catabolic reaction

Substrate Activated Complex Products

Anabolic reaction

Substrates Activated Complex Product

ENZIM Sebagai Biokatalis dalam suatu sel 2

• Enzim berfungsi sebagai biokatalisator, artinya

mempercepat jalannya reaksi dengan cara menurunkan
energi aktivasi

Energi aktivasi adalah

energi yang diperlukan
untuk mengaktifkan suatu
reaktan sehingga dapat
bereaksi untuk
membentuk senyawa lain.

12
 ENZIM MEMPERCEPAT LAJU REAKSI DENGAN
2
CARAMENURUNKAN “ENERGI AKTIFASI”

• Energi Aktifasi adalah jumlah energi dalam kalori yang diperlukan untuk
membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu menuju
tingkat transisi pada puncak batas energi. pada saat ini terdapat peluang yang
sama bagi molekul2 untuk mengalami reaksi membentuk produk (P) atau
kembali menuju kumpulan molekul (S)

• kecepatan setiap reaksi kimia tergantung konsentrasi senyawa pada keadaan

transisi.
 kecepatan reaksi kimia akan semakin tinggi jika semakin banyak molekul A
berada pada keadaan transisi

• 2 cara untuk meningkatkan kecepatan reaksi

1. dengan pemanasan
2. dengan katalisator
13
13
 CARA KERJA KATALISATOR
kead. transisi

G tanpa katalisator

E. level Ea
=

dgn katalisator inorg

E. bebas
Ea'
dgn enzim

Ea''
kead. awal G = Perubahan
E. bebas

kead. akhir

Perjalanan
reaksi
KESIMPULAN :
* katalisator menurunkan energi aktivasi
* enzim menurunkan energi aktivasi lebih banyak
STRUKTUR ENZIM 2

• Enzim mimiliki sisi aktif = bagian yang berikatan dengan subtrat

• Merupakan tempat terjadinya katalisis

15
15
 2

• E + S [ ES ] E+P
• S : Substrat, target katalitik enzim
• ES : bergabung membentuk membentuk
produk antara
• P : produk

16
 Struktur Enzim 2

• Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan

memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein
saja. Misalnya pepsin dan tripsin.
• Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga
memerlukan komponen selain protein.
• Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor.
Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal, atau molekul
organik yang dinamakan koenzim.
• Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor
dinamakan holoenzim.
• Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya
dinamakan metaloenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi
pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat,
dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
17
 SIFAT ENZIM 2

1. Enzim merupakan protein yang tersusun atas asam-asam amino yang

membentuk struktur tiga dimensi yang kompleks.
2. Enzim mempunyai tenaga katalitik yg tinggi (jauh lebih tinggi dari tenaga
katalisator sintetik) sehingga dapat mempercepat laju reaksi.
3. Enzim mempunyai spesifisitas yg tinggi terhadap substratnya, ( seringkali
tiap enzim hanya mengkatalisis sejumlah kecil reaksi atau kadang kala
hanya satu)
4. Mempercepat reaksi tanpa menghasilkan produk sampingan.
5. Dapat bekerja pada suhu dan ph normal.
6. Bekerja terkoordinir dg baik dan mempunyai hubungan yg sangat teratur
dg aktifitas metabolik yg berbeda sehingga terjadi keharmonisan untuk
menunjang kehidupan.( bbrp penyakit kemungkinan disebabkan karena
kekurangan atau kehilangan satu enzim, atau aktifitas enzimnya
berlebihan)
7. Tidak merobah titik keseimbangan reaksi yg dikatalisir dan juga tidak
habis terpakai ( enzim yg telah bebas dapat bekerja kembali). 18
 Tatanama Enzim 2

• Awalnya tak ada tatacara penulisan yang jelas

– Pepsin : Pepsis (pencernaan, bahasa Yunani)
– Ptialin : ptualon (liur)
– Tripsin : Thrupsis (melunakkan)
– Papain : dari getah pepaya
• Substrat + ase
• Jenis ikatan kimia substrat + ase
• Berdasar jenis reaksi + ase
• Nama Sistematik dari International Union of Biochemistry
and Molecular Biology (IUBMB

19
 Berdasar substrat + “ase” 2

• Amilase : substrat amilum

• Laktase : substrat laktosa
• Maltase : substrat maltosa

• Kelemahannya :
– Bila ada dua enzim dari sumber yang berlainan yang
mengoksidasi substrat sama dalam 2 reaksi yang berbeda
• Contoh:

20
 Jenis ikatan kimia substrat + “ase” 2

• Kerja enzim terhadap :

– Ikatan peptida : peptidase
– Ikatan ester : esterase
• Kelemahan : tidak menjelaskan apakah ikatan
kimia yang menjadi dasar penggunaan
tersebut dibentuk atau dipecah

Contoh lain:
• Fosfatase, glukosidase, sulfatase dsb

21
 Jenis Reaksi + “ase” 2

• Transferase : reaksi pemindahan gugus

• Amino transferase (transaminase):
memindahkan gugus –NH2 (lebih spesifik)

22
Tata nama menurut IUBMB 2

Klasifikasi sistematik yang berdasarkan jenis

reaksi dan mekanisme reaksi

Ada 6 kelas utama :

1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Lyase
5. Isomerase
6. Ligase

23
 FUNGSI ENZIM 2

1. Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia

dengan menurunkan energi aktivasinya tetapi tidak ikut
bereaksi.
2. Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak
menjadi berpola. Misalnya glukosa yang terbentuk
selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah
melebihi keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO2
dan H2O. Dengan adanya enzim, glukosa dapat diubah
menjadi sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa
dapatdiedarkan ke seluruh jaringan melalui floem dan
disimpan dalam bentuk amilum. Dengan mengubah
glukosa menjadi molekul lain, maka proses fotosintesis
dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi
hasilnya. 24
PENGGOLONGAN ENZIM 2

Penggolongan enzim

Tempat
bekerjanya (Endo Cara terbentuknya
dan Ekso Enzim) (Konstitutif &
Adaptif)

Daya katalisnya
(Oksidoreduktase, Subtrat yang
Tranferase, dll) dikatalisnya
(Amilase, Lipase,
Protease, dll)
25
25
 2

• Enzim intraseluler  enzim bekerja di dalam

sel, contohnya enzim katalase yang berfungsi
menguraikan senyawa peroksida (H2O2) yang
bersifat racun menjadi air (H2O) dan oksigen
(O2).
• Enzim Ekstraseluler  enzim yang bekerja
diluar sel contohnya: amilase,lipase,protease
dll.

26
26
 KINETIKA ENZIM 2

• Aktivitas enzim = kecepatan enzim untuk

melakukan katalis pada subtrat, satuannya
Unit (U)
• 1 U = Jumlah enzim yang melakukan katalis
sehingga terjadi perubahan 1 mikronmol
subtrat per menit pada suhu 25oC

27
27
 2

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI AKTIVITAS

ENZIM

• 1. Konsentrasi enzim
• 2. Konsentrasi substrat
• 3. Inhibitor
• 4. pH
• 5. Suhu
• 6. Hambatan Alosterik
• 7. Pengaruh Faktor-Faktor Lain
28
28
 2

1. Konsentrasi Enzim
• Kecepatan rekasi enzim (v) berbanding lurus
dengan konsentrasi enzim (Enz). Makin besar
jumlah enzim makin cepat reaksinya.
• Lihat pada gambar.
• Dalam reaksinya Enz akan mengadakan ikatan
dengan substrat S dan membentuk kompleks
enzim-substrat, Enzs.
• EnzS ini akan dipecah menjadi hasil reaksi P dan
enzim bebas Enz
29
29
 2
• Kecepatan rekasi enzim (v) berbanding
lurus dengan konsentrasi enzim (Enz).
• Makin besar jumlah enzim makin cepat
reaksinya.
• Lihat pada gambar.
• Dalam reaksinya Enz akan mengadakan
ikatan dengan substrat S dan
membentuk kompleks enzim-substrat,
Enzs.
• EnzS ini akan dipecah menjadi hasil
reaksi P dan enzim bebas Enz

• Makin banyak Enz terbentuk, Makin

cepat reaksi ini berlangsung. Ini terjadi
sampai batas tertentu

30
30
 2

2. Konsentrasi substrat
• Bila konsentrasi substrat (S) bertambah,
sedangkan keadaan lainya tetap sama,
kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai
suatu batas maksimum V. Pada titik maksimum
ini enzim telah jenuh dengan subtrat.
• Pada titik-titik A dan B belum semua enzim
bereaksi dengan subtrat, maka pada A dan B
penambahan subtrat S akan menyebabkan
jumlah EnzS bertambah dan kecepatan reaksi v
akan bertambah, sesuai dengan penambahan
S.
• Pada titik C semua enzim telah bereaksi dengan
subtrat, sehingga penambahan S tidak akan
menambah kecepatan reaksi, karena tidak ada
lagi enzim bebas.
• Pada titik B kecepatan reaksi tepat setengah
kecepatan maksimum. Konsentrasi subtrat yang
menghasilkan setengah kecepatan maksimum
dinamakan harga Km atau konstanta Michaelis. 31
31
 2

3. Inhibitor
• Inhibitor adalah , yaitu molekul atau ion yang dapat menghambat
reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat.
• Biasanya inhibitor bekerja secara spesifik dan bekerja pada
konsentrasi yang kecil.
• Inhibitor dapat memblock kinerja enzim tetapi tidak menghancurkan
enzim.
• Contoh inhibitor adalah kinerja obat dan racun pada susunan syaraf.
• Berdasarkan efek inhibisi terhadap enzim, inhibitor dibagi menjadi:
(1) inhibitor Irreversibel
(2) inhibitor Reversibel : (a) kompetitif
(b) Nonkompetitif
32
32
 2

1. Inhibitor Irreversibel
•  terjadi karena inhibitor bereaksi
tidak reversibel dengan bagian
tertentu pada enzim sehingga
mengakibatkan berubahnya bentuk
enzim. Dengan demikian mengurangi
aktivitas katalik enzim tersebut.
Reaksi ini berlangsung tidak
reversibel sehingga menghasilkan
produk reaksi dengan sempurna
• Contoh : gas syaraf dan pestisida
mengandung organofosfor yang
dapat berkombinasi dengan residu
serin pada enzim asetokolin esterase 33
33
 2

2. Inhibitor Reversibel
A. Kompetitif

34
34
 2

35
35
 2

b. Non kompetitif
• Inhibitor jenis ini akan menginhibisi dengan berikatan secara
irreversibel pada enzim tetapi tidak pada gugus aktifnya. Proses
inhibisi tidak dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
• Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim di luar
bagian aktif. Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini
terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengikat
substrat yaitu kompleks enzim substrat.
E + I ----------- EI
ES + I ------------ ESI
• Contohnya adalah kombinasi sianida dengan besi pada enzim
sitokrom oksidase dan logam berat, Ag atau Hg yang berkombinasi
dengan gugus –SH.
36
36
 2

4. pH
• Bila aktivitas enzim diukur pada pH yang berlainan, maka
sebagian besar enzim didalam tubuh akan menunjukan aktivitas
optimum antara pH 5,0 - 9,0, kecuali beberapa enzim misalnya
pepsin (pH optimum = 2). Ini disebabkan oleh:
• a. Pada pH rendah atau tinggi, enzim akan mengalami
denaturasi.
 denaturasi akan menyebabkan situs aktif pada enzim akan
mengalami perubahan dan substrat tidak akan terikat lebih lama
pada situs aktif tersebut.
• b. Pada pH rendah atau tinggi, enzim maupun substrat dapat
mengalami perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan
aktivitas enzim.
37
37
 2

• Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi

bermuatan negatif (Enz-) dan substratnya bermuatan
positif (SH+) :
Enz- + SH+ EnzSH
• Pada pH rendah Enz- akan bereaksi dengan H+ menjadi
enzim yang tidak bermuatan.
Enz- + H+ Enz-H

• Demikian pula pada pH tinggi, SH+ yang dapat bereaksi

dengan Enz-, maka pada pH yang extrem rendah atau
tiggikonsentrasi efektif SH+ dan enz akan berkurang,
karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang.
38
38
 2

39
39
 AKTIVITAS ENZIM 2

5. Suhu
• Suhu rendah yang memdekati titik beku biasanya tidak merusak enzim.
• Pada suhu dimana enzim masih aktif, kenaikan suhu sebanyak 10 0C,
menyebabkan keaktifan menjadi 2 kali lebih besar (Q10 = 2).
• Pada suhu optimum reaksi berlangsung paling cepat.
• Bila suhu dinaikan terus, maka jumlah enzim yang aktif akan berkurang
karena mengalami denaturasi.
• Enzim didalam tubuh manusia memiliki suhu optimum sekitar 37 0C
• Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai + 60 0C.
Ini disebabkan karena proses denaturasi enzim.
• Dalam beberapa keadaan, jika pemanaasan dihentikan dan enzim
didinginkan kembali aktivitasnya akan pulih. Hal ini disebabkan oleh karena
proses denaturasi masih reversible.
• pH dan zat-zat pelindung dapat mempengaruhidenaturasi pada pemanasan
ini.
40
40
 2

41
41
 2
6. Hambatan Alosterik
Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan
alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor
alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada
tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini tidak akan
dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya
ikatan antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi enzim,
sehingga bagian aktif mengalami perubahan bentuk. Akibatnya, ialah
penggabungan substrat pada bagian aktif enzim terhambat.
a. Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor)
berkompetisi dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim.
Dapat diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.
b. Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk (sebagai zat
inhibitor) berikatan pada bagian enzim selain sisi aktif enzim yang disebut
sisi alosterik dan menyebabkan sisi aktif berubah sehingga substrat tidak
dapat berikatan dengan enzim
42
42
 2

a. Inhibitor/penghambat kompetitif, produk

(sebagai zat inhibitor) berkompetisi dengan substrat
untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Dapat
diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.
b. Inhibitor/penghambat alosterik (non-
kompetitif), produk (sebagai zat inhibitor) berikatan
pada bagian enzim selain sisi aktif enzim yang
disebut sisi alosterik dan menyebabkan sisi aktif
berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan
dengan enzim
43
43
 2
7. Pengaruh Faktor-Faktor lain
• Enzim dapat dirusak dengan pengocokan,
penyinaran ultraviolet dan sinar-x, sinar-ß dan
sinar-γ.
• Untuk sebagian ini disebabkan karena oxidasi
oleh peroxida yang dibentuk pada penyinaran
tersebut.
• Kerja enzim juga dipengaruhi oleh adanya
inhibitor seperti obat-obatan dan sebagainya.

44
44
 REGULASI ENZIM
2

• Aktivitas enzim dapat diregulasi, yaitu enzim

dapat diaktivasi atau diinhibisi sehingga
pembentukan produk merespon terhadap
kebutuhan sel
• Regulasi enzim itu sendiri dilakukan dengan dua
cara yaitu:
• a. Secara Mekanisme umpan balik
• b. Pengendalian genetik melalui sintesis protein
dalam sel
45
45
 2
a. Secara Mekanisme umpan balik
• Mekanisme umpan balik membantu regulasi aliran
metabolit bolak-balik (reversible) jangka pendek
ketika berespons terhadap sinyal-sinyal fisiologi
spesifik.
• Bekerja tanpa mengubah ekspresi gen.
• Mekanisme umpan balik juga bekerja pada enzim
awal dalam rangkaian proses metabolik yang panjang
(acapkali biosintetik), dan lebih bekerja pada tapak
alosterik dibandingkan tapak katalitik. Inhibisi umpan
balik melibatkan satu protein tunggal dan tidak
memiliki sifat hormonal serta neural.
46
46
 2

b. Pengendalian genetik melalui sintesis protein dalam sel

• ADN sebagai bahan genetis mengendalikan sifat individu
melalui proses sintesis protein.
• Ada dua kelompok protein yang dibuat ADN, yaitu protein
struktural dan protein katalis.
• Protein struktural akan membentuk sel, jaringan, dan
organ hingga penampakan fisik suatu individu. Inilah yang
menyebabkan ciri fisik tiap orang berbeda satu sama lain.
• Protein katalis akan membentuk enzim dan hormon yang
berpengaruh besar terhadap proses metabolisme, dan
akhirnya berpengaruh terhadap sifat psikis, emosi,
kepribadian, atau kecerdasan seseorang
47
47
 Proenzim =Preenzim = Zymogen 2

• Beberapa enzim proteolitik dibentuk dan disekresikan ke

jaringan dalam bentuk tidak aktif, disebut proenzim
• Kemungkinan untuk melindungi jaringan dari proses
autodigestive
• Contoh : Enzim pencernaan, pembekuan darah
• Pemberian nama : Awalan : Pro / Pre , akhiran –ogen
• Contoh :
Pepsinogen Pepsin
Pepsin/H+
Prokarboksipeptidase karboksipeptidase
Tripsin

48
 Isozyme 2

• Enzim-enzim yang mempunyai sifat katalitik

sama tatpi berbeda bentuk, sifat kimia dan
fisiknya
• Isozim mengkatalisis reaksi yang sama
– Contoh :
• Laktat dehidrogenase (LDH)
• Ada 5 macam enzim LDH (Isozim 1-5)

49
 Contoh Isozyme :Laktat Dehidrogenase 2

• Terdiri dari 2 macam

polipeptida disebut dengan
subunit M (Muscle) dan H
(Heart).
• Membentuk tetramer (4 rantai
polipeptida) dengan 5 Isozim
• H4 banyak di dalam jantung
• M4 banyak dalam otot dan hati
• Digunakan untuk diagnostik
infark jantung

50
 ENZIM PENGATUR/ENZIM ALOSTERIK 2

Sistim multi enzim - beberapa enzim yang bekerja secara

bersama-sama dalam sel - produk enzim pertama menjadi
substrat bagi enzim ke dua, produk enzim kedua menjadi
substrat bagi enzim ke tiga dst.

A ----- B ----- C ----- D ----- E ----- P

Enz 1 Enz 2 Enz 3 Enz 4 Enz 5

ENZIM ALOSTERIK MODULATOR

SIFAT ENZIM ALOSTERIK:

1. JAUH LEBIH BESAR DARI ENZIM BIASA ( MEMPUNYAI 2 ATAU
LEBIH RANTAI POLIPEPTIDA)
2. MEMPUNYAI SISI PENGATUR YG BERIKATAN DG MODULATOR
SECARA NON KOVALEN
51
51
SUMBER ENZIM 2

52
52
 PENGUNAAN ENZIM DALAM KLINIK 2

• Diagosis Penyakit
• Pengobatan

53
53
 PENGUNAAN ENZIM DALAM KLINIK 2

Diagnosis penyakit

• Dilakukan penetapan aktivitas enzim dalam darah untuk membantu diagnosis

penyakit
• Ada 2 golongan enzim dalam plasma darah
– Fungsional, berfungsi dalam plasma, sama atau lebih banyak daripada dalam
jaringan
• Contoh : enzim pembekuan darah
– Non fungsional, tidak berfungsi dalam plasma, kadar dalam plasma kecil, bila
kadarnya tinggi sebagai tanda kerusakan jaringan
• Contoh :
– Lipase, kadar tinggi dalam darah, kerusakan pankreas
– Transaminase,
GOT (Glu-Oksaloasetat-Tranaminase)
GPT (Glu-Piruvat-Transaminase)
Bila SGOT/SGPT tinggi :
SGOT > SGPT : Infark myokard
SGPT > SGOT : sirrhosis hepatitis

54
54
 PENGUNAAN ENZIM DALAM KLINIK 2

Pengobatan

• Diberikan secara oral

• Pada penyuntikan dapat terbentuk antibodi
• Yang umum digunakan : enzim proteolitik,
untuk membantu pencernaan makanan, pada
gangguan pencernaan

55
55