Anda di halaman 1dari 9

Secara hirarki, para ahli mengklasifikasikan 4 tingkatan struktur, yaitu:

1. Struktur Primer
Protein yang dibentuk dengan asama amino tergabung dalam ikatan polipeptida. Setiap asam
amino terhubung dengan asam amino lainnya dalam ikatan peptida yang terbentuk karena
adanya reaksi kondensasi gugus karboksil pada setiap masing-masing asam amino.

Gambar 1.1 Struktur Asam amino primer

Gambar 1.2 Struktur protein primer
Pada ujung dari rangkaian polipeptida yang terbentuk mempunyai sifat kimia yang berbeda:
satu ujung mempunyai gugus amino bebas (N atau amino, NH2-) disisi satunya, sedangkan
mempunyai gugus karboksil bebas (ujung C atau karboksil, COOH-) pada ujung satunya.
Oleh karena itu, arah polipeptida dan dituliskan baik NC (kiri ke kanan) maupun C N
(kanan ke kiri).
2. Struktur Sekunder
Pada struktur sekunder, rangkaian polipeptida memiliki konformasi yang berbeda. Bersifat
reguler dan memiliki pola lipatan berulang dari rangka protein. Dua tipe umum struktur
protein sekunder yaitu -heliks dan -sheet. Keduanya terbentuk karena ikatan hidrogen yang
terjadi antara asam amino yang berbeda pada polipeptida.

Gambar 2.1
Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein

Gambar 2.2
Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein
3. Struktur Tersier
Struktur polipeptida yang terjadi dari lipatan komponen struktur sekunder polipeptida yang
membentuk konfigurasi tiga dimensi. Bermacam-macam gaya ikatan hidrogen antar asam
amino yang terjadi pada rangkaian polipeptida inilah maka disebur struktur tersier. Disertai
gaya hidrofobik rangkaian ini menempatkannya (asam amino gugus non-polar) dibagian
dalam protein dengan tujuan melindunginya dari air. Selain ikatan hidrogen, terdapat juga
ikatan kovalen yang disebut juga sebagai jembatan disulfide antara asam amino sistein di
berbagai macam posisi pada rangkaian polipeptida.

Gambar 3.1 Struktur Protein Tertsier



Gambar 3.2
Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)
4. Struktur Kuartener
Asosiasi yang terjadi antara dua atau lebih rangkaian polipeptida, dimana masing-masing
terlipat menjadi struktur tersier, menjadi protein multisubunit. Tidak semua protein
membentuk struktur kuaternair. Antara rangkian polipeptida yang berbeda struktur protein
terikat dengan jembatan disulfide. Sedangkan pada protein yang terdiri dari asosiasi subunit
yang lebih lemah akan dihubungkan dengan ikatan hidrogen dan efek hidrofobik. Protein ini
dapat kembali pada komponen polipeptidanya, atau berubah komposisi subunitnya tergantung
pada kebutuhan fungsinya. Singkatnya, struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit
yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein.
Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit, yang
dipaparkan pada Gambar.


Gambar 4.1.
Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein
Daftar Pustaka













Denaturasi Protein
Denaturasi protein adalah berubahnya struktur protein dari struktur asalnya atau struktur
alaminya. Faktor-faktor yang dapat menyebabkan terjadinya denaturasi protein yaitu suhu
tinggi, perubahan pH yang ekstrim, pelarut organik, zat kimia tertentu (urea dan detergen),
atau pengaruh mekanik (guncangan).
Putih telur merupakan cairan tidak berwarna yang mengandung albumin, yaitu protein
globular yang bersifat larut dalam air. Pemanasan putih telur pada suhu sekitar 60 C-70 C
mengakibatkan albumin membuka lipatannya dan menghasilkan suatu endapan berupa zat
padat putih. Endapan ini tidak dapat kembali ke bentuk semula. Begitu pula dengan enzim
yang dipanaskan pada suhu tinggi. Enzim tersebut menjadi tidak aktif dan tidak dapat
berfungsi lagi sebagai biokatalis.
Pada peristiwa denaturasi, struktur protein yang rusak adalah struktur kuarterner, struktur
tersier, atau struktur sekunder, bergantung pada tingkat penyebab kerusakannya. Adapun
struktur primernya tetap utuh.


















Imunoglobulin
Imunoglobulin merupakan golongan protein yang berfungsi sebagai antibodi. Imunoglobulin dibagi
menjadi 5 kelompok dalam bentuk gammaglobulin (IgG, IgA, IgM, IgD, IgE) dan dapat dipisahkan
melalui proses elektroforesa. Bila seseorang terkontaminasi dengan antigen, maka akan terjadi
proses imunoglobulin (antibodi) dan dengan kontaminasi yang lebih jauh dengan antigen yang sama
akan terbentuk kekebalan. Berikut penjelasan tentang ke lima jenis imunoglobulin :

Imunoglobulin G
Imunoglobulin G (IgG) terbentuk akibat kontaminasi sekunder terhadap antigen asing dan
bertanggungjawab terhadap aktifitas antivirus dan anti bakteri. Antibodi ini dapat melewati plasenta
dan memeberikan kekebalan awal bagi bayi yang baru lahir
Normalnya pada orang dewasa 650-1.700 mg/dl. Peningkatan kadar dapat disebabkan oleh infeksi,
malnutrisi berat (kekurangan gizi berat), infeksi granulometasus berat, hiperimunisasi, penyakit
hepar, demam reumatik, sarkoidosis. Sedangkan penurunan kadar disebabkan oleh leukemia
limfatik, Agammaglobulin (keadaan dimana tubuh tidak mampu memproduksi IgG), preeklamsia
(keracunan pada kehamilan), amiloidosis.

Imunoglobulin A
Imunoglobulin A (IgA) ditemukan dalam sekresi saluran pernafasan, saluran pencernaan
(gastrointersinal), saluran kemih (genitourinaria), air mata dan saliva (air liur). IgA melindungi
mukosa membran dari virus dan bakteri. Karena berat molekulnya besar, IgA tidak dapat melewati
plasenta. Mereka yang menderita defisiensi IgA bawaan cenderung mengalami penyakit autoimun
(keadaan dimana sistem kekebalan tubuh menyerang tubuh sendiri, senjata makan tuan)
Jumlah IgA mencapai 70-400 mg/dl. IgA meningkat pada keadaan demam reumatik, Infeksi kronik
(infeksi yang lama) dan penyakit hepar. Sedangkan IgA akan menurun pada penyakit leukemia
limpositik, Agammaglobulinemia, malignansi (tumor ganas).

Imunoglobulin M
Imunoglobulin M (IgM) diproduksi dalam 48-72 jam setelah antigen masuk ketubuh dan
bertanggungjawab pada kekebalan primer.
4. ImunoglobulinE (IgE)
Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila disuntikkan ke dalam kulit
akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak dengan antigen akan menyebabkan degranulasi dari
Mast Cells dengan pengeluaran zat amin yang vasoaktif. IgE yang terikat ini berlaku sebagai reseptor
yang merangsang produksinya dan kompleks antigen-antibodi yang dihasilkan memicu respon alergi
Anafilaktik melalui pelepasan zat perantara.

Pada orang dengan hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi IgE akan meningkat
dan dapat muncul pada sekresi luar. IgE serum secara khas juga meningkat selama infeksi parasit
cacing.

5. ImunoglobulinD (IgD)
Antibodi ini fungsi keseluruhannya belum diketahui secara jelas. Dalam serum IgD ditemukan dalam
jumlah yang sangat sedikit dan IgD merupakan antibodi inti sel. Zat ini juga terdapat pada sel
penderita leukemia getah bening.

Telah dibuktikan pula bahwa IgD dapat bertindak sebagai reseptor antigen apabila berada pada
permukaan limfosit B tertentu dalam darah tali pusar janin dan mungkin merupakan reseptor
pertama dalam permulaan kehidupan sebelum diambil alih fungsinya IgM dan Imunoglobulin
lainnya, setelah sel tubuh berdiferensiasi lebih jauh.


A. Struktur Hemoglobin
Hemoglobin adalah metaloprotein pengangkut oksigen yang mengandung besi dalam
sel merah dalam darah mamalia dan hewan lainnya. Hemoglobin adalah suatu protein dalam
sel darah merah yang mengantarkan oksigen dari paru-paru ke jaringan di seluruh tubuh dan
mengambil karbondioksida dari jaringan tersebut dibawa ke paru untuk dibuang ke udara
bebas.
Molekul hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu
molekul organik dengan satu atom besi. Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan
suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati, di antaranya yang paling
sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia.
Hemoglobin tersusun dari empat molekul protein (globulin chain) yang terhubung
satu sama lain. Hemoglobin normal orang dewasa (HbA) terdiri dari 2 alpha-globulin chains
dan 2 beta-globulin chains, sedangkan pada bayi yang masih dalam kandungan atau yang
sudah lahir terdiri dari beberapa rantai beta dan molekul hemoglobinnya terbentuk dari 2
rantai alfa dan 2 rantai gama yang dinamakan sebagai HbF. Pada manusia dewasa,
hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 subunit protein), yang terdiri dari masing-
masing dua subunit alfa dan beta yang terikat secara nonkovalen. Subunit-subunitnya mirip
secara struktural dan berukuran hampir sama. Tiap subunit memiliki berat molekul kurang
lebih 16,000 Dalton, sehingga berat molekul total tetramernya menjadi sekitar 64,000 Dalton.
Pada pusat molekul terdapat cincin heterosiklik yang dikenal dengan porfirin yang
menahan satu atom besi; atom besi ini merupakan situs/loka ikatan oksigen. Porfirin yang
mengandung besi disebut heme Tiap subunit hemoglobin mengandung satu heme, sehingga
secara keseluruhan hemoglobin memiliki kapasitas empat molekul oksigen. Pada molekul
heme inilah zat besi melekat dan menghantarkan oksigen serta karbondioksida melalui darah,
zat ini pula yang menjadikan darah kita berwarna merah.

Hemoglobin juga berperan penting dalam mempertahankan bentuk sel darah yang
bikonkaf, jika terjadi gangguan pada bentuk sel darah ini, maka keluwesan sel darah merah
dalam melewati kapiler jadi kurang maksimal. Hal inilah yang menjadi alasan mengapa
kekurangan zat besi bisa mengakibatkan anemia. Nilai normal hemoglobin adalah sebagai
berikut :
Anak-anak 11 13 gr/dl
Lelaki dewasa 14 18 gr/dl
Wanita dewasa 12 16 gr/dl
Jika nilainya kurang dari nilai diatas bisa dikatakan anemia, dan apabila nilainya kelebihan
akan mengakibatkan polinemis.

B. Struktur Mioglobin
Mioglobin (BM 16700, disingkat Mb) merupakan protein pengikat oksigen yang
relatif sederhana, ditemukan dalam konsentrasi yang besar pada tulang dan otot jantung,
membuat jaringan ini berwarna merah yang berfungsi sebagai penyimpan oksigen dan
sebagai pembawa oksigen yang meningkatkan laju transpor oksigen dalam sel otot. Mamalia
yang menyelam seperti ikan paus yang menyelam dalam waktu lama, memiliki mioglobin
dalam konsentrasi tinggi dalam ototnya. Protein seperti mioglobin juga banyak ditemukan
pada organisme sel tunggal. Mioglobin merupakan polipeptida tunggal dengan 153 residu
asam amino dan satu molekul heme. Komponen protein dari mioglobin yang disebut globin,
merupakan rantai polipeptida tunggal yang berisi delapan -heliks (Gambar 1). Sekitar 78%
residu asam amino dari protein ditemukan dalam -heliks ini.
Gambar 1. Struktur mioglobin. Segmen delapan -heliks (terlihat sebagai silinder) diberi label A sampai H.
Residu non heliks pada lipatan diberi label AB, CD, EF dan seterusnya menandakan segmen yang disambung.
Heme terikat pada ruang yang terbentuk oleh heliks E dan F, meskipun residu asam amino dari segmen lain
juga berpartisipasi
Lipatan rantai globin membentuk celah yang hampir terisi gugus heme. Heme bebas [Fe2+]
mempunyai afinitas tinggi terhadap O2 dan dioksidasi searah membentuk hematin [Fe3+].
Hematin tidak dapat mengikat O2. Interaksi nonkovalen antara sisi asam amino rantai dan
cincin porfirin nonpolar yang mengandung celah sisi ikat oksigen meningkatkan afinitas
heme terhadap O2. Peningkatan afinitas melindungi Fe2+ dari oksidasi dan memungkinkan
pengikatan oksigen yang reversibel. Semua asam amino yang berinteraksi dengan heme
nonpolar kecuali dua histidin, yang berikatan langsung dengan atom besi heme dan histidin
yang lain menstabilkan sisi ikat oksigen. Ketika oksigen terikat pada heme bebas, aksis dari
molekul oksigen posisinya pada sudut ikatan Fe-O (Gambar 2a), berlawanan dengan hal ini,
ketika CO2 berikatan dengan heme bebas Fe, C dan O berada pada garis lurus (Gambar 2b).
Kedua kasus tersebut mencerminkan geometri orbital hibridisasi masing-masing ligan. Pada
mioglobin, His64 (His E7), pada sisi ikat O2 heme, terlalu jauh untuk berkoordinasi dengan
heme besi, tetapi berinteraksi dengan ligan yang terikat pada heme. Residu ini disebut distal
his, yang tidak berefek pada pengikatan oksigen (Gambar 2c) tetapi dapat menghalangi
pengikatan linier CO, menjelaskan pengurangan pengikatan CO ke heme.
Gambar 2. Efek sterik pengikatan ligan ke heme pada mioglobin. (a) Oksigen terikat pada heme dengan O2 (b)
Karbon dioksida terikat pada heme bebas. (c) Ilustrasi yang memperlihatkan susunan residu asam amino
mengelilingi heme mioglobin. Pengikatan O2 merupakan ikatan hidrogen pada distal His, His E7 (His64), yang
memfasilitasi pengikatan O2

C. Fiksasi Oksigen
Protein yang merupakan penyusun darah yang berperan mengikat oksigen adalah
mioglobin. Mioglobin tidak cocok sebagai protein pengangkut oksigen, tetapi efektif sebagai
protein penyimpan oksigen. Mioglobin pada jaringan otot merah mengikat oksigen yang
dalam keadaan kekurangan oksigen akan dilepas sehingga bisa digunakan oleh mitokondria
otot untuk sintesis ATP yang bergantung oksigen. Mioglobin yang teroksigenasi, molekulo
oksigen menempati posisi koordinasi keenam dari atom besi dan juga gerakan His F8 serta
residu yang secara kovalen berikatan dengan His F8 ke arah bidang cincin. Gerakan ini
menimbulkan konformasi baru untuk bagian-bagian protein.
Ketika O
2
berikatan dengan mioglobin, ikatan antara satu molekul oksigen dengan
Fe
2+
berada tegak lurus terhadap bidang heme. Molekul O
2
kedua berikatan dengan sudut
121
o
terhadap bidang heme dan terarah menjauhi histidin distal. Pengikiatan oksigen disertai
dengan putusnya ikatan garam anatar residu terminal karboksil pada keseluruhan subunit.
Pengikatan O2 selanjutnya dipermudah karena jumlah ikatan garam yang putus menjadi lebih
sedikit. Perubahan ini mempengaruhi struktur hemoglobin. Satu pasang sub unit /
mengadakan rotasi terhadap pasangan / lain, sehingga menempatlkan tentramer dan
meningkatkan afinitas heme terhadap O
2
.
Saat oksigenasi, atom besi deoksihemoglobin bergerak ke dalam bidang cincin
heme. Gerakan ini diteruskan pada histidin proximal, yang bergerak menuju bidang cincin
dan dan pada residu asam amino yang melekat pada his F8. Oksigen yang telah terlepas dari
hemoglobin menuju ke jaringan, hemoglobin kemudian mengamgkut CO2 dan proton ke
dalam paru.

Ketika O
2
berikatan dengan mioglobin, ikatan antara satu molekul oksigen dengan
Fe
2+
berada tegak lurus terhadap bidang heme. Molekul O
2
kedua berikatan dengan sudut 121
derajat terhadap bidang heme dab terarah menjauhi istidin distal.
Hemoblobin
Pengikatan O
2
disertai dengan putusnya ikatan garam antara residu terminal karboksil
pada keseluruhan empat sub unit. Pengikatan O
2
berikutnya dipermudah karena jumlah ikatan
garam yang putus menjadi lebih sedikit. Perubahan ini juga sangat mempengaruhi struktur
sekunder, tersier, dan kwartener hemoglobin. Satu pasang subunit / mengadakan rotasi
terhadap pasangan / yang lain sehingga memampatkan tetramer tersebut dan meningkatkan
afinitas heme terhadap O
2
.
Struktur kuartener hemoglobin yang teroksigenasi-sebagian dinyatakan sebagai
status-T (taut, tegang) dan struktur kuartener hemoglobin yang teroksigenasi (HbO
2
)
sebagai status R (rileks). R dan T juga digunakan untuk mencirikan struktur kuartener enzim
alosterik, dengan status T memiliki afinitas substrat yang lebih rendah.
Saat oksigenasi, atom besi deoksihemoglobin bergerak ke dalam bidang cincin heme.
Gerakan ini diteruskan pada histidin proksimal (F8), yang bergerak menuju bidang cincin,
dan pada residuasam amino yan melekat pada His F8.


Protein Membran Plasma
Walaupun struktur dasar dari membran adalah molekul lipid, namun fungsi fisiologis dan
patologis dari membran disebabkan oleh adanya protein yang tertanam dalam lipid bilayer
tersebut. Jumlah dan jenis protein yang terdapat dalam membran plasma bervariasi dari sel ke
sel.
Molekul protein kebanyakan terlarut dalam lipid bilayer. Fungsi dari protein adalah sebagai
media berbagai fungsi dari membran sel seperti: transport aktif molekul-molekul tertentu
keluar masuk sel, sebagai enzim yang mengkatalisis reaksi-reaksi kimia yang berkaitan
dengan membran plasma, sebagai penghubung struktur membran plasma dengan sitoskeleton
dan atau matriks sel atau sel yang berdekatan, dan sebagai reseptor untuk menerima sinyal-
sinyal kimia yang berasal dari lingkungan sel.