LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

ENZIM

Disusun Oleh:
Rendra.L.S
Maskunah Kusuma
Wuriana
Septin P
Nuraini
Muchamad Arif H
FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS SEBELAS MARET
SURAKARTA

ACARA II
ENZIM
A. Tujuan
1. Mengetahui pengaruh pH terhadap aktifitas kerja enzim diastase atau
amilase.
2. Mengetahui pengaruh suhu terhadap aktifitas kerja enzim diastase atau
amilase.
3. Mengetahui aktivitas enzim amilase pada kecambah.
B. Tinjauan Pustaka
Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya
dinaikkan.Akibatnya daya kerja enzim menurun. Mungkin sampai suhu 45C
efek predominannya masih memperlihatkan kenaikan aktivitas sebgaimana
dugaan dalam teori kinetik. Tetapi lebih dari 45C efek yang berlawanan yaitu
denaturasi termal yang lebih menonjol dan menjelang suhu 55C fungsi
katalik enzim menjadi punah (Aisyah, 1986)
Uji enzim harus dilakukan pada keadaan yang sama agar perbandingan
aktivitasnya absah. Perhatian khusus harus diarahkan pada pH dan suhu,
karena keragaman kecil pada dua keadaan ini memnyebabkan seilisih yang
besar pada nilai aktivitas yang diperoleh. Pada pH dekat atau diatas
netral,gugus ini terurai sempurnamenjadi anion karboksilat dan proton, dan
kektifan enzim akan tinggi. Jika pH larutan diturunkan, fraksi anion
karboksilat menurun, dan frasi asam karboksilat yang tak terurai semakin
meningkat. Pada pH yang sangat rendah, saat gugus asam karboksilat dalam
keadaan tak terurai, enzim sama sekali tidak aktif

(Wilbraham

and Matta, 1992).

Proses Denatirasi protein seperti yang diterangkan dalam bab 2 berlaku
pula untuk protein-protein enzim, dan bahan yang mendenaturasi adalah
sama.denaturasi akibat suhu tinggi biasanya irreversibel karena gaya-gaya
ikatan lemak yang penting rusak akibat meningkatnya getaran termal
komponen atom-atomnya, suatu fenomena yang merusak striktur tigadimensi. Pada kondisi yang tidak menyebabkan denaturasi, kebanyakan enzim
menunjukan adanya suhu optimum, dengan keadaan lainnya sama untuk
mencapai aktivitas optimam (Montgomery dkk, 1993).

Laju reaksi meningkat dengan kenaikan suhu, dan akhirnya, dan

akhirnya enzim kehilangan semua aktivitas jika protein menjadi rusak akibat
panas. Banyak enzim berfungsi optimal. Banyak enzim berfungsi optimal
dalam batas-batas suhu 25-37C (David, 1985).
Enzim memiliki kekuatan katalitik besar dan mempercepat reaksi
dengan mengurangi energi selama satu juta kali untuk aktivasi. Enzim mudah
menjadi terdenaturasi dan kehilangan katalitik kegiatan.Pada suhu umum lebih
tinggi dari 40C dan pH ekstrim harus dihindari setiap saat. Persiapan enzim
juga harus disimpan pada rendah suhu, tetapi tidak harus dibekukan, karena
pembekuan dan pencairan mungkin penyebab kehilangan dari kegiatan.
Aktivitas hidrolitik alpha-amilase dari Aspergila lusterricola ditemukan
bervariasi symbiotically dengan rotasi spesifik optik diatas kisaran pH
(Amutha, 2011).
Amilase dapat berasal dari beberapa sumber, seperti tanaman, hewan
dan mikroorganisme. Enzim dari mikroba umumnya untuk memenuhi
kebutuhan industri dan telah membuat kontribusi yang signifikan terhadap
produksi makanan dan minuman. Amilase mikroba telah berhasil diganti
hidrolisis pati dari industri pengolahan pati (Shipra, 2011).
Enzim adalah molekul protein yang berperan sebagai biokatalis dan
berfungsi untuk mengkatalisis reaksi-reaksi metabolisme yang berlangsung
pada mahkluk hidup. Fungsi ini dipengaruhi oleh faktor lingkungannya seperti
temperatur, keasaman (pH), konsentrasi substrat, konsentrasi enzim dan
aktivator. Pada kondisi optimum, laju reaksi enzimatik akan bekerja secara
optimum, sehingga diperoleh produk yang lebih banyak. Laju reaksi enzimatik
akan bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim, akan tetapi laju
reaksi dapat mencapai konstan bila jumlah substrat bertambah terus sampai
melewati batas kemampuan enzim (Mappiratu dan Nurhaeni, 2009 dalam
Bahri, 2012).
Prosedur pengukuran aktivitas enzim katalase didasarkan pada manual
yang disediakan oleh reagent kit aktivitas enzim katalase (BioVision, USA).
Sebanyak 1 ml plasma dilarutkan ke dalam larutan buffer dingin sebanyak 0,4

 1,0 ml. Larutan tersebut ditambahkan ke dalam sumuran sebanyak 2 78 l,

juga dilakukan terhadap larutan kontrol positip sebanyak 1 10 l, kemudian
ditepatkan volumenya mencapai 78 l dengan larutan buffer. Disiapkan juga
sampel kontrol dengan jumlah yang sama dengan sampel pada sumur terpisah,
volume ditepatkan sampai 78 l dengan larutan buffer. Ditambahkan 10 l
larutan penghenti ke dalam sampel kontrol, dicampur dan diinkubasi pada
25oC selama 5 menit. Ditambahkan 12 l 1 mM hydrogen peroksida ke dalam
setiap sumuran yang berisi sampel dan sampel kontrol, diinkubasi pada 25oC
selama 30 menit, kemudian ditambahkan larutan penghenti sebanyak 10 l.
Setelah itu ditambahkan 50 l larutan pengembang (campuran dari 46 l
buffer, 2 l oxidred dan larutan 2 l HRP) pada setiap sampel, sampel kontrol
dan standar. Campuran dalam sumuran diinkubasi pada 25oC selama 10
menit, kemudian dibaca pada 570 nm dengan microplate reader. Untuk
menghitung aktivitas enzim katalase menggunakan kurva standar ( Nurrahman
, 2012)
Enzim protease dapat dihasilkan oleh tanaman, hewan maupun
mikroorganisme. Enzim yang berasal dari tanaman maupun hewan memiliki
kelemahan apabila digunakan atau diproduksi, hal tersebut dikarenakan
jaringan pada tanaman mengandung bahan yang berbahaya, seperti senyawa
fenolik, faktor fisiologi pada organisme yang membutuhkan waktu sangat
lama dan adanya inhibitor enzim. Enzim protease yang digunakan dalam
bidang industri umumnya diproduksi dari mikroorganisme. Penggunaan
mikroorganisme untuk produksi enzim protease mempunyai beberapa
kelebihan, diantaranya mudah diproduksi dalam skala besar, waktu produksi
relatif pendek serta dapat diproduksi secara berkesinambungan dengan biaya
yang relatif rendah (Yunita, 2012)
C. Metode Penelitian
1. Alat
a. Tabung reaksi
b. Pipet volume
c. Pipet tetes
d. Lempeng porselin/test plate
e. Penangas air

f. Stopwatch
g. Mortir
h. Kain saring
2. Bahan
a. Larutan buffer pH 4
b. Larutan buffer pH 6
c. Larutan buffer pH 8
d. Larutan amilum 1 %
e. Larutan selulosa 1 %
f. Larutan glukosa 1 %
g. Larutan enzim diastase
6ml buffer
= 4,0 + 3ml lrt amilum
h. @
Larutan
reagen pH
benedict
6ml buffer
i. @
Larutan
iod 0,01pH
N = 6,0 + 3ml lrt amilum
j. @
Biji
kacang
hijaupH
50 =
gram
6ml
buffer
8,0 + 3ml lrt amilum
k. Tauge 50 gram
l. Aquades 50 ml
Dimasukan masing-masing pada 3 tabung reaksi

Ditambahkan
1ml lrt enzim diatase

Diinkubasi pada penangas air bersuhu 400C

3. Cara Kerja
a. Percobaan 1
1) Pengaruh pH terhadap terhadap aktifitas enzim Diatase/ Amilase
Ambil 1 tetes larutan setiap 5 menit sam pai menit ke 20 , dan teteskan pada lempeng porselen

Ditambah 1 tetes lrt 0,01 N Iod pada masing-masing sampel pada lempeng porselen

Catat perubahan warna

Dibandingkan dengan
Diuji dengan reagen Benedict tabung 1, 2, dan 3
@Amilum 1% + Iod
@Selulosa 1% + Iod
@Glukosa 1% + Iod

2) Uji Benedict

2 ml reagen benedict dan1 ml masing-masing sampel 1, 2,3.

Dimasukan pada tabung reaksi

Diamati perubahan warna
b. Percobaan 2 : Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim diastase/
Amilase

2 ml amilum 1% + larutan diastase 2ml

Dimasukkan pada masing-masing 6 tabung

Tabung 3,
dansuhu
4 diinkubasi
Tabung
pada
5, dan
suhu
6 menit
dibiarkan
1000C selama
pada suhu
10 menit
kamar selama 30 me
Tabung 1, dan 2 diinkubasi
pada
400C
selama
30

Ditambahkan
1 ml larutan Iod 0,01 N

Diamati perbedaan warna

c. Percobaan 3 : Pengujian Amilase dari kecambah

1) Membuat larutan biji kacang hijau dan taoge

@biji kacang hijau 50 gr

@taoge 50 gr

Dihancurkan dengan mortir

ditambahkan
50ml Aquadest

Disaring dengan kain saring

2) Pengujian
Disiapkan 4 tabung reaksi
Dimasukan 3 ml amilum 1% dan 6 ml larutan buffer pH 6

Tabung 1, dan 2 ditambahkan 1 Tabung

ml ekstrak
kacang
hijau
3, dan
4 ditambahkan
1 ml ekstrak taoge

Diinkubasi pada suhu 400C , pada menit 0 dan 20 diambil 1 tetes di tetes di lempeng porselin

Ditetesi 1 tetes larutan iod

Catat perubahan warna

D. Pembahasan
Tabel 2.1 hasil pengamatan Uji Iod terhadap pengaruh pH terhadap Aktivitas
Enzim Diatase/ Amilase
Kel. Sampel dan pembanding

1,2

6 ml buffer pH 4 + 3 ml
larutan amilum 1%

3,4

6 ml buffer pH 6 + 3 ml
larutan amilum 1%

5,6

6 ml buffer pH 8 + 3 ml
larutan amilum 1%

6 ml buffer pH 8 + 3 ml
larutan amilum 1%

8,9

6 ml buffer pH 4,0 + 3
ml larutan amilum 1%

10,
11

6 ml buffer pH 6,0 + 3
ml larutan amilum 1%

12,
13,
14

6 ml buffer pH 8,0 + 3
ml larutan amilum 1%

Waktu
inkubasi

Perubahan warna

5
10
15
20

Bening- keruh
Keruh- agak kuning
Keruh- kuning keruh
Keruh- kuning pucat

5
10
15
20
5
10
15
20
5
10
15
20
5
10
15
20
5
10
15
20

Bening- bening
Bening- bening
Bening-kuning ada endapan biru
Bening- kuning
Bening- bening
Bening- agak kuning
Bening- agak kuning
Bening- kuning
Bening- bening
Bening- agak kuning
Bening- agak kuning
Bening- kuning
Putih
Putih
Putih
Putih
Biru muda
Biru
Biru
Biru tua

5
10
15
20

Putih
Putih
Putih
Putih

Sumber: laporan sementara

Pembahasan
Enzim diastase mempunyai karakteristik yaitu selektif (hanya dapat
bekerja pada subrat tertentu), spesifik ( hanya dapat mengkatalisis reaksi

tertentu), efesien , biokatalisator ( bersifat katalis enzim tidak mengalami

perubahan bentuk), seperti protein. Cara kerja enzim yaitu mengunakan teori
lock and key dan teori induced fit. Teori lock and key maksudnya cara kerja
enzim mirip dengan kunci dan gembok. Enzim diibaratkan sebagai kunci
gembok yang memiliki sisi aktif. Subsrat diibaratkan sebagai anak kunci.
Substrat memasuki sisi aktif enzim seperti anak kuni memasuki kunci
gembok. Subtrat tersebut kemudian diubah menjadi produk. Produk ini dilepas
dan enzim siap menerima subtract baru. Teori induced fit yaitu enzim
menyesuaikan bentuk berikatan dengan substrat harus cocok dengan substrat.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa hal, antara lain oleh pengaruh
suhu, pengaruh pH, pengaruh inhibitor (penghambat), pengaruh substrat, dan
pengaruh enzim itu sendiri. Enzim bekerja dengan baik pada pH optimum. pH
optimum enzim amilase adalah 4,5 8. Semakin tinggi suhu maka kerja enzim
akan semakin cepat hingga suhu optimum (30oC 40oC), jika lebih dari suhu
40oC maka enzim akan mengalami denaturasi sehingga tidak dapat bekerja
lagi ( Montgomery, 1993).
Mekanisme uji iod terhadap aktivitas enzim yaitu enzim yang diletakkan
dalam gelas kimia yang bersisi air dan suhu kamar diuji dengan iodium
menghasilkan warna biru muda, hal ini menandakan enzim tidak menghirolisis
amilum. Jika dengan iodium menghasilkan warna ungu kebiru-biruan setelah
dikocok warna biru menghilang menandakan enzim dapat menghidrolisis
amilum menjadi monosakarida.
Teori tentang uji iod pada sample pembanding yaitu apabila amilum 1%
ditambahkan dengan iod berubah warna menjadi biru , sedangkan glikogen
1% berubah warna menjadi merah , sedangkan selulosa 1% berubah menjadi
biru tua . Namun pada percobaan sample pembading setelah diberi iod,
amilum 1% menjadi warna kuning tua, selulosa 1% menjadi warna biru tua,
glikogen 1% menjadi kuning. Sample pembanding bias berubah dikarenakan
terkena oleh faktor yang namanya suhu.

Tabel pembanding tersebut

Waktu
Kel.

Sampel

inkubasi

Perubahan warna

(menit)
8,9

Amilum 1% + iod

Kuning tua

10,11
12,13,1

Selulosa 1% + iod

Biru tua

Glikogen + iod
Kuning
4
Sumber : laporan sementara
Jadi hasil yang didapat yaitu dari percobaan 6ml buffer 4+ 3 ml larutan
amilum 1% didapat hasil berwarna putih. Sedangkan 6 ml buffer ph 6+3 ml
amilum 1% setelah diinkubasi terdapat warna biru muda. 6 ml buffer ph 8+
3ml amilum 1% setelah diikubasi beberapa menit terdapat warna putih. Jadi
jika dibandingkan dengan teori maka didapat bawha ph optimal tersebut antar
4,5-8 atau didalam percobaan pH 6 yang kuat karena setelah diberi larutan iod
warnanya berubah menadi biru berarti enzim tidak menghidrolisis amilum .
Jika dibandingkan dengan sample pembanding maka ph 6 mengandung
amilum.

Tabel 2.2 hasil pengamatan uji benedict terhadap pengaruh pH terhadap

Aktivitas Enzim Diastase/ Amilase
u

Kel.

be
1,2
3,4
5,6,7
8,9

10,11

12,13,1
4

Sampel
1 ml buffer pH 4,0 +
larutan amilum 1%
1 ml buffer pH 6,0 +
larutan amilum 1%
1 ml buffer pH 8,0 +
larutan amilum 1%
2 ml reagen benedict +
1 ml larutan sampel
tabung 1

Waktu
inkubasi
(menit)
0
5
0
5
0
5

S
Perubahan warna
Biru- biru
Biru- biru
Biru- biru
Biru- biru
Biru- biru
Biru- biru

Tidak terjadi
perubahan warna

2 ml reagen benedict +
1 ml larutan sampel
tabung 2

Tidak terjadi
perubahan warna

2 ml reagen benedict +
1 ml larutan sampel
tabung 3

Tidak terjadi
perubahan warna

m
r :

laporan sementara
Pembahasan
Pada percobaan diatas uji benedict yang tlah dilakukan terhadap larutan
buffer dengan pH 4 , 6 dan 8 yang ditambahkan larutan amilum 1 % tidak
menunjukkan perunahan warna yang terlalu signifikan dan tidak terlihat
adanya endapan. Cu2O yang terbentuk dikarenakan kemungkinan waktu saat
pengangas dan suhu yang diperlukan kurang.
Fungsi uji Benedict adalah untuk menguji ada atau tidaknya gula
reduksi. Gula reduksi dengan larutan Benedict akan terjadi reaksi yang
menghasilkan warna merah di mana warna ini menunjukkan hasil positif
terhadap uji Benedict. Pada percobaan di atas, pada pH 4 larutan amilase
setelah diberi penguji Benedict menjadi berwarna biru muda. Setelah
dipanaskan, larutan menjadi berwarna biru. Pada pH 6, larutan yang diberi
Benedict setelah dipanaskan warnanya biru. Sedangkan pada pH 8, larutan

setelah dipanaskan warnanya tetap biru dan muncul lapisan berupa cincin
putih bening di atasnya.
Tabel 2.3 Hasil pengamatan pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim diastase/
amilase
Kel.

Sampel

Amilum +
diastase + iod
Amilum +
9
diastase + iod
Amilum +
10
diastase + iod
Amilum +
11
diastase + iod
Amilum +
12
diastase + iod
Amilum +
13
diastase + iod
Amilum +
14
diastase + iod
Sumber : Laporan Sementara

Suhu
inkubasi

Waktu
inkubasi
(menit)

Perubahan
warna

40C

30

Kuning keruh

40C

30

Kuning keruh

100C

10

Ungu pekat

100C

10

Ungu pekat

Suhu
kamar
Suhu
kamar
100C

30
30
30

Kuning
kecoklatan
Kuning
Kecoklatan
Ungu pekat

Pembahasan
Pada praktikum pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim diastase
dilakukan tiga perlakuan suhu yakni suhu 40C, 100C dan pada suhu kamar,
dan ditambahkan larutan diastase. Maka aktivits enzim menurun ketika larutan
dipanaskan pada suhu yang tinggi (100C). Sehingga hanya sebagian kecil
amilum yang bereaksi pada uji iod karena enzim amilase tidak bereaksi pada
suhu tersebut ( Michael, 1993)
Seperti kita ketahui enzim adalah protein yang jika diberi perlakuan pada
suhu tinggi maka tentu akan terdenaturasi Larutan amilum menunjukkan
reaksi positif ketika di uji dengan iodium karena larutan amilum mengandung
pati. Sewaktu amilum yang telah ditetesi iodin kemudian dipanaskan, warna
yang dihasilkan sebagai hasil dari reaksi yang positif akan menghilang. Dan
pada suhu dingin yakni suhu kamar reaksi akan menunjukkan warna ungu

pekat. Ketika amilum dilarutkan dalam air, amilosa akan membentuk micelles
yaitu molekul-molekul yang bergerombol dan tidak kasat mata karena hanya
pada tingkat molekuler. Micelles ini dapat mengikat I2 yang terkandung dalam
reagen iodium dan memberikan warna biru khas pada larutan yang diuji. Pada
saat pemanasan, molekul-molekul akan saling menjauh sehingga micelles-pun
tidak lagi terbentuk sehingga tidak bisa lagi mengikat I 2. Akibatnya warna biru
khas yang ditimbulkan menjadi menghilang. Micelles akan terbentuk kembali
pada saat didinginkan dan warna biru khaspun kembali muncul.
Jadi dari hasil tersebut didapatkan bahwa

Amilum+ diastase + iod

dengan suhu inkubasi 400C terdapat peubahan warna kuning keruh hal ini
disebabkan karena inkubasi terlalu lama sehingga warna birunya memudar,
dan suhunya sangat kecil,waktu inkubasi tersebut 30 menit. Sedangkan
amilum +diastase +iod dengan suhu inkubasi 1000C dengan waktu 10 menit
didapat warna ungu pekat karena disebabkan pemanasan yang tinggi dengan
suhu tinggi sehingga berwarna ungu. Amilum +diastase + iod dengan suhu
kamar dan waktu 30 menit terdapat kuning coklat karena disebabkan
pemanasan yang terlalu lama akibatnya warna biru memudar. Jadi semua
tergantung pada suhu . Jika suhu tinggi maka aktivitas enzim menurun

Tabel 2.4 Hasil Pengamatan Pengujian Amilase dari Kecambah

Kel.

Sampel
Perubahan warna
Ekstrak kacang
8
Ungu kehitaman menjadi kuning
hijau
Ekstrak kacang
9
Ungu kehitaman menjadi kuning
hijau
Ekstrak kacang
10
Ungu kehitaman menjadi kuning
hijau
Ekstrak kacang
11
Ungu kehitaman menjadi kuning
hijau
12
Ekstrak tauge
Ungu kehitaman menjadi kuning muda
13
Ekstrak tauge
Ungu kehitaman menjadi kuning muda
14
Ekstrak tauge
Ungu kehitaman menjadi kuning muda
Sumber : Laporan Sementara
Pembahasan
Karakteristik enzim amylase yaitu sebagai karbo, sebgai biokatalisator ,
spesifik. Cara kerja enzim amylase yaitu alpha amylase berkerja pada suhu
25C-95C. Betha-amilase memotong ikatan glikosidik pada gugus amilosa,
amilopektin, dan glikogen. Glukoamilosa mamotong ikatan 1,4 pada pati.
Pada pengujian amilase dari kecambah ekstrak kacang hijau dan ekstrak
tauge dengan pencampuran amilase dan buffer pH 4, 6 dan 8. Menghasilkan
warna bening namun setelah ditambah iod berubah menjadi bening yang
terdapat endapan biru tua. Namun stelah dimasukkan dalam penanga air 20
menit warna berubah menjadi keruh. Setelah ditambah iod lagi warna pada
ekstrak kacang hijau berubah menjadi kuning pekat dan ekstrak tauge menjadi
putih pekat, sehingga iod berpengaruh pada pH dan amilase.
Sebelum dilakukan pemanasan (menit 0'), tiap sampel diambil 1 tetes
untuk diberi perlakuan uji iod. Hasil percobaan menunjukkan bahwa kacang
hijau memiliki warna ungu tua sedangkan taoge berwarna abu-abu. Kacang
hijau masih mengandung polisakarida yang masih banyak sehingga apabila
dilakukan uji iod memiliki warna lebih ungu. Berbeda dengan taoge,
dikarenakan dalam taoge polisakaridanya telah berkurang bahkan tidak ada,
disebabkan karena telah terurai menjadi gula-gula sederhana. Hal ini terjadi
karena dalam pertumbuhan taoge terjadi proses hidrolisis sehingga
polisakarida pecah menjadi monosakarida.

Antara menit ke 0 dan ke 20 terjadi perbedaan intensitas warna.

Seharusnya, pada menit ke 0 aktivitas enzim amilase belum optimal sehingga
amilumnya tidak bisa dipecah, oleh karena itu bila dilakukan uji iod akan
menghasilkan warna ungu tua. Berbeda dengan pemanasan suhu 40 C, kerja
enzim pada suhu ini akan lebih optimal sehingga amilum yang terpecah
semakin banyak, bila dilakukan uji iod intensitas warna ungunya akan
berkurang. Tetapi dari hasil percobaan didapati warna kuning pucat. Suhu
yang optimal mempercepat terjadinya reaksi pada kecambah.Faktor yang
mempengaruhi kerja enzim yaitu factor suhu, ph, inhibator. Ph enzim yang
optimal berkisar pada 4,5-8.
E. Kesimpulan
Dari percobaan Acara II Enzim dapat diambil kesimpulan sebagai
berikut:
1. Fungsi enzim adalah sebagai biokatalis untuk proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel.
2. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa hal, antara lain oleh pengaruh
suhu, pengaruh pH, pengaruh inhibitor (penghambat), pengaruh substrat,
dan pengaruh enzim itu sendiri
3. Enzim diastase bekerja optimal pada pH optimum yakni pH 6.
4. Pengaruh konsentrasi enzim dipengaruhi oleh semakin tinggi Ph aktivitas
enzim semakin tinggi.

DAFTAR PUSTAKA

Girindra, Aisyah. 1986.Biokimia 1. Jakarta. PT. Granmedia.

Kendra, Krishi Vigyan. 2010. Production of Amylase and Xylanase Enzymes from
Soil Fungi of Rajasthan. j.Adv. Dev. Res, Vol 1 hal 21
Montgomery, Rex dkk. 1993. Biokimia. Yogyakarta. Gadjah Mada University
Press.
Page, David S. 1985. Prinsip-Prinsip Biokimia. Jakarta. Erlangga
Rinawati, Pipit Mei dkk. / Isolasi, Karakterisasi dan Amobilisasi Enzim Amilase
dari Temulawak (Curcuma xanthorrhiza Roxb).
Wilbraham, Antony C and Matta, Michael S. 1992. Pengantar Kimia Organik dan
Hayati. Edwardsville. Southern Illinois University.
Amutha omapria jaka. 2012. Efek ofph temperature ans metal ion on amylase
activity from bacillussubtilus kc X 006. Interntional journal of pharma
and biosciences.
Putri silvia yunita. 2012. Skrining dan uji aktivitas enzim protease bakteri dari
limbah rumah pemotongan hewan.
Bahri. 2012. Karakteristik enzim amylase dari kecambah biji jagung ketan. Jurnal
natural science.
Singh surendra. 2011. Biotechnologic applicazyme. Internasionaltions of
industrically impor amylase and bio science.