Protein

PROTEIN merupakan suatu zat makanan yang sangat

penting bagi tubuh,karena zat ini disamping berfungsi
sebagai bahan bakar dalam tubuh juga berfungsi
sebagai zat pembangun dan pengatur.
Protein

adalah

sumber

asam

asam

amino

yang

mengandung unsur unsur C, H, O dan N yang tidak dimiliki

oleh lemak atau karbohidrat.
Protein merupakan molekul molekul yang sangat besar,
kompleks dan bermacam macam.
Karakteristik protein

mengandung unsur sunsur N

yang

melibatkan proses proses vital yang berhubungan dengan

makhluk hidup.
Pada mamalia termasuk manusia, fungsi protein sebagai
komponen struktur dari tubuh. Otot-otot dan organ organ
tubuh manusia sebagian besar terdiri atas protein.
Bahan-bahan mineral dari tulang ditopang kuat oleh kolagen
protein.
Kulit yang merupakan penutup dari tubuh diperhitungkan
sekitar 10 % dari total protein tubuh.
Protein-protein berfungsi sebagai biokatalis (enzim dan
hormon) untuk mengatur reaksi kimia
Sebagai

proses

proses

dasar

didalam tubuh.

kehidupan

seperti

pertumbuhan, pencernaan dan metabolisme,

ekskresi,

perubahan enersi kimia menjadi enersi mekanis, mengontrol

enzim dan hormon.
Protein pada plasma darah

dan hemoglobin mengatur

tekanan osmotik dan pH dari cairan cairan tubuh.

Protein berfungsi sebagai reaksi kekebalan (immunological).
Antibodi-antibodi,

seperti

modified

plasma

globulin,

mencegah masuknya senyawa senyawa asing

mikroorganisme

atau

penyebab bermacam macam penyakit

kedalam tubuh.
Kekurangan bahan makanan terjadi dibeberapa bagian
dunia dan menjadi semakin menyebar dengan pertumbuhan
penduduk yang semakin cepat.
Menyediakan

jumlah

protein

yang

cukup

merupakan

masalah yang lebih besar daripada penyediaan jumlah

karbohidrat atau lemak.
Protein

tidak

hanya

berharga

mahal

untuk

memperoduksinya tetapi kebutuhan protein per berat badan

manusia tetap sampai umur lanjut .
Secara umum kebutuhan protein sekitar 1 g/kg b.b/hari,
jumlah tersebut diharapkan sudah cukup untuk memenuhi
keperluan menjaga keseimbangan nitrogen dalam tubuh
dengan syarat protein yang dikonsumsi mempunyai mutu

yang tinggi.
Untuk memenuhi kebutuhan protein di masa datang,
beberapa tindakan diperlukan.
Misalnya diperlukannya sumber sumber protein yang baru,
teknologi yang tepat guna untuk menghasilkan protein harus
dikembangkan, efisiensi penggunaan protein konvensional
harus dicapai.
Pemenuhan dari tujuan tujuan ini merupakan tantangan dan
kesempatan bagi pakar yang terlibat dalam bidang pangan
dan bidang-bidang terkait.

Fungsi Protein:
Protein mempunyai bermacam-macam fungsi bagi tubuh,
yaitu sebagai enzim, zat pengatur pergerakan, pertahanan
tubuh, alat pengangkut dan lainlain.

Sebagai enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh
suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim;
dari

reaksi

transportasi
seperti

yang

sangat

sederhana

seperti

reaksi

karbon dioksida sampai yang sangat rumit

replikasi

kromosom.

Hampir

semua

ensim

menunjukkan daya katalitik yang luar biasa, dan biasanya

dapat mempercepat reaksi

sampai beberapa juta kali.

Sampai kini lebih dari seribu enzim telah dapat diketahui

sifat-sifatnya dan jumlah tersebut masih terus bertambah.
Protein besar peranannya terhadap perubahan perubahan
kimia dalam sistem biologis.

Alat pengangkut dan alat penyimpan

Banyak molekul dengan BM kecil serta beberapa ion dapat
diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu.
Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit,
sedang mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Ion besi
diangkut dalam plasma darah oleh transferin dan disimpan
dalam hati sebagai kompleks dengan feritin, suatu protein
yang berbeda dengan transferin.

Pengatur Pergerakan
Protein merupakan komponen utama daging; gerakan otot
terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling
bergeseran. Pergerakan flagella sperma disebabkan oleh
protein.

Penunjang mekanis

Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan

adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan
mudah membentuk serabut.

Pertahanan tubuh/ Immunisasi

Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu
suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel
atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam
tubuh seperti virus,bakteri,dan sel sel asing lainnya. Protein
ini pandai sekali membedakan benda-benda yang menjadi
anggota tubuh dengan benda benda asing.

Media Perambatan Impul syaraf

Protein yang mempunyai fungsi ini

biasanya berbentuk

reseptor misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak

sebagai reseptor/penerima warna atau cahaya pada sel sel
mata.

Pengendalian pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang
dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang
mengatur sifat dan karakter bahan.

Siklus Protein
Didalam tubuh manusia terjadi suatu siklus protein, artinya
protein dipecah menjadi komponen-komponen yang lebih
kecil yaitu asam asam amino dan atau peptida.
Terjadi juga sintesis protein baru untukmengganti yang
lama. Praktis tidak ada

sebuah molekul protein pun

disintesis untuk dipakai seumur hidup.

Semuanya akan dipecahkan dan diganti dengan yang baru
dengan laju yang berbeda beda tergantung dari jenis dan
keperluannya didalam tubuh.
Waktu yang diperlukan untuk mengganti
jumlah kelompok protein

separuh dari

tertentu dengan protein baru

disebut half life atau waktu paruh jangka hidup protein.

Waktu

paruh

dari

enzim-enzim

interselulair

hanyalah

beberapa jam sampai beberapa hari.

Sedang protein-protein yang lain lebih stabil, seperti
misalnya hemoglobin mempunyai waktu paruh 120 hari,
dankolagen sampai sampai kira kira satu tahun.
Siklus protein dapat terjadi dalam sel, dalam jaringan, atau
dalam badan dan melibatkan saluran percernaan.
Enzim pencernaan dalam lambung dan pancreas bila sudah
tidak berfungsi lagi setiap harinya dapat menyumbangkan
sekitar 30 g protein, ditambah lagi dengan 30 g protein dari

selaput bulu-bulu (villi) dalam lambung.

Musin daan protein serum dalam jumlah yang kecil juga
masuk

ke

dalam

saluraan

pencernaan

sehingga

menyumbangkan beberapa gram protein lagi setiap harinya.

Diperkirakan sebanyak 70 g protein dari tubuh masuk
kedalam saluran pencernaan bersama 30-80 g protein yang
masuk melalui bahan makanan yang dikonsumsi setiap
harinya.
Dipihak lain dalam jumlah yang sedikit protein juga keluar
bersama faeces; diperkirakan protein yang keluar bersama
faeses tidak lebih dari 10 g per hari.
Dari data tersebut dapat dipahami bahwa badan manusia
ternyata sangat efisien dalam mengolah protein yang tidak
berfungsi lagi.
Jumlah protein yang dipecah dan disintesa diperkirakan
meliputi sekitar 3,5 sampai 4,5 g/kg berat badan setiap hari,
atau sekitar 200- 300 g per hari untuk orang dewasa.
Tentu saja hal ini jauh melebihi jumlah protein yang masuk
dari bahan makanan.
Sebagian terbesar dari penyediaan asamamino datang dari
pemecahan protein jaringan tubuh.

Asam Amino

Asam-asam amino adalah struktur (building block) protein.

Untuk mengerti maka diperlukan beberapa sifat protein ,
uraian tentang struktur dan sifat-sifat asam amino.
Bila suatu as protein dihidrolisis dengan asam, alkali, atau
enzim, akan dihasilkan campuran asam asam asam amino.
Sebuah asam amino terdiri atas

sebuah gugus amino,

gugus karboksil sebuah atom H dan gugus R yang terikat

pada sebuah atom C yang dikenal sebagai karbon dan
gugus R merupakan rantai cabang.
H

Gugus amino

OH

rantai cabang

gugus hidroksil

Asam amino pada kondisi netral (pH isolistrik, pI) berada

dalam larutan baik gugus amino maupun gugus hidroksil
terionisasi.
Gugus karboksil kehilangan sebuah proton dan memperoleh
ion negatif sedangkan gugus amino memperoleh proton dan
memerlukan ion positif.
Sebagai

hasilnya asam-asam amino memiliki ion dipolar

(zwitter ion)
NH2

NH3+

H----C-----COO -

H------C----COOH

Asam amino yang tidak mengion

Asam amino dipolar

(zwitter ion)

NH3 +

NH3+

NH2

COOH

PH

pI

COO-

PH = pI

COO-

R
PH

pI

Derajat ionisasi asam amino sangat dipengaruhi oleh pH.

Pada

pH = 1, gugus karboksilnya

tidak terdisosiasi,

sedang gugus aminonya menjadi ion. Pada pH = 11

gugus karboksilnya terdisosiasi sedang gugus aminonya
tidak.

Gugus R yang merupakan

rantai cabang mempunyai

peranan penting terhadap komposisi kimia asam-asam

amino protein. Gugus R dapat diklasifikasikan menjadi
empat kelompok:

IKATAN PEPTIDA
Dua asam amino berikatan melalui suatu ikatan peptida dg
melepas sebuah molekul air. Reaksi nya kearah hidrolisis.

Dipeptida
3 asam amino -------Tripeptida
10 atau lebih ------ poli peptida
Lebih dr 100 buah dpt membentuk rantai tdk bercabang.
Struktur Protein
Secara teoritik dari 21 jenis asam amino alami dapat
dibentuk protein dengan jenis yang tidak terbatas.
Namun diperkirakan hanya sekitar 2000 jenis protein yang
terdapat dialam.
Para ahli pangan sangat tertarik pada
pengetahuan tentang struktur protein

protein sejak

dan sifat-sifatnya

dapat dimanipulasikan untuk keperluan protein untuk

manusia.
Struktur protein dapat dibagi menjadi beberapa bentuk yaitu
struktur primer, sekunder, tertier dan kuartair.

Struktur primer
Susunan linier asam asam amino dalam protein merupakan
struktur primer. Bila protein mengandung banyak asam
amino dengan gugus hidrofobik, daya kelarutan dalam air
kurang baik dibandingkan dengan protein yang banyak
mengandung asam amino dengan gugus hidrofil.

Struktur sekunder
Bila hanya struktur primer yang

disebut struktur sekunder.

ada

Contoh

dari

sekunder

adalah

dalam

protein,

maka

molekul tsb. akan merpakan

struktur
-helix

bentuk yang sangat panjang

dan

tipis.

Struktur

yang

demikian memungkinkan

ter-

jadinya banyak sekali reaksi

dengan senyawa lain, yang
kenyataanya hal tersebut tidak
terjadi di alam.
Dalam

kenyataanya

protein biasanya

struktur

merupakan

bentuk tiga dimensi dengan

cabang2 rantai polipeptidanya
tersusun saling berdekatan.

Struktur

yang

demikian

dari

wool,

colagen helix.

sutra

dan

Struktur tersier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut
struktur tersier. Artinya adalah susunan dari struktur
sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain.
Contoh: beberapa protein yang mempunyai bentuk -helix
dan bagian yang tidak berbentuk -helix.
Biasanya bentuk bentuk sekunder ini dihubungkan dengan
ikatan hidrogen, ikatan garam, ikatan hidrofobik dan ikatan
disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat
dalam mempertahankan struktur tersier protein.

Struktur kuartener.
Struktur primer, sekunder dan tersier umumnya hanya

melibatkan satu rantai polipeptida.

Tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa polipeptida
dalam membentuk suatu protein maka disebut struktur
kuartener.
Pada

umumnya

ikatan-ikatan

yang

terjadi

sampai

terbentuknya protein sama dengan ikatan-ikatan yang

terjadi pada struktur tersier, kecuali ikatan di sulfida tidak
membantu mempertahankan struktur kuartener.

Protein konyugasi
Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein
disebut protein konyugasi, sedangkan protein yang tidak
mengandung senyawa non protein disebut protein
sederhana.
Ada

bermacam-macam

protein

konyugasi

yang

perbedaannya terletak pada senyawa non protein yang

bergabung dengan molekul proteinnya.

Tabel 5. beberapa jenis protein konyugasi

Nama

Tersusun

Terdapat pada

oleh
Lipoprotein

Protein

+ Serum

lemak
Glycoprotein

Protein

darah,

kuning

telur, susu, darah.

+ Musin

karbohidrat

pada

kelenjar

ludah, tendomusin pada

tendon, hati

Metaloprotein

protein

+ Hemoglobin

pigmen
Nukleoprotein

Protein

+ Inti sel, kecambah biji-

asam nukleat
Fosfoprotein

bijian

Protein
+ Kasein susu dan vitelin/
fosfat
yang
kuning telur.
mengandung
lesitin

Sifat-sifat protein yang penting dalam

bahan makanan
1. hidrasi
2. sifat-sifat kimiawi protein dalam larutan
3. denaturasi
4. pembentukan gel

1. hidrasi
Molekul protein mempunyai berat molekul yang tinggi
sehingga bersifat tidak larut dalam air/unsoluble, sebetulnya
ditinjau dari turunannya dibagi 2:

a. Turunan primer yaitu protein yang mempunyai BM yang

tinggi dan bersifat tidak larut dalam air. Contoh : albumin,
fibrin (dalam darah)

b. Turunan sekundair yaitu protein yang kemungkinan dapat

larut dalam air. Contoh jenis protease, pepton, peptida
jenis ini kalau dipeptidanya hanya terdiri dari

2 jenis

asam amino.

Turunan primer kalau dihirolisa oleh asam, basa, ensim

menghasilkan turunan sekunder.
Dalam bahan makanan kadang-kadang juga sudah terdapat
dalam bentuk sekunder sehingga sudah tidak ada persoalan
karena sudah bersifat digestible.
Protein

dari

turunan

primer

ditambahkan

membentuk larutan dispersi (koloidal).

air

akan

Protein dipengaruhi oleh suhu, pH, elektrolit dan reagentreagen tertentu misalnya logam logam berat.
Dengan keempat faktor tersebut dapat merubah strukturnya,
atau terjadi dekomposisi sehingga terbentuk molekul yang
besar.
Adanya gugus-gugus amino dan karboksil bersifat amfoter,
dalam medium yang bersifat alkalis dalam ionisasinya akan
memberikan ikatan negatif, dalam medium asam maka
gugus amina bereaksi dengan ion H+ sehingga muatannya
menjadi positif, sedang dalam keadaan isoelektrisnya
protein dalam keadaan netral.
NH3Cl-

NH3
+ H+Cl-

pH rendah : protein
COOH

protein
COOH
NH3+

NH3
pH tinggi : protein

+ Na + OHCOOH

protein
COONa

Karena protein dispersinya bersifat kolloid maka dalam

dispersi tersebut akan menunjukkan tekanan osmose yang
lebih kecil yang bersifat memantulkan, memancarkan dan
menimbulkan cahaya.

Dengan

sifat-sifat

konsentrasi

tersebut

dengan

alat

maka

dapat

ditentukan

spektrofotometer,

panjang

gelombang yaitu : 260 -280 mA., jumlah cahaya yang

dipantulkan tergantung pada partikel partikel koloid dan
besarnya molekul protein.
Sifat pembentuk hidrat sangat penting

karena molekul

protein mengandung sejumlah gugus karena dalam gugus

tersebut dapat berikatan dengan elektron bebas dan dapat
membentuk ikatan hidrogen, jadi protein berkemampuan
mengikat air.

Terjadinya hidrasi karena faktor lingkungan:

1. komponen-komponen

seperti

elektrolit yang

bersifat

mengikat air. Misalnya dalam bahan makanan yang

mengandung protein dan karbohidratnya
bersaingan

dalam

mengikat

H2O,

keadaannya
sehingga

mempengaruhi terbentuknya hidrat.

2. Jumlah air yang terikat dipengaruhi oleh konsentrasi
protein, atau kemampuan molekul protein menyerap air.
3. Suhu berpengaruh terhadap jumlah air yang diikat oleh
bahan makanan dengan suhu tinggi maka kadar air yang
terikat berkurang.

Kegunaan sifat hidrasi protein:

Untuk mengetahui sifat stabilitas dari protein seperti muatan
dari protein, makin besar derajat hidrasinya maka protein
bersifat lebih stabil.

Contoh:
Pada molekul kasein bila sudah mencapai titik isoelektrik pH
4,7 maka akan terbentuk suatu presipitat yang disebabkan
oleh

derajat

hidrasi

kasein

tidak

mampu

mencegah

terjadinya koagulasi.
Pada laktogglobulin pH 5,18 (titik isoelektris) tidak terjadi
presipitat disebabkan karena
mencegah

koagulasi.

isoelektrisnya

belum

derajat hidrasinya

Jadi

pada

tentu

terjadi

protein

mampu

pada

presipitat

titik

karena

dipengaruhi oleh derajat hidrasinya dari masing-masing

protein.

Titik isoionik
Pada titik isoionik didefinisikan

pH dari dispersprotein

dimana jumlah muatan positif dari kation sebanding dengan

jumlah anion yang telah melepaskan ion H.

Titik isoelektris

Ialah pH dispers protein dimana muatan protein = 0 hal ini

dipengaruhi oleh elektrolit luar. Didalam larutan asam kuat
semua gugus kation bermuatan positif, sedang anion
bersifat netral, pada titik isoionik bila ditambahkan basa
yang jumlahnya ekivalent dngan kation maka muatan protein
akan turun menjadi nol dengan syarat apabila ada ion lain
yang berpengaruh dan dapat mengikat protein di mana pH
protein

terakhir

akan

mengalami

keadaan

titik

isoelektrisnya.

2. sifat kimia
a. Oksidasi.oksidant
fungsionil

Sifat oksidasi
dan
dari

kondisi
protein

protein tergantung dari

lingkungannya.
dapat

Pada

gugus

menyebabkan

proses

oksidasi dari protein karena berubahnya gugus fungsionil

dapat menyebabkan berubahnya sifat protein menjadi
labil.
Gugus fungsionil :
1. gugus SH contoh adanya

ferricyanid, phorphidindrin

dapat mengoksidir gugus sulfidril sehingga pecah

menjadi S- dan H+.dan bersifat labil.
2. Gugus fenol dan indol dalam asam amino tirosin dan
triptophan.

3. Gugus disulfida S=S akan dioksidir sehingga menjadi

pecah

dan akan menyebabkan juga oksidasi dari

protein zat oksidannya yang dapat memecah asam

performat.
4. Tergantung struktur dasar protein itu sendiri, primer,
sekunder, kompleks,
5. Zat oksidant : H2O2, KMnO4, K2Cr2O7, perbenzoat.
b. Reduksi.- Reduksi protein dilakukan oleh LiAlH4 dapat
mereduksi gugus karboksil bebas menjadi alkohol
R

NH2

C COOH

LiAlH4

ROH

c. Hidrolisa.-Protein dapat dihidrolisa oleh asam, basa dan

enzim. Enzim disebut proteinase/protease, terhadap protein
oleh asam dapat menyebabkan kerusakan asam amino
triphtophan, sistein, apabila hidrolisa oleh alkali, proses
deaminasi. Hidrolisa oleh bermacam-macam proteolitik
menghasilkan hasil akhir yang berbeda-beda tergantung
spesifikasi ikatan peptida yang diserang, contohnya : tripsin

dapat menghidrolisa ikatan peptida antara gugus karboksil

dari lisin dan arginin dan gugus amino, sedang kemotripsin
menghidrolisa ikatan peptida antara gugus karboksil, tirosin,
fenilalanin, triptophan, gugus amino.

Hidrolisa menghasilkan senyawa senyawa yang berbeda:

Proteinase

Protein

protease

proteosa

peptinase

pepton

peptida

Proteolitik

( yang bisa langsung

diserap oleh darah)

c. reaksi dengan formaldehida

1.

Primary reaction.
RNH2

HCHO

RN

CH2OH

RN (CH2OH)
2.

Titrasi fermol

CHOH
RNH3

RNH2 + H +

RN(CH2OH)2

3. Secondary reaction: pemecahan ikatan CH2 sehingga

terbentuk N bebas
OH

OH

RN- CH2 --- CH2

RN

R+N
PECAH

N dapat ditangkap oleh basa, dengan cara titrasi

dengan basa maka jumlah N yang dibebaskan dapat
ditera langsung sehingga dapat menera % N dari protein
dengan formaldehid.

3. Denaturasi.Denaturasi

merupakan

perubahan

struktur

molekul

protein yang asli yaitu protein dari hewani/nabati kalau

terjadi perubahan akan mengalami denaturasi, terjadi
pada

struktur

sekunder

dan

tertier

tetapi

tidak

mengadakan perubahan pada struktur primernya. Selain

proses di atas terjadi perubahan-perubahan:
a. terjadinya pengikatan ion-ion logam mercuri atau Al.
b. terbentuknya agregat protein pada keadaan tertentu
c. terjadinya hidrolisa protein

d. terjadinya proses oksidasi dari gugus SH atau S=S

e. hilangnya gugus prostetis
Denaturasi protein bisa diikuti dengan proses koagulasi
pada proses denaturasi yang banyak terjadi yaitu diikuti
dengan pemecahan struktur sekunder seperti terjadi
proses agregasi, koagulasi, pengikatan kembali dari
beberapa

molekul,

mengeluarkan

gugus

reaksi
baru

kimia

seperti

yang

dapat

oksidasi

dapat

dibebaskan gugus SH. Pada umunya pada beberapa

pengolahan bahan makanan proses denaturasi bersifat
ireversible/reversible.
Pada

denaturasi

terdenaturasi

dapat

reversible
kembali

protein
ke

yang

protein

asal

telah
dan

mempunyai sifat fisik dan mempunyai aktivitas biologis

yang semula. Misalnya pada alkaline fosfatase dengan
sterilisasi HTST (High Temperature Short Time) sebagian
bersifat reversible. Jika protein yang telah mengalami
denaturasi

dengan cepat dibebaskan dari pengaruh-

pengaruh penyebab denaturasi

dan dimasukan dalam

larutan sesuai dengan pH titik isoelektrisnya

maka

molekul protein dengan cepat akan mengendap demikian

juga jika dipindahkan dalam larutan pH yang tidak sesuai
dengan titik isoelektrisnya sehingga

bersifat amfoter

seperti keadaan biasa.

Faktor-faktor penyebab denaturasi protein :

a. faktor fisik:
- panas
gelombang sonik/ultrasonik
tekanan

permukaan

menyebabkan

(surface

denaturasi

hanya

tension)
pada

dapat

permukaan

(surface denaturation)
b. Faktor kimia:
penyinaran ultraviolet
radiasi dengan ionisasi
pH (rendah/tinggi)
alkohol / zat pelarut lain.
Adanya urea, guanidin, N yang lain
Adanya detergent yang bersifat ionik.
Sifat-sifat protein dalam pengolahan bahan makanan :
1. Jika ditinjau sifat protein dari bahan makanan akan terjadi
pengurangan kelarutan pada keadaan yang sama yaitu
dengan mengukur agregat dari protein

makin sedikit

agregat yang terjadi makin besar pengurangan kelarutan.

2. Enzim dalam bahan makanan
denaturasi akan menjadi inaktif.

karena mengalami

3. Terjadi kenaikan aktivitas gugus fungsional dari protein,

disini perlu perlakuan sebelum perubahan reaksi karena
pengaruh suhu.
4. Terjadi perubahan bentuk dan besar molekul protein,
pengaruh terhadap besar dan bentuk agregat protein.
5. Terjadi kenaikan rotasi optis karena denaturasi dapat
merusak bentuk heliks dari protein.
6. Kehilangan kemampuan untuk mengkristal terutama
untuk enzim karena tiap enzim mempunyai bentuk kristal
yang berbeda sebagai identifikasi dari enzim tersebut.

Aplikasinya dalam bahan makanan

1. Karena kehilangan sifat kelarutan

protein

juga

kehilangan sifat dalam bentuk gel.

2. Denaturasi berpengaruh pada tekstur bahan makanan
3. Adanya aktivitas enzim pada bahan makanan
denaturasi

dapat

dipakai

untuk

mengetahui

maka
bahan

makanan tersebut masih baik atau sudah rusak. Misalnya,

enzim fosfatase pada proses pasteurisasi susu, adanya
inaktivasi fosfatase maka dapat diketahui cukup tidaknya
kekuatan enzim ini untuk mengolah.
fermentasi

Pada industri

tertentu dikehendaki adanya enzim tertentu

misalnya mengubah unsur mentah menjadi produk baru.

4. Pembentukan gel.Terdapat tiga mekanisme pembentukan gel.

a. Adsorpsi pelarut (adsorption pelarut)
Pembentukan gel terjadi karena proses adsorpsi (tekanan
keseluruh bagian) dari molekul-molekul pelarut oleh
partikel partikel zat terlarut.
Dengan adanya pendinginan terjadi pembesaran partikel
zat terlarut pembesaran partikel partikel ini makin lama
makin besar dengan penambahan hidrasi sehingga sifat
keseluruhan immobile sehingga terbentuk gel yang keras
dan adsorpsi ini makin banyak dan cepat bila suhunya
makin rendah.

b. Pembentukan jaringan tiga dimensi

Pembentukan jaringan tiga dimensi khususnya untuk
protein berbentuk serat selama proses denaturasi dan
apabila didinginkan atau terjadi perubahan

disekeliling

maka serat-serat tersebut akan bergandeng membentuk

jaringan yang bersifat 3 dimensi ( lapisan yang mengikat
antara serat yang satu dengan yang lain): ikatan primer,
ikatan sekunder, ikatan tidak menentu.

Pada ikatan primer yaitu ikatan antara gugus-gugus

fungsionalnya pada ikatan ini jaringan yang dihasilkan
merupakan jaringan yang permanen dan gel yang
terbentuk tidak dapat rusak apabila diiris, apabila
dijatuhkan tidak terjadi penggelembungan (swelling) dan
tidak bersifat

sineresis (mengeluarkan cairan apabila

disimpan).
Pada ikatan sekunder terjadi apabila ikatan pada ion-ion
hidrogen. Kekuatan nya lebih rendah dari ikatan primer
dan mudah rusak karena tekanan, mengalami kerusakan
bila dipotong.
Pada ikatan yang tidak menentu merupakan ikatan yang
terjadi oleh adanya sifat hidrophil dari air, sifat gel
tergantung pada kekuatan ikatan antar gugus gugus yang
ada, jadi molekul molekul gel yang terlarut
menarik

satu sama lain

akan tarik

dan bila molekul molekul

tersebut bersifat mudah ditarik oleh zat pelarut maka

ikatan zat yang terlarut dan pelarut akan pecah, dengan
pecahnya zat tersebut maka terbentuk suatu gel, bila
molekul-molekul pelarut sangat kuat menarik zat terlarut
maka partikel-partikel zat terlarut satu sama lain menjadi
tidak berikatan dan terbentuk suatu gel.
Pembentukan gel disini dipengaruhi oleh :

-suhu, -konsentrasi larutan, -pH, konsentrasi garam.

Misalnya pada pembentukan curd.
Susu

Whey

asam/enzim
curd
mempunyai protein juga yang
berupa kasein

keju

c. orientasi partikel.
Disini gel dapat berbentuk/terbentuk oleh adanya suatu
sistem yang mempunyai kecenderungan antara zat
terlarut dan pelarut berikatan satu sama lain dan
membentuk konfigurasi tertentu. Misalnya pembentukan
kristal protein, pada pembentukan protein kristal tertentu
dapat menyerap air tanpa ada perubahan bentuk
kristalnya.
Sifat- sifat gel :
1. Gel

mempunyai

beberapa

tingkat

tergantung pada cara terbentuknya gel

kekerasan
dan macam

bahan yang membentuk.

2. Beberapa macam gel bersifat elastis.
3. Beberapa gel dapat terbentuk kembali dengan adanya
tekanan/ aliran dengan kecepatan tertentu.

4. Gel tidak memerlukan konsentrasi fase dispersal yang

tinggi, contoh pada konsentrasi

1 % dapat terbentuk

gel.
5. Sifat dari masa cair dari dari besarnya gel hanya
mengalami perubahan sedikit oleh adanya tekanan uap
atau konduksi bersifat elektris
6. Gel kadang kadang dapat bersifat sineresis bila
dibiarkan
7. Kadang-kadang gel bersifat thixotropi yaitu bila ditekan
gel akan rusak dan berubah menjadi masa yang cair.

Faktor-faktor yang mempengaruhi terhadap perubahan

gel :
1. Konsentrasi fase dispersal makin tinggi konsentrasi
makin cepat terbentuk gel

dan gel yang terbentuk

makin keras.
2. Makin rendah suhu dapat mempercepat pembentukan
gel dan dapat menambah kekerasannya.
3. pH gel yang terbentuk dapat distimulir oleh pH sekitar
pH isoelektris
4. Faktor

faktor

lain

yang

berpengaruh:

adanya

persaingan protein dan air, makin banyak air maka

makin lambat perubahan gel, elektrostatis, adanya

penggolongan protein atau perubahan sifat protein.

Pembentukan gelatin:
Merupakan peristiwa perombakan dari protein dan terbentuk
gelatin hanya terjadi pada hidrolisa alkali/asam lemah pada
kolagen (kulit) dan ligamen (tulang). Pada kolagen dapat
terbentuk gelatin apabila ada pemisahan dari rantai triple
helix yang dipecah oleh adanya
tertentu,

dengan

terpecahnya

senyawa alkali/asam
triple

heliks

maka

membentuk suatu campuran dari beberapa rantai sehingga

membentuk ikatan yang panjang
Terbentuknya

gelatin

ditandai

dan membentuk
dila

berat

gel.

molekulnya

mencapai 110.000 atau lebih besar. Sedangkan pada tulang

terbentuk gelatin dengan jalan pelarutan dengan asam
kemudian dilakukan hidrolisa dengan air kapur, Ca(OH)2,
tingkat kekerasan dari gelatin

yang terbentuk

secara

hidrolisa asam tersebut dapat dihitung secara kasar sebesar

kuadrat dari konsentrasi bahan semula. Penurunan suhu
dapat menyebabkan tingkat kekerasannya naik, makin
tinggi berat molekulnya gelatin yang terbentuk makin keras,
pH disekitar titik isoelektris tidak begitu terpengaruh
terbentuknya gelatin. Pada konsentrasi 3 % menunjukan
sedikit perubahan pada pH ( 4,6 - 8,2 ). Pada konsentrassi

1,5 % kisaran pH kecil : 4,3 - 6,7. Pada konsentrasi garam

tidak menunjukkan pengaruh yang nyata pada kekerasan
gelatin.
Aplikasi:
-

gluten : protein pada gandum, dapat menahan tekanan

gas CO2
(detention gas) sehingga roti dapat mengelembung

- karamelisasi/browning dari karbohidrat dan protein pada

waktu pemasakan

roti.

Pertanyaan pertanyaan
1. Uraikan

mengenai

fungsi

protein

di

dalam

tubuh

manusia?
2. Bagaima terjadinya siklus protein di dalam tubuh ?
3. Sebutkan asam asam amino essensial dan non essensial
?
4. Ada berapa macam struktur protein, berikan contoh
proteinnya masing masing?
5. Apa yang sdr ketahui dengan protein konyugasi?
6. Bagaimana sifat hidrasi pada protein ?
7. Protein dapat dihidrolisa oleh asam, basa dan enzim,
jelaskan salah satu hidrolisa?

8. Bagaima denaturasi dapat terjadi pada protein ?

9. Sebutkan faktor penyebab terjadinya denaturasi protein ?
10.

Sebutkan

faktor faktor yang mempengaruhi perubahan gel?

11.

Terangkan

mengenai pembentukan gelatin dan aplikasinya ?

BAB 5

TUJUAN INTRUKSIONAL UMUM

Mahasiswa akan dapat memahami sifat kimia dan fisika

enzim selama

proses pengolahan

dan penyimpanan

pangan
TUJUAN INSTRUKSIONAL KHUSUS
Setelah mengikuti kuliah dengan pokok bahasan ini
mahasiswa

akan

dapat

mengidentifikasi

enzim,

fase

perubahan kimia enzim, perubahan kimia enzim pada bahan

makanan.

ENZIM

Enzim yang pertama kali diketemukan pada abad ke 19

adalah enzim diastase.
Louis Pasteur

memberikan agensia

kecambah gandum

yang diekstrak dari

yang didalamnya diberi amilum dan

didiamkan selama 12 jam ternyata sebagian amilum diubah

menjadi alkohol, kemudian ada suatu agensia

yang

dinamakan diastetik, kemudian dikembangkan nama semua

enzim berakhiran ase (walaupun ada sebagian yang
berakhiran ik) didepannya sesuai dengan substrat

yang

diubah enzimnya disebut amilase.

Sifat sifat enzim
-Dapat merusak bahan makanan yaitu enzim yang harus
dikendalikan atau dihilangkan supaya tidak terdapat dalam
bahan makanan (endoselulair) misalnya pada proses
pembusukan dan pengurangan flavor.
-Bisa

digunakan

biasanya

bersifat

dalam

pembuatan

eksoseluler,

bahan

seperti

makanan

pada

proses

fermentasi baik nabati maupun hewani.

Produk

fermentasi

sebenarnya

ada

dua

yaitu

yang

terkendali dan yang tidak terkendali.

Pada proses fermentasi terjadi perubahan
agensia organik menjadi produk lain

bahan oleh
seperti pada

pembuatan anggur, wine, keju dan tempe yang agensianya

dari mikroorganisme.
Pada pembuatan keju dapat ditambahkan enzim renet yang
didapat dari usus lembu yang berumur 4 minggu, enzim ini
banyak terdapat dalam pencernaan

manusia sehingga

dapat mengubah zat makanan menjadi zat makanan yang

dapat diserap oleh usus.
Misalnya:
protease
protein

proteose

polipeptidase
peptidase
polipeptidase
peptida

amilase
karbohidrat

gula sederhana
(dekstran)

diserap usus

Didalam bahan makanan perubahannya tertentu sesuai

dengan apa yang dikehendaki.
Enzim itu protein karena sintesa enzim sama dengan
mensintesa protein sehingga sifat-sifatnya sama.
Bagian bagian enzim terdiri atas apoenzim (protein) dan
koenzim (non protein) yang merupakan aktivator enzim yang
ditentukan oleh sisi aktif enzim.

Enzim sebagai protein katalitik dibagi menjadi:

1. simple protein :
-

peptidase

protease

hidrolase

papain, pepsin, tripsis, bromelin

amilase, lipase dan esterase
2. metalloprotein :
-

Ca protein :
fenol oksidase

Mo protein :
aldehid mutase

Zn protein :
heksokinase

Mg

protein

heksokinase
-

Mn protein :
arginase

Mn dan Ag
protein : piruvat dekarboksilase (TCA)

3. Protein majemuk merupakan protein enzim dan kosenzim,

seperti Co karboksilase , tiamin pirofosfat merupakan
enzim karboksilase.

4. Vitamin compound. Seperti :

-

thiamin
karboksilase

fosfonukleot
idase (yang mengandung nikotinamide)

yang
mengandung asam pantotenat ; CoA.

Klasifikasi enzim
1. oksidoreduktase (yang banyak menyebabkan kerugian)
2. transferase
3. hidrolase (paling banyak digunakan untuk pengolahan
bahan makanan)
4. liase
5. isomerase
6. ligase

Perkembangan enzim
Enzim semuanya dalam bentuk larut dalam bahan,
kemudian dikembangkan menjadi bentuk enzim yang
tidak bergerak , bentuk tidak larut dalam suatu larutan.

Enzim

yang

telah

dilakukan

adalah

glukoamilase,

amilase, dan isoamilase.

Perubahan -perubahan yang diinginkan oleh adanya

aktivitas enzim:
I. Penyediaan keadaan yang sesuai dengan aktivitas
enzim.
1. Pengaturan ruang penyimpanan misalnya pada
pemeraman buah pisang, pear, jenis buah lain yang
dipengaruhi oleh aktivitas khlorofilase.
2. Pada pelunakan daging oleh enzim protease yaitu
papain, bromelin dengan mengatur suhu dan tempat
penyimpanan.
3. Pembebasan
prekursornya

senyawa

penyebab

flavor

dari

sebelum proses rehidrasi pada

bawang merah dan bawang putih. Pungency: jumlah

asam piruvat yang ada (flavor yang baik) disintesa
oleh glukosidase yang inaktif

pada suhu tinggi,

asam piruvat dalam bentuk bebas penyebab flavor

tersebut.
4. Stimulasi perubahan warna dengan senyawa etilen
karena senyawa ini dapat menstimulir khlorofilase.
II. Penambahan enzim atau enzim dalam mikroba untuk

proses pengolahan bahan makanan.

1. Penggunaan proteinase

seperti enzim

bromelin untuk pengempukan

papain,

daging, pembuatan

keju, roti, klarifikasi beer juga pembuatan sosis dan

saus.
2. Penggunaan enzim karbohidrase: maltase, laktase,
invertase, dextrinase.
Sukrosa

Pati

invertase

maltase

glukosa dan fruktosa

maltose maltose

Laktase, mencegah pengkristalan gula laktosa

pada pembuatan

es

krim karena dapat merubah

laktosa menjadi glukosa dan galaktosa.

Dektrinase merubah dekstrin

menjadi glukosa

/fruktosa.

3. Penggunaan enzim pektinase.

Membantu ekstraksi sari buah, klarifikasi sari buah,
mencegah terbentuknya endapan dari konsentrasi
buah,

pektinase

juga

dapat

digunakan

menghilangkan lapisan penyelubung

untuk

biji kopi,

pektinase ini dikeluarkan oleh bakteri.

4. Penggunan

enzim

senyawa flavor, mis:

tertentu

untuk

menstimulir

menstimulir asam piruvat

bawang dan menstimulir vanilin.

5. Enzim glukosaoksidase, dapat digunakan untuk
mencegah warna

gelap putih telur kering selama

penyimpanan.
Dapat merubah glukosa menjadi asam glukonat.
6. Enzim selulase, digunakan

pada fermentasi gula

dalam biji-bijian yang merubah selulosa pada kulit biji

menjadi dektrose.
Dapat juga menghilangkan serat-serat dari jaringan
buah atau sayuran pada yang dikalengkan.

7. Enzim lipase, pada albumin telur (dapat memecah

lemak

sehingga

dapat

memperbaiki

whipping

quality). Dalam pembuatan keju dapat digunakan

untuk pembuatan flavor.
Dengan mikroba yang telah diketahui dapat
digunakan untuk proses fermentasi maka dapat
diusahakan untuk pembuatan produk tertentu seperti
wine, pickles, beer, vinegar.

Perubahan-perubahan
diinginkan

oleh

enzim

yang

tidak
:

1. Pada perubahan warna dari buah-buahan dan

sayuran

oleh enzim polifenoloxidase. Pear, peach,

jambu, kentang dan ketela rambat.

Golongan

enzim

yang

tergolong

fenolase:

polifenoloksidase, tirosinase, katekoloksidase.

2.Terbentuknya off-flavor

dalam jenis sayur-

sayuran yang disebabkan oleh enzim katalase seperti pada

kacang polong, kacang hijau, asparagus dan jagung.
3.Terjadinya klarifikasi

(penjernihan) yang tidak

dikehendaki pada sari buah jeruk (lemon) yang disebabkan

oleh enzim pektinase yaitu yang menyerang pektin dalam
buah-buahan

menjadi asam galaktuturonat

(yang keruh

menjadi jernih).
4.Akibat enzim pektinase yaitu terjadinya perubahan
tekstur pada sayuran (kacang panjang), terjadi juga
perusakan pada kacang-kacangan

yang disebabkan

oleh jamur Erminia sp.

5.Terjadinya pemurnian kadar asam askorbat pada
buah buahan yang disebabkan oleh enzim askorbat
oksidase sehingga akan
tersebut

menurunkan nilai gizi buah

karena berkurangnya

vitamin C. Enzim

askorbat oksidase terdapat pada jaringan itu sendiri

sehingga susah untuk mengendalikannya. Pada jenis
serealia, terjadi penurunan vitamin

oleh enzim

lipoksigenase, karoten
adanya lipoksigenase

(provitamin A) dengan

terjadi

pemecahan dari

karoten sehingga terjadi penurunan vitamin A.

Pada jenis ikan air tawar kandungan vitamin B1 bisa
menurun karena

enzim thiaminase (terdapat pada

jaringan ikan).
6.Terjadinya perubahan warna buah-buahan atau
sayuran yang disebabkan oleh enzim khlorofilase yang
merubah khlorofil menjadi peofitin,sehingga pada buah
dan sayuran yang berwarna hijau

menjadi keabu-

abuan.

7.Terbentuknya rasa pahit pada jenis kacang almond,

kacang polong

karena terjadinya dekomposisi

glukosa, HCN, aglikon.

Terbentuknya dekomposisi

ini oleh adanya enzim glikosidase dan

terbentuknya

senyawa sianogenik glikosidase.

Pencegahannya:
1. Selama penyimpanan. Karena mempunyai suhu
optimum

untuk aktivitasnya maka harus ada

pengaturan dari suhu untuk buah-buahan sayuran,

Selama penyimpanan harus diatur untuk diusahakan
agar enzim terinaktivasi (suhu rendah) karena
semua proses enzimatis biasanya distimulir dengan
ion hidrogen maka bisa dicegah
(pengeringan).

Pemakaian

proses dehidrasi

kadar

O2

dengan

pengemasan secara vacuum.

2. Selama pengolahan panas. Suhu lebih besar dari
75oC semua aktivitas enzim terhambat maka perlu
dilakukan blanching dengan uap (steam) dan air
panas. Hot extraction yaitu ekstraksi dengan suhu
panas tetapi tidak melebihi 80 oC ( pada tomat )
untuk mencegah kerusakan vitamin C.
3. Dengan menggunakan zat penghambat (inhibitor).
Dapat menghambat aktivitas enzim, dapat bersifat
sebagai

antioksidant,

pada

zat

yang

dapat

menghambat aktivitas enzim dengan menggunakan

: NaCl, NaHSO3, Na2SO3. Atau sebagai antioksidan
seperti asam askorbat dan asam sitrat. Pada
pengaturan pH bisa digunakan asam askorbat atau
asam

sitrat

menyebabkan

pada
warna

pengirisan
coklat.

kentang

yang

Pencegahannya

dengan perlakuan menggunakan air garam, SO2,

NaHSO3, Na2SO3 atau dengan. mengatur pHnya

disini enzim fenolase aktif

pada pH 6 - 7, maka

kalau memakai air biasa pengaturan pH nya sekitar

4 - 5.
Pada buah pisang (tepung pisang) warna tetap putih
dan rasanya tidak sepat (karena adanya senyawa
tannin yang merupakan senyawa polifenol oksidase).
Dapat dijalankan dengan merendam dan mengatur pH
sekitar 4 - 5.
Sedangkan pada wine warna tidak berubah menjadi
coklat karena pengaturan pH.

Tabel 6. Penggunaan enzim dalam industri makanan.

Sumber

Enzim

Industri

renin

keju

tumbuhan

Amilase

Beer, whisky

Serealia

Papain

Pelunak

Bromelin

daging

fisin

"

Usus sapi
Tumbuh-

Getah pepaya
Buah nanas
Getah
fig

buah

"

Mikroorganis
me
Aspergillus

amilase dan
protease

Baking dan
brewing

amilase,

"

Aspergillus

glukosilase.

"

niger

Sellubiase,

"

pektinase

Fungal renet

glukosilase

"

oryzae

Rhyzopus
delemar
Mucor

renin (renet renin)

"

phussillus
Endothica
parasitica
Bakteri
Bacillus

dan amilase

subtilis

iso amilase (

Pseudomona
s dermosa

amilase
dan glukosilase

Yeast
Sacharomyce

Invertase

s cereviceae

Laktase

Fragilis

Isolasi Enzim:
Penghancuran jaringan sel pada jaringan hewan dan
tumbuh-tumbuhan banyak bersifat endoselulair, sedangkan
pada eksoseluler pada mikroorganisme harus ditumbuhkan
pada media tertentu lalu dilihat kurva pertumbuhannya,
kalau pada log phase menghasilkan enzim yang banyak
kemudian dipisahkan enzimnya dengan jalan centrifuge
sehingga diperoleh enzim dan cairan (crude enzym).
Crude enzim ini dapat diperlakukan partial purification yaitu
dengan

dikentalkan

dalam

ammonium

sufit/aseton

kemudian terjadi presipitasi yang merupakan protein enzim

selama penyimpanan.

Pada

endoselulair

penghancuran

jaringan

kemudian

ditambah larutan buffer karena didalam jaringan sel banyak

enzime , disini digunakan pH yang sesuai dengan larutan
buffer, setelah terjadi ekstraksi lalu dilakukan centrifugal
sampai terdapat filtrat endapan misalnya pada pH 5.5.

Pertanyaan-pertanyaan
l. Jelaskan sifat sufat enzim yang sdr ketahui?

2. Sebutkan klsifikasi enzim yang sdr ketahui?

1. Perubahan perubahan apa yang diinginkan oleh adanya
enzim?
2. Jelaskan perubahan enzim yang tidak diinginkan ?
3. Bagaimana

pencegahan

yang

diusahakan

menghindari perubahan yang tidak diinginkan

untuk