ENZIM

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat
proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim
merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut
sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang
berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat
berlangsung dengan cukup cepat.

Enzim merupakan senyawa protein dan aktivitasnya sangat dipengaruhi oleh

beberapa hal seperti pH, suhu, konsentrasi substrat, adanya kofaktor, adanya inhibitor dan
lain-lain. Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu, pH, konsentrasi substrat, inhibitor
(penghambat kerja enzim), kofaktor, dan sebagainya. Sedangkan sifat karateristik enzim
dipengaruhi oleh beberapa hal antara lain daya katalitik. Enzim telah menjadi alat praktis
yang penting, bukan hanya dalam dunia kesehatan, tetapi juga dalam industri kimiawi, dalam
pengolahan pangan dan pertanian. Bahkan pada aktivitas sehari-hari, di rumah, enzim
memainkan peranannya.

SUSUNAN ENZIM
Komponen utama enzim adalah protein
Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein struktural
Tidak semua protein bertindak sebagai enzim
 Protein Enzim protein
sederhana

Enzim Enzim
Konjugasi

Protein +

Bukan Protein

Bukan protein =
Protein = apoenzim
Gugus prostetik

Organik = Anorganik =
kofaktor
Koenzim

KLASIFIKASI ENZIM
Enzim dapat diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi kimia yang dikatalisis, yaitu:
a. Enzim hidrolase
Mengkatalisis penambahan air ke ikatan spesifik dari substrat. Hidrolase merupakan
enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air.

R1CO OR2 HOH

R1COOH + R2OH
Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :
1) Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.
Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :
a) Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi
maltosa 9 suatu disakarida).
2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11
amilase
 amilum maltosa
b) Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa
C12H22O11 + H20 2 C6H12O6

maltosa glukosa
c) Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan
fruktosa.
d) Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
e) Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi
selobiosa ( suatu disakarida)
f) Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.

2) Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester, contohnya :

1) Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam
lemak.
2) Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam
fosfat.
3) Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan
protein, Contohnya:
a) Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.
b) Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.
c) Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.
b. Enzim oksidasi-reduksi
Mengkatalisis pengambilan atau penambahan hidrogen, oksigen atat elektron dari atau ke
substrat. Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi:
a) Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat
organik menjadi hasil-hasil oksidasi.
b) Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.
c. Enzim fosforilase
Mengkatalisis penambahan atau pengambilan asam fosfat ke atau dari substrat. Aktivasi
enzim inin hampir analog dengan enzim hidrolisis, kecuali yang ditambahkan fosfat dan
bukan air.
Pati + fosfat glukosa-1-fosfat
d. Enzim transferase
 Mengkatalisis pemindahan satu gugus dari molekul donor ke satu molekul aseptor. Yang
termasuk dalam kelompok enzim ini transglikolidase, transpeptidase, transmilase,
transmetilase, transasilase. Contoh yang paling terkenal antara lain: enzim glutamat-
aspartat transminase. Enzim ini mengkatalisis pemindahan satu gugus asam amino dari
asam glutamat ke asam oksiloasetat membentuk asam aspartat.
COOH COOH

CH2 CH2

CH2 C=O

CHNH2 COOH
Asam asam
Glutamac oksaloasetat

e. Enzim karbosilase
Mengkatalisis pengambilan atau penambahan karbondioksida. Satu enzim yang
mengkatalisis penambahan CO2 adalah karboksidismutase. Enzim ini penting dalam
fotosintesis yang mengkatalisis karboksilase ribolusa-1,5-fosfat.
Asam glutamat asam -aminobutirat + CO2

f. Enzim isomerase
Mengkatailsis perubahan gula aldosa dari menjadi ketosa. Misalnya perubahan glukosa-
6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat yang dikatalisis oleh enzim heksosafosfat isomerase.

Glukosa-6-fosfat fruktosa-6-fosfat
g. Enzim epimerase
Mengkatalisis perubahan satu gula atau satu derivat gula menjadi epimernya. Contoh
epimerase adalah perubahan dapat balik xilulosa-5-osfat menjadi ribolusa-5-fosfat.

MEKANISME ENZIM
 Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya
menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang
disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
1. Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi
senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan
tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim
bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP
(Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah
dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau

donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).

Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.
a. Model kunci gembok (block and key)
Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat
berikatan dengan substrat . bagian tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan
sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok).
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi
 aktif ini sangat spesifik, sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat
menjadi substrat bagi enzim.
b. Induksi pas (model induced fit)
Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk
substratnya.Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku (fleksibel). Ketika
substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan
bentuk substrat kemudian terbentuk kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah
terlepas dari kompleks, maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang
lain.

Keterangan: a. Model kunci gembok (block and key)

b. Induksi pas (model induced fit)

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim

meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang
diperlukan untuk reaksi). Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampa 1011 kali
lebih cepat dari pada jika reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Penurunan energi
aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk
dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru
dengan substrat yang lain.
 Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada
sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik
sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik
sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu
yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat
harus saling komplementer.
Faktor-Faktor yang Memengaruhi Aktivitas Enzim

Seperti molekul protein lainnya sifat biologis enzim sangat dipengaruhi berbagai faktor
fisikokimia. Enzim bekerja pada kondisi tertentu yang relatif ketat.

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim antara lain:

1. Suhu
Pada suhu yang lebih tinggi, kecepatan molekul substrat meningkat, sehingga
pada saat bertumbukan dengan enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini
memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif enzim. Aktivitas enzim
meningkat dengan meningkatnya suhu sampai pada titik tertentu. Peningkatan suhu
meningkatkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim, sehingga kecepatan reaksi
meningkat pula. Perbandingan yang tepat di mana kecepatan berubah untuk setiap
kenaikan temperatur 10 C adalah Q10, atau koefisien temperatur. Kecepatan banyak
reaksi biologis kurang lebih naik dua kali dengan kenaikan temperatur 10 (Q10 = 2), dan
menjadi setengahnya bila temperatur diturunkan dengan 10
 Gambar 2. (a) Suhu optimum enzim (b) Denaturasi

Namun, tidak berarti bahwa peningkatan ini berlangsung tidak terbatas. Kecepatan
enzim dalam mengkatalis reaksi mencapai puncaknya pada suhu tertentu. Suhu ini disebut
suhu optimum enzim. Untuk kebanyakan enzim, suhu optimal adalah suhu sel atau suhu
di atas suhu sel di mana enzim-enzim terdapat di dalamnya. Suhu optimum enzim
berkisar antara 25 40 C

2. pH
pH juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar
molekul enzim mempengaruhi benuk tiga dimensi enzim dan dapat menyebabkan
denaturasi. Setiap enzim memiliki pH optimum. Misalnya, pepsin (enzim yang bekerja di
dalam lambung) mempunyai pH optimum sekitar 2 (sangat asam), sedangkan amilase
(enzim yang bekerja di mulut dan usus halus) memiliki pH optimum sekitar 7,5 (agak
basa).

Gambar 3. pH optimum beberapa jenis enzim.

3. Konsentrasi Enzim
Semakin besar konsentrasi enzim semakin cepat pula reaksi yang belangsung.
Dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Sisi aktif
 suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak substrat. Substrat yang berikatan
dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan produk menyebabkan sisi
aktif enzim bebas untuk berikatan dengan substrat lainnya. Oleh karenanya hanya
dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk mengkatalis sejumlah besar substrat.

Gambar 4. Pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi

4. Konsentrasi Substrat
Bila sejumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan
adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim
bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih
lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut kecepatan
maksimum (Vmax).

Gambar 5. Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi

5. Inhibitor
Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan
substratnya. Ada dua macam inhibitor enzim, yaitu inhibitor kompetitif dan non-
kompetitif.
 Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang cara kerjanya bersaing
dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida bersaing
deengan oksigen untuk mmendapatkan Hb dalam rantai respirasi terakhir. Inhibitor
kompetitif dapat diatasi dengan cara penambahan konsentrasi substrat.

Inhibitor non-kompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan

cara melekatkan diri pada luar sisi aktif, sehingga bentuk enzim berubah, dan sisi aktif
tidak dapat berfungsi.

Gambar 6. Inhibitor : (a) Kompetitif (b) Non-Kompetitif

Selain faktor-faktor diatas, kerja enzim juga dapat dipengaruhi oleh:

Oksidasi oleh udara disekitar atau senyawa lain

Sinar ultraviolet
Sinar X
Terjadi perubahan fisiologi pada organ-organ tubuh, jadi sekresinya enzim menurun.
Sehingga secara kuantitas dan kualitasnya kerja enzim pun turun.
Konsentrasi produk
Semakin tinggi konsentrasi produk akan semakin menghambat kerja enzim.
 KESIMPULAN

o Komponen utama enzim adalah protein tetapi tidak semua protein bertindak sebagai
enzim
o Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di
tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
o Kerja enzim dipengaruhi beberapa faktor: suhu, ph, konsentrasi, inhibitor dll.
o Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa
merubah keseimbangan reaksi
o Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun
setelah reaksi berlangsung
 MAKALAH BIOKIMIA
ENZIM

DISUSUN OLEH :

AHMAD JAYADI MAULID

D041171021

UNIVERSITAS HASANUDDIN

FAKULTAS TEKNIK DEPARTEMEN TEKNIK ELEKTRO