BAB I

PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG

Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yangterdapat

dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk
dalam famili glikoprotein yang mempunyaistruktur dasar sama, terdiri dari 82-96%
polipeptida dan 4-18%karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik
molekulantibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat
antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan
histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas
mempunyai perbedaan sifatfisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan
antigen spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin
terdiriatas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asamamino yang
dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan beratmolekul 55.000 dan rantai L
(rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu
unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan
disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik
dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam
amino yang dikenal sebagai daerah domain,yaitu bagian dari rantai H atau rantai L,
yang terdiri dari hampir 110asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain,
sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain.Rantai L
mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantaiH terdiri dari 5 kelas,
yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantaiE (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai
mempunyai jumlah domainberbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang
rantai G, Adan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing
5domain.
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 rantai berat (H-chain) yangidentik
dan 2 rantai ringan (L-chain) yang juga identik. Setiap rantairingan terikat pada rantai
berat melalui ikatan disulfida (S-S), demikianpula rantai berat satu dengan yang lain
diikat dengan ikatan S-S.Molekul ini oleh enzim proteolitik papain dapat dipecah
menjadi tigafragmen, yaitu 2 fragmen yang mempunyai susunan sama terdiri atasH-
 chain dan L-chain, disebut fragmen Fab yang dibentuk oleh domainterminal-N, dan 1
fragmen yang hanya terdiri atas H-chain saja disebutfragmen Fc yang dibentuk oleh
domain terminal-C

B. TUJUAN
C. RUMUSAN MASALAH
 BAB II

PEMBAHASAN

A. PENGERTIAN IMUNOGLOBULIN

Imunoglobulin atau antibodi merupakan sistem pertahanan tubuh lapis ketiga

yang bersifatspesifik. Fungsinya adalah merespon antigen yang dihasilkan oleh
mikroorganisme parasit yangmasuk kedalam tubuh makhluk hidup. Fungsinya sangat
spesifik dan hanya merepon terhadapantigen-antigen tertentu saja.
Antibodi (bahasa Inggris: antibody, gamma globulin)
adalahglikoproteindengan struktur tertentu yang disekresi dari pencerapl imfosit-B
yang telah teraktivasi menjadi sel plasma, sebagai respon dari antigen tertentu dan
reaktif terhadap antigen tersebut. Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein
yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-
18%karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi
tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara
spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel
mast.Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan
sifat fisik,tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas
biologik berlainan.Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai
polipeptida yang tersusun dari rangkaianasam amino yang dikenal sebagai rantai H
(rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L(rantai ringan) dengan berat
molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2rantai H dan
2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa
sehinggamembentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan
imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai Hatau rantai L, yang terdiri
dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatandisulfid interchain, sedangkan
ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L
mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas,
yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai
 mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang
rantai G, A danD masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5
domain.

B. KLASIFIKASI IMUNOGLBULIN

Berdasarkan jenis rantai-H yang dimiliki, maka pengklasifikasian kelas

Imunoglobulin adalahsebagai berikut :
1. ImunoglobulinG (IgG)

Adalah reaksi imun yang diproduksi terbanyak sebagai antibodi utama dalam
proses sekunder dan merupakan pertahanan inang yang penting terhadap bakteri
yang terbungkus dan virus.Mampu menyebar dengan mudah ke dalam celah
 ekstravaskuler dan mempunyai peranan penting menetralisir toksin kuman, serta
melekat pada kuman sebagai persiapan fagositosis.Merupakan proteksi utama pada
bayi terhadap infeksi selama beberapa minggu pertama setelahlahir, dikarenakan
mampu menembus jaringan plasenta. IgG yang dikeluarkan melalui
cairankolostrum dapat menembus mukosa usus bayi dan menambah daya
kekebalan.IgG mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang sama (divalen) dan
dikenal 4 subkelas,yaitu IgG1 IgG1, IgG2, IgG3 dan IgG4. Perbedaannya terletak
pada rantai-H dengan beberapafungsi biologis serta jumlah dan lokasi ikatan
disulfida. IgG1 merupakan 65% dari keseluruhanIgG. IgG2 berguna untuk
melawan antigen polisakarida dan menjadi pertahanan yang penting bagi inang
untuk melawan bakteri yang terbungkus.

2. Imunoglobulin A (IgA)
Adalah Imunoglobulin utama dalam sekresi selektif, misalnya pada susu, air
liur, air mata dandalam sekresi pernapasan, saluran genital serta saluran
pencernaan atau usus (Corpo Antibodies). Imunoglobulin ini melindungi selaput
mukosa dari serangan bakteri dan virus. Ditemukan pulasinergisme antara IgA
dengan lisozim dan komplemen untuk mematikan kuman koliform.
Jugakemampuan IgA melekat pada sel polimorf dan kemudian melancarkan reaksi
komplemenmelalui jalan metabolisme alternatif.Tiap molekul IgA sekretorik
berbobot molekul 400.000 terdiri atas dua unit polipeptida dan satumolekul rantai-J
serta komponen sekretorik. Sekurang-kurangnya dalam serum terdapat duasubkelas
IgA1 dan IgA2. Terdapat dalam serum terutama sebagai monomer 7S tetapi
cenderungmembentuk polimer dengan perantaraan polipeptida yang disintesis oleh
sel epitel untuk memungkinkan IgA melewati permukaan epitel, disebut rantai-J.
Pada sekresi ini IgA ditemukandalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis
berkat kombinasi dengan suatu proteinkhusus, disebut Secretory Component yang
disintesa oleh sel epitel lokal dan juga diproduksisecara lokal oleh sel plasma.
3. Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin utama yang pertama dihasilkan dalam respon imun primer.

IgM terdapat padasemua permukaan sel B yang tidak terikat. Struktur polimer IgM
menurut Hilschman adalah lima subunit molekul 4-peptida yang dihubungkan oleh
rantai-J. Pentamer berbobot molekul900.000 ini secara keseluruhan memiliki
sepuluh tempat pengikatan antigen Fab sehingga bervalensi 10, yang dapat
dibuktikan dengan reaksi Hapten. Polimernya berbentuk bintang,tetapi apabila
terikat pada permukaan sel akan berbentuk kepiting.Disebabkan bervalensi tinggi,
maka antibodi ini paling sering bereaksi di antara semuaImunoglobulin, sangat
efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, pengikatan komplemen, reaksi
antibodi-antigen yang lain dan karena timbulnya cepat setelah terjadi infeksi dan
tetaptinggal dalam darah, maka IgM merupakan daya tahan tubuh yang penting
untuk bakteremia danvirus. Antibodi ini dapat diproduksi oleh janin yang
terinfeksi.

4. ImunoglobulinE (IgE)
Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila
disuntikkan ke dalamkulit akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak dengan
antigen akan menyebabkandegranulasi dari Mast Cells dengan pengeluaran zat
amin yang vasoaktif. IgE yang terikat ini berlaku sebagai reseptor yang
merangsang produksinya dan kompleks antigen-antibodi yangdihasilkan memicu
respon alergi Anafilaktik melalui pelepasan zat perantara.Pada orang dengan
hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi IgE akan meningkat dan
 dapat muncul pada sekresi luar. IgE serum secara khas juga meningkat
selamainfeksi parasit cacing.

5. ImunoglobulinD (IgD)

Antibodi ini fungsi keseluruhannya belum diketahui secara jelas. Dalam serum
IgD ditemukandalam jumlah yang sangat sedikit dan IgD merupakan antibodi inti
sel. Zat ini juga terdapat padasel penderita leukemia getah bening.Telah dibuktikan
pula bahwa IgD dapat bertindak sebagai reseptor antigen apabila berada
pada permukaan limfosit B tertentu dalam darah tali pusar janin dan mungkin
merupakan reseptor pertama dalam permulaan kehidupan sebelum diambil alih
fungsinya IgM dan Imunoglobulinlainnya, setelah sel tubuh berdiferensiasi lebih
jauh.

SUMBER : A.Rantam, Fedik. 2003. Metode Imunologi. Airlangga University

Press. Surabaya