Nama : Muhamad Helmi E.N.

NIM : 4411417066
Biologi Sel

Golgi kompleks dalam stres dan kematian

Carolyn E. Machamer

ABSTRAK

Kompleks Golgi adalah organel pusat jalur sekretorik mana pemilahan dan pengolahan kargo
terjadi. Sementara struktur Golgi penting untuk proses yang efisien kargo sekretori,
organisasi yang tidak biasa menunjukkan fungsi potensi tambahan. Golgi ini dibongkar
setelah berbagai tekanan seluler, dan kami berhipotesis bahwa Golgi pembongkaran
mengaktifkan jalur stres sinyal. jalur ini akan berfungsi untuk memperbaiki stres jika
mungkin, stres dapat diperbaiki mengakibatkan apoptosis. Neuron tampaknya sangat sensitif
terhadap stres Golgi; pembongkaran awal organel berkorelasi dengan banyak penyakit
neurodegenerative. Di sini, Golgi stres dan jalur sinyal potensi untuk inti ditinjau.

Kata kunci: Golgi kompleks, pembongkaran, stres, apoptosis, signaling

1. STRUKTUR GOLGI DAN FUNGSI

Kompleks Golgi memainkan peran sentral dalam pengolahan dan pemilahan kargo biosintesis di
semua sel eukariotik. Pada mamalia, kompleks Golgi terdiri dari set membran cisternal diratakan
diatur dalam tumpukan dengan tubulus terkait dan vesikel, yang biasanya dikumpulkan pada
mikrotubulus mengatur pusat (MTOC) dalam struktur pita (Klumperman 2011). Struktur ini tidak
penting untuk fungsi diketahui dari Golgi, dan mungkin menyarankan fungsi tambahan. Struktur
Golgi juga cukup dinamis; organel dibongkar di mitosis dan kemudian dipasang kembali (Wang dan
Seemann, 2011). organel juga dapat menampung kargo erent bentuk dan ukuran di ff (Machamer,
2013). Kami sebelumnya hipotesis bahwa organisasi Golgi mamalia mungkin telah berevolusi di
bagian untuk merasakan dan transduce sinyal stres khusus untuk inti (Hicks dan Machamer, 2005).

Struktur Golgi di sel mamalia dikelola oleh sitoskeleton, dan menangkap dan golgins (Gambar
1A). GRASP65 dan GRASP55 bentuk homo atau hetero-oligomer dan memediasi susun dan dapat
memberikan kontribusi pada struktur Golgi pita (Ramirez dan Lowe, 2009; Xiang dan Wang, 2010).
Keluarga golgin terdiri dari sekelompok protein membran Golgi perifer dengan panjang domain
kumparan melingkar. Beberapa golgins yang tethers vesikel, beberapa fungsi dalam struktur
tumpukan Golgi, dan lain-lain mungkin terlibat dalam tra FFI cking molekul kargo khusus (Munro,
2011). Pembongkaran dari Golgi di mitosis atau apoptosis hasil dari fosforilasi reversibel menangkap
dan golgins atau belahan dada ireversibel, masing-masing.

2. GOLGI MEMBONGKAR DAN STRES

fragmentasi Golgi umumnya diamati dalam sel mengalami “stres,” termasuk stres farmakologis dan
oksidatif. Fragmentasi dapat menjadi hasil dari gangguan mikrotubulus, atau fosforilasi atau
pembelahan Golgi protein struktural. tumpukan Golgi dapat tersebar (mini-tumpukan) atau benar-
benar dibongkar, tergantung pada gangguan yang dan gangguan pH luminal semuanya telah
ditunjukkan untuk mengubah struktur kompleks Golgi. Tingginya kadar kargo atau lewat kargo besar
melalui Golgi mungkin jenis yang paling fisiologis stres. Tapi jangan salah penghinaan ini
menghasilkan hasil yang akan membantu menghilangkan stres?
Salah satu jenis yang paling banyak dipelajari dari stres selular adalah stres pro-apoptosis. Dalam
apoptosis, ekstrinsik, atau jalur intrinsik menyebabkan pembongkaran diprogram sel. protease sistein
disebut caspases diaktifkan dan membelah satu set pilih protein seluler selama kematian sel
terprogram. Di ff jenis erent stres mengaktifkan caspases inisiator tertentu, yang kemudian
mengaktifkan e caspases ff ektor (Boatright dan Salvesen 2003). Tidak semua caspases terlibat dalam
kematian sel namun.
Kami sebelumnya melaporkan bahwa procaspase-2 sebagian terlokalisasi pada wajah sitoplasma
dari kompleks Golgi (Mancini et al., 2000), dan golgin-160 dan beberapa golgins lainnya caspase-2
substrat (Mancini dkk., 2000; Lowe et al., 2004). Caspase pembelahan golgin-160 diprediksi
menghambat fungsinya dalam mempromosikan e FFI efisien tra FFI cking molekul kargo khusus
(Bundis et al., 2006; Udik et al., 2006; Williams et al., 2006). Caspase-2 adalah caspase tidak biasa
dalam bahwa ia memiliki prodomain panjang seperti caspases inititator, tetapi tidak mengaktifkan e
caspases ff ektor (Fava et al., 2012). Bukti terbaru menunjukkan peran non-apoptosis untuk caspase-2
dalam menjaga stabilitas genom, peraturan pos pemeriksaan dalam siklus sel, respon terhadap stres
oksidatif, penekanan tumor dan penuaan (Olsson et al., 2015).
stres lain yang bertindak di kompleks Golgi adalah penghambatan O-glikosilasi. Hal ini
menunjukkan bahwa pengobatan fibroblas dengan benzil 2-asetamido-2-deoksi-ad-galactopyranoside
(GalNAc-bn) untuk menghambat ini pasca-translasi modifikasi diinduksi peningkatan regulasi
HSP47, seorang pendamping ER (Miyata et al., 2013). HSP47 ternyata melindungi sel dari Golgi
fragmentasi dan kematian ketika O-glikosilasi diblokir karena knock-down dari HSP47 di GalNAc-
miliar sel diperlakukan menyebabkan Golgi vakuolisasi dan apoptosis akhirnya. Menariknya, caspase-
2 tampaknya diaktifkan sini juga. Mekanisme yang HSP47 mengarah ke perlindungan tidak diketahui,
tetapi telah dilaporkan menjadi pendamping kolagen khusus (Mala dan Rose, 2010). HSP47 dapat
mengatur tingkat protein sekretori melimpah ini yang masuk Golgi, sedangkan kolagen ketiadaan
mungkin menumpuk di Golgi ketika tidak bisa O-glikosilasi, sehingga Golgi gangguan struktural dan
apoptosis akhirnya.

3. JALUR SINYAL GOLGI-INTI

Sinyal dari inti dapat menyebabkan fosforilasi protein Golgi dan Golgi pembongkaran berikutnya.
Misalnya, GOLPH3 adalah onkogen yang diregulasi dalam sejumlah kanker. Ini adalah protein Golgi
perifer yang mengikat phosphoinositol-4-fosfat di trans-Golgi serta Myo18A myosin (Dippold et al.,
2009). Struktur Golgi pita yang normal dipertahankan sebagian oleh interaksi kompleks Myo18A-
GOLPH3 dengan aktin, yang menjaga pita diperpanjang. Hasil kerusakan DNA pada Golgi
fragmentasi, yang terbukti terjadi melalui fosforilasi GOLPH3 oleh protein kinase DNA-dependent
(DNA-PK). Terfosforilasi GOLPH3 berinteraksi lebih kuat dengan Myo18A dan dengan demikian
menyebabkan Golgi penyebaran (Farber-Katz et al., 2014). Meskipun penyebaran ini menyebabkan
penurunan kargo tra FFI c melalui Golgi, itu belum jelas bagaimana ini menghubungkan kerusakan
DNA atau kelangsungan hidup sel. Sejak DNA-PK dapat mengaktifkan caspase-2 (Shi et al., 2009),
Itu akan menjadi penting untuk menentukan apakah caspase-2 pembelahan protein Golgi kontribusi
untuk respon ini.
Tapi bisa sinyal dari Golgi menyebabkan perubahan dalam ekspresi gen di dalam inti? faktor
transkripsi membran-berlabuh dapat dilepaskan dari membran Golgi oleh situs 1 dan 2 protease (Fox
dan Andrew, 2015), Yang memungkinkan translokasi nuklir dan transkripsi gen tertentu. Namun,
faktor transkripsi ini FFI tra cked ke Golgi oleh peristiwa tertentu mengisyaratkan di UGD. Beberapa
golgins mengandung sinyal lokalisasi nuklir samar, dan fragmen protein (dihasilkan oleh caspases
atau protease lainnya) dapat ditargetkan ke inti. Tapi sampai saat ini, tidak ada fragmen ini telah
terbukti menginduksi ekspresi gen yang mungkin mengubah fungsi Golgi. Sebuah caspase
pembelahan fragmen p115, protein vesikel tethering lokal di cis-Golgi, ditargetkan inti dan
mempromosikan kematian sel dalam jalur p53-dependent (Chiu et al., 2002; Bagaimana dan Shields,
2011). Namun, pembelahan p115 tidak diamati di semua pengaturan pro-apoptosis (Lowe et al.,
2004).
Sebuah sinyal lokalisasi nuklir samar hadir dalam sebuah fragmen dari golgin-160 yang dihasilkan
oleh caspase-2 belahan dada, dan fragmen ini terakumulasi dalam inti ketika menyatakan eksogen
(Hicks dan Machamer, 2002). Kami berhipotesis bahwa stres Golgi mengarah ke rendahnya tingkat
caspase-2 aktivasi, dan bahwa fragmen nuklir golgin-160 berpartisipasi dalam jalur perbaikan stres
(Hicks dan Machamer, 2005). Fragmen nuklir tidak menyerupai faktor transkripsi per se, sehingga
dapat berfungsi enhancer sebagai transkripsi atau represor. Menariknya, sel mengekspresikan caspase-
tahan golgin-160 kurang sensitif terhadap apoptosis diinduksi oleh ER stres dan reseptor kematian
ligasi dibandingkan dengan sel mengekspresikan tipe liar golgin-160. Namun, sel-sel ini menanggapi
normal untuk tekanan pro-apoptosis lainnya (Maag et al., 2005). Data terbaru kami mendukung
gagasan bahwa garis-garis yang stabil mengekspresikan caspase-tahan golgin-160 diadaptasi selama
seleksi karena blok di golgin-160 pembelahan dicegah respon normal terhadap stres. Meskipun
menarik bahwa hanya stres dalam jalur sekretorik tergantung pada golgin-160 belahan dada, kita
masih kekurangan bukti langsung bahwa golgin-160 dibelah selama stres Golgi dan memediasi
perubahan berikutnya dalam ekspresi gen.
pengobatan diperpanjang dengan monensin Ionofor ditunjukkan untuk meningkatkan kadar enzim
Golgi glikosilasi tertentu dan komponen transportasi vesikula (Oku et al., 2011). Monensin runtuh
natrium dan proton gradien, dan dengan demikian meningkatkan pH dan menginduksi pembengkakan
kompartemen pH rendah, termasuk kompleks Golgi. Para penulis mengidentifikasi “aparatus Golgi
stres elemen” (Gase) dalam promotor dari beberapa protein penduduk Golgi yang diperlukan untuk
peningkatan regulasi mereka. pekerjaan lebih lanjut diidentifikasi TFE3, faktor helix-loop-helix
transkripsi dasar, yang mengikat Gase (Taniguchi et al., 2015). Mereka menunjukkan bahwa dalam
kondisi pertumbuhan normal, TFE3 adalah terfosforilasi dan tetap sitoplasma, tapi setelah monensin
pengobatan, TFE3 itu dephosphorylated dan itu diangkut ke inti. Jalur sinyal yang mengakibatkan
dephosphoylation dari TFE3 masih harus ditentukan. Nuklir
translokasi TFE3 dan transkripsi Gase yang mengandung gen juga diaktifkan saat sintesis
proteoglikan dihambat atau transporter asam CMP-sialic sudah habis (Taniguchi et al., 2015),
Menunjukkan bahwa regulasi TFE3 dari Golgi homeostasis melibatkan glikosilasi. Ini akan menarik
untuk melihat apakah jalur ini diaktifkan oleh peningkatan fluks kargo selama di ff diferensiasi sel
sekretorik atau tra FFI cking kargo besar, atau jika daerah di ff erent dari Golgi yang mengaktifkan di
jalur respon ff erent stres, baru-baru ini diusulkan (Sasaki dan Yoshida, 2015).
jalur sinyal lain baru-baru diidentifikasi yang dapat mempengaruhi stres Golgi karena infeksi
patogen melibatkan faktor ADP-ribosylation (ARF) -4 dan CREB3 faktor transkripsi (Reiling et al.,
2013). Awalnya diidentifikasi melalui layar untuk brefeldin A-resistance, tingkat ARF4 meningkat
ketika sel-sel terkena badan Golgi perawatan mengganggu, dan ini membutuhkan faktor transkripsi
CREB3. Sel habis dari ARF4 atau CREB3 berisi peningkatan tingkat ARF1, 3, dan 5, dan lebih tahan
terhadap infeksi Chlamydia dan Shigella. Hasil ini menunjukkan bahwa ARF4 dapat disebabkan oleh
infeksi dengan bakteri patogen untuk mempromosikan Golgi penyusunan ulang struktur diperlukan
untuk pertumbuhan sien e FFI. Bagaimana Golgi gangguan mengaktifkan CREB3 tidak diketahui.
Temuan awal dari caspase-2 keterlibatan infeksi dengan bakteri patogen juga menarik dalam cahaya
ini (Jesenberger et al., 2000).

4. GOLGI GANGGUAN DI PENYAKIT NEURODEGENERATIVE

fragmentasi Golgi telah diamati selama puluhan tahun di neuron dari pasien dan pada model binatang
penyakit neurodegenerative, termasuk amyotrophic lateral sclerosis, penyakit Alzheimer, Creutzfeld-
Jacob penyakit dan penyakit degeneratif syaraf tipe 2 (Gonatas et al., 2006). Tapi apakah fragmentasi
menginduksi disfungsi neuron atau itu hanya downsteam e ff ect? Sebagian besar bukti menunjukkan
bahwa Golgi gangguan terjadi sebelum kematian sel atau penyakit fenotipe. Dalam neuron kortikal
menjalani excitotoxicity atau oksidatif atau stres nitrosyl, Golgi fragmentasi mendahului kematian sel,
dan kedua fragmentasi dan kematian bisa diblok ketika struktur Golgi diselamatkan dengan ekspresi
fragmen GRASP65 C-terminal (Nakagomi et al., 2008). The GRASP65 fragmen C-terminal
memungkinkan pembentukan oligomer GRASP tetapi tidak dapat difosforilasi, yang diperlukan untuk
pembongkaran. fragmentasi Golgi biasanya menghasilkan penurunan atau diblokir tra FFI cking ke
permukaan sel. Ini akan diharapkan untuk merusak fungsi sel dan bisa berkontribusi untuk apoptosis.
Dalam sel dan hewan model penyakit Alzheimer, meningkat pengolahan Aβ dari protein prekursor
amiloid (APP) mengarah ke fragmentasi Golgi sebelum kematian sel (Gonatas et al., 2006). Sebuah
penelitian baru menunjukkan bahwa fosforilasi GRASP65 oleh Cdk5 diaktifkan oleh Aβ (mungkin
melalui kalsium signaling) hasil dalam pembongkaran reversibel kompleks Golgi (Joshi et al., 2014).
Sebaliknya situasi lain di mana hasil fragmentasi Golgi
menurunnya kargo tra FFI cking, kelompok Wang telah menunjukkan bahwa fragmentasi Aβ-
diinduksi sebenarnya meningkatkan kargo tra FFI cking. Hal ini mengakibatkan baik secara langsung
maupun tidak langsung dalam umpan balik positif, di mana produksi Aβ meningkat dan dengan
demikian meningkatkan Golgi fragmentasi. Namun, peningkatan pengolahan Aβ dapat menghalangi
akumulasi lebih lanjut dari Aβ. Baru-baru ini menunjukkan bahwa domain intraseluler dari APP
(dirilis setelah pengolahan Aβ dan translokasi ke nukleus) menyebabkan menurunnya tingkat mesin
diperlukan untuk APP tra FFI cking keluar dari Golgi, dan dengan demikian mengurangi produksi Aβ
(Ceglia et al., 2015). Jelas, masih banyak belajar tentang peran kompleks Golgi pada penyakit
Alzheimer.
ACBD3 (juga dikenal sebagai GCP60) diregulasi dalam model kultur sel mengekspresikan
huntingtin (Htt) protein dengan mengulangi Polyglutamine diperluas, serta dalam otak tikus model
penyakit Huntington dan di striatum pasien Huntington (Sbodio et al., 2013). ACBD3 adalah protein
Golgi perifer di mana-mana yang berinteraksi dengan golgins dan dapat mengatur tra FFI cking
fragmen dari golgin-160 yang dihasilkan oleh caspase belahan dada (Sbodio et al., 2006).
Menariknya, seperti disebutkan di atas, ACBD3 adalah salah satu gen terbukti diregulasi oleh stres
Golgi disebabkan oleh monensin (Oku et al., 2011), Yang membutuhkan TFE3 (Taniguchi et al.,
2015). Dalam neuron striatal, peningkatan kadar ACBD3 dapat menyebabkan peningkatan
neurotoksisitas karena interaksinya dengan baik Rhes dan Htt. Rhes adalah protein G kecil yang
berhubungan dengan Htt patogenisitas. Rhes secara khusus dinyatakan dalam striatum (tidak seperti
Htt, yang banyak diekspresikan) dan dengan demikian dianggap membatasi situs degenerasi pada
penyakit Huntington untuk wilayah ini dari otak. Caspase-2 pembelahan Htt juga telah terlibat dalam
patologi (Hermel et al., 2004). Ini akan menarik untuk melihat apakah ada mitra yang mengikat
lainnya dari ACBD3 dan caspase-2 belahan dada di Golgi yang terlibat dalam patologi Huntington.

5. PANDANGAN

Penjelasan dari jenis tekanan yang berasal di kompleks Golgi serta jalur sinyal yang dihasilkan akan
diperlukan untuk pemahaman yang lengkap tentang peran organel penting dalam neurodegeneration
serta penyakit lainnya. Identifikasi faktor transkripsi yang merespon badan Golgi stres, seperti TFE3
dan CREB3, akan sangat membantu diseksi dari jalur sinyal. Menentukan bagaimana gangguan dari
Golgi struktur dan belahan dada fragmen dari Golgi protein struktural mempengaruhi ekspresi gen
sangat penting. Akhirnya, konsekuensi dari fragmentasi Golgi pada homeostasis sel, termasuk tra
membran FFI c, perlu dinilai untuk setiap jenis stres Golgi ditemukan.
 6. UCAPAN TERIMA KASIH
Bekerja dari laboratorium penulis dikutip di sini didukung oleh National Institutes of Health (R01
GM42522).

7. REFERENSI
Boatright, KM, dan Salvesen, GS (2003). Mekanisme aktivasi caspase. Curr. Opin. Sel Biol. 15, 725-731. doi:
10,1016 / j.ceb.2003.10.009
Bundis, F., Neagoe, I., Schwappach, B., dan Steinmeyer, K. (2006). Keterlibatan Golgin-160 dalam transportasi
permukaan sel saluran ROMK ginjal: co-ekspresi Golgin-160 meningkatkan arus ROMK. Sel. Physiol.
Biochem. 17, 1-12. doi: 10,1159 / 000.091.454
Ceglia, I., Reitz, C., Gresack, J., Ahn, JH, Bustos, V., Bleck, M., et al. (2015). APP intraseluler domain-Wave1
jalur mengurangi produksi amiloid-beta. Nat. Med. 21, 1054-1059. doi: 10.1038 / nm.3924
Chiu, R., Novikov, L., Mukherjee, S., dan Shields, D. (2002). Sebuah fragmen caspase pembelahan p115
menginduksi fragmentasi aparatus Golgi dan apoptosis. J. Sel Biol. 159, 637-648. doi: 10,1083 /
jcb.200208013
Dippold, HC, Ng, MM, Farber-Katz, SE, Lee, SK, Kerr, ML, Peterman, MC, et al. (2009). GOLPH3
menjembatani fosfat phosphatidylinositol-4 dan actomyosin untuk meregangkan dan membentuk Golgi untuk
mempromosikan pemula. Sel 139, 337-351. doi: 10,1016 / j.cell.2009.07.052
Farber-Katz, SE, Dippold, HC, Buschman, MD, Peterman, MC, Xing, M., Noakes, CJ, et al. (2014). Kerusakan
DNA memicu Golgi bubaran melalui DNA-PK dan GOLPH3. Sel 156, 413-427. doi: 10,1016 /
j.cell.2013.12.023
Fava, LL, Bock, FJ, Geley, S., dan Villunger, A. (2012). Caspase-2 sekilas. J. Sel Sci. 125, 5911-5915. doi:
10,1242 / jcs.115105
Fox, RM, dan Andrew, DJ (2015). regulasi transkripsi kapasitas sekretori oleh faktor transkripsi bzip. Depan.
Biol. (Beijing). 10, 28-51. doi: 10,1007 / s11515-014-1338-7
Gonatas, NK, Stieber, A., dan Gonatas, JO (2006). Fragmentasi aparat Golgi pada penyakit neurodegenerative
dan kematian sel. J. Neurol. Sci. 246, 21-30. doi: 10,1016 / j.jns.2006.01.019
Hermel, E., Gafni, J., Propp, SS, Leavitt, BR, Wellington, CL, Young, JE, et al. (2004). interaksi caspase
spesifik dan amplifikasi terlibat dalam kerentanan neuronal selektif dalam penyakit Huntington. Sel Kematian
Di ff er. 11, 424-438. doi: 10.1038 / sj.cdd.4401358
Hicks, SW, Horn, TA, MCCA ff ery, JM, Zuckerman, DM, dan Machamer, CE (2006). Golgin-160
mempromosikan ekspresi permukaan sel dari Beta-1 adrenergik reseptor. Tra FFI c 7, 1666-1677. doi:
10,1111 / j.1600-0854.2006.00504.x
Hicks, SW, dan Machamer, CE (2002). Domain NH2-terminal Golgin-160 berisi baik Golgi dan informasi
menargetkan nuklir. J. Biol. Chem. 277, 35.833-35.839. doi: 10,1074 / jbc.M206280200
Hicks, SW, dan Machamer, CE (2005). Struktur Golgi stres penginderaan dan apoptosis. Biochim. Biophys.
Acta 1744, 406-414. doi: 10,1016 / j.bbamcr.2005.03.002
Bagaimana, PC, dan Shields, D. (2011). Fungsi Tethering dari caspase pembelahan fragmen Golgi protein p115
mempromosikan apoptosis melalui jalur p53-dependent. J. Biol. Chem. 286, 8565-8576. doi: 10,1074 /
jbc.M110.175174
Jesenberger, V., Procyk, KJ, Yuan, J., Reipert, S., dan Baccarini, M. (2000). Salmonella-diinduksi caspase-2
aktivasi dalam makrofag: mekanisme baru dalam apoptosis patogen-dimediasi. J. Exp. Med. 192, 1035-1046.
doi: 10,1084 / jem.192.7.1035
Jiang, Z., Hu, Z., Zeng, L., Lu, W., Zhang, H., Li, T., et al. (2011). Peran aparat Golgi stres oksidatif: adalah
organel ini kurang signifikan dibandingkan mitokondria? Gratis Radic. Biol. Med. 50, 907-917. doi: 10,1016 /
j.freeradbiomed.2011.01.011
Joshi, G., Chi, Y., Huang, Z., dan Wang, Y. (2014). Abeta-diinduksi Golgi fragmentasi pada penyakit
Alzheimer meningkatkan produksi Abeta. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 111, E1230-E1239. doi: 10.1073 /
pnas.1320192111
Klumperman, J. (2011). Arsitektur Golgi mamalia. Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 3: a005181. doi: 10,1101 /
cshperspect.a005181
Lowe, M., Lane, JD, Woodman, PG, dan Allan, VJ (2004). belahan dada caspase-dimediasi Syntaxin 5 dan
giantin menyertai penghambatan sekresi tra FFI c selama apoptosis. J. Sel Sci. 117, 1139-1150. doi: 10,1242 /
jcs.00950
Maag, RS, Mancini, M., Rosen, A., dan Machamer, CE (2005). Caspase-tahan Golgin-160 mengganggu
apoptosis diinduksi oleh sekretori jalur stres dan ligasi reseptor kematian. Mol. Biol. Sel 16, 3019-3027. doi:
10,1091 / mbc.E04-11-0971
Machamer, CE (2013). Akomodasi kargo besar dalam Golgi cisternae. Histochem. Sel Biol. 140, 261-269. doi:
10,1007 / s00418-013-1120
Mala, JG, dan Rose, C. (2010). Interaksi panas syok protein 47 dengan kolagen dan respon stres: model
pendamping tidak konvensional? Hidup Sci. 87, 579-586. doi: 10,1016 / j.lfs.2010.09.024
Mancini, M., Machamer, CE, Roy, S., Nicholson, DW, Thornberry, NA, Casciola-Rosen, LA, et al. (2000).
Caspase-2 terlokalisir di Golgi memotong kompleks dan golgin-160 selama apoptosis. J. Sel Biol. 149, 603-
612. doi: 10,1083 / jcb.149.3.603
Miyata, S., Mizuno, T., Koyama, Y., Katayama, T., dan Tohyama, M. (2013). The endoplasma retikulum-
penduduk pendamping panas sengatan protein 47 melindungi aparat Golgi dari Ects e ff inhibisi O-glikosilasi.
PLoS ONE 8: e69732. doi: 10.1371 / journal.pone.0069732
Munro, S. (2011). golgin yang melingkar-coil protein aparat Golgi. Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 3:
a005256. doi: 10,1101 / cshperspect.a005256
Nakagomi, S., Barsoum, MJ, Bossy-Wetzel, E., Sütterlin, C., Malhotra, V., dan Lipton, SA (2008). Sebuah jalur
fragmentasi Golgi di neurodegeneration. Neurobiol. Dis. 29, 221-231. doi: 10,1016 / j.nbd.2007.08.015
Oku, M., Tanakura, S., Uemura, A., Sohda, M., Misumi, Y., Taniguchi, M., et al. (2011). Novel cis-acting
elemen Gase mengatur transkripsi induksi dengan respon stres Golgi. Sel Struct. Funct. 36, 1-12. doi: 10,1247
/ csf.10014
Olsson, M., Forsberg, J., dan Zhivotovsky, B. (2015). Caspase-2: diciptakan kembali
enzim. Onkogen 34, 1877-1882. doi: 10.1038 / onc.2014.139
Ramirez, IB, dan Lowe, M. (2009). Golgins dan menangkap: memegang Golgi bersama-sama. Semin. Sel Dev.
Biol. 20, 770-779. doi: 10,1016 / j.semcdb.2009.03.011 Reiling, JH, Olive, AJ, Sanyal, S., Carette, JE,
Brummelkamp, TR, Ploegh, HL, et al. (2013). Sebuah CREB3-ARF4 signaling jalur memediasi respon terhadap
badan Golgi stres dan kerentanan terhadap patogen. Nat. Sel Biol. 15, 1473-1485. doi: 10.1038 / ncb2865
Sasaki, K., dan Yoshida, H. (2015). respon autoregulasi-stres organel dalam ER, Golgi, mitokondria dan
lisosom. J. Biochem. 157, 185-195. doi: 10,1093 / jb / mvv010
Sbodio, JI, Hicks, SW, Simon, D., dan Machamer, CE (2006). GCP60 istimewa berinteraksi dengan caspase-
dihasilkan golgin-160 fragmen. J. Biol. Chem. 281, 27.924-27.931. doi: 10,1074 / jbc.M603276200
Sbodio, JI, Paul, BD, Machamer, CE, dan Snyder, SH (2013). protein Golgi ACBD3 menengahi neurotoksisitas
terkait dengan penyakit Huntington. Sel Rep. 4, 890-897. doi: 10,1016 / j.celrep.2013.08.001
Shi, M., Vivian, CJ, Lee, KJ, Ge, C., Morotomi-Yano, K., Manzl, C., et al. (2009). DNA-PKCS-PIDDosome:
kompleks caspase-2-mengaktifkan nuklir dengan peran dalam G2 / M pemeliharaan pos pemeriksaan. Sel
136, 508-520. doi: 10,1016 / j.cell.2008.12.021
Taniguchi, M., Nadanaka, S., Tanakura, S., Sawaguchi, S., Midori, S., Kawai, Y., et al. (2015). TFE3
merupakan faktor transkripsi bHLH-ZIP-jenis yang mengatur respon stres Golgi mamalia. Sel Struct. Funct.
40, 13-30. doi: 10,1247 / csf.14015
walter, P., dan Ron, D. (2011). Tanggapan protein dilipat: dari jalur stres peraturan homeostatis. Ilmu 334,
1081-1086. doi: 10,1126 / science.1209038
Wang, Y., dan Seemann, J. (2011). Golgi biogenesis. Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 3: a005330. doi:
10,1101 / cshperspect.a005330
Williams, D., Hicks, SW, Machamer, CE, dan Pessin, JE (2006). Golgin-160 Apakah Diperlukan untuk Golgi
Membran Sorting dari Insulin-responsif GLUT4 Glukosa Transporter di Adipocytes. Mol. Biol. Sel 17, 5346-
5355. doi: 10,1091 / mbc.E06-05-0386
Xiang, Y., dan Wang, Y. (2010). GRASP55 dan GRASP65 memainkan peran yang saling melengkapi dan
penting dalam Golgi susun cisternal. J. Sel Biol. 188, 237-251. doi: 10,1083 / jcb.200907132

Benturan Pernyataan Tujuan: Penulis menyatakan bahwa penelitian ini dilakukan dalam tidak adanya
hubungan komersial atau finansial yang dapat ditafsirkan sebagai potensi konflik kepentingan.
(Gambar 1B). Meskipun istilah “Golgi stres” telah sering digunakan dalam literatur (misalnya,Jiang et al,
2011.; Oku et al., 2011; Reiling et al., 2013), tidak ada pemahaman yang jelas tentang apa yang stres Golgi
memerlukan. Dapat Golgi stres diaktifkan dalam ketiadaan retikulum endoplasma (ER) stres? Mirip dengan
terdokumentasi dengan baik respon protein dilipat di UGD (walter dan Ron, 2011), respon jalur stres Golgi
harus melayani untuk membantu meringankan stres, dan hanya mengakibatkan kematian sel jika stres dapat
diperbaiki (Gambar 1C). inhibitor farmakologi glycosyltransferases, glycosidases, proton dan kalsium pompa,