SLIDE 1

Pembukaan oleh moderator

SLIDE 2

Perkenalan anggota kelompok

SLIDE 3 (A. CHAMSITASARI)

FUNGSI DAN PERAN BIOKIMIA

1. Pembentuk sel dan cairan tubuh.

Air berperan penting dalam pembentukan berbagai cairan tubuh, seperti darah,
cairan lambung, hormon, enzim dan sebagainya. Selain itu air juga terdapat di dalam
otot yang berguna untuk menjaga tonus otot sehingga otot mampu untuk berkontraksi.
2. Katalisator
Air berperan sebagai katalisator dalam berbagai reaksi biologis dalam sel,
termasuk dalam saluran cerna; untuk memecah atau menghidrolisis zat gizi kompleks
menjadi bentuk-bentuk yang lebih sederhana.
3. Keseimbangan pH (asam-basa)
Air merupakan komponen penting untuk menjaga keseimbangan pH (asam-basa),
salah satu yang penting adalah sistem buffer yang melibatkan asam karbonat dan
bikarbonat.
4. Pengatur suhu tubuh
Air menghasilkan panas, menyerap dan menghantarkan panas ke seluruh tubuh
sehingga dapat menjaga suhu tubuh tetap stabil.
5. Pelarut dan alat angkut
Air berfungsi sebagai pelarut zat-zat gizi seperti monosakarida, asam amino,
lemak, vitamin dan mineral dan bahan-bahan lain seperti oksigen dan hormon. Di
samping itu, air juga berfungsi sebagai pelarut dan mengangkut sisa-sisa metabolisme
seperti karbondioksida dan ureum untuk dikeluarkan dari tubuh melalui paru-paru, kulit
dan ginjal.
6. Pelumas dan bantalan.
Air juga berfungsi sebagai pelumas dalam bentuk cairan sendi, yang
memungkinkan sendi untuk dapat bergerak dengan baik dan meredam gesekan antar
sendi.
Air juga berfungsi sebagai bantalan tahan getar pada jaringan tubuh, misalnya
pada otak, mata, medula spinalis, dan kantong amniom dalam rahim.
7. Media transportasi.
 Karena strukturnya yang terdiri atas dua atom hidrogen dan satu atom oksigen, air
mudah bergerak dari satu kompartemen sel ke kompartemen sel lainnya, dari satu
sistem tubuh ke sistem lainnya. Dalam sistem pernapasan, air membantu transportasi
oksigen ke seluruh tubuh.
8. Detoksifikasi.
Tubuh menghasilkan berbagai sisa metabolisme yang tidak diperlukan termasuk
toksin atau racun. Berbagai sisa metabolisme itu dikeluarkan melalui saluran kemih,
saluran cerna, saluran nafas, dan kulit yang berupa keringat, yang semuanya itu
memerlukan media, yaitu air.

SLIDE 4 (A. CHAMSITASARI)

AIR SEBAGAI BUFFER

 Larutan penyangga atau larutan buffer merupakan suatu larutan yang dapat
mempertahankan nilai pH tertentu.
 Sifat dari larutan buffer yaitu pH larutan tidak berubah jika diencerkan dan tidak
berubah pula jika ditambahkan kedalamnya sedikit asam atau basa.
 Penambahan air dalam jumlah yang cukup, jika tidak mengubah pH dapat
mengakibatkan penyimpangan positif atau negatif sekalipun kecil sekali.

SLIDE 5 (IAN IDHAMANCK)

HUBUNGAN pH DENGAN AIR

Air sebagai komponen esensis den kehidupan, mamilk sifat fisk yang tidak biasn nehngni petart,
contohnya shu pembekuan dan pendidihan yeng tinggi karena kista hidrogen intenmoleker kat
yang terjadi artans melek air Karena polaritasnya dansitat ikatan hidrogen, air merupakan
pelarut yang bak untuk banyak molekul ionik dan netral Molekul andipatik, contohnya garam
dan sam lemak, membentuk micelles dalam larutan akun, dengan Quan hidrofilik dan molekul
berlokasi d eksterior dar agregat, den gugunan hidrofobik di interior

Terdapat ionisasi ringan dari air membentuk ion hidronium (H0) den OH ton hidronium timbul
akibat transfer dari H" yang terdisosiasi menjad molekul air Konsentrasi H HO) dalam air mumi
adalah 1 X 10" Myang ditandai sebagai-log(H"1, adalah pH7 H dari suatu sistem biologis secare
kritis penting karena aktivitas metabolik sangat peka terhadap perubahan ph Asam dan basa
Bronsted-Lowry masing-masing merupakan donor dan

akseptor proton. Suatu pasangan basa konjugat merujuk pada suatu donor proton (HA) dan
akseptor proton (A) terkait. Konstanta disosisk, mert akan kecenderungan dari suatu asam,
dalam larutan aku, untuk men- donasikan proton; log K disebut pk. Asam lemah, yang
memperlihatkan suatu alitas yang tinggi terhadap profilnya, mempunyai kepentingan biologi
yang besar karena mereka bertindak sebagai dapar untuk melawan perubahan pH, dan dengan
demikian membantu mempertahankan pH inter nat yang cocok dari suatu organisme. Kapasitas
pendaparan dari suatu asam tomah mengandalkan pada hubungan (dinyatakan dalam
persamaan Henderson Hasselbalch) antara pH dari suatu larutan, pk, dari suatu asam dan rasio
dari konsentrasi akseptor-proton dan spesies donor proton asam.

SLIDE 6 (MAHARANI)

PEMANFAATAN ENZIM

 Enzim Glukoamilase

Jagung manis hibrida merupakan salah satu jenis tanaman yang banyak
dibudidayakan di Indonesia. Dalam masa perkecambahannya biji jagung memerlukan
enzim amilase dalam memecah cadangan makanan untuk digunakan sebagai energi
selama masa pertumbuhan. Glukoamilase merupakan enzim dari kelompok amilase
yang mampu menghidrolisis ikatan α-1,4 dan α-1,6 glikosidik pada molekul pati dari
ujung gugus non-pereduksi menghasilkan glukosa. Glukoamilase digunakan terutama
dalam produksi sirup glukosa, high fructose syrup (HFS), serta pada produksi alkohol.
Glukoamilase merupakan salah satu biokatalis komersial yang dengan permintaan atau
kebutuhan yang tinggi dalam industri pangan dibandingkan enzim lainnya (Ford, 1999).
Glukoamilase terdapat pada berbagai jenis tanaman, hewan, dan mikrobia namun
paling banyak terdapat pada fungi. Sumber glukoamilase komersial umumnya diperoleh
dari Aspergillus dan Rhizopus sp.

 Enzim Xilanase
Xilanase dapat digunakan untuk menghidrolisis xilan (hemiselulosa) menjadi gula
xilosa. Xilan banyak diperoleh dari limbah pertanian dan industri makanan. Selain itu
xilanase juga dapat digunakan untuk menjernihkan juice, ekstraksi kopi, minyak nabati,
dan pati
Kombinasi dengan selulase dan pektinase dapat untuk penjernihan juice dan
likuifikasi buah dan sayuran (Beg et al, 2001). Pemanfaatan xilanase juga digunakan
dalam perbaikan kualitas roti yang telah dilakukan, yaitu xilanase yang  berasal dari
Aspergilus niger var awamori yang ditimbahkna kedalam adonan roti menghasilkan
kenaikan volume spesifik roti dan untuk lebih meningkatkan kualitas roti maka perlu
dilakukan kombinasi penambahan amilase dan xilanase

 Enzim Selulase
 Enzim selulase dapat digunakan Untuk melembutkan sayur-sayuran dengan
mencernakan selulosa sayur itu, mengeluarkan kulit dari biji-bijian seperti gandum,
mengasingkan agar-agar daripada rumput laut dengan menguraikan dinding sel daun
ramput dan membebaskan agar-agar yang terkandung di dalamnya.

 Enzim Mannase
Mannanase adalah enzim pengurai manan dan galaktomanan menjadi manosa
dan galaktosa. Enzim ini memotong secara acak rantai utama manan dan hetero β-D-
manan menjadi gula terlarut yaitu manodekstrin dan manos. Mananase dapat dihasilkan
oleh berbagai mikroorganisme.
Enzim mannanase dapat dimanfaatkan oleh industri pulp dan kertas untuk
proses pemutihan sehingga mengurangi pemakaian bahan kimiawi maupun dalam
industri pakan ternak untuk meningkatkan nilai gizi bahan pakan kaya manan seperti
bungkil kelapa. Kadar manan yang tinggi pada bungkil kelapa akan melindungi molekul
protein sehingga menurunkan nilai ketercernaan protein. Daya cerna protein optimum
dapat dicapai bila kandungan manannya diuraikan terlebih dahulu. Sabut kelapa
merupakan bagian terbesar (± 35%) dari bobot buah kelapa

SLIDE 7 (MAHARANI)

NOMENKLATUR ENZIM

Lebih dari 5000 macam enzim telah ditemukan pada organisme hid up, dan akan
bertambah terus sejalan dengan terus berlangsungnya penelitian. Tiap enzim dinamai menurut
sistem baku dan juga diberinama urn urn yang sederhana. Pada kedua sistem tersebut, nama
enzim umumnya diakhiri dengan - ase dan mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi
yang dikatalisisnya. Sebagai contoh sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam respirasi,
mengoksidasi (melepas elektron dari) molekul sitokrom. Asam malat dehidrogenase :
melepaskan dua atom hidrogen dari (meng-dehidrogenasi) asam malat. Nama umum ini
walaupun singkat tidak memberikan keterangan yang cukup ten tang reaksi yang dikatalisis.
Contoh di atas tidak menjelaskan siapa penerima elektron atau atom hidrogen yang dilepaskan.

Persatuan lntemasional Biokimia memberi nama lebih panjang tapi lebih deskriptif dan
baku bagi semua enzim yang telah dicirikan denganjelas. Sebagai contoh, sitokrom oksidase
dinamakan sitokrom c:O oksidoreduktase, menunjukkan bahwa elektron dilepaskan dari
sitokrom tertentu, yakni jenis c, dan molekul oksigen adalh penerima elektron. Dehidrogenase
as am malat di sebut L-malat:NAD oksidoreduktase, menunjukkan enzim tersebut khas untuk
bentuk L-asam malat terionisasi, dan molekul yang disingkat NAD adalah penerima atom
hidrogen.

Biasanya enzim mempunyai akhiran -ase. Di depan -ase digunakan nama substrat di
mana enzim itu bekerja, atau nama reaksi yang dikatalisis. Misal : selulase, dehidrogenase,
urease, dan lain-lain. Tetapi pedoman pemberian nama terse but diatas tidak selalu
digunakann. Hal ini disebabkan nama terse but digunakan sebelum pedoman pemberian nama
diterima dan nama terse but sudah umum digunakan. Misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain.
Dalam Daftar Istilah Kimia Organik (1978), akhiran -ase tersebut diganti dengan -asa.

Enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran ase terhadap nama substrat yang
diubah oleh enzim terse but, misalnya enzim amilase mengubah amilum menjadi glukosa;
enzim yang mengubah lemak (lipid) adalah lipase; enzim-enzim yang mengadakan perubahan
karbohidrat merupakan kelompok karbohidrase

SLIDE 8 (SURYA)

KLASIFIKASI ENZIM

Enzim diklasifikasikan ke dalam 6 kelas utama berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisis
dan beberapa sub kelas:

Tabel 1.1 Klasifikasi enzim berdasarkan tipe reaksi

Kelas Kelas Enzim Tipe Reaksi

1 Oksidoreduktase Reaksi reduksi oksidasi (transfer elektron

dari satu substrat ke substrat lainnya)

2 Transferase Transfer atom atau gugus dari satu

substrat ke substrat lain

3 Hidrolase Reaksi hidrolisis (pemecahan ikatan

karena adanya air)

4 Liase Penambahan gugus fungsi pada ikatan

rangkap (adisi) atau pemutusan ikatan
rangkap dengan pelepasan gugus fungsi

5 Isomerase Reaksi isomerisasi (penyusunan ulang atom-

atom substrat)

6 Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N

 diikuti dengan pemutusan isofosfat dari ATP

Tabel 1.2 Klasifikasi subkelas enzim

Kelas Subkelas Tipe Reaksi yang dikatalisis

Oksidoreduktas Oksidase Oksidasi substrat

e
Reduktase Reduksi substrat
Dehidrogenase Pelepasan atom hidrogen (H2) sehingga
terbentuknya ikatan rangkap

Transferase Transaminase Transfer gugus amino antara substrat

Kinase Transfer gugus fosfat antara substrat

Hidrolase Lipase Hidrolisis gugus ester dalam lipid

Protease Hidrolisis gugus amida dalam protein
Nuklease Hidrolisis gugus fosfat dalam lasam nukleat

Liase Dehidrase Kehilangan air

Dekarboksilase Kehilangan karbondioksida

Isomerase Epimerase Isomerisasi pada pusat kiral substra

Ligase Sintetase Pembentukan ikatan baru dengan melibatkan ATP

Karboksilase Pembentukan ikatan baru antara substrat dan CO2
dengan melibatkan ATP

SLIDE 9 (IAN)

STRUKTUR

Struktur enzim memiliki kesamaan dengan struktur protein. Dengan demikian, struktur enzim
dapat dipelajari dengan mempelajari struktur protein. Terdapat 4 macam struktur enzim, yaitu:

a. Struktur primer
Struktur primer ptotein adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai
polipeptida. Struktur ini merupakan sekuen/urutan asam amino, yang dihubungkan
ikatan peptida, membentuk rantai polipeptida. Sekuen asam amino menentukan
 struktur molekul yang lain. Satu perubahan dalam struktur primer dapat menyebabkan
perubahan biologi yang signifikan dalam struktur maupun fungsinya. Jika terdapat
beberapa cistein (sistein) dalam sekuen asam amino, cistein-cistein (C-C) tersebut sering
bereaksi membentuk ikatan disulfida. Bentukan C-C ini merupakan bagian dari struktur
primer.

b. Struktur sekunder
Struktur sekunder protein adalah daerah pada rantai polipeptida yang
terstabilisasi dengan jembatan H (hidrogen) dan membentuk konformasi yang
terdefinisi. Ikatan hidrogen terbentuk diantara atom-atom di sepanjang tulang
punggung (backbone) rantai polipeptida. Interaksi intermolekul, melalui rantai samping
asam amino membentuk pola lipatan dari rangka protein menghasilkan pola tiga
dimensi berulang. Pada sebagian besar protein globular, struktur heliks-α (atau α-helix)
dan lembar bergelombang β (atau β-sheet) dijumpai berdampingan. Disamping itu,
terdapat juga daerah yang tidak beraturan (sulur/pilinan acak) atau random coil dari
rantai peptida. pola tiga dimensi berulang. Pada sebagian besar protein globular,
struktur heliks-α (atau α-helix) dan lembar bergelombang β (atau β-sheet) dijumpai
berdampingan. Disamping itu, terdapat juga daerah yang tidak beraturan (sulur/pilinan
acak) atau random coil dari rantai peptida.

c. Struktur tersier
Konformasi tiga dimensi dari suatu protein yang terlipat dan aktif secara biologis,
dikenal sebagai struktur tersier. Struktur tersier protein terbentuk karena terjadinya
pelipatan (folding) rantai α-helix, β-sheet, maupun random coil suatu polipeptida,
membentuk globular, yang struktur tiga dimensinya lebih rumit daripada protein
tersebut. Interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogen, ikatan ion, van der Waals,
dan ikatan hidrofobik turut menentukan orientasi struktur tiga dimensi dari protein.
Beberapa protein telah dapat ditentukan struktur tersiernya, misalnya haemoglobin,
mioglobin, lisozim, ribonulease dan kimotripsinogen.

d. Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun lebih dari satu rantai polipeptida. Struktur kuartener
protein menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak atau dihimpun bersama-
sama membentuk struktur protein. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara
fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau
kuartomer) dan struktur kuartener.
Kemantapan struktur kuartener suatu protein oligomer disebabkan oleh
interaksi dan ikatan non-kovalen yang lemah antara masing-masing sub bagiannya.
 Kemampuan untuk berhimpun diri dari beberapa sub bagian ini merupakan ciri struktur
kuartener suatu protein oligomer. Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim
Rubisco. Sementara, protein kuarterner yang paling banyak dipelajari adalah molekul
haemoglobin manusia. Haemoglobin tersusun 4 subunit, dua rantai polipeptida α dan
dua rantai polipeptida β.

SLIDE 10 (SURYA)

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

a) Efek pH pada aktivitas enzim

Sebagian besar enzim aktif berada pada rentang pH yang sempit yaitu 6 - 8
,ada juga literatur yang menyebutkan sekitar 5 - 9. Efek pH berhubungan dengan
kombinasi beberapa faktor seperti energi yang terlibat dalam ikatan substrat pada
sisi aktif enzim, ionisasi residu asam amino yang terlibat dalam aktivitas katalitik
enzim, ionisasi substrat, perbedaan struktur protein karena kekuatan ionik medium.
Laju reaksi enzimatik karena perbedaan pH membuat kurva lonceng normal, dimana
laju maksimum tercapai pada pH optimum larutan.
Nilai pH di bawah atau di atas nilai pH optimum dapat menyebabkan laju
reaksi turun atau lebih lambat. Asam fosfatase yang terdapat pada kelenjar prostat
menunjukkan aktivitas maksimum pada pH 5 dan basa fosfatase dari tulang dan
organ lain memiliki aktivitas optimum pada pH 9.5.
b) Efek temperatur pada aktivitas enzim
Laju reaksi enzimatik akan meningkat ketika temperatur meningkat karena
meningkatnya energi kinetik pada sistem. Dalam batas tertentu, enzim
mengkatalisis reaksi mengikuti karakter ini dan kecepatan reaksi biologi menjadi
dua kali lipat setiap peningkatan 10°C. Aktivitas dengan adanya peningkatan
temperatur pada laju reaksi disebut Q10 atau koefisien temperatur.
Walaupun aktivitas enzim meningkat dengan kenaikan temperatur tetapi
ada batas maksimum yang sesuai dengan suhu optimum aktivitas katalitik enzim. Di
atas suhu optimumnya, aktivitas enzim akan menurun, bahkan ketika terlalu panas
maka enzim akan mulai terdenaturasi. Ikatan nonkovalen antara sisi protein akan
terganggu, bentuk tiga dimensi enzim menjadi hancur, dan akibatknya sisi aktif
enzim untuk reaksi katalitiknya menjadi tidak terlihat.
c) Efek konsentrasi enzim
Dengan meningkatnya konsentrasi enzim berarti ada molekul tambahan
yang akan membawa substrat sehingga laju reaksi meningkat. Jika konsentrasi
meningkat dua kali maka laju reaksi atau aktivitas enzim akan meningkat dua kali.
d) Efek konsentrasi substrat
Enzim bekerja sesuai dengan kapasitasnya. Meningkatnya konsentrasi
substrat maka laju reaksi akan meningkat karena lebih banyak enzim yang bekerja.
Ketika konsentrasi substrat rendah, aktivitas enzim meningkat secara linear dengan
konsentrasi substrat. Bagian ini mencerminkan reaksi orde pertama, menyatakan
hubungan langsung antara laju reaksi enzim dan konsentrasi substrat. Konsentrasi
substrat meningkat, terjadi peningkatan laju enzim hingga mencapai satu titik di
mana aktivitas tidak meningkat, bahkan jika konsentrasi substrat terus meningkat.
Kurva cenderung menjadi horizontal pada titik yang sesuai dengan kecepatan
maksimum (Vmaks) enzim.
Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah, sebagian besar molekul
enzim (E) bebas. Ketika substrat (S) meningkat, molekul enzim terlibat dalam
pembentukan kompleks enzim-substrat (ES) juga meningkat. Jika konsentrasi
substrat terus meningkat, tercapai satu titik di mana hampir semua molekul enzim
ditempati oleh substrat (dengan asumsi konsentrasi enzim konstan). Pada titik ini,
enzim menjadi jenuh dengan substrat. Jika melebihi jumlah enzim, tercapai steady
state, dimana laju reaksi tidak akan meningkat lagi. 19 Setiap penambahan substrat
tidak lagi menyebabkan peningkatan aktivitas enzim dan reaksi merupakan reaksi
orde nol.