PROTEIN

proteiN
• proteiN – “N” stands for nitrogen.
• There is an “N” in the word proteiN
• The element Nitrogen is always present in
proteiNs.
PROTEIN
• Komponen tdk berair dalam sel
• Tersusun dari asam amino

MANFAAT :
• Protein darah :
- albumin : menjaga tekanan osmosis
- protrombin dan fibrinogen : proses pembekuan darah
- gamma- globulin : kekebalan
• Protein struktur : Kuku, tanduk, rambut, otot, bagian non
mineral gigi dan tulang .
• Sebagai enzim : katalisator
• Pengaturan proses-proses : hormon insulin
• Sebagai racun/bisa : ular, laba-laba, bakteri (Clostridium tetani)
• Antibiotik
KOMPOSISI DAN CIRI PROTEIN
• Tersusun atas atom C (50%), H (7%), O (23%), N (16%), S
(0-3%), P (0-3%).
• Berdasarkan unsur N 16%, mk dpt dilakukan peneentuan
kadar protein dlm suatu bahan makanan.
– Unsur Nitrogen ditentukan secara kwantitatif dgmetode
Kjeldhal yaitudekstruktif dg asam pekat . Berat protein yang
6,25 kali berat unsur nitrogen.
ditentukan adalah
• BM : 6000 – 2.500.000
• Koloid
• Kelarutan tergantung : struktur dan fungsi.
• Protein terlarut buffer
• Protein Terhidrolisis menjadi asam-amino oleh asam
atau basa kuat.
• Terdapat 20 asam amino
• Albumin : 19 asam amino
• Insulin : 16 asam amino.
 ASAM AMINO

STRUKTUR ASAM AMINO

O
NH2 – CH – C
R OH
R : rantai samping
 Bagian amino acid
• The NH2 group is the
amino group
• The COOH on right is
called a carboxyl
group.
• Carboxyl group is
responsible for giving
the amiNo acid it’s
acid properties
• Gugus R : dapat berupa Hidrogen, alkil, rantai atau cincin.
• Gugus amino terikat pada atom C- alpha sehingga
asam amino hasil hidrolisis disebut asam-asam α-
amino.
• R yang bukan hidrogen mk atom C nya asimetris, dan
dapat membentuk konfigurasi : D atau L
• Asam amino di alam : konfigurasi L
• Asam amino essensial : asam amino yang penting bagi
tubuh, tetapi tidak bisa disintesis oleh tubuh 10
asam amino
 SIFAT-SIFAT ASAM AMINO (AA)
• Padat, Kristal
• Titik didih lebih tinggi dibandingkan asam
karboksilat atau amina.
• Mudah larut dalam air, polar dan membentuk ion-
ion.
• Bila AA larut dalam air maka ggs karboksilat
melepaskan ion H+, dan ggs amina menerima ion
H+ :
• -COOH <=======> -COO- + H+

-NH + H+ <=======-> -NH +

2 3
oleh karena 2 ggs tsb (COOH, NH2) mk AA dalam
larutan dapat membentuk ion bermuatan negatif
dan ion bermuatan positif, shg AA disebut
mempunyai sifatzwitterion atau ion amfoter .
• Tergantung pd pH larutannya,
– bila AA dlm air ditambah basa maka AA
terdapat dlmbentuk I karena konsentrasi ion
OH- yg tinggi mampu mengikat ion H+ yg tdp
pd ggs -NH3+
– Bila ditambah asam mk AA tdp dlmbentuk II
krn konsentrasi ion H+ yang tinggi mampu
berikatan dg ion –COO- shg terbentuk ggs –
COOH.
─ ─
H2N CH COO- +H3N CH COOH ─ ─
R R
Bentuk I Bentuk II
• COOH sama banyak dengan NH2 : netral
• Reaksi – reaksi terhadap protein dapat terjadi pada
gugus R .
 Ikatan peptida
• Gabungan asam amino dirangkai oleh : ikatan
peptida. 2 AA disebut Dipeptida dg satu
ikatan peptida. Tiga asam amino membentuk
tripeptida dg dua ikatan peptida, sbb:
• ─C ─NH─
• O
• Rangkaian 2 AA : dipeptida, 3AA: tripeptida
• Rangkain 4 – 50 asam amino : polipeptida
• Lebih dari 50 asam amino : protein
• Jumlah peptida : n ! n = jumlah asam
amino
• Contoh : rangkaian 2 residu asam amino
2 ! = 1 X 2 = 2 dipeptida.
Glisin dan alanin Glisilalanin dan Alanilglisin
• Ikatan peptida terbentuk dari : COOH asam amino
pertama dengan NH2 dari asam amino berikutnya.

NH2 – CH - COOH NH2 – CH – COOH

H CH3
(Glisin) (Alanin)
O
- C – NH –
O
H2 – CH – C - NH – CH – COOH (Glisilalanin)
H CH3
• Asam amino paling kiri asam amino ujung N
• Asam amino paling kanan asam amino ujung C
 Peptide bonds are broken by
hydrolysis
• Hydrolysis breaks the
peptide bond by the
addition of water (H2O)
PENGARUH GUGUS SAMPING (R)
• Maka Asam amino mampu bersifat : asam, basa dan
netral

NHa – CH - COOH
CH2 – CH2 – COOH
(Glutamat) asam

NHa – CH - COOH
(CH2)4 – NH2
(Lisin) basa

NHa – CH - COOH
CH2OH
(Serin) netral
MACAM ASAM AMINO
KLASIFIKASI PROTEIN
• Berdasarkan fungsi biologik
a. protein struktural : protein serat kolagen, elastin,
keratin, fibrin.
b. enzim
c. hormon
d. toxin
e. antibodi
f. Hemoglobin
• Berdasarkan Komposisi
- Protein sederhana
- Protein terkonjugasi “gugus prostetik”
- Contoh : khromoprotein, fosfoprotein, glikoprotein,
lipoprotein, nukleoprotein.
STRUKTUR PROTEIN
Struktur primer
- sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak
dipengaruhi oleh : pH, pelarut.
- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar
- R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang
Struktur sekunder
- Terbentuk karena ikatan hidrogen
- Bentuk spiral (α helix)
- Gugus karbonil dari setiap asam amino membentuk
ikatan hidrogen dengan gugus amino dari asam
amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida
Struktur tertier
- Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R) dari
asam – asam amino.
- Hasil interaksi : pelipatan α – helix struktur
globular, gugus R yang hidrofobik disembunyikan di
dalam lipatan protein menjadi sangat larut dlm air.
- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur
- Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan garam, ikatan
hidrogen, atraksi hidrofobik.
DENATURASI PROTEIN
Setiap perubahan terhadap struktur sekunder/tertier
protein
• Molekul protein dapat pula mengendap peristiwa
koagulasi
• Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi. Potein
dapat saja mengendap, tetapi dapat kembali ke
keadaan semula flokulasi
• Faktor-faktor penyebab denaturasi protein :
- perubahan pH : penggumpalan kasein
- Panas : merusak ikatan hidrogen dan jembatan garam
- Radiasi : sinar X dan U.V
- Pelarut organik : aseton, alkohol.
- Garam-garam dari logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+
How are amino acid chains formed?
• By dehydration
synthesis.
• Amino acids are
linked by peptide
bonds.
• Two amino acids
liked together is
known as a _________?
• Many amino acids
linked together is
known as
a___________?
 What is occurring in this reaction
Hydrolysis or Dehydration Synthesis?
Which one of these is an amino
acid?
All amino acids are the same except
for the R group