Disusun Oleh :

Dyah Yuliana Zulva (163020002)

Nayyifatus Sa’diyah (163020013)

1. Pengertian Protein

Senyawa kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari

monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan
peptida. Ikatan peptida adalah ikatan yang mengkaitkan dua molekul asam
amino. Protein merupakan sekelompok ikatan organik yang terdiri atas unsur
carbon (C), hidrogen (H), oksigen (O), nitrogen (N), dan sering juga sulfur (S)
yang tidak dimiliki oleh lemak dan karbohidrat.
 Struktur Asam Amino
Asam Amino
O Asam amino ialah asam karboksilat yang
NH2 – CH – C mempunyai gugus amino (–NH2). Meskipun ratusan
asam amino telah disintesis, hanya 20 yang telah
R OH
diperoleh dengan hidrolisis protein. Gugus R adalah
R = Hidrogen, alkil, gugus pembeda antara asam amino yang satu
rantai, atau cincin
dengan asam amino yang lain.

Ada asam amino yang hidrofob (seperti glisin dan alanin), hidrofil (contohnya tirosin, lisin,
dan asam glutamat), ada yang bersifat asam (asam glutamat), bersifat basa (lisin), dan ada
pula yang mengandung belerang (sistein) atau cincin aromatik (tirosin). Gugus R asam
amino tersebut sangat berperan dalam menentukan struktur, kelarutan, serta fungsi
biologis dari protein.
Sifat-sifat Asam Amino

1. Larut dalam air dan pelarut polar lain

2. Tidak larut dalam pelarut nonpolar, seperti benzena dan dietil eter
3. Mempunyai titik lebur lebih besar dibanding senyawa karboksilat dan amina
4. Mempunyai momen dipol besar
5. Bersifat elektrolit:
a. kurang basa dibanding amina
b. kurang asam dibanding karboksilat
6. Bersifat amfoter
Karena mempunyai gugus asam dan gugus basa. Jika asam amino direaksikan
dengan asam maka asam amino akan menjadi suatu anion, dan sebaliknya jika
direaksikan dengan basa maka akan menjadi kation.
7. Dalam larutan dapat membentuk ion zwitter
Karena asam amino memiliki gugus karboksil (–COOH) yang bersifat asam dan
gugus amino (–NH2) yang bersifat basa, maka asam amino dapat mengalami
reaksi asam-basa intramolekul membentuk suatu ion dipolar yang disebut ion
zwitter.

8. Mempunyai kurva titrasi yang khas

9. Mempunyai pH isoelektrik, yaitu pH pada saat asam amino tidak bermuatan
Di bawah titik isoelektriknya, asam amino bermuatan positif dan sebaliknya di
atasnya bermuatan negatif
Penggolongan Asam Amino

a. Berdasarkan Pembentuknya
1. Asam amino esensial yaitu asam amino yang tidak dapat dibuat dalam tubuh.
Asam amino ini berjumlah sepuluh, yaitu valin, leusin, isoleusin, treonin, lisin,
metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, dan arginin.
2. Asam amino nonesensial yaitu asam amino yang dapat dibuat dalam tubuh.
Asam amino ini antara lain glisin, alanin, serin, asam glutamat, tirosin, sistein, dan
prolin
b. Berdasarkan Strukturnya
Asam amino dibagi dalam tujuh kelompok, yaitu asam amino dengan rantai
samping yang:
1. Merupakan rantai karbon yang alifatik
2. Mengandung gugus hidroksil
3. Mengandung atom belerang
4. Mengandung gugus asam atau amidanya
5. Mengandung gugus basa
6. Mengandung cincin aromatik
7. Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino
Peptida
a. Tata Nama
Nama peptida diberikan berdasarkan atas jenis asam amino yang
membentuknya. Asam amino yang gugus karboksilnya bereaksi dengan gugus
–NH2 diberi akhiran –il pada namanya, sedangkan urutan penamaan
didasarkan pada urutan asam amino, dimulai dari asam amino ujung yang
masih mempunyai gugus –NH2.

b. Sifat Peptida
Sifat peptida ditentukan oleh gugus –NH2, gugus –COOH, dan gugus R. Sifat
asam dan basa ditentukan oleh gugus –COOH dan –NH2, namun pada peptida
rantai panjang, gugus –COOH dan –NH2 tidak lagi berpengaruh. Suatu peptida
juga mempunyai titik isoelektrik seperti pada asam amino.
c. Analisis dan Sintesis Peptida
Untuk memperoleh informasi tentang peptida tidak cukup dengan mengetahui
jenis dan banyaknya molekul asam amino yang membentuk peptida, tetapi
diperlukan keterangan tentang urutan asam- asam amino dalam molekul
peptida. Salah satu cara untuk menentukan urutan asam amino ialah degradasi
Edman yang terdiri atas dua tahap reaksi, yaitu reaksi pertama ialah reaksi
antara peptida dengan fenilisotiosianat dan reaksi kedua ialah pemisahan asam
amino ujung yang telah bereaksi dengan fenilisotiosianat. Cara lain adalah
sintesis fasa padat.
2. Sifat-sifat Protein
a. Ionisasi
Yaitu apabila protein larut di dalam air akan membentuk ion positif dan ion
negatif.
b. Denaturasi
Proses perubahan konfigurasi susunan molekul dari protein. Perubahan
konfigurasi tersebut kemudian merubah struktur baik itu sekunder, tersier dan
kuarter protein. Namun perlu digarisbawahi, perubahan susunan tersebut sama
sekali tidak merubah susunan ikatan peptide dari protein. Sifat denaturasi
protein ini bisa terjadi karena beberapa hal di antaranya suhu panas yang
memutuskan ikatan hidrogennya, adanya asam basa yang memutus jembatan
garam pada struktur tersier senyawa protein, adanya logam berat yang
kemudian membentuk protein logam yang tidak bisa dilarutkan.
c. Viskositas
Yaitu tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekul di dalam zat cair
yang mengalir.
d. Kristalisasi
Yaitu proses yang sering dilakukan dengan jalan penambahan garam
ammonium sulfat atau NaCl pada larutan dengan pengaturan pH pada titik
isoelektriknya.
e. Sistem koloid
Yaitu sistem yang heterogen terdiri atas dua fase yaitu partikel kecil yang
terdispersi dari medium pendispersi atau pelarutnya.
3. Struktur Protein

a. Struktur Pimer
Berupa satu rantai polipeptida yang merupakan rangkaian
asam amino dengan urutan tertentu. Susunan ini menentukan
sifat dasar dari berbagai protein dan secara umum menentukan
bentuk struktur sekunder dan tersier.
b. Struktur Sekunder
Struktur sekunder pada protein berupa susunan dari dua atau lebih struktur
primer, yang dapat terbentuk heliks (alpha heliks) dan lembaran (beta sheet).
Struktur sekunder terjadi karena adanya gaya dispersi atau ikatan hidrogen.
c. Struktur Tersier
Struktur tersier pada protein terbentuk dari gabungan beberapa macam struktur
sekunder yang berbeda membentuk lipatan atau gulungan. Hal ini terjadi
kerena adanya ikatan hidrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik, dan ikatan
disulfida.
d. Struktur Kuartener
Struktur ini melibatkan beberapa
polipeptida dalam membentuk
suatu protein, maka disebut struktur
kuartener. Pada umumnya ikatan-
ikatan yang terjadi sampai
terbentuknya protein sama dengan
ikatan-ikatan yang terjadi pada
struktur tersier.
4. Klasifikasi Protein
a. Berdasarkan Komposisi Kimia
1. Protein Sederhana
Protein yang hanya terdiri dari asam amino dan tidak ada gugus kimia lain.
Contoh: enzim ribonuklease.
2. Protein Konjugasi
Senyawa yang terdiri dari serangkaian asam amino yang membentuk
protein sederhana yang terikat pada bagian nonprotein (gugus prostetik).

Golongan Gugus protestik Contoh

Lipoprotein Lipid Lipoprotein
darah
Glikoprotein Karbohidrat Gamma globulin
darah
Fosfoprotein Gugus fosfat Kasein susu
Hemoprotein Heme Hemoglobin
Metalprotein Besi, tembaga, Alkohol
seng dehidrogenase
b. Berdasarkan Bentuk
1. Protein Globular
Protein yang larut dalam pelarut air dan dapat berfungsi dengan cepat dan
bersifat dinamis dimana seluruh interaksi antar struktur sekunder atau
primer tervisualisasi dengan baik.
2. Protein Serabut
Bersifat tidak larut dalam air merupakan molekul serabut panjang dengan rantai
polipeptida yang memanjang pada satu sumbu dan tidak berlipat menjadi bentuk
globular.
c. Berdasarkan Fungsi
1. Enzim
Berfungsi sebagai katalisator. Hampir seluruh reaksi kimia yang terjadi di
tingkat sel dikatalisis oleh enzim. Contoh : glukosa oksidase yang
mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat, urikase yaitu enzim yang
dapat membongkar asam urat menjadi alantoin.
2. Protein Transport
Mengikat dan membawa molekul atau ion yang khas dari satu organ ke organ
lainnya. Contoh protein transport yang mudah adalah mioglobin yang
menyimpan dan mendistribusikan oksigen ke dalam otot. Hemoglobin juga
merupakan protein transport yang terdapat dalam sel darah merah.
3. Protein Nutrient atau Penyimpan
Merupakan cadangan makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan
perkembangan. Contoh: ovalbumin yang merupakan protein utama putih
telur, kasein sebagai protein utama dalam susu, protein yang menyimpan zat
besi yaitu ferritin yang terdapat di dalam jaringan hewan.
4. Protein Kontraktil atau motil
Di dalam sel organisme protein ini berperan untuk bergerak seperti aktin dan
miosin. Kedua protein ini merupakan filamen yang berfungsi untuk bergerak di
dalam sistem kontraktil dan otot kerangka. Contoh: tubulin pembentuk
mikrotubul merupakan zat utama penyusun flagel dan silia yang menggerakkan
sel.
5. Protein Struktural
Berperan untuk menyangga atau membangun struktur biologi makhluk hidup.
Misalnya kolagen adalah protein utama dalam urat dan tulang rawan yang
memiliki kekuatan dan liat. Persendian mengandung protein elastin yang dapat
meregang dalam dua arah. Jenis lain adalah kuku, rambut dan bulu-buluan
merupakan protein keratin yang liat dan tidak larut dalam air.
6. Protein Pertahanan dan Protein Pengatur
Protein yang berperan dalam melindungi organisme dari luka atau serangan
spesies lain. Contoh: immunoglobulin, fibrinogen dan trombin, beberapa protein
pengatur (mengatur aktivitas seluler atau fisiologi) adalah hormon.
5. Identifikasi Protein
a. Uji Biuret
Untuk mengetahui adanya ikatan peptida pada protein dengan ditandai adanya
warna ungu yang terbentuk.
b. Uji Xantoprotein
Untuk mengetahui adanya gugus fenil (cincin benzene) seperti fenilalanin,
trosin dan triptofan pada protein dengan ditandainya warna jingga.
c. Uji Belerang
Untuk mengetahui adanya belerang pada protein yang ditunjukkan dengan
terbentuknya endapan warna hitam dari PbS.
d. Uji Millon
Untuk mengetahui adanya asam amino dengan gugus fenil dalam protein,
ditandai dengan terjadinya cincin berwarna merah.
6. Manfaat Protein
a. Sebagai alat pengangkut dan penyimpan dalam tubuh
b. Sebagai enzim
c. Sebagai pertahanan tubuh atau sistem imun tubuh
d. Sebagai pengendalian pertumbuhan
e. Sebagai media perambatan impuls syaraf