Metabolism of Protein & Amino Acids

Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino

Acids

Anshar Saud
• Chapter 27: 
Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids
• Chapter 28: Catabolism of Proteins & of Amino Acid Nitrogen
• Chapter 29: Catabolism of the Carbon Skeletons of Amino Acids
• Chapter 30: Conversion of Amino Acids to Specialized Products
• Chapter 31: Porphyrins & Bile Pigments
Biosynthesis of the Nutritionally
Nonessential Amino Acids
1. Menjelaskan mengapa tidak adanya diet asam amino tertentu yang ada di sebagian besar protein tidak
merusak kesehatan manusia.
2. Menghargai perbedaan antara asam amino “esensial” dan “yang penting secara nutrisi”, dan mengidentifikasi
asam amino yang tidak penting secara nutrisi.
3. Menyebutkan intermediate dari siklus asam sitrat dan glikolisis yang merupakan prekursor aspartat,
asparagin, glutamat, glutamin, glisin, dan serin.
4. Mengilustrasikan peran kunci transaminase dalam metabolisme asam amino.
5. Menjelaskan proses dimana protein 4-hydroxyproline dan 5-hydroxylysine seperti kolagen terbentuk.
6. Menjelaskan presentasi klinis scurvy, dan berikan penjelasan biokimia tentang mengapa kekurangan vitamin
C (asam askorbat) yang parah diakibatkan obat gangguan nutrisi ini.
7. Menghargai bahwa meskipun terdapat toksisitas selenium, selenocysteine ​merupakan komponen penting
dari beberapa protein mamalia.
8. Mendefinisikan dan menggarisbawahi reaksi yang dikatalisasi oleh oksidase fungsi campuran.
9. Mengidentifikasi peran tetrahidrobiopterin dalam biosintesis tirosin.
10. Menunjukkan peran transfer RNA termodifikasi (tRNA) pada penyisipan cotranslational selenocysteine ​
menjadi protein.
PENGENALAN BIOMEDIK
• Keadaan defisiensi asam amino dapat terjadi jika nutrisi asam amino esensial tidak ada dalam diet, atau
hadir dalam jumlah yang tidak mencukupi. Contoh di daerah-daerah tertentu di Afrika Barat termasuk
kwashiorkor, yang terjadi ketika seorang anak disapih diet tepung yang miskin protein, dan
marasmus, di mana asupan kalori dan asam amino spesifik kurang.
• Pasien dengan sindrom usus pendek tidak dapat menyerap jumlah kalori dan nutrisi yang cukup
menderita kelainan gizi dan metabolisme yang signifikan. Baik gangguan gizi scurvy, defisiensi vitamin
C, dan kelainan genetik spesifik dikaitkan dengan gangguan kemampuan jaringan ikat untuk membentuk
peptidyl 4-hydroxyproline dan peptidyl 5-hydroxylysine. Ketidakseimbangan kolaboratif yang dihasilkan
disertai dengan gusi berdarah, pembengkakan sendi, penyembuhan luka yang buruk, dan akhirnya dalam
kematian.
• Sindrom Menkes (Menkes syndrome), ditandai dengan rambut keriting dan retardasi pertumbuhan,
hasil dari defisiensi diet tembaga, kofaktor esensial untuk enzim lysyl oksidase yang berfungsi dalam
pembentukan ikatan silang kovalen yang memperkuat serabut kolagen.
• Gangguan genetik biosintesis kolagen termasuk beberapa bentuk osteogenesis imperfecta , ditandai
oleh tulang rapuh, Ehlers-Danlos syndrome, sekelompok gangguan jaringan ikat yang menghasilkan
sendi bergerak dan kelainan kulit karena cacat pada gen yang menyandi enzim, termasuk prokolagen -
lysine 5-hydroxylase.
Scurvy
Menkes Syndrome
osteogenesis imperfecta
Ehlers-Danlos syndrome
NUTRITIONALLY ESSENTIAL & NUTRITIONALLY
NONESSENTIAL AMINO ACIDS

• Meskipun sering digunakan dengan mengacu pada asam amino, istilah "esensial" dan “non esensial"
menyesatkan karena semua 20 asam amino umum sangat penting untuk memastikan kesehatan.
• Dari 20 asam amino ini, 8 HARUS ada dalam diet manusia, dan dengan demikian paling baik
disebut “nutrisi esensial.”
• 12 asam amino lainnya “nutrisi nonsesensial”karena mereka tidak perlu hadir dalam diet (Tabel 27-1) .
• Perbedaan antara dua kelas asam amino ini muncul pada tahun 1930-an dengan subyek makanan
manusia yang memurnikan asam amino sebagai pengganti protein.
• Penelitian biokimia selanjutnya mengungkapkan reaksi dan intermediet yang terlibat dalam biosintesis
dari semua 20 asam amino.
• Gangguan defisiensi asam amino bersifat endemik di daerah-daerah tertentu di Afrika Barat di mana diet
sangat bergantung pada biji-bijian yang merupakan sumber-sumber miskin dari triptofan dan lisin.
• Gangguan nutrisi ini termasuk kwashiorkor, yang berakibat ketika seorang anak disapih ke diet tepung
yang miskin protein, dan marasmus, di mana asupan kalori dan asam amino spesifik kurang.
Kebutuhan Asam
Amino Manusia
Jalur Metabolisme yang Panjang Membentuk
Asam Amino Esensial Bernutrisi
• Adanya persyaratan gizi menunjukkan bahwa ketergantungan pada suplai eksternal dari nutrisi yang
diberikan dapat menjadi nilai kelangsungan hidup yang lebih besar ketimbang kemampuan untuk
mensintesisnya. Mengapa?
• Jika nutrisi tertentu hadir dalam makanan, organisme yang dapat mensintesisnya akan
mentransfernya ke informasi genetik turunannya dari survival value negatif.
• survival value adalah negatif ketimbang nol karena ATP dan nutrisi diperlukan untuk mensintesis
DNA “yang tidak diperlukan” - bahkan jika gen spesifik yang dikodekan tidak lagi diekspresikan.
• Jumlah enzim yang dibutuhkan oleh sel-sel prokariotik untuk mensintesis asam-asam amino esensial
adalah relatif besar dibandingkan dengan jumlah enzim yang diperlukan untuk mensintesis asam-
asam amino nonesensial(Tabel 27-2).
• Ini menunjukkan keuntungan kelangsungan hidup dalam mempertahankan kemampuan untuk
memproduksi asam amino “mudah” sementara kehilangan kemampuan untuk membuat asam amino
“sulit”.
• Jalur metabolik yang membentuk asam amino esensial nutrisi terjadi pada tumbuhan dan bakteri,
tetapi tidak pada manusia, dengan demikian tidak dibahas.
• Bab ini membahas reaksi dan intermediet yang terlibat dalam biosintesis oleh jaringan manusia dari
12 asam amino yang “tidak penting” dan nutrisi serta gangguan nutrisi dan metabolisme yang terkait
Enzim yang
dibutuhkan
untuk Sintesis
Asam Amino dari
Intermediate
Amphibolic
BIOSYNTHESIS DARI ASAM AMINO NUTRISI NONESENSIAL

Glutamat

• Glutamat, prekursor dari apa yang disebut "keluarga glutamat"

dari asam amino, dibentuk oleh reduksi amidatif dari siklus
asam sitrat α-ketoglutarat, reaksi yang dikatalisis oleh
mitokondria glutamat dehidrogenase (Gambar 27-1).
• Reaksi sangat mendukung sintesis glutamat, yang menurunkan
konsentrasi ion amonium sitotoksik.
The reaction catalyzed by glutamate dehydrogenase (EC 1.4.1.3).

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Glutamine
• Amidasi glutamat menjadi glutamin dikatalisis oleh glutamin
sintetase (Gambar 27-2) melibatkan formasi intermediate γ-glutamil
fosfat (Gambar 27-3).
• Setelah pengikatan glutamat dan ATP yang teratur, glutamat
menyerang γ-fosfor ATP, membentuk γ-glutamyl phosphate dan
ADP.
• NH4+ kemudian mengikat, dan NH3 yang tidak bermuatan
menyerang γ-glutamil fosfat.
• Pelepasan Pi dan proton dari gugus γ-amino tetrahedral intermediet
kemudian memungkinkan pelepasan produk, glutamin
The reaction catalyzed by glutamine synthetase (EC 6.3.1.2).

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
γ-Glutamyl phosphate.

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Alanine & Aspartate
• Transaminasi piruvat membentuk alanin (Gambar 27-4).
Demikian pula, transaminasi oksaloasetat membentuk
aspartat.
Formation of alanine by transamination of pyruvate. The amino donor may be glutamate or aspartate. The other product thus is α-ketoglutarate or
oxaloacetate.

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Glutamat Dehidrogenase, Glutamin Synthetase, &
Aminotransferase Memainkan Peran Sentral dalam
Biosintesis Asam Amino
• Gabungan aksi enzim glutamat dehidrogenase, glutamin
sintetase, dan aminotransferase (Gambar 27–1, 27–2 dan 27–
4) menghasilkan konversi ion amonium anorganik menjadi
asam amino nitrogen α-amino.
Asparagine
• Konversi aspartat menjadi asparagin, dikatalisasi oleh
asparagine sintetase (Gambar 27-5), menyerupai reaksi
glutamin sintetase (Gambar 27-2), tetapi glutamin,
ketimbang ion amonium, ia menyediakan nitrogen.
• Bakteri asparagin sintetik dapat, bagaimanapun, juga
menggunakan ion amonium.
• Reaksi melibatkan pembentukan intermediate aspartil fosfat
(Gambar 27-6).
• Gabungan hidrolisis PPi ke Pi oleh pyrophosphatase, EC 3.6.1.1,
memastikan bahwa reaksi sangat disukai.
The reaction catalyzed by asparagine synthetase (EC 6.3.5.4). Note similarities to and differences from the glutamine synthetase reaction (Figure 27–2).

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Aspartyl phosphate.

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Serin
• Oksidasi dari gugus α-hidroksil dari glikolitik intermediate
3-fosfogliserat, dikatalisis oleh 3-fosfogliserat dehidrogenase,
mengubahnya menjadi 3-fosfohidroksipiruvat.
• Transaminasi dan deposforilasi selanjutnya membentuk serin
(Gambar 27-7).
Serine biosynthesis. Oxidation of 3-phosphoglycerate is catalyzed by 3-phosphoglycerate dehydrogenase (EC 1.1.1.95). Transamination converts
phosphohydroxypyruvate to phosphoserine. Hydrolytic removal of the phosphoryl group catalyzed by phosphoserine hydrolase (EC 3.1.3.3) then forms L-
serine.

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Glisin
• Glycine aminotransferase dapat mengkatalisis sintesis glisin
dari glioksilat dan glutamat atau alanin.
• Tidak seperti kebanyakan reaksi aminotransferase, ini sangat
mendukung sintesis glisin.
• Rute mamalia penting tambahan untuk pembentukan glisin
berasal dari kolin (Gambar 27–8) dan dari serin (Gambar 27–
9).
Formation of glycine from choline. Catalysts include choline dehydrogenase (EC 1.1.3.17), betaine aldehyde dehydrogenase (EC 1.2.1.8), betaine-
homocysteine N-methyltransferase (EC 2.1.1.157), sarcosine dehydrogenase (EC 1.5.8.3), and dimethylglycine dehydrogenase (EC 1.5.8.4).

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Interconversion of serine and glycine, catalyzed by serine hydroxymethyltransferase (EC 2.1.2.1). The reaction is freely reversible. (H4 folate,
tetrahydrofolate.)

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Proline
• Reaksi awal biosintesis proline mengubah gugus γ-karboksil
glutamat menjadi anhidrida asam campuran glutamat γ-fosfat
(Gambar 27-3).
• Pengurangan selanjutnya membentuk glutamat γ-
semialdehyde, yang mengikuti siklisasi spontan berkurang
menjadi L-proline (Gambar 27-10).
Biosynthesis of proline from glutamate. Catalysts for these reactions are glutamate-5-kinase (EC 2.7.2.11), glutamate-5-semialdehyde dehydrogenase (EC
1.2.1.41), and pyrroline-5-carboxylate reductase (EC 1.5.1.2). Ring closure of glutamate semialdehyde is spontaneous.

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Sistein
• Meskipun tidak penting secara nutrisi, sistein terbentuk dari
metionin, yang sangat penting bagi nutrisi.
• Setelah konversi methionine menjadi homocysteine (lihat
Gambar 29-18), homocysteine dan serine membentuk
cystathionine, yang hidrolisisnya membentuk cysteine dan
homoserine (Gambar 27-11).
Conversion of homocysteine and serine to homoserine and cysteine. The sulfur of cysteine derives from methionine and the carbon skeleton from serine.
The catalysts are cystathionine β-synthase (EC 4.2.1.22) and cystathionine γ-lyase (EC 4.4.1.1).

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Tirosin
• Phenylalanine hydroxylase mengubah phenylalanine menjadi
tyrosine (Gambar 27-12).
• Jika diet mengandung jumlah yang cukup dari asam amino fenilalanin
esensial yang penting, tirosin adalah nutrisi yang nonesensial.
• Namun, karena reaksi hidroksilase fenilalanin ireversibel, diet tirosin
tidak dapat menggantikan fenilalanin.
• Katalisis oleh oksidase fungsi campuran ini menggabungkan satu atom
O2 ke dalam posisi para phenylalanine dan mengurangi atom lainnya
ke air.
• Mengurangi daya, disediakan sebagai tetrahydrobiopterin, berasal
terutama dari NADPH.
Conversion of phenylalanine to tyrosine by phenylalanine hydroxylase (EC 1.14.16.1). Two distinct enzymatic activities are involved. Activity II catalyzes
reduction of dihydrobiopterin by NADPH, and activity I the reduction of O2 to H2O and of phenylalanine to tyrosine. This reaction is associated with several
defects of phenylalanine metabolism discussed in Chapter 29.

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Hydroxyproline & Hydroxylysine
• Hydroxyproline dan hydroxylysine terjadi terutama pada kolagen.
• Karena tidak ada tRNA baik untuk asam amino terhidroksilasi, baik diet hidroksiprolin atau diet
hidroksisin yang dimasukkan selama sintesis protein.
• Peptidyl hydroxyproline dan hydroxylysine muncul dari proline dan lysine, tetapi hanya setelah
asam amino ini dimasukkan ke dalam peptida. Hidroksilasi residu prolyl peptidil dan lisil
peptidyl, dikatalisis oleh prolyl hidroksilase dan lysyl hidroksilase kulit, otot skeletal, dan
luka granulasi membutuhkan, di samping substrat, O2 molekuler, askorbat, Fe2 +, dan α-
ketoglutarat (Gambar 27-13). .
• Untuk setiap mol prolin atau lisin terhidroksilasi, satu mol α-ketoglutarat mengalami
dekarboksilasi menjadi suksinat.
• Hidroksilase merupakan oksidase campuran. Satu atom O2 dimasukkan ke dalam prolin atau
lisin, yang lain menjadi suksinat (Gambar 27-13).
• Kekurangan vitamin C yang diperlukan untuk dua hidroksilase ini menghasilkan penyakit
scurvy, di mana gusi berdarah, pembengkakan sendi, dan gangguan penyembuhan luka
disebabkan oleh stabilitas kolagen yang terganggu
Hydroxylation of a proline-rich peptide. Molecular oxygen is incorporated into both succinate and proline. Procollagen-proline 4-hydroxylase (EC 1.14.11.2)
thus is a mixed-function oxidase. Procollagen-lysine 5-hydroxylase (EC 1.14.11.4) catalyzes an analogous reaction.

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
Valine, Leucine, & Isoleucine
• Sementara leusin, valin, dan isoleusin adalah semua asam
amino esensial, jaringan aminotransferase secara reversibel
mengubah ketiga asam amino dan asam α-keto mereka.
• Asam α-keto ini dengan demikian dapat menggantikan asam
amino mereka dalam makanan.
Selenocysteine, the 21st Amino Acid
• Ketika terjadinya selenocysteine (Gambar 27-14) pada protein jarang terjadi,
setidaknya 25 selenoprotein manusia diketahui.
• Selenocysteine hadir di situs aktif beberapa enzim manusia yang mengkatalisis reaksi
redoks.
• Contohnya termasuk reduktase thioredoxin, glutathione peroxidase, dan deiodinase
yang mengubah tiroksin menjadi triiodothyronine.
• Dimana saat ini, selenocysteine berpartisipasi dalam mekanisme katalitik dari enzim-
enzim ini.
• Secara signifikan, penggantian selenocysteine oleh sistein benar-benar dapat
mengurangi aktivitas katalitik.
• Gangguan pada selenoprotein manusia telah terlibat dalam tumorigenesis dan
aterosklerosis, dan berhubungan dengan kardiomiopati defisiensi selenium (penyakit
Keshan).
Selenocysteine (top) and the reaction catalyzed by selenophosphate synthetase (EC 2.7.9.3) (bottom).

Citation: Biosynthesis of the Nutritionally Nonessential Amino Acids, Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil P. Harper's Illustrated Biochemistry, 31e; 2018.
Available at: https://accesspharmacy.mhmedical.com/content.aspx?bookid=2386&sectionid=187832918 Accessed: November 08, 2018
Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved
• Biosintesis selenocysteine ​membutuhkan serin, selenat (SeO42−), ATP, tRNA spesifik, dan
beberapa enzim.
• Serin menyediakan kerangka karbon selenocysteine. Selenophosphate, terbentuk dari ATP dan
selenate (Gambar 27-14), berfungsi sebagai donor selenium.
• Tidak seperti 4-hydroxyproline atau 5-hydroxylysine, selenocysteine ​muncul secara cotranslationally
selama penggabungan ke peptida. Anticodon UGA dari tRNA yang tidak biasa yang disebut
tRNASec biasanya menandakan STOP.
• Kemampuan aparatus sintetis protein untuk mengidentifikasi kodon UGA selenocysteine-spesifik
melibatkan elemen penyisipan selenocysteine, struktur loop-induk di regio mRNA yang tidak
diterjemahkan.
• tRNASec pertama kali diisi dengan serin oleh ligase yang mengisi tRNASer. Penggantian berikutnya
dari serine oxygen oleh selenium melibatkan selenophosphate yang dibentuk oleh selenophosphate
synthetase (Gambar 27-14). Berturut-turut reaksi enzim-katalis mengubah cysteyl-tRNASec menjadi
aminoacrylyl-tRNASec dan kemudian ke selenocysteyl-tRNASec. Di hadapan faktor elongasi spesifik
yang mengenali selenocysteyl-tRNASec, selenocysteine ​kemudian dapat dimasukkan ke dalam
protein.
Kesimpulan
• Semua vertebrata dapat membentuk asam amino tertentu dari intermediet amfibolik atau dari diet asam amino
lainnya. Intermediate dan asam amino yang mereka hasilkan adalah α-ketoglutarat (Glu, Gln, Pro, Hyp),
oksaloasetat (Asp, Asn), dan 3-fosfogliserat (Ser, Gly).
• Sistein, tyrosine, dan hydroxylysine terbentuk dari nutrisi asam amino esensial. Serin menyediakan kerangka karbon
dan homocysteine ​sulfur untuk biosintesis sistein.
• Dalam penyakit scurvy, penyakit terkait gizi yang diakibatkan kekurangan vitamin C, gangguan hidroksilasi prolin
peptidil dan peptidil lisin menghasilkan kegagalan untuk menyediakan substrat untuk ikatan silang kolagen yang
matang.
• Phenylalanine hydroxylase mengubah fenilalanin menjadi tirosin. Karena reaksi yang dikatalisasi oleh fungsi
oksidase campuran ini tidak dapat diubah, tirosin tidak dapat menimbulkan fenilalanin.
• Baik hidroksiprolin diet maupun hidroksisin tidak dimasukkan ke dalam protein karena tidak ada kodon atau tRNA
yang mendiktekan insersinya ke dalam peptida.
• Peptidyl hydroxyproline dan hydroxylysine dibentuk oleh hidroksilasi prolin peptidil atau lisin dalam reaksi yang
dikatalisasi oleh oksidasi fungsi campuran yang memerlukan vitamin C sebagai kofaktor.
• Selenocysteine, sebuah residu situs aktif penting dalam beberapa enzim mamalia, muncul dengan penyisipan
cotranslational dari tRNA yang dimodifikasi sebelumnya
Terima kasih. Pertanyaan?