ENZIM

By: Yulina Dwi Hastuty M.Biomed

 PENDAHULUAN
• Enzim berfungsi sebagai biokatalisator,artinya
mempercepat jalannya reaksi dengan cara
menurunkan energi aktivasi

Energi aktivasi adalah

energi yang diperlukan
untuk mengaktifkan suatu
reaktan sehingga dapat
bereaksi untuk
membentuk senyawa lain.
• Tidak ikut bereaksi
• Struktur enzim tetap tidak berubah baik
sebelum dan sesudah reaksi
• Berkerja spesifik dan selektif
• Enzim bersifat koloid, luas permukaan
besar, bersifat hidrofil
• Peka terhadap faktor-faktor yang
menyebabkan denaturasi protein
misalnya suhu dan pH
• Enzim dibuat dalam cytoplasma
• Enzim mimiliki sisi aktif = bagian yang
berikatan dengan subtrat
 Mekanisme kerja enzim
• E+S ES E+P

Dua model ikatan enzim

 Penggolongan enzim

Tempat
bekerjanya Cara
terbentuknya

Daya katalisnya
Subtrat yang
dikatalisnya
 Tempat bekerjanya
• Endo enzim = intraseluler
berkerja di dalam sel
• Eksoenzim = ekstraseluler
bekerja di luar sel
 Cara terbentuknya
• Enzim konstitutif
Enzim yang jumlahnya tetap dalam sel,
tidak dipengaruhi subtrat
• Enzim adapatif
Enzim yang pembentukannya dirangsang
oleh adanya substrat
 Subtrat yang dikatalisnya
• Protease
• Amilase
• Lipase
• Laktase
• Seloluse
 Daya katalis
• Oksidoreduktase
Enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi-
reduksi, yang merupakan pemindahan elektron,
hidrogen atau oksigen.
contoh, oksigenase, dehidrogenase,
b. Transferase
Enzim yang mengkatalisis pemindahan gugusan
molekul dari suatu molekul ke
molekul yang lain.
contoh, Transaminase, Transfosforilase, dan
Transasilase.
• Hidrolase
Enzim yang mengkatalisis reaksi-reaksi
hidrolisis
Contoh : Karboksilesterase, Kitinase, Peptidase,
dll
• Liase
Enzim yang mengkatalisis pengambilan atau
penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa
melalui proses hidrolisis
Contoh : L malat hidroliase (fumarase),
Dekarboksiliase (dekarboksilase)
. Isomerase
Enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi
Contoh :
- Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
- Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-

xylulosa-5-fosfat
- Cis-trans isomerase, merubah
transmetinal cisrentolal
- Intramolekul ketol isomerase, merubah D-
gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat
- Intramolekul transferase atau mutase,
merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA
• Ligase
Enzim yang mengkatalisis reaksi
penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari
nukleosida trifosfat
contoh adalah enzim asetat=CoASH
ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai
berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
 WORK MECHANISM OF
ENZYME
Mekanisme secara umum: Teori Kompleks
Enzim-Substrat (Enzyme-Substrate Complex
Theory)
Tokoh : Michaelis dan Menten (1913)
a. Substrat memasuki sisi aktif enzim.
b. Membentuk kompleks enzim – substrat.
c. Produk meninggalkan enzim.

E + S ES E+P
Model Mekanisme Kerja Enzim 1.
Teori Gembok –Kunci/Lock and Key
Theory

ENZIM ENZIM

Kompleks enzim substart

Produk
Substrat
 Note…
Molekul bentuk tertentu yang dapat
menjadi substrat bagi enzim. Enzim dan
substrat akan bergabung. Di dalam enzim
terdapat sisi aktif yang tersusun dari
sejumlah kecil asam amino. Bentuk sisi aktif
enzim kaku dan spesifik, sehingga hanya
yang bentuknya sama dengan substrat
membentuk reaksi enzim-subsrat kompleks.
Analogi: Kunci yang masuk ke dalam gembok.
2. Teori Kecocokan yang Terinduksi/Induced
Fit Model
Note…
• Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif
enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika
substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif
termodifikasi melingkupinya membentuk kompleks.
Analogi: Sarung tangan karet dan tangan.
• Ketika produk sudah terlepas dari kompleks , enzim
kembali tidak aktif menjadi bentuk yang lepas
hingga substrat yang lain kembali bereaksi dengan
enzim tersebut.
 Comparison/Perbandingan
TEORI GEMBOK KUNCI TEORI KECOCOKAN
YANG TERINDUKSI

• Tokoh : Emil Fischer • Tokoh : D. Koshland

• Tahun : 1898 • Tahun : 1966
• Sisi aktif: • Sisi Aktif:
Bentuk spesifik Sisi aktif enzim bersifat
fleksibel terhadap subsrat
Tidak Fleksibel terhadap yang masuk.
substrat yang masuk.
Substrat mengikuti sisi aktif. Sisi aktif mengikuti bentuk
substrat.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja Enzim

• Konsentrasi Enzim • Suhu optimum: 30 -40

derajat celcius.
• Konsentrasi
> Suhu optimum =
substrat Denaturasi
• Pengaruh Suhu < suhu optimum= Tidak
• Pengaruh pH aktif
• Pengaruh aktivator • pH optimum: 6 – 8
dan inhibitor (tergantung jenis enzim)
Lebih/kurang dari pH
optimum: Denaturasi
- Konsentrasi enzim
Pada situasi dimana konsentrasi
subtrat jenuh, peningkatan
konsentrasi enzim akan
menyebabkan kecepatan enzim juga
meningkat
 Pengaruh Aktivator dan Inhibitor

1. Aktivator • Inhibitor Kompetitif

Mempermudah Cara kerja: bersaing
ikatan antara dengan substrat untuk
enzim dan mendapatkan sisi aktif
subsrat. enzim.
2. Inhibitor • Inhibitor Non-Kompetitif
Menghambat ikatan Cara kerja: melekatkan diri
antara enzim dan pada luar sisi aktif.
substrat.
- Inhibitor enzim = zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim

. Inhibitor kompetitif
Senyawa tertentu yang
mempunyai struktur mirip
dengan substrat saat
reaksi enzimatik akan terjadi.
Contoh : asam malonat
Inhibitor ini dapat diatasi
dengan menambah jumlah
substrat sampai
berlebihan.
. Inhibitor non kompetitif
Zat-zat kimia tertentu mempunyai
afinitas yang tinggi terhadap ion logam
penyusun enzim.
Senyawa penghambat untuk enzim
yang mengandung Fe, yaitu dengan
terjadinya reaksi antara senyawa-
senyawa tersebut dengan ion Fe yang
menyebabkan enzim menjadi tidak aktif.
Merkuri (Hg) dan perak (Ag) merupakan
penghambat enzim yang mengandung
gugusan sulfhidril (-SH).
• Inhibitor irreversible
- Senyawa penghambat yang terikat kuat
pada sisi aktif enzim
- Ikatan tersebut adalah ikatan kovalen
- Enzim menjadi inaktif secara permanen
- Contoh : diisopropylfluorophosphat,
iodoacetamide, dan penicillin
• Feed Back Inhibitor
Penghambatan yang disebabkan oleh hasil akhir suatu
rangkaian reaksi enzimatik yang menghambat aktifitas
enzim pada reaksi pertama. Hasil akhir reaksi juga
mempengaruhi pembentukan enzim, yang dapat
digambarkan sebagai berikut:

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D X
• ABCDX
• Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.
• X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat
sintesis enzim a.
• Inhibitor Represor
- Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi
enzimatik yang dapat mempengaruhi atau mengatur
pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya.
- Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut:

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d

A B C D X

Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.

X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis
enzim a,b,c,d.
• Alosterik inhibitor
Penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.
- Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua
bagian aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap substrat
dan bagian yang menangkap penghambat.
- Apabila ada senyawa yang dapat memasuki bagian yang
menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif,
senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat
alosterik.
- Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip
dengan struktur substrat.
- Apabila enzim menangkap substrat maka penghambat
tidak dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat
aktif mereaksikan substrat menjadi produk.
THANKS
YOU