Proses Pengaturan Metabolik Enzim Alosterik di dalam Tubuh Aktivitas katalisis enzim alosterik dapat distimulasi atau dihambat

oleh suatu modulator. Modulator dapat berupa modulator posiitif (untuk menstimulasi sisi aktif enzim) dan modulator negatif (untuk mengambat sisi aktif enzim). Modulator dapat berupa produk akhir katabolisme atau anabolisme, zat intemediet dari jalur metabolik, atau produk dari jalur metabolik lain. Bilamana sisi alosterik diisi oleh modulator negatif atau penghambat spesifik, yang terjadi, Jika konsentrasi senyawa ini meningkat di dalam sel, enzim mengalami perubahan menjadi bentuk yang kurang aktif atau bentuk tidak aktif; dengan kata lain, molekul ini "dimatikan." Bilamana modulator penghambat terlepas dari sisi alosterik, yang terjadi jika konsentrasi modulator di dalam sel menurun, enzim kembali ke bentuk aktif atau bentuk "hidup." Tetapi, terdapat juga enzim alosterik yang diaktifkan oleh molekul modulator (pengatur)-nya. Dalam hal ini, modulator perangsang atau positif bukan merupakan produk akhir rangkaian enzim, tetapi beberapa metabolit lain yang berperan sebagai isyarat molekular terhadap enzim untuk mempercepat dirinya. Seringkali modulator pengalosterik dalam hal ini, disebut homotropik (karena substrat dan modulatomya identik), dan memiliki dua atau lebih sisi pengikatan bagi substriat. Sisi pengikatan ini seringkali memainkan dua peranan; bekerja sebagai sisi katalitik dan juga sisi pengaturan. Jenis enzim alosterik ini bereaksi terhadap keadaan terjadinya akumulasi substrat dalam jumlah berlebih, yang harus diubah dengan reaksi selanjutnya. Jadi, kita memiliki dua jenis enzim alosterik; golongan yang dihambat oleh modulatomya, biasanya oleh molekul bukan substrat (golongan ini disebut enzim heterotropik), dan golongan enzim yang dirangsang oleh modulatornya yang seringkali merupakan substratnya sendiri. Dalam banyak hal, mekanisme aktiftidaknya enzim alosterik menyerupai mekanisme aktif-tidaknya hemoglobin oleh difosfogliserat. Enzim alosterik diatur oleh pengikatan nonkovalen molekul pengatur. Pada beberapa sistem multienzim, enzim pertama atau enzim pengatur memiliki sifat yang menonjol. Enzim ini dihambat oleh produk akhir sistem multienzim. Bilangan produk akhir urutan metabolik tersebut meningkat di atas konsentrasi imbang-normalnya, yang menunjukkan bahwa senyawa ini sedang diproduksi dalam jumlah yang melebihi kebutuhan sel, produk akhir urutan ini bekerja sebagai suatu penghambat spesifik terhadap enzim pertama atau pengatur di dalam urutan ini. Keseluruhan sistem enzim, oleh karenanya, melambatkan kecepatan reaksi sehmgga produksi senyawa produk akhir tersebut menjadi seimbang dengan kebutuhan sel. Jenis pengaturan ini disebut penghambatan balik. Pada urutan lima enzim ini, yang pertama yaitu dehidratase treonin dihambat oleh isoleusin, produk enzim terakhir dari rangkaian ini. Isoleusin bersifat spesifik sebagai penghambat. Tidak ada senyawa antara lain pada rangkaian reaksi ini yang bersifat menghambat terhadap dehidratase treonin, demikian pula tidak ada enzim lain di dalam rangkaian ini yang dihambat oleh isoleusin. Penghambatan balik adalah satu di antara berbagai jenis pengaturan alosterik. Penghambatan dehidratase treonin oleh isoleusin bersifat dapat balik, jika konsentrasi isoleusin menurun, kecepatan aktivitas reaksi dehidratase treonin meningkat. Jadi, aktivitas dehidratase treonin bereaksi dengan sangat cepat dan bersifat dapat balik terhadap fluktuasi konsentrasi isoleusin di dalam sel. Walaupun isoleusin merupakan penghambat enzim yang amat spesifik, isoleusin tidak berikatan dengan sisi substrat. Sebaliknya, molekul ini berikatan dengan sisi spesifik lain pada molekul enzim, yaitu sisi pengatur. Pengikatan isoleusin pada sisi pengatur dehidratase treonin mi bersifat nonkovalen dan karenanya, segera dapat diatasi. Dehidratase treonin merupakan anggota yang khas dari golongan enzim alosterik, yaitu enzim-enzim pengatur yang berfungsi melalui pengikatan nonkovalen dan dapat balik suatu molekul pengatur.