SEL

Indikator
1. Membedakan struktur sel prokariota dan eukariota
Sel prokariota
Organisme yang tidak memiliki inti sel, ukurannya 0,1 10 mikrometer, memiliki bentuk
dasar sperik, batang, atau coil heliks. contoh bakteri eubacteria n archaebacteria
Sel Eukariota
Organisme yang Memiliki inti sel, Ukurannya 10-100 mikrometer
2. Membedakan struktur sel hewan dan tumbuhan
Sel tumbuhan kloroplas, vakuola, dan dinding sel
Sel hewan lisosom
3. Menjelaskan fungsi organel dalam sel prokariota dan eukariota
- Membran plasma membungkus sitoplasma dan memisahkan sel dari lingkuangan luar
-

& melindungi inti sel (mempertahankan komposisis ionic dan osmosa sitosol
Mesosom(prokariotik saja) & tempat replikasi DNA d tmpat berlangsungnya reaksi

enzimatik tertentu,
Inti sel & mengatur seluruh aktivitas sel
Retikulum endoplasma=jaringan membrane yg saling berhubungan membentuk

suatu susunan trtnt

Kasar &tempat sintesis protein
Halus &tempat biosintesis lipid dan tempat rekasi detoksifikasi
Badan golgi &pusat seleksi sel
Mitokondria & tempat respirasi seluler
Kloroflas & tempat berlangsungnya reaksi fotosintesis
Lisosom &degradasi maromolekul ekstraseluler
Peroksisom &enzim untuk mendegradasi asam-asam lemak dan asam-asam amino,

melingdungi sel dari serangan osidatif H2O2

Sitesol pd prokariotik sitososl mengandung makromolekul (enzim, ribosom, tRNA,
mRNA.) flagella= bakteri yg memiliki lebih dari 1 ekor utk menggerakkan sel dlm
lengkungannya, pili= mentransfer DNA selama konjugasi seks & tempat utama

berlangsungnya metabolisme seluler

Dinding sel &melindungi bagian dalam sel
Vakuola & tempat penyimpanan makanan.
ASAM AMINO DAN PROTEIN
4. Menuliskan lima contoh asam amino
Alanin, leusin, isoleusin, valin, prolin, fenilalanin, triptofan, glisin, serin, tirosin, trionin,
-

sistein, glutamin, aspargain

Asam amino yang memiliki gugus sekunder = asam alfa amino.
Kelompok Kelompok asam amino
Kelompok I Rantai samping non polar
Alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin, penilalanin, metionin,triptopan, glisin
Kelompok II rantai samping polar
Glisin, serin, tirosin, treonin, sistein, glutamin, aspargin
Kelompok III Rantai samping asam

Asam glutamat, asam aspartat

Kelompok IV Basic side chain
pH=7 lisin, arginin, histidin
protein adalah polimer dari asam alfa amino
ikatan peptida adalah ikatan antara asam amino yang membentuk protein

Fungsi protein
-

Enzim katalis biologis

Imunoglobulin antibodi dari sistem imun
Transpport memindahkan material sekitar menuju hemoglobin
Regulatory hormon, mengontrol metabolisme
Struktural menutup dan mensuport kulit, tendons, rambut, tulang
Pergerakan otot, silia, flagela
Kelarutan protein

Larut dalam air protein globular (bulat)

Tidak larut dalam air protein fiber (serat)

5.
6.
7.
8.

Menentukan muatan asam - asam amino pada pH fisiologis (pH=7,0)

Menentukan muatan asam - asam amino pada pH kurang 7,0
Menentukan muatan asam - asam amino pada pH lebih 7,0
Membedakan struktur primer, skunder, tersier, dan kuartener dari protein
Primer sederhana, mengikat asam amino 1 dengan yang lainnya
Skunder struktur ikatan alfa heliks dan beta pleated sheet
Tersier interaksi antar rantai samping
Kuartener gabungan dari 2 atau lebih rantai polipeptida membentuk multi submit
molekul

Protein terdenaturasi (penggumpalan) pada panas, suasana asam dan basa

Protein menggantikan sel sel yang rusak
Skuensing protein metode yang dapat menentukan urutan masing masing asam
amino dalam protein
Tahapannya memecah protein menjadi fragmen yang ukurannya lebih kecil kemudian
dipisahkan dan diskuensing
Degradasi edman satu residu asam amino setiap saat dihilangkan secara berurutan dari
ujung N-terminal peptida atau protein selanjutnya diidentifikasi
Polipeptida jumlah asam alfa amino < 100
Protein jumlah asam alfa amino > 100
Protein terdiri dari beberapa polipeptida
Pemurnian protein
Tujuan : untuk memisahkan salah satu protein yang diinginkan untuk mengetahui
struktur dan sifatnya
Ciri ciri protein
-

Kelarutan protein polar larut dalam polar

Memiliki titik isoelektrik titik pada keadaan netto (jumlah + dan sama) dan
memiliki kelarutan yang rendah
Stabilitas Protein

Protein yang akan dimurnikan tidak boleh rusak oleh faktor fisik dan biologis (pH dan

suhu)
Perlu menggunakan buffer dengan suhu 4C
Pemisahan atau pemurnian protein berdasarkan kelarutan, ukuran muatan,
aktivitas pengikatnya

9. Menjelaskan perbedaan struktur helliks dan pleated sheet

10. Menjelaskan struktur alfa heliks yang paling stabil di antara struktur heliks lainnya

11. Menentukan gaya/ikatan yang bekerja pada pembentukan struktur kuartener protein

Gaya elektrostatik, ikatan hidrogen, interkasi hidrofobik

12. Menjelaskan prinsip isolasi protein dari sumbernya
13. Menjelaskan isolasi protein yang terintegrasi dalam membran
14. Membedakan peristiwa salting in dan saltin out
Salting in larut dalam garam
Salting out mengendap dalam garam

15. Menjelaskan pengaruh konsentrasi garam terhadap kelarutan protein

Pengendapan dengan garam

Garam amonium sulfat, kelarutan pro dlm garam kons tinggi adalah sangat rendah
atau mengakibatkan terjadi pengendapan
Strategi Pemurnian
Muatan : kromatografi penukar ion
Kepolaran : kromatografi interkasi hidrofobik
Ukuran : dialisis, ultrafiltrasi, gel elektroforesis, ultrasentrifugasi
Spesifisitas : kromatografi afinitas
Dialisis menggunakan membran semipermeabel, dimana molekul kecil akan lewat,
sedangkan molekul besar akan tersangkut
Ultrasentrifugasi didasarkan pada perbedaan massa jenisnya.
Kromatografi Penukar Ion

Pada cara ini : protein dipisahkan dengan yang lain berdasarkan atas muatan totalnya

Ada 2 jenis resin penukar ion yaitu kation dan anion

dalam larutan yang berpH lebih rendah daripada titik isoelektriknya protein akan
bermuatan positif dan berikatan dengan penukar kation, sedangkan dalam larutan berpH di
atas titik isoelektriknya protein akan bermuatan negatif sehingga berikatan dengan
penukar anion.

Bahan penukar ion biasa adalah polimer yang bersifat tak larut air yang memiliki
gugus kation atau anion.

Matriks penukar kation memiliki gugus fungsional anionik berupa -SO 3-, -OPO3- dan
-COO-

Matriks penukar anion memiliki gugus kationik amonium tersier dan kuarterner,
dengan formula umum -NHR2+ dan -NR3+.

Protein bermuatan terikat pada gugus penukar ion sesuai muatannya

Gel Filtration/Size exclusion Kromatografi

Berdasarkan ukuran, besar lolos, kecil nyangkut (teradsorpsi oleh kolom)

Kromatografi afinitas

Menggunakan ligan berupa molekul kecil (logam atau antibodi) yang terikat pada
matriks

Protein akan berikatan secara spesifik dengan ligan

Elusi melepaskan protein dari ligan

Elektroforesis SDS PAGE

Pemisahan protein (molekul bermuatan berdasarkan ukuran dalam medan listrik)

Protein didenaturasi dengan detergen anion

pH<pI protein bermuatan +
pH>pI protein bermuatan negatif

16. Menjelaskan prinsip isoelektrik focusing

Teknik pemisahan protein dengan menggunakan prinsip elektroforesis
Enzim hanya disintesis oleh dan di dalam tubuh
Enzim akan disintesis jika sel mempunyai gen untuk enzim tersebut
Vit. C atau as. Askorbat harus ada di dalam makanan
17. Menggambarkan kurva hubungan antara energi bebas dan koordinat reaksi dari suatu
reaksi enzimatis

18. Membedakan pengikatan substrat pada enzim antara model kunci dan gembok dan model
induced fit
Sisi aktif daerah tempat terikatnya substrat dan mengubahnya menjadi produk
Model kunci dan gembok
Menggambarkan interaksi antara sisi aktif enzim (gembok) dan substrat (kunci)
Model induced fit
Menggambarkan pengikatan molekul substrat akan menginduksi perubahan konformasi
sisi aktif enzim serta enzim mendistorsi molekul substrat.
Faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim
-

Konsentrasi enzim
Konsentrasi substrat
Pengaruh suhu suhu yang optimum (37 38)
Pengaruh pH pada pH optimum
Pengaruh inhibitor
Substrat partikel banyak tumbukan antar partikel banyak cepat
pH mempengaruhi kinerja asam enzim dalam switer ion terjadi perubahan sisi
aktif perubahan struktur enzim, enzim tidak bekerja
kofaktor unit non protein kecil yang diperlukan untuk berlangsungnya reaksi
koenzim kofaktor berupa logam
gugus prostetik koenzim yang berikatan secara kovalen pada molekul enzim
apoenzim bagian protein dari enzim tanpa kofaktor
isoenzim bentuk berbeda dari enzim yang mengkatalisis reaksi yanng sama tetapi
mempunyai sifat sifat fisik dan kinetik yang berbeda (pI, pH, dll)

19. Menurunkan persamaan Michaelis-Menten

20. Membedakan inhibisi enzim secara reversibel dan irreversibel

Inhibitor molekul - molekul yang menurunkan aktivitas katalitik enzim
Inhibisi reversibel (dihilangkan dengan dialisis) kompetitif dan non kompetitif

Inhibisi irreversibel mampu menginaktivasi enzim secara permanen (ikatan kovalen)

21. Membedakan inhibisi enzim secara kompetitif dan non kompetitif
Kompetitif substrat dan inhibitor berkompetisi mencapai sisi aktif
Non kompetitif substrat dan inhibitor masuk ke sisi aktif
22. Mengevaluasi harga V maks dan Km pada inhibisi enzim secara kompetitif
Km meningkat meningkatkan kemiringan garis pada plot lineweaver burk, dan
mengubah titik potong pada sumbu 1/[S], tetapi titik potong pada sumbu 1/Vo tidak
berubah Vmaks konstan
23. Mengevaluasi harga V maks dan Km pada inhibisi enzim secara non kompetitif
Meningkatkan kemiringan garis dan mengubah titik potong pada 1/Vo (Vmaks berkurang),
tetapi titik potong pada sumbu 1/[S] tidak berubah Km konstan
Enzim alosetrik enzim yang kecepatannya dipengaruhi oleh adanya produk akhir.
24. Menjelaskan proses inhibisi umpan balik
Pengendalian jalur metabolik terjadi jika enzim yang bekerja dihambat oleh produk akhir
dari jalur metabolik tersebut
25. Menjelaskan proses modifikasi kovalen reversibel
Terjadi melalui pembentukan dan pemutusan ikatan kovalen antara gugus nonprotein dan
molekul enzim.
26. Menjelaskan aktivitas kimotripsinogen melalui pemecahan proteolitik.
Aktivasi proteolitik
Enzim yang disintesis sebagai bentuk perkusor yang tidak aktif (proenzim)