Nama

: Maya Agustina Affandi

NIM

: 30120112043

Prodi

: S1 Keperawatan

ASKEP CARDIOVASCULER
ENZIM JANTUNG
A. Struktur dan Fungsi Enzim Jantung
Umumnya enzim pada jaringan jantung berperan dalam proses kontraksi otot jantung,
salah satu enzim pada jantung yang berperan dalam kontraksi otot jantung adalah
keratin fosfokinase (Ceratine Phospokinase) atau lebih dikenal dengan CPK.
Analisa enzim jantung dalam plasma merupakan bagian dari profil diagnostic,
yang meliputi riwayat, gejala, dan elektrokardiogram, untuk mendiagnosa infark
miokard. Enzim dilepaskan dari sel bila sel mengalami cedera dan membrannya
pecah. Kebanyakan enzim tidak spesifik dalam hubungannya dengan organ tertentu
yang rusak. Namun berbagai isoenzim hanya dihasilkan oleh sel miokardium dan
dilepaskan bila sel mengalami kerusakan akibat hipoksia lama dan mengakibatkan
infark. Isoenzim bocor ke rongga interstisial miokardium dan kemudian di angkut ke
peredaran darah umum oleh system limfa dan peredaran koronaria, mengakibatkan
peningkatan kadar dalam darah.
Karena enzim yang berbeda dilepaskan ke dalam darah pada periode yang
berbeda setelah infark miokard, maka sangat penting mengevaluasi kadar enzim yang
dihubungkan dengan waktu awitan nyeri dada atau gejala lainnya. Kreatinin Kinase
(CK) dan isoenzimnya (CK-MB) adalah enzim paling spesifik yang di analisa untuk
mendiagnosa infark jantung akut dan merupakan enzim pertama yang meningkat.
Laktat Dehidrogenase (LDH) dan isoenzimnya juga perlu diperiksa pada pasien yang
datang terlambat berobat karena kadarnya baru meningkat dan mencapai puncaknya
pada 2-3 hari, jauh lebih lambat dibandingkan CK.
B. Kreatinin Kinase (CK/CPK)

Kreatin kinase (CK) atau juga dikenal dengan nama kreatin fosfokinase
(CPK)merupakan enzim yang ditemukan dalam konsentrasi tinggi pada otot jantung
dan otot rangka dan dalam konsentrasi rendah pada jaringan otak. CK adalah suatu
molekul dimerik yang terdiri dari sepasang monomer berbeda yang disebut M
(berkaitan dengan otot), dan B (berkaitan dengan otak), sehingga terdapat tiga
isoenzim yang dapat terbentuk : CK1 (BB), CK2 (MB), dan CK3(MM). Isoenzimisoenzim tersebut dibedakan dengan proses elektroforesis, kromatografi pertukaran
ion, dan presipitasi imunokimia. Distribusi isoenzim CK relatif spesifik jaringan.
Sumber jaringan utama CK adalah otak dan otot polos (BB), otot jantung (MB dan
MM), dan otot rangka (MM; otot rangka normal juga memiliki sejumlah kecil MB,
kurang dari 1%). Pemakaian utama CK untuk kepentingan klinis adalah untuk
mendeteksi infark miokardium akut (MCI). Distribusi CK dalam miokardium adalah
sekitar 80% MM dan 20 % MB, sedangkan isoenzim di otot rangka hampir
seluruhnya adalah MM. Dengan demikian kemunculan mendadak CK-MB dalam
serum mengisyaratkan asal dari miokardium, terutama pada situasi klinis yang
pasiennya mengalami nyeri dada dan perubahan elektrokardiogram. CK dan CK-MB
serum meningkat dalam 4 6 jam setelah MCI akut, mencapai puncaknya dalam 18
24 jam (> 6 kali kadar normalnya) dan kembali normal dalam 3 4 hari, kecuali jika
terjadi perluasan infark atau reinfark. Sensitivitas CK-MB sangat baik (hampir 100%)
dengan spesifisitas agak rendah. Peningkatan CK-MB isoenzim dapat menandakan
terjadinya kerusakan otot jantung. CK-MB juga dapat meninggi pada kasus-kasus
bukan MCI atau non-coronary obstructive myocardial necrosis, seperti peradangan,
trauma, degenerasi. Untuk meningkatkan ketelitian penentuan diagnosis MCI
dapat digunakan rasioantara CK-MB dengan CK total. Apabila kadar CK-MB dalam
serum melebihi 6 10 % dari CK total, dan tes-tes tersebut diperiksa selama 36 jam
pertama setelah onset penyakit, maka diagnosis MCI dapat dianggap hampir pasti.
Spesimen yang digunakan untuk uji CK dan CK-MB adalah serum atau plasma
heparin dari darah vena. Pengambilan darah untuk uji CK dan CK-MB sebaiknya
dilakukan sebelum dilakukan injeksi intra muscular (IM). Sampel serum atau plasma
harus bebas dari hemolisis (untuk mencegah pencemaran oleh adenilatkinase) dan
disimpan dalam keadaan beku apabila tidak langsung diperiksa. Serum atau plasma

dapat digunakan untuk imunoassay CK-MB; antigen stabil pada suhu kamar selama
beberapa jam sampai beberapa hari, walaupun anlisis harus segera dilakukan untuk
menghasilkan informasi yang signifikan secara klinis.
C. Laktat Dehidrogenase (LDH)
Laktat dehidrogenase (LD, LDH) adalah enzim intraseluler yang terdapat pada
hampir semua sel yang bermetabolisme, dengan konsentrasi tertinggi dijumpai di
jantung, otot rangka, hati, ginjal, otak, dan sel darah merah. LDH merupakan suatu
molekul tetramerik yang mengandung empat subunit dari dua bentuk; H (jantung) dan
M (otot), yang berkombinasi sehingga menghasilkan lima isoenzim yang diberi nama
LDH1 (H4) sampai LDH5 (M4). Isoenzim-isoenzim tersebut memiliki spesifisitas
jaringan yang sangat berguna dalam menentukan organ asal, yaitu :
- LDH1 (HHHH) terdapat di jantung, eritrosit, otak
- LDH2 (HHHM) terdapat di jantung, eritrosit, otak
- LDH3 (HHMM) terdapat di paru, otak, ginjal, limpa, pankreas, adrenal, tiroid
- LDH4 (HMMM) terdapat di hati, otot rangka, ginjal
- LDH5 (MMMM) terdapat di hati, otot rangka, ileum
Aktivitas LDH total dalam serum diperkirakan meningkat pada hampir semua
keadaan penyakit yang mengalami kerusakan atau destruksi sel. Selain itu, aktivitas
LDH total juga merupakan indikator yang relatif sensitiv yang menunjukkan sedang
berlangsungnya proses patologik. Peningkatan LDH total dan rasio LDH1/LDH2
dengan kadar tertinggi LDH1 bermanfaat untuk memastikan diagnosis infark
miokardium (MCI). Kadar LDH meningkat dalam waktu 12-24 jam setelah terjadinya
MCI, mencapai puncaknya dalam 2-5 hari dan tetap tinggi hingga 6-12 hari, lalu akan
menjadi normal kembali dalam waktu 8-14 hari. Hemolisis invivo akibat keadaan
seperti anemia hemolitik, anemia sel sabit, anemia megaloblastik, anemia hemolitik
mikroangiopati dan kerusakan mekanis pada eritrosit akibat katup jantung prostetik
akan menyebabkan peningkatan kadar LDH, dengan LDH1 lebih besar daripada
LDH2. LDH3 berhubungan dengan penyakit paru. Selain itu, LDH2, LDH3, dan
LDH4 sering meningkat pada pasien dengan keganasan dan beban tumor yang besar
karena metabolisme dan pertukaran sel tumor, kecuali pada tumor germinativum

testis dan ovarium yang cenderung menyebabkan peningkatan LDH1 dan LDH2.
Peningkatan LDH tersendiri yang terdeteksi pada pemeriksan penyaring perlu
dilakukan pemeriksaan terhadap kemungkinan keganasan tersamar.
LDH5 keluar dari otot rangka setelah cedera (tetanus, kejang, cedera mekanis,
cedera listrik, dsb) dan dari hati pada banyak patologi hati (hepatitis, sirosis, kongesti
pasif, dsb). Untuk membedakan sumber peningkatan LDH5 dari otot rangka atau hati,
informasi polaenzim lain sangat bermanfat (misal CK, aminotransferase, ALP, GGT).
Penyakit multisistem dapat menyebabkan peningkatan aktifitas LDH total disertai
distribusi normal isoenzim. Aktifitas LDH dalam cairan pleura bermanfaat untuk
membedakan transudat (ketidakseimbangan hidrostatik dengan LDH rendah) dari
eksudat (berasal dari peradangan dengan banyak sel dan LDH tinggi).
Keadaan yang mempengaruhi aktifitas LDH :

Peningkatan Mencolok (5 kali normal atau lebih) : anemia megaloblastik,

karsinomastosis luas, syok septik dan hipoksia, hepatitis, infark ginjal,

purpura trombositopenik trombositik.

Peningkatan Sedang (3-5 kali normal) : infark miokardium, infark paru,
keadaan hemolitik, leukemia, mononukleosis infeksiosa, delirium tremens,

distrofi otot.
Peningkatan Ringan (sampai 3 kali normal atau lebih) : sebagian besar
penyakit hati, sindrom nefrotik, hipotiroidisme, kolangitis.
Beberapa jenis narkotika dapat meingkatkan aktifitas LDH, yaitu kodein,

morfin, meperidin (Demerol).

Uji Laboratorium
Banyak tehnik yang digunakan untuk mengukur isoenzim-isoenzim LDH, seperti
pemanasan (LDH5 terurai dan LDH1 stabil), spesifitas substrat (aktivitas
hidroksibutirat dehidrogenase sebenarnya adalah LDH1), elektroforesis, dan
imunoinhibisi

subunit

tertentu.

Metode

yang

terbanyak

dilakukan

adalah

elektroforesis. Aktifitas LDH total dalam serum dapat diukur dengan laktat sebagai
substrat (LD-L) atau piruvat sebagai substrat (LD-P). Reaksi LD-L paling banyak
digunakan.
Spesimen yang diperlukan untuk mengukur aktifitas LDH adalah serum atau
cairan tubuh. Spesimen harus bebas dari hemolisis dan apabila akan disimpan,
spesimen harus dipisahkan dari bekuan untuk menghindari kemungkinan pengeluaran

LDH intrasel. LDH total dan isoenzim LDH stabil pada suhu kamar selama beberapa
hari, tetapi rusak apabila dibekukan.
D. Daftar Pustaka
http://setyomazaya.wordpress.com/2012/01/20/fisiologi-kardiovaskuler/
http://www.scribd.com/doc/78213260/Kreatin-kinase
http://labkesehatan.blogspot.com/2010/10/laktat-dehidrogenase.html
Brunner & Suddarth. 2001. Buku Ajar Keperawatan Medikal Bedah Edisi 8 Vol 2.
Jakarta : EGC.