MAKALAH PROTEIN

MATA KULIAH DASAR BIOKIMIA GIZI

Disusun oleh:

Kelompok 5

1. Nur Fauziah (10021281823082)

2. Wika Fitrah (10021281823084)
3. Meliana Putri (10021381823055)
4. Sitti nazirah (10021381823062)
5. Aulia Nurisnaini (10021381823063)
6. Deni Apriliani (10021381823068)
7. Della Yustriany (10021381823075)
8. Nafilah Aula Muthia (10021381823064)

Dosen Pembimbing :

Dr. Delima Engga Maretha, M.Kes

Program Studi Gizi

Fakultas Kesehatan Masyarakat
Universitas Sriwijaya
 KATA PENGANTAR

Puji syukur kita ucapkan kehadirat Allah SWT yang telah memberikan rahmat serta
hidayah kepada kita semua, sehingga berkat karunianya kami dapat menyelesaikan tugas
makalah protein. Salawat dan salam semoga selamanya tercurah dan terlimpah kepada Nabi
Muhammad SAW, keluarganya, para sahabatnya serta seluruh umatnya termasuk kita yang
akan melanjutkan perjuangan dakwahnya semoga kita akan mendapatkan safa’atnya nanti
diakhirat, amin.

Kami mengucapkan terima kasih yang sebesar – besarnya kepada teman-teman dan
Ibu Dr.Delima Engga Maretha, M.Kes selaku dosen pembimbing mata pelajaran Dasar
biokimia gizi yang telah yang telah mendukung terselesaikanya makalah ini.
Kami menyadari, bahwa makalah ini masih jauh dari kesempurnaan walaupun penulis
sudah membuatnya dengan maksimal. Untuk kesempurnaannya kami sangat mengharapkan
bantuan/masukan dari semua pihak yang terkait. Pada kesempatan ini, kami mengucapkan
terimakasih kepada semua pihak yang berkenan memberikan kritik dan saran dalam rangka
penyempurnaan makalah ini di kemudian hari.

Indralaya, 24 September 2019

 DAFTAR ISI
Kata Pengantar

Daftar Isi

BAB I PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
B. Rumusan Masalah
C. Tujuan

BAB II PEMBAHASAN
2.1 Pengertian protein
2.2 Sumber protein
2.3 Sifat protein
2.4 Fungsi protein
2.5 Klasifikasi protein
2.6 Struktur protein
2.7 Metabolisme protein
2.8 Defisiensi protein
2.9 Keracunan protein

BAB III PENUTUP

Kesimpulan

DAFTAR PUSTAKA
 BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Masalah gizi masih cukup rawan dibeberapa wilayah Indonesia, terutama di wilayah
pemukiman kumuh daerah perkotaan, wilayah yang sering dilanda musim kering (NTB dan
NTT). Dimana kondisi masyarakat tersebut banyak yang kekurangan gizi, banyak balita yang
terkena gizi buruk. Gizi buruk / gizi kurang sering terjadi karena makanan yang tidak
seimbang, terutama dalam hal protein.
Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan
daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit,
seperti kwashiorkor, marasmus, dan obesitas.
Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam mata kuliah “Dasar biokimia gizi”
ini, penulis mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting
yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus kekurangan energi
protein (KEP). Disini penulis tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Rumusan Masalah
1. Apa Pengertian protein ?
2. Apa saja sumber protein ?
3. Bagaimana sifat protein ?
4. Apa saja fungsi protein ?
5. Bagaimana klasifikasi protein ?
6. Bagaimana struktur protein ?
7. Bagaimana metabolisme protein ?
8. Apa itu Defisiensi protein ?
9. Bagaimana bisa terjadinya keracunan protein ?

C. Tujuan
1. Mengetahui pengertian protein
2. Mengetahui sumber-sumber protein
3. Mengetahui bagaimana sifat protein
4. Untuk mengetahui apa saja fungsi protein
5. Mengetahui klasifikasi protein
6. Mengetahui bagaimana struktur protein
7. Mengetahui bagaimana metabolisme protein
8. Mengetahui defisiensi protein
9. Mengetahui terjadinya keracunan protein
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Protein

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam amino
yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Suatu molekul protein disusun oleh sejumlah asam
amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan. Asam amino terdiri atas unsur-unsur
karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen. Unsur nitrogen adalah unsur utama protein sebanyak
16% dari berat protein. Molekul protein juga mengandung fosfor, belerang, dan ada jenis
protein yang mengandung unsur logam seperti tembaga dan besi.
Suatu asam amino lazimnya diklasifikasikan sebagai suatu molekul yang memiliki
gugusan α-karboksil maupun α-amino dan secara kimiawi suatu rantai samping khas
(gugusan R) yang melekat dengan α-karbon. Kualitas protein dapat didefinisikansebagai
efisiensi penggunaan protein oleh tubuh. Kualitas protein ditentukan oleh jenis dan proporsi
asam amino yang dikandungnya. Pada prinsipnya suatu protein yang dapat menyediakanasam
amino esensial dalam suatu perbandingan yang menyamai kebutuhan manusia, mempunyai
kualitas yang tinggi. Sebaliknya protein yang kekurangan satu atau lebih asam-asam amino
esensial mempunyai kualitas yang rendah.
Klasifikasi protein berdasarkan pada fungsi biologinya terdiri atas: enzim, protein
pembangun, protein kontraktil, protein pengangkut, protein hormon, protein bersifat racun,
protein pelindung, dan protein cadangan. Klasifikasi protein terdapat dalam bentuk serabut
(fibrosa), globular, dan konjugasi. Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida
berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku.
Karakteristik protein bentuk serabut adalah memiliki daya larut yang rendah, kekuatan
mekanis yang tinggi, dan tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen, elastin, keratin, dan
miosin termasuk dalam protein bentuk serabut. Protein globular berbentuk bola dan terdapat
pada cairan jaringan tubuh. Protein jenis ini larut dalam larutan garam dan asam, mudah
berubah di bawah pengaruh suhu, konsentrasi garam serta mudah mengalami denaturasi.
Albumin, globulin, dan histon termasuk dalam protein globular. Protein konjugasi adalah
protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non asam amino. Gugus non asam amino
ini dinamakan gugus prostetik. Nukleoprotein, lipoprotein, fosfoprotein, metaloprotein,
hemoprotein, dan flavoprotein termasuk dalam protein konjugasi.
2.2 Sumber Protein

Protein merupakan suatu senyawa karbonil yang banyak melimpah dalam sistem
biologi. Protein terdapat dihampir semua bahan pangan yang biasa dikonsumsi orang
Indonesia. Sumber protein dapat diperoleh pada bahan pangan yang berasal dari nabati dan
hewani, baik dalam bentuk olahan maupun dalam bentuk non olahan. Beberapa sumber
protein yang kaya akan kandungan protein ditampilkan pada tabel berikut ini.

Kandungan protein dalam beberapa bahan pangan

BAHAN PANGAN PROTEIN BAHAN PANGAN PROTEIN

Ikan tuna, salmon 26 Telur 13
lainnya
Dagingayam 18,3 Bijibungamatahari 6
Keju 32 Tahu 8,1
Dagingsapi 36 Kedelai rebus 16,6
Susu, yogurt 6 Tempe 18,5
Kacang-kacangan 17 Bijikedelaimurni 39,6
Susukedelai 2,9 Kecipir 10,6
Beras 8,9 Kacang Panjang 8,3
Berasketan 6,81 Labu 0,82
Gandum 15,6 Kacanghijau 7
Tepunggandum 11,98 Kacangtanah 24,2
Tepungberas 5,95 Jagung 3,27
Singkong 1,36 Kentang 2,49
Mangga 0,82 Pisang 1,09
Melon 1,11 Jeruk 0,91
Semangka 0,61 Papaya 0,47
Nangka 1,27 Apel 0,26
Cabe 2 Wortel 0,93
Kol 1,28 Ketimun 0,62
Mie 0,16 Tomat 0,98
Bayam 2,86 Labukuning 1
Kubis 4,28 Talas 1,5
Sumber: USDA National Nutrient Database for Standard Reference dan beberapasumber lain

2.3 Sifat Protein

Sifat Kimia Protein
Ionisasi
Protein dapat pula larutdalam air dan membentuk ion ( + dan - ), karekter
protein yang dapat membentuk ion positif atau negative ini kemudian dikenal dengan
sifat zuiter ion.
Denaturasi
Denaturasi adalah perubahan konformasi serta posisi protein sehingga
aktivitasnya berkurang atau kemampuannya menunjang aktivitas organ tertentu dalam
tubuh hilang. Bahkan akibat dari perubahan konformasi protein dapat menghasilkan
suatu senyawa protein yang bersifat toksis. Denaturasi protein dapat terjadi akibat
pemanasan.
Viskositas
Protein memiliki sifat viskositas. Viskositas adalah tahanan yang timbul
adanya gesekan antara molekul di dalam zat cair yang mengalir.
Kristalisasi
Protein dapat membentuk Kristal melalui proses kirstalisasi. Kristalisasi yakni
proses yang sering dilakukan dengan jalan penambahan garam ammonium sulfat atau
NaCl pada larutan dengan pengaturan pH pada titik isolistriknya.
SistimKoloid
Protein dapat membentuk system koloid. Sistem koloid protein yakni protein
dapat mengalami koogulasi, gerak brown dan penghamburan cahaya.
Struktur protein tidak stabil karena mudah mengalami denaturasi yakni
keadaan dimana protein terurai menjadi struktur primernya, baik reversible maupun
ireversibel. Faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi adalah pH, panas, pelarut,
kekuatan ion, terlarut, dan radiasi. Protein ada yang reaktif karena asam amino
penyusunnya mengandung gugus fungsi yang reaktif, seperti SH, -OH, NH2, dan –
COOH. Contoh protein aktif adalah enzim, hormon, antibody, dan protein transport.
Reaksi protein aktif bersifat selektif dan spesifik, gugus sampingnya yang selektif dan
susunan khas makro molekulnya.
Pemanasan protein dapat menyebabkan terjadinya reaksi-reaksi baik yang
diharapkan maupun yang tidak diharapkan. Reaksi-reaksi tersebut diantaranya
denaturasi, kehilangan aktivitas enzim, perubahan kelarutan dan dehidrasi, perubahan
warna, derivatisasi residu asam amino, cross-linking, pemutusan ikatan peptisida, dan
pembentukan senyawa yang aktif secara sensori. Reaksi ini dipengaruhi oleh suhu dan
lama pemanasan, pH, adanya oksidator, antioksidan, radikal, dan senyawa aktif
lainnya khususnya senyawa karbonil. Beberapa reaksi yang tidak diinginkan dapat
dikurangi dengan penambahan zat penstabil seperti poli fosfat dan sitrat. Polifosfat
dan sitrata kan mengikat Ca2+, dan ini akan meningkatkan stabilitas panas protein
 pada pH netral. Laktosa pada konsentrasi tertentu juga dapat bertindak sebagai zat
penstabil protein.
Kebanyakan protein pangan terdenaturasi jika dipanaskan pada suhu sekitar
60-90oC selama satu jam atau kurang. Denaturasi adalah perubahan struktur protein
dimana pada keadaan terdenaturasi penuh, hanya struktur primer protein saja yang
tersisa, protein tidak lagi memiliki struktur sekunder, tersier dan quarterner. Akan
tetapi, pada keadaan ini belum terjadi pemutusan ikatan peptisida. Denaturasi protein
yang berlebihan dapat menyebabkan insolubilisasi yang dapat mempengaruhi sifat-
sifat fungsional protein yang tergantung pada kelarutannya.

Sifat Fisis Protein

Protein murni tidak berwarna dan tidak berbau. Jika protein tersebut dipanaskan,
warnanya berubah menjadi coklat dan baunya seperti bau bulu-bulu atau bau rambu tterbakar.
Keratin, misalnya, yaitu protein yang monomernya banyak mengandung asam amino sistein.
Jika keratin dibakar, timbul bau yang tidak enak.

Protein alam yang murni juga tidak memiliki rasa, tetapi hasil hidrolisis protein, yaitu
proteosa, pepton, dan peptide, mempunyai rasa pahit.

Pada umumnya, protein terdapat dalam bentuk amorf dan hanya sedikit sekali yang
terdapat dalam bentuk kristal. Protein nabati umumnya lebih mudah membentuk Kristal
dibandingkan dengan protein hewani. Protein hewani seperti hemoglobin mudah membentuk
suatu kristal, sedangkan albumin sukar. Beberapa protein enzim, seperti tripsin, pepsin,
urease, dan katalase juga dapat membentuk kristal.

Viskositas larutan protein dipengaruhi oleh jenis dan konsentrasi protein. Pada
konsentrasi yang sama, larutan protein fibrosa mempunyai viskositas yang lebih tinggi
dibandingkan dengan protein globular. Jadi, juga pada konsentrasi yang sama, larutan protein
bermolekul besar mempunyai vikositas yang lebih tinggi dibandingkan dengan larutan
protein bermolekul kecil. Viskositas protein rendah yaitu pada titik isoelektriknya.

Kelarutan protein dalam berbagai pelarut (air, alcohol dan garam encer) berlainan.
Protein yang kaya akan radikal-radikal nonpolar bebas lebih mudah larut dalam campuran
alkohol-air dari pada dalam air. Protein yang miskin akan radikal-radikal polar bebas
cenderung untuk mengendap dengan penambahan sedikit alkohol atau aseton. Protein tidak
larut dalam air, tetapi kaya akan radikal-radikal yang bermuatan, dan mudah larut dalam
garam-garam netral.

Tinggi rendahnya suhu dapat memengaruhi kelarutan protein dalam larutan garam.
Dalam larutan garam fosfat misalnya karboksi hemoglobin kuda pada suhu 0oC mempunyai
kelarutan sepuluh kali lebih besar dari pada suhu 25oC. Protein yang terdapat pada biji-biji
tanaman lebih mudah larut dalam larutan garam pada suhu tinggi dibandingkan dengan suhu
rendah. Namun, kenaikan suhu tidak banyak memengaruhi kelarutan albumin telur dalam
larutan garam.

2.4 Fungsi Protein

1. Enzim
Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang
mempunyai aktivitas katalisa, yakni, enzim. Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik
di dalam sel dikatalisa oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing-masing dapat
mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di dalam berbagai bentuk
kehidupan.
2. Protein Transport

Protein transport di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion
spesifik dari satu organ ke organ lain. Hemoglobin pada sel darah merah mengikat oksigen
ketika darah melalui paru-paru, dan membawa oksigen ini ke jaringan periferi. Di sini
oksigen dilepaskan untuk melangsungkan oksidasi nutrien yang menghasilkan energi. Plasma
darah mengandung lipoprotein, yang membawa lipid dari hati ke organ lain. Protein transport
lain terdapat di dalam membran sel dan menyesuaikan strukturnya untuk mengikat dan
membawa glukosa, asam amino, dan nutrien lain melalui membran menuju ke dalam sel.

3. Protein Nutrien dan Penyimpanan

Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrienyang dibutuhkan untuk

perumbuhan embrio tanaman. Terutama contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari
gandung, jagung dan beras. Ovalbumin protein utama putih telur dan kasein, protein utama
susu merupakan contoh lain dari protein nutrien. Ferritin jaringan hewan merupakan protein
penyimpan besi.

4. Protein Kontraktil atau Mortil

 Beberapa protein memberikan kemampuan kepada sel dan organisme untuk
berkontraksi, mengubah bentuk, atau bergerak. Aktin dan miosin adalah protein filamen yang
berfungsi di dalam sistem kontraktilotot kerangka dan juga di dalam banyak sel bukan otot.
Contoh lain adalah tubulin, protein pembentuk mikrotubul. Mikrotubul merupakan komponen
penting dari flagela dan silia, yang dapat menggerakkan sel.

5. Protein Struktural

Banyak protein yang berperan sebagai filamen, kabel, atau lembaran penyanggah
untuk memberikan struktur biologi kekuatan atau proteksi. Hampir semua komponen kulit
adalah kolagen murni. Persendian mengandung elastin, suatu protein struktural yang mampu
meregang ke dua dimensi. Rambut, kuku, dan bulu burung/ayam terdiri terutama protein
tidak larut, yang liat, keratin. Komponen utama dari serat sutra dan jaring labah-labah adalah
protein fibroin.

6. Protein Pertahanan

Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies

lain atau melindungi organisme tersebut dari luka. Imunoglobulin atau antibodipada
vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limposit yang dapat mengenali dan
mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri, virus, atau protein asing dari spesies lain.
Fibrinogen dan trombin merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan
darah jika sistem pembuluh terluka. Bisa ular, toksin bakteri dan protein tumbuhan beracun,
seperti risin, juga tampaknya berfungsi di dalam pertahanan tubuh.

7. Protein Pengatur

Beberapa protein membantu mengatur aktivitas seluler atau fisiologi. Di antara jenis
ini terdapat sejumlah hormon, seperti insulin, yang mengatur metabolisme gula, dan
kekurangannya, menyebabkan penyakit diabetes, hormon pertumbuhandari pituitary dan
hormon paratiroid, yang mengatur transport Ca2+ dan fosfat. Protein pengatur lain, yang
disebut represor mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri.

8. Protein Motorik

Memiliki kemampuan mengubah energi kimia menjadi energi mekanik dan terlibat
dalam pergerakan. Protein ini memiliki aktivitas ATPaseyang mengatalisis penguraian ATP
sebagai sumber energi bagi pergerakan. Contoh protein motorik antara lain aktin, miosin,
dynein, dan tubulin.
 9. Protein Reseptor

Protein ini berfungsi untuk menerima rangsangan dari luar (baik rangsangan kimia,
maupun rangsangan fisik seperti cahaya) sebelum diteruskan dalam sel untuk mengubah atau
mengaktifkan reaksi biokimia yang menjadi targetnya. Umumnya protein-protein ini berada
di membran dan bekerja secara spesifik. Contonya reseptor LDL (Low Density Lipoprotein)
disintesis oleh sel pada saat sel membutuhkan kolesterol.

10. Protein Lain

Terdapat banyak protein lain yang fungsinya agak eksotik dan tidak mudah
diklasifikasikan. Monelin, suatu protein tanaman dari Afrika mempunyai rasa yang amat
manis. Protein ini sedang dipelajari sebagai pemanis makanan yang tidak menggemukkan dan
tidak beracun, untuk manusia. Plasma darah beberapa ikan Antartika mengandung protein
antibekuyabg melindungi darah ikan dari pembekuan. Persendian sayap beberapa insekta
dibuat dari protein resilin, yang bersifat hampir sempurna elastis.

Adapun fungsi lain dari protein, yaitu :

1. Pertumbuhan Dan Pemeliharaan
Pertumbuhan atau penambahan otot mungkin tersedia cukup campuran asam amino
yang sesuai untuk pemeliharaan dan perbaikan. Rambut, kulit, dan kuku membutuhkan lebih
banyak asam amino yang mengandung sulfur. Protein kolagen merupakan protein utama otot
urat-urat dan jaringan ikat. Fibrin dan miosin adalah protein lain yang terdapat dalam tubuh.
Protein tubuh berada dalam keadaan dinamis, yang secara bergantian dipecah dan
disintesis kembali. Setiap hari sebanyak 3% jumlah protein total berada dalam keadaan
berubah. Dinding usus yang setiap 4-6 hari harus diganti, membutuhkan sintesis 70 gr protein
setiap hari. Tubuh sangat efisien dalam memelihara protein yang ada dan menggunakan
kembali asam amino yang diperoleh dari pemecahan jaringan untuk membangun kembali
jaringan yang sama atau lain.
2. Pembentukan Ikatan-ikatan Esensial Tubuh
Ikatan-ikatan ini bertindak sebagai katalisator atau membantu perubahan biokimia
yang terjadi di dalam tubuh. Hemoglobin berfungsi sebagai pengangkut O2 dan CO2 adalan
ikatan protein. Asam amino triptofan berfungsi sebagai prekursor vitamin niasin dan
pengantar saraf serotonin yang berperan dalam membawa pesan dari sel saraf yang satu ke
yang lain.
3. Mengatur Keseimbangan Air
 Cairan tubuh terdapat di dalam 3 kompartemen: intraselular (didalam sel),
ekstraselular/intraselular (diantara sel) dan intravaskular (didalam pembuluh darah).
Keseimbangan ini diperoleh melalui sistem kompleks yang melibatkan protein dan elektrolit.
Penumpukan cairan didalam jaringan dinamakan edema dan tanda awal kekurangan protein

4. Memelihara Netralitas Tubuh

Protein tubuh bertindak sebagai buffer, yaitu bereaksi dengan asan dan basa untuk
menjaga pH pada taraf konstan. Sebagian besar jaringan tubuh berfungsi dalam keadaan pH
netral (pH 7,35-7,45).

5. Pembentukan Antibodi
Kemampuan tubuh untuk melakukan detoksifikasi terhadap bahan-bahan racun
dikontril oleh enzim-enzin yang terapat di dalam hati. Dalam keadaan kekurangan protein
kemampuan tubuh untuk menghalangi pengaruh toksik bahan-bahan racun ini berkurang.
Seseorang yang menderita kekurangan protein rentan terhadap bahan racun dan obat-obatan.

6. Mengangkut Zat-zat Gizi

Mengangkut zat-zat gizi dari saluran cerna melalui dinding saluran cerna ke dalam
darah, dari darah ke jaringan-jaringan, dan melalui membran sel ke dalam sel-sel. Alat angkut
protein dapat bertindak secara khusus, misalnya protein pengikat-retinol yang hanya
mengangkut vitamin .

7. Sumber Energi
Protein ekivalen dengan karbohidrat, karena menghasilkan 4 kkal/gr protein.
Namun, protein sebagai sumber energi relatif lebih mahal, baik dalam harga maupun dalam
jumlah energi yang dibutuhkan untuk metabolisme tubuh.

2.5 Klasifikasi Protein

Klasifikasi protein tidak terperinci, seperti halnya klasifikasi karbohidrat atau lipida,
karena jumlahmya yang banyak dan susunannya yang unik serta sifatnya yang beragam. Pada
dasarnya, protein dapat diklasifikasikan berdasarkan atas bentuj molekul, komponen
penyusun, tingkat degradasi, dan fungsi biologisnya.

Berdasarkan bentuk molekul

Berdasarkan bentuk molekulnya, protein dibedakan atas protein globular (globular

protein) dan protein fibrosa (fibrous protein).
 Protein globular

Protein globular mempunyai bentuk bulat atau hampir bulat, dengan perbandingan
memoros kurang dari sepuluh (umumnya mempunyai perbandingan memoros 4:1 atau
3:1). Rantai polipetidanya melipat dengan sangat kompak sehingga sedikit sekali atau
tidak ada rongga interior yang tersedia untuk molekul air. Hampir semua radikal R
hidrofobik berada didalam molekul (terlindung dari medium air), sedangkan
kebanyakan radikal R ionik berada di luar dan bersinggungan dengan medium air.
Umumnya, protein globular mudah membentuk kristal dan bobot molekulnya ralatif
mudah ditentukan dibandingkan dengan protein fibrosa. Protein globular larut dalam
air dan larutan garam. Albumin plasma, globulin plasma, beberapa hormon, antibodi
dan hampir semua enzim merupakan protein globular.

Protein fibrosa

Bentuk molekul protein fibrosa seperti serat atau serabut dengan perbandingan
memoros lebih dari sepuluh. Rantai polipeptidanya tidak membentuk bulatan agau
elips, tetapi memanjang dan banyak rantai yang saling berikatan dalam berkas paralel
bersilangan. Protein fibrosa mempunyai bentuk amorf, sukar dimumikan, dan bobot
molekulnya yang tinggi sukar untuk ditentukan. Umumnya, protein ini tidak larut
dalam air dan larutan garam. Protein fibrosa banyak berperan sebagai protein
pembangun. Beberapa protein yang termasuk dalam golongan ini adalah miosin otot,
keratin rambut, fibroin sutera dan kolagen tulang.

Keratin
Protein fibrosa ini merupakan batu-batu bangunan oada rambut, wol, bulu, tanduk,
dan kuku. Residu sisteinnya sangat tinggi sehingga menimbulkan bau yang tidak enak
jika keratin dibakar. Keratin tahan terhadap pengaruh enzim. Zat ini dibentuk oleh sel
hidup dalam lapisan kulit terluar.
Kolagen
Protein bentuk serat ini merupakan penyusun jaringan ikat, tetapi terdapat pula
didalam tulang, tulang rawan, dan kulit. Kolagen larut bila dihangatkan dengan air
untuk jangka waktu yang lama. Rantai polipeptidanya kaya akan asam amini
hidroksiprolin, prolin dan glisin, tetapi tidak mengandung residu sistein, triptifan dan
sistin.
Fibroin
 Dua pertiga baguan sutera alam dibangun oleh protein ini. Asam amino
penyusunnya adalah glisin, alanin, serin dan tirosin dan beberaoa asam amino lain.
Kadar tirosindakam fibroin sutera alam ini sangat tinggi, sehingga fibroin dipakai
sebagai sumber untuk memperoleh asam amino ini. Menurut Drucker, struktur kimia
fibroin tersusun oleh 3 rantai peptida yang ketiganya terikat satu sama lain dengan 2
buah cabang. Ketiga rantai utama dibentuk oleh alanin, serin dan gliserin, sedangkan
rantai-rantai cabangnya terdapat tirosin dan asam amino lain.

Berdasarkan komponen penyusun

Protein sederhana

Protein sederhana hanya tersusun atas asam alfa-amino sehingga pada

hidrolisisnya secara sempurna hanya akan menghasilkan asam alfa-amino
penyusunnya saja.
Protein sederhana yang larut dalam air:
a. Albumin.
Bobot molekulnya17.000-70.000. Albumin mengabdung belerang, tetapi miskin
akan residu asam amino glisin. Larutannya dalam air menggumpal apabila
dipanaskan, dan dapat mengendap apabila ditambah dengan larutan amonium
sulfat jenuh.
b. Pseudoglobulin
Fraksi globulin yang larut dalam air ini mengumpal apabila panaskan. Larutannya
dapat diendapkan dengan penambahan amonium sulfat, seperempat sampai tiga
perempat jenuh. Protein ini tidak banyak terdapat di alam.
c. Protamin
Bobot molekulnya rendah. Protein ini larut dalam air,amonia encer,asam encer
dan basa encer. Larutannya mengumpal apabila dipanasakan. Protamin ini bersifat
basa dan pada hidrolisisnya dihasilkan banyak asam
diaminomonokarboksilat,khususnya arginin. Protein ini banyak terdapat di sperma
ikan, misalnya salmin dalam sperma ikan salmon, siprinin dalam sperma ikan
kaeper, dan skombrin dalam sperma ikan air tawar.
d. Histon
Molekulnya sederhana dibandingkan dengan albumin, globulin, glutelin, dan
prolamin, tetepi masih lebih kompleks dibandingkan dengan molekul protamin.
 Larutannya dalam air serta lambat mengalami penggumpalan pada pemanasan.
Protein ini kaya akan residuasam amino arginin,lisin dan histidin. Globin dalam
hemoglobin adalah suatu histon.

Protein sederhana yang tidak larut dalam air

a. Euglobulin
Tidak larut dalam air tetapi cepat larut dalam larutan garam encer, misalnya
larutan 5% natrium klorida. Larutannya akan mengumpal apabila dipanaskan dan
mengendap apabila ditambahkan dengan larutan amonium sulfat setengah jenuh,
protein ini terdapat pada hewan dan tanaman. Contohnya adalah miosinogen
dalam otot, globulin dalam serum darah,elgumin dalam kacang-kacangan dan
arakin dalam biji kacang tanah.
b. Glutelin
Protein nabati ini selain tidak larut dalam air ,juga tidak dapat larut dalam pelarut
netral tetapi larut dalam asam dan basa yang sangat encer. Larrutannya
menggumpal apabila dipanaskan. Contohnya orizenin dalam beras dan glutenin
dalam biji gandum.
c. Prolamin
Protein ini terdapat pada biji-bijian tanaman, yang tidak larut di dalam alkohol
absolut, pelarut netral dan air, serta larut dalam alkohol 70-80%. Larutannya tidak
menggumpal apabila dipanaskan. Protein ini kaya akan residu prolin dan asam
glutamat, tetapi miskin residu lisin. Protein yang termasuk dalam golongan ini
adalah gliadin dalam gandum.

Protein majemuk

Protein ini tersusun atas protein sederhana dan zat non protein lainnya. Zat
nonprotein ini disebut radikal prostetik. Berdasarkan radikal prostetiknya, protein
majemuk dibedakan atas :

a. Glikoprotein
Protein ini terdapat dalam jaringan dan membran sel. Radikal prostetiknya adalah
karbohidrat, yaitu oligosakarida rantai pendek atau rantai panjang. Hubungan
antara oligosakarida dan protein sederhana penyusunnya adalah secara kovalen.
Glikoprotein memiliki banyak peran di dalam tubuh antara lain sebagai protein
 trasnpor vitamin dan lipida, sebagai pelumas misalnya lendir dan musin,
kemudian protein ini sebagai antibodi mislnya imunoglobulin
b. Lipoprotein
Radikal prostetiknya adalah lipida, seperti fosfolipida (lesitin,sefalin), asam
lemak, kolesterol dan lain lain.
c. Nukleoprotein
Protein sederhana penyusunnya adalah histon dan protamin, sedangkan radikal
prostetiknya adalah asam nukleat, yaitu suatu polinukleotida. Nukleotida itu
sendiri tersusun atas basa nitrogen, pentosa dan asam fosfat. Interaksi ionik
menghubungkan antara protein sederhana yang bermuatan positif dan asam
nukleat penyusunnya yang bermuatan negatif. Nukleoprotein yang mempunyai
residu ribosa berperan untuk biosintesis protein, sedangkan nukleo protein yang
mempunyai residu2-deoksiribosa merupakan unsur utama gen.
d. Fosfoprotein
Radikal prostetiknya adalah asam fosfat, yang berikat dalam bentuk ester pada
radikal hidroksil residu asam amino serin atau treonin, protein sederhana
penyusunnya. Protein ini tidak larut dalam air tetapi larut dalam larutan basa.
e. Kromoprotein
Radikal prostetiknya adalah suatu senyawa yang berwarna. Beberpa radikal
prostetiknya mengandung logam. beberapa contoh protein yang termasuk
golongan ini mempunyai peranan biologis penting, misalnya hemoglobin berperan
dalm pengangkutan oksigen dan sebagai emzim katalase dan peroksidase yang
berpearn dalam penguraian hidrogen peroksidaserta sitokrom yang berperan
dalam proses reduksi dan oksidasi dalam sel.

Berdasarkan Tingkat Degradasi

Berdasarkan tingkat degradasi atau tingkat pemecahannya, protein dibedakan atas
protein alam (native protein) dan protein derivat (derived protein), yang juga dikenal sebagai
protein turunan.
Protein alam
Protein alam merupakan protein asli seperti yang terdapat dalam sel hewan atau
sel tanaman. Rantai polipeptida dan gaya-gaya sekunder yang mempertahankan
stabilitas protein tersebut belum mengalami perubahan. Protein globular, protein
fibrosa, protein sederhana, dan protein majemuk yang telah dibicarakan, merupakan
contoh-contoh protein alam.
Protein derivat
Protein derivat merupakan hasil dasri pemecahan protein alam sebelum menjadi
asam alfa amino. Pemecahan protein pada umumnya terjadi melalui proses hidrolisis.
Pada hidrolisis ringan diperoleh protein derivat primer (protean, metaprotein),
sedangkan pada hidrolisis berat diperoleh protein derivat sekunder (proteosa, peplon,
dan peptida).
a. Protean
Protean ini terbentuk jika protein akan dipengaruhi oleh air, asam encer atau
enzim proteolitik untuk waktu yang tidak terlalu lama. Contohnya fibrin dari
fibrinogen, edestan dari edistin, dan miosan dari miosin.
b. Metaprotein
Metaprotein dikenal sebagai infraprotein dan merupakan hasil hidrolisis protein
alam oleh larutan asam atau larutan basa untuk waktu yang cukup. Yang terbentuk
karena pengaruh asam disebut asam metaprotein atau asam albuminat, yang
terbentuk karena pengaruh alakali disebut alkali metaprotein atau alkali albuminat.
c. Proteosa
Albumosa ini adalah hasil hidrolisis protein alam yang larut dalam air, tidak
menggumpal apabila dipanaskan, dan dapat diendapkan dari larutannya dengan
penambahan amonium sulfat jenuh.
d. Pepton
Struktur kimia pepton lebih sederhana dari proteosa. Seperti halnya proteosa,
pepton larut dalam air dan tidak menggumpal apabila dipanaskan. Larutan pepton
dalam air tidak dapat diendapkan dengan penambahan amonium sulfat jenuh,
tetapi dapat diendapkan dengan penambahan larutan asam fosfotungstat encer.
e. Peptida
Peptida tersusun atas dua atau lebih residu asam alfa-amino, yang laut alam air
dan tidak menggumpal apabila dipanaskan. Larutannya dalai air dapat diendapkan
dengan penambahan larutan asam fosfotungstat.

Protein derivate
Derivat protein Derivat sekunder
Protean Proteosa
 Metaprotein Pepton
Koagulasi protein Peptida

2.6 Struktur Protein

1. Ikatan Peptida pada Protein

 Asam amino pembentuk molekul protein
Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Suatu asam amino α terdiri
dari gugus amino, gugus karboksil, atom H dan gugus R tertentu yang semuanya terikat
pada atom karbon α. Atom karbon ini disebut α karena bersebelahan dengan gugus
karboksil (asam). Gugus R menyatakan rantai samping.
Susunan tetrahedral dari empat gugus yang berbeda terhadap atom karbon α
menyebabkan asam amino mempunyai aktivitas optik. Dua bentuk bayangan cermin
disebut isomer L dan isomer D. Protein hanya terdiri dari asam amino L. Sehingga tanda
isomer optik dapat diabaikan. Daalm pembahasan protein selanjutnya asam amino yang
dimaksud adalah isomer L, kecuali bila ada penjelasan.
Umunya pada protein ditemukan 20 jenis rantai samping yang bervariasi dalam
ukuran, bentuk. Contohnya asam amino yang paling sederhana adalah glisin, hanya
mempunyai satu rantai hidrogen sebagai rantai samping. Asam amino alanin, dengan
gugus metil sebagai rantai samping.
 Asam amino berikatan melalui ikatan peptida
Pada protein, gugus karboksil α asam amino terikat pada gugus amino α asam
amino lain dengan ikatan peptida/ ikatan amida secara kovalen membentuk rantai
polipeptida. Pada pembentukan suatu dipeptida pada dari dua asam amino terjadi
pengeluaran satu molekul air.Ikatan peptida sangat stabil dan hidrolisis kimia
memerlukan kondisi yang sangat ekstrim. Dalam tubuh, ikatan peptida diuraikan oleh
enzim proteolitik yang disebut protease atau peptidase 3.
Banyak asam amino berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai
polipeptida yang tidak bercabang. Asam Amino di dalam suatu protein disebut residu
asam amino. Residu asam amino pada salah satu ujung rantai memiliki sebuah gugus
amino bebas dan pada rantai yang lain memiliki gugus karboksil b.
2. Urutan asam amino protein ditentukan oleh gen
Pada tahun 1953, Frederick Sanger menentukan urutan asamamino insulin, suatu
hormon protein. Ini merupakan pertama kali diperlihatkan bahwa protein mempunyai
urutan asam amino yang tepat. Diperlihatkan juga bahwa bahwa insulin terdiri hanya dari
asam amino L yang saling berhubungan melalui ikatan peptida antara gugus amino α dan
gugus karboksil α.
Rangkaian penelitian pada akhir tahun 1950 an dan awal 1960 an
mengungkapkan bahwa urutan asam amino dalam protin ditentukan secara genetik.
Urutan nuklotida dalam DNA, suatu molekul herediter, menentukana urutan nukleotida
komplementer dalam RNA, yang akhirnya menentukan urutan asam amino dalam suatu
protein. Tiap rangkaian 20 asam amino disandi oleh satu atau lebih urutan tiga nukleotida
tertentu.
Perubahan urutan asam amino dapat mengakibatkan gangguan fungsi protein
dan menimbulkan penyakit. Penyakit yang bersifat fatal seperti anemia sel sabit dan
fibrosiskistik disebabkan oleh perubahan satu asam amino dalam satu protein.
3. Tingkatan struktur protein
 Struktur primer
Struktur primer suatu protein semata adalah urutan linear asam amino yang
disatukan oleh ikatan peptida yang mencakup lokasi setiap ikatan disulfida. Tidak terjadi
percabangan rantai. Jumlah rangkaian protein yang diketahui sedemikian besarnya dan
terus bertambah dengan cepat sehingga data rangkaian tersebut tidak mungkin dicatat
dalam bentuk cetakan tetapi kini disimpan di dlamdatabase elektronik rangkaian protein
yang bisa diakses lewat Internet.
 Struktur sekunder
Daerah di dalam rantai peptida dapat membentuk struktur reguler, berulang,
dan lokal yang tejadi yang terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antara atom-atom ikatan
peptida Ini berhubungan dengan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam amino
yang berdekatan dengan urutan linear. Daerah tersebut yang terkenal dengan struktur
skunder mencakup α heliks, β sheet, loop.

α HELIKS
Pada suatu α heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom
oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke atom
nitrogen amida pada suatu ikatan peptida 4 residu asam amino di sepanjang rantai
polipeptida.
 Jika tulang punggung polipeptida ini terpilin dengan jumlah yang sama akan
terbentuk struktur coil atau heliks (ulir) reguler di mana masing-masing ikatan
peptida dihubungkan dengan ikatan hidrogen ke ikatan residu asam amino di
depannya dan 4 asam amino dibelakangnya dalam urutan primer.
Berbagai tipe heliks yang terbentuk lewat pemilinan denagn taraf dan arah
yang berbeda digambarkan oleh jumlah (n) residu aminoasil perputaran dan jumlah
tonjolan / pitch (p) atau jarak perputaran yang dibentuk heliks sepanjang sumbunya.
Heliks polipeptida yang terbentuk dari asam amino kiral (chiral ) akan
memperlihatkan kiralitas, yaitu helisk tersebut bisa dominan kanan atau kiri.
Prolin Dapat Menekuk α Heliks
Rantai sisi residu asam amino pada heliks mengarah ke luar dari sumbu
sentral. Rantai sisi yang berukuran besar atau rantai yang sisi dengan muatan yang
saling tolak menolak dapat mencegah terbentuknya α heliks. Residu prolin
menghambat struktur α heliks pada protein karena residu prolin menimbulkan
hambatan geometrik akibat adanya struktur cincin dan karena pada ikatan peptida,
nitrogen tidak mengandung atom hidrogen yang diperlukan untuk membentuk
ikatan hidrogen Prolin hanya pas untuk putaran pertama α heliks. Pada bagian lain,
residu prolin akan menimbulkan tekukan (bend). Namun tidak semua tekukan dalam
α heliks disebabkan prolin. Tekukan kerap terjadi pula pada residu Gly. 2,3
Ikatan Hidrogen dan Kekuatan Van Der Waals Menstabilkan α heliks. Mengingat α
heliks memiliki energi yang paling rendah dan merupakan konformasi yang paling
stabil bagi rantai polipeptida, susunan spasial ini akan terbentuk secara spontan.
Stabilitas α heliks terutama terjadi akibat pembentukan ikatan hidrogen
dengan jumlah semaksimal mungkin. Nitrogen peptida bekerja sebagai sebagai
donor hidrogen,dan oksigen karbonil residu yang dalam barisan letaknya nomer
empat dari belakang di dalam pengertian struktur primer bekerja sebagai aseptor
hidrogen Interaksi Van derWaals juga memberikan stabilitas tambahan. Atom yang
dikemas kuat pada initi α heliks mengadakan kontak vander Waals antara satu sama
lain melintasi sumbu heliks tersebut 2,4,5.

α Heliks Dapat Bersifat Amfipatik

Meskipun sering terdapat pada permukaan protein, α heliks dapat pula
terbenam seluruhnya atau sebagian dalam bagian interior protein. Heliks yang
bersifat amfipatik suatu kasus yang istimewa dimana residu bergeser antara
 hidrofobik dan hidrofilik sekitar setiap tiga atau empat residu, terdapat pula
keadaan dimana α heliks berhadapan dengan dengan lingkungan polar atau
nonpolar. Heliks yang amfipatik terdapat dalam lipoprotein plasma samping dalam
hormon polipeptida tertentu, dalam bisa (venom), antibiotik, glikoprotein virus
HIV dan protein kinase yang diregulasi oleh kalmodulin.
β SHEET
Konformasi reguler yang kedua terdaapt pada lembaran yang terlipat struktur β
atau β pleatedsheet. Simbol β menunjukkan bahwa struktur ini merupakan struktur
reguler kedua yang dijelaskan. Istilah lembaran terlipat (pleatedsheet)
menunjukkan penampakkan stukturtersebut kalau dilihat dari pinggir atas.
Berbeda dengan kumparan α heliks, β sheet terbentuk melalui ikatan hidrogen
antara daerah linier rantai polipeptida. Ikatan hidrogen ini terjadi antara oksigen
karboil dari satu ikatan peptida dan nitogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan
hidrogen dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara
anatara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri. Pelipatan ini
sering melibatkan sering melibatkan 4 struktur asam amino yang dikenal sebagai β
turn.
 Struktur tersier
Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asamamino yang
berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan disulfida. Merupakan
konformasi tiga dimensi Keseluruhannya. Istilah Struktur tersier mengacu pada
hubungan spasial antar unsur struktur Skunder. Pelipatan polipeptida pada suatu
domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada Pelipatan domain lainnya. Stuktur
tersier menjelaskan hubungan antara domain ini, caradimana pelipatan protein
dapat menyatukan asam amino yang letaknya terpisah dalamPengertian struktur
primer, dan ikatan yang menstabilkan konformasi ini.Bentuk protein globular
melibatkan interaksi antara residu asam amino yang mungkin terletak sangat jauh
satu sama lain pada urutan primer ranati polipeptida dan melibatkan α Heliks dan β
sheet .Interaksi nonkovalen antara rantai sisi residu asam amino penting untuk
menstabilkan struktur tersier dan terdiri dari interaksi hidrofobik dan elektrostatik
serta ikatan Hidrogen.
Interaksi hidrofobik sangat penting bagi struktur protein. Asam amino
hidrofobik cenderung berikaatndibagian dalam protein proteinglobuler tempat
asam amino tidak Berkontak denagn air, sedang asam amino hidrofilik biasanya
 terletak di permukaan protein tempat asam amino berinteraksi dengan air
sekelilingnya.
 Struktur kuartener
Menggambarkan pengaturan subunit protein dalam ruang.1 Protein dengan dua
atau lebih rantai polipeptida yang terikat oleh kekuatan nonkovalenakan
memperlihatkan struktur kovalen. Dalam protein multimerik ini, maing-masing
rantai polipeptida disebut protomeratau subunit. 2 Subunit tersebut disatukan oleh
jenis interaksi nonkovalen yang sama yang berperan dalam stuktur tersier yaitu
interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatnhidrogen. Protein yang tersusun
dari dua atau empat subunit masing-masing disebut protein dimerik atau
tetramerik.

2.7 Metabolisme Protein

a. Protein Dalam Makanan
Protein dalam makanan nabati terlindung oleh dinding sel yang terdiri atas selulosa
sehingga daya cerna sumber protein nabati pada umumnya lebih rendah dibandingkan dengan
sumber protein hewani. Sebagian besar protein sangat resisten terhadap pencernaan, hanya
ikatan superfisial saja yang peka terhadap aktifitas enzim proteolitik. Namun, setelah protein
mengalami denaturasi oleh pajanan panas atau asam, kekuatan yang mempertahankan
struktur protein menjadi lemah sehingga protein dapat dicerna. Proses pemasakan dan kondisi
asam dalam lambung mempermudah proses pencernaan.
b. Pencernaan Dan Absorbsi Protein
Protein dalam makanan yang berada di rongga mulut belum mengalami proses
pencernaan. Di lambung terdapat enzim pepsin dan asam klorida (HCl) yang memecah
protein makanan menjadi metabolite intermediate tingkat polipeptida. Asam klorida
berfungsiuntuk mendenaturasi protein dan mengaktifkan pepsinogen menjadi pepsin pada pH
< 4 sedangkan pepsin berfungsi memecah rantai polipeptida menjadi unit yang lebih kecil
menjadi polipeptida yang lebih pendek.
Protein makanan yang sudah mengalami pencernaan parsial itu dicerna lebih lanjut
oleh enzim yang berasal dari pankreas, yaitu tripsinogen, kimotripsinogen, karboksipeptidase,
dan endopeptidase. Tripsinogen dan endopeptidase diaktifkan oleh enterokinase di usus
halus. Hal ini terjadi akibat rangsangan kimus terhadap mukosa usus halus. Enzim-enzim
pankreas memecah protein dari bentuk polipeptida menjadi peptida lebih pendek, yaitu
tripeptida, dipeptida, dan sebagian menjadi asam amino. Mukosa usus halus juga
mengeluarkan enzimenzim protease yang menghidrolisis ikatan peptida.
Pada gangguan pencernaan dan penyerapan, protein makanan dapat terbawa ke
dalam colon dan dipecah oleh mikroflora usus. Pemecahan protein oleh mikroflora usus
menimbulkan proses pembusukan yang menghasilkan gas H2S, idol, dan skatol yang berbau
busuk. Dekarboksilasi asam-asam amino menghasilkan berbagai ikatan amino yang toksik.
Kumpulan ikatan-ikatan ini diberi nama ptomaine yang terdiri dari putrescine dan cadaverine.
Polipeptida dengan berat molekul rendah yang dapat menembus lapisan epitel usus dan
masuk diserap ke dalam cairan tubuh dan aliran darah. Polipeptida dan protein asing yang
masuk ke dalam milie interieur yang bersifat antigenik sehingga merangsang alat pertahanan
tubuh untuk menggerakan upaya-upaya perlawanan dengan membuat antibodi.
c. Ekskresi Protein
Pada umunya orang sehat tidak mengekskresikan protein, melainkan sebagai
metabolitnya atau sisa metabolisme. Selain CO2 dan H2O sebagai hasil sisa
metabolismeprotein, terjadi pula berbagai ikatan organik yang mangandung nitrogen seperti
urea dan ikatan lain yang tidak mengandung nitrogen. Nitrogen yang dilepaskan pada proses
deaminasi masuk ke dalam siklus urea dan diekskresikan melalui ginjal dalam bentuk air
seni. Nitrogen yang dilepaskan pada proses transaminase tidak dibuang ke luar tubuh, tetapi
digunakan lagi untuk proses sintesis protein tubuh.
d. Sintesis dan Pemecahan Protein
Terjadi pergantian protein secara kontinyu dalam tubuh, pada orang dewasa yang
sehat menunjukkan keseimbangan antara sintesis dan pemecahan. Selama masa pertumbuhan,
sintesis lebih banyak daripada pemecahan, sedangkan pada kondisi tertentu seperti kelaparan,
kanker, dan trauma pemecahan lebih besar daripada sintesis. Sintesis protein diregulasi oleh
insulin, sedangkan katabolisme diregulasi oleh glukokortikoid. Pada tingkat selular,
transkripsi DNA menjadi RNA pembawa pesan (mRNA) menghasilkan cetakan untuk
sintesis protein di ribosom.2,5 Sintesis protein berlangsung lebih cepat setelah makan
daripada dalam kondisi puasa karena suplai asam aminonya lebih banyak. Rata-rata jumlah
energi yang digunakan untuk sintesis protein adalah 12% dari laju metabolisme basal.
Asam amino digunakan untuk sintesis protein atau glukoneogenesis di dalam hati
sehingga menghasilkan glukosa yang disebut dengan glukogenik. Asam ketogenik (termasuk
lisin dan leusin) menghasilkan asam asetoasetat dan akhirnya menghasilkan asetil KoA.
Beberapa asam amino mungkin bersifat glukogenik sekaligus ketogenik, termasuk triptofan,
metionin, sistein, fenilalanin, tirosin, dan isoleusin. Didalam tubuh tidak ada persediaan besar
asam amino. Kelebihan asam amino dalam tubuh menyebabkan terjadinya deaminase.
Nitrogen dikeluarkan dari tubuh dan sisa-sisa ikatan karbon akan diubah menjadi lemak dan
disimpan dalam tubuh. Deaminase atau melepaskan gugus amino (NH2) dari asam amino
akan menghasilkan sisa berupa amonia dalam sel. Amonia yang bersifat racun akan masuk ke
dalam peredaran darah dan dibawa ke hati.
e. Pembentukan protein atau asam amino non esensial
Didalam hati, asam amino akan dimetabolisme yaitu disintesis menjadi protein baru
yang menjadi protein hati atau protein plasma (darah). Selain itu, asam amino juga akan
ditrasformasikan dalam darah sebagai asam amino bebas yang kemudian dapat digunakan
oleh jaringan ekstrahepatik untuk disintesis menjadi protein baru. Bila sel membutuhkan
asam amino non esensial tertentu, maka sel akan memecah asam amino lain yang tersedia dan
mengabungkan gugus aminonya dengan unit-unit fragmen karbon dan gula.
f. Penggunaan asam amino untuk ikatan lain
Sel juga dapat membentuk ikatan lain dari asam amino. Misalnya asam amino tirosin
merupakan prekursor pengantar saraf norepinefrin dan epinefrin yang mengantarkan pesan
saraf ke seluruh tubuh. Tirosin juga dapat diubah menjadi melatonin yaitu suatu pigmen
tubuh.
g. Asam amino sebagai sumber energi
Setelah terjadi deaminasi asam amino (pelepasan gugus NH2), hasilnya berupa
amonia akan masuk dalam peredaran darah dan dibawa ke hati dan diubah menjadi urea yang
sifat racunnya lebih sedikit dan dibuang keluar tubuh melalui ginjal dan urin. Rangka karbon
asam amino hasil deaminasi dapat memasuki jalur metabolisme energi, jalur yang sama
dengan karbohidrat.
Katabolisme asam amino
 Asam amino melepaskan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang karena sifat
toksik bagi tubuh. Ada 2 tahap pelepasan
1. Transminasi
Enzim aminotrasferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat menghasilkan
glutamat atau kepada oksaloasetat.
2. Deaminasi oksidatif
Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion amonium.

Glutamat juga memindahkan amin ke rantai karbon lainnya, menghasilkan glutamat

mengalami deaminasi menghasilkan amonium (NH4+). Selanjutnya ion amonium masuk
kedalam siklus urea.Setelah mengalami pelepasan gugus amin, asam-asam amino dapat
memasuki siklus asam sitrat melalui jalur yang beraneka ragam. Gugus-gugus amin
dilepaskan menjadi ion amonium (NH4+) yang selanjutnya masuk ke dalam siklus urea
di hati. Dalam siklus ini dihasilkan urea yang selanjutnya dibuang melalui ginjal berupa
urin.

2.7 Kekurangan / Defisiensi Protein

Kekurangan protein dan gizi buruk dapat menyebabkan berbagai penyakit termasuk
keterbelakangan mental dan kwashiorkor. Gejala kwashiokor termasuk apatis, diare, kurang
aktif, kegagalan tumbuh, kulit terkelupas, hati berlemak, dan edema dari perut dan kaki.

Kurangnya protein memiliki tanda dan gejala yang digambarkan dalam perubahan
tubuh. Berikut beberapa gejala akibat kekurangan protein yang umum terjadi: Lemah otot dan
sakit, formasi garis dalam di sekitar jari-jari kaki dan kuku, peningkatan retensi air luka keras
kepala yang tidak kunjung sembuh, kepipihan, kulit kering dan ruam, kelesuan, berat badan,
kegelisahan, sakit kepala konstan, mual, ulkus kulit insomnia, depresi dan perubahan warna
kulit.
2.8 Keracunan / Toksisitas Protein

Ketika asupan protein yang dikonsumsi dalam jumlah tinggi maka akan timbul
peningkatan ekskresi urea. Peningkatan ekskresi urea tersebut menunjukkan bahwa oksidasi
asam amino meningkat. Tingginya kadar asupan protein meningkatkan aktivitas rantai
cabang dari asam keton dehidrogenase. Peningkatan aktivitas rantai cabang dari asam keton
dehidrigenase berakibat terfasilitasinya reaksi oksidasi, dan gugus amino dari asam amino
diekskresikan ke hati. Proses ini menunjukkan bahwa hasil konsumsi protein berlebih dalam
oksidasi protein dan protein yang diekskresikan. Padahal, tubuh tidak dapat menyimpan
kelebihan protein. Protein dicerna menjadi asam amino, yang memasuki aliran darah. Asam
amino kelebihan dikonversi ke molekul lainnya yang dapat digunakan oleh hati dalam proses
yang disebut deaminasi. Deaminasi mengubah nitrogen dari asam amino menjadi amonia,
yang dikonversi oleh hati menjadi urea dalam siklus urea. Ekskresi urea dilakukan oleh
ginjal.

Ketika ada asupan protein berlebih maka asam amino selain teroksidasi menjadi
energi, protein juga dapat dikonversi menjadi glukosa atau keton. Namun, ketika jumlah
asupan protein berfluktuatif (tinggi atau rendah secara berkala) maka tubuh akan mencoba
untuk menjaga kestabilan jumlah protein pada kesetimbangan dengan menggunakan
cadangan protein labil, yang berfugsi sebagai protein jangka pendek yang akan digunakan
untuk keadaan darurat atau variasi harian asupan protein.

Toksisitas protein terjadi ketika tubuh tidak mampu untuk menyingkirkan limbah
beracun yang dihasilkan sebagai akibat dari metabolisme protein. Toksisitas protein terjadi
ketika seseorang melalui gangguan fungsi ginjal mengkonsumsi makanan yang kaya protein.
Secara khusus protein dari sumber hewani yang cepat diserap kedalam aliran darah dan
dengan cepat dimetabolisme menyebabkan pelepasan konsentrasi tinggi bahan limbah
nitrogen beracun.

Konsumsi protein dengan jumlah tinggi dapat memunculkan masalah kesehatan bagi
mereka yang menderita penyakit ginjal. Asupan protein yang tinggi dapat meningkatkan
kerusakan ginjal bahkan dapat menyebabkan keracunan protein. Perubahan fisiologis yang
disebabkan oleh asupan protein meningkat, seperti tekanan glomerulus dan hiperfiltrasi
meningkat, mempercepat kerusakan pada ginjal yang sudah rusak. Ketegangan ini dapat
menyebabkan ginjal tidak mampu memetabolisme protein secara memadai dan selanjutnya
dapat terjadi toksisitas.

BAB III
KESIMPULAN

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam amino
yang dihubungkan oleh ikatan peptida, tersusun oleh sejumlah asam amino dengan susunan
tertentu dan bersifat turunan. Protein bersifat ionisasi, denaturasi, viskositas, kristalisasi, serta
sistem koloid. Terdapat begitu banyak fungsi dari protein dan fungsi-fungsi tersebut sangat
berguna bagi tubuh. Protein mempunyai empat tingkatan struktur yaitu primer, sekunder,
tersier, dan kuartener. Adapun proses metabolisme yang terjadi dalam protein seperti
pencernaan dan absorbsi, ekskresi, serta sintesis dan pemecahan protein.
 DAFTAR PUSTAKA

Almatsier, Sunita. 2004. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Jakarta: Gramedia Pustaka Utama.

Kevin, Muhammad. 2019. Sifat Protein. Diakses dari

https://id.scribd.com/doc/92093175/Sifat-Protein pada tanggal 24 September 2019.

Probosari, Enny. 2019. Pengaruh Protein Diet terhadap Indeks Glikemik. JNH (Journal of
Nutrition and Health). Vol 7 No.1. Hal 33. Diakses dari
https://ejournal.undip.ac.id/index.php/actanutrica/article/download/21944/14658 pada
tanggal 24 September 2019

Suprayitno, Eddy dan Titik Dwi Sulistiyah. 2017. Metabolisme Protein. Diakses dari
https://books.google.co.id pada tanggal 24 September 2019.

Wijayanti, Novita. 2017. Fisiologi Manusia dan Metabolisme Zat Gizi. Diakses dari
https://books.google.co.id pada tanggal 24 September 2019.