RESUME MATERI

KELOMPOK 4
1. Khusna Fatimatul Aziza (12208183136)
2. M. Faris Daffah (12208183187)
3. Sarmin (12208183068)
4. Binti Sayyidatul Mardhiyah (12208183063)
5. Siti Nurul Laili (12208183065)

ENZIM

Pengertian enzim

Enzim merupakan protein yang dihasilkan oleh organisme dan berfungsi sebagai
katalisator hayati yang sangat efisien. Enzim biasanya terdapat dalam sel dengan konsentrasi
yang sangat rendah, dimana mereka dapat meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah posisi
kesetimbangan, artinya baik laju reaksi maju maupun laju reaksi kebalikannya ditingkatkan
dengan kelipatan yang sama Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme
hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan
protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam
suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh
enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut
menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan
bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel
memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Katalis adalah zat yang menyebabkan reaksi kimiawi dapat berlangsung, dan dalam sel
mungkin berlangsung ratusan reaksi yang masing-masing memerlukan enzim tertentu. Enzim
mengkatalisis suatu sintesis yaitu pembentukan senyawa kompleks dari molekul sederhana, atau
mengkatalisis degradasi yaitu molekul kompleks dirombak menjadi unit yang sederhana dengan
cara hidrolisis.

Ciri-ciri enzim

Ciri-ciri dari enzim ialah sebagai berikut :

a. Merupakan sebuah protein, Jadi sifatnya sama dengan protein yaitu dapat menggumpal
dalam suhu tinggi dan terpengaruh oleh temperatur.
b. Bekerja secara khusus, Artinya hanya untuk bekerja dalam satu reaksi saja tidak dapat
digunakan dalam beberapa reaksi.
c. Dapat digunakan berulang kali, Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak
berubah pada saat terjadi reaksi.
d. Rusak oleh panas Enzim tidak tahan pada suhu tinggi, kebanyakan enzim hanya bertahan
pada suhu 500˚C, rusaknya enzim oleh panas disebut dengan denaturasi.
e. Dapat bekerja bolak-balik, artinya satu enzim dapat menguraikan satu senyawa menjadi
senyawa yang lain. ISOZIM Isozim atau Iso-enzim adalah dalam suatu campuran terdapat
lebih dari satu enzim yang dapat berperan dalam suatu substrat untuk memberikan suatu
hasil yang sama. Keuntungan bagi tumbuhan yang mengandung isoenzim adalah karena
isozim-isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang berbeda terhadap faktor-faktor
lingkungan. Setiap isozim dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dab masing-
masing berperan pada posisi yang berbeda dalam lintasan metabolik.

Sumber enzim

Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan tumbuhan, hewan,
dan dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara tradisional diperoleh dari
tumbuhan termasuk protease (papain, fisin, dan bromelain), amilase, lipoksigenase, dan enzim
khusus tertentu. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase dan
enzim untuk pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin
pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari kedua sumber tumbuhan dan
hewan tersebut mungkin timbul banyak persoalan, yakni: untuk enzim yang berasal dari
tumbuhan, persoalan yang timbul antara lain variasi musim, konsentrasi rendah dan biaya proses
yang tinggi. Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping industri daging, mungkin persediaan
enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain. Sekarang jelas bahwa banyak
dari sumber enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat untuk mencukupi kebutuhan
enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim sedang dilakukan yaitu dari
mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil enzim-enzim baru lainnya.

Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu jenis kultivasi
yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah ditunjukkan bahwa galur tertentu
hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang tinggi pada permukaan atau media padat,
sedangkan galur yang lain memberi respon pada teknik kultivasi terbenam (submerged), jadi
teknik seleksi harus sesuai dengan proses akhir produksi komersial. Beberapa sumber enzim
disajikan dalam tabel berikut:

Enzim Sumber

α-amilase Aspergillus oryzae

Bacillus amyloliquefaciens
Bacillus licheniformis
β-glukonase Aspergillus niger
Bacillus amyloliquefaciens
Glucoamylase Aspergillus niger
Rhizopus sp
Glukosa isomerase Arthobacter sp
Bacillus sp
Lactase Kluyveromyces sp
Lipase Candida lipolytica
Pectinase Aspergillus sp
Penicilin acylase Eschericia coli
Protease, asam Aspergillus sp
Protease, alkali Aspergillus oryzae
Bacillus sp
Protease, netral Bacillus amyloliquefaciens
Bacillus thermoproteolyticus
Pullulanase Klebsiela aerogene

Jenis-jenis enzim

a. Rennet
 Rennet adalah enzim yang digunakan dalam proses pembuatan keju (cheese) yang terbuat
dari bahan dasar susu. Susu adalah cairan yeng tersusun atas protein yang terutama kasein
yang dapat mempertahankan bentuk cairnya. Rennet merupakan kelompok enzim protease
yang ditambahkan pada susu pada saat proses pembuatan keju. Rennet berperan untuk
menghidrolisis kasein terutama kappa kasein yan berfungsi mempertahankan susu dari
pembekuan. Enzim yang paling umum yang diisolasi dari rennet adalah chymosin.
Chymosin dapat diisolasi dari beberapa jenis binatang, mikroba atau sayuran, akan
chymosin yang berasal dari mikroorganisme lokal atau asli yang belum mendapat rekayasa
gebetik kadang aplikasinya dalam pembuatan keju atau cheddar menjadi kurang efektif.
b. Laktase
Laktase adalah enzim likosida hidrolase yang berfungsi untuk memecah laktosa menjadi
gula penyusunnya yaitu glukosa dan galaktosa. Tanpa suplai atau produksi enzim laktase
yang cukup dalam usus halus, akan menyebabkan terjadinya lactose intolerant yang
mengakibatkan rasa tidak nyaman diperut seperti kram, banyak buang gas, atau diare)
dalam saluraqn cerna selama proses pencernaan produk-produk susu. Secara komersial
laktase digunakan untuk menyiapkan produk-produk bebas laktosa seperti susu. Ini juga
dapat digunakan untuk membuat es krim untuk membuat cream dan rasa produk yang lebih
manis. Laktase biasanya diisolasi dari yeast (Kluyveromyces sp.) dan fungi (Aspergillus
sp.).
c. Katalase
Katalase adalah enzim yang dapat diperoleh dari hati sapi (bovine livers) atau sumber
microbial. Dan digunakan untuk mengubah hydrogen peroksida menjadi air dan molekul
oksigen. Enzim ini digunakan secara terbatas pada proses produksi keju.
d. Lipases
Lipase digunakan untuk memecah atau menghidrolisis lemak susu dan memberikan
flavour keju yang khas. Flavour dihasilkan oleh karena adanya asam lemak bebas yang
diproduksi ketika lemak susu dihidrolisis. Selain pada industri engolahan susu juga pada
industri lainnya.
e. Protease
Protease adalah enzim yang berfungsi untuk menghidrolisis ikatan peptida dari senyawa-
senyawa protein dan diurai menjadi senyawa lain yang lebih sederhana (asam amino).
Contoh protease yang dapat dimanfaatkan adalah bromelin danpapain sebagai bahan
pengempuk daging.
f. Amilase
 Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati) menjadi
gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. Enzim amilase dapat digunakan dalam
proses pembuatan biskuit, minuman beralkohol, dan pembuatan sirup glukosa.
g. Oksidoreduktase
golongan enzim yang mengkatalisis pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa baik
dehidrogenase maupun oksidase.
h. Transferase
Enzim yang mengkatalisis reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kapada
senyawa lain
i. Hidrolase
Enzim yang berperan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis, baik pemecahan ester,
glikosida dan peptide.
j. Liase
Enzim yang mekatalisis dalam reaksi pemisahan gugus dari suatu substrat (bukan cara
hidrolisis) atau sebaliknya.
k. Isomerase
Enzim yang bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler.
l. Ligase
Enzim yang mengkatalisis reaksi penggabungan dua molekul

B. Klasifikasi dan tata nama enzim

Pada awalnya, penamaan enzim tidak memiliki tata cara tertentu. Enzim diberi nama
sesuai dengan kehendak penemunya, yaitu dengan mempertimbangkan sedikit atau banyak ciri
dari enzim tersebut. Hal ini menyebabkan penamaan enzim dan istilah umum untuk biokatalis
menjadi bermacam-macam. Pasteur menggunakan istilah ferment, sedangkan Kuhne
menggunakan istilah dari bahasa Yunani, yaitu enzim. Tidak adanya pegangan/panduan dasar
penamaan enzim, muncullah nama trivial (nama umum), yang beberapa diantaranya masih
digunakan hingga sekarang. Contoh nama trivial dapat dilihat pada :
Tabel 1. Contoh nama trivial enzim

No Nama enzim keterangan

1. Pepsin Dari bahasa Yunani “pepsis” (berarti pencernaan)
ditambah “in”
2. Ptialin Dari bahasa Yunani “ptualon” yang berarti liur atau
dahak
3. Tripsin Dari bahasa Yunani “thrupsis” yang berarti melunakkan,
 (trypsine) karena mampu melunakkan daging

Permasalah mulai muncul dengan penamaan emulsin. Emulsin pada awalnya dikira
berhubungan dengan enzim memecah lemak dalam suatu emulsi. Padahal yang dimaksud adalah
enzim pemecah ikatan glikosida yang pahit pada senyawa amigdalin yang terdapat pada biji
amandel. Beberapa kesulitan lain mulai muncul dengan semakin banyaknya jenis enzim yang
ditemukan, sementara tidak ada acuan baku penamaannya. Penamaan berdasarkan nama organ
atau organisme penghasilnya, juga menimbulkan keraguan/pemasalahan (Tabel 2).
Tabel 2. Contoh penamaan enzim dan permasalahannya

No Enzim Permasalahan
1. Pankreatin menggantikan Enzim yang terdapat pada pankreas ada 3 jenis,
tripsin: dari organ pankreas masing-masing memecah substrat yang berbeda.
Jadi tidak mungkin semua dinamai pankreatin.
2. Papain: protease dari getah Tidak hanya enzim papain yang terdapat pada
Pepaya pepaya
3. Ricine: dari Ricinus Tidak hanya enzim ricine yang terdapat pada
Ricinus
4. Ficine: dari Ficus Tidak hanya enzim ficine yang terdapat
pada ficus
5. Bromelain: protease dari buah Tidak hanya enzim bromelain yang terdapat pada
nanas. Nanas termasuk nanas, bahkan pada tanaman bromeliaceae
tanaman Bromeliaceae
Pada tahun 1898, Duclaux memberi nama enzim dengn penambahan –ase pada kata dasar
nama enzim, misalnya amilase, lipase, isomerase, dan lain-lain. Penamaan dengan penambahan –
in mulai ditinggalkan, kecuali beberapa yang sudah dikenal seperti tripsin, pepsin, fisin, risin,
papain, dan beberapa enzim pemecah protein berasal dari tanaman.
Penamaan berdasarkan substrat
Penamaan enzim berdasar substrat, yang menjadi akar/dasar kata enzim adalah substrat
dan ditambah akhiran –ase. Seperti enzim urease, lipase, protease, amilase, berturut-turut
mengubah urea, lemak, protein dan amilum. Sistem penamaan ini tidak akan menimbulkan
masalah jika jenis reaksi yang dialami oleh substrat tersebut hanya satu macam. Namun
penamaan sistem ini menimbulkan masalah jika substratnya sama, dikatalisis oleh enzim yang
berbeda dengan reaksi yang berbeda pula Contohnya adalah reaksi oksidasi glukosa oleh dua
enzim yang berbeda (Gambar 1).

A. glukosa+O2 glukosa glukonolakton +H2O2

B. glukosa + NADPH+ Glukosa glukonolakton+ NADOH+H+

Gambar 1. Reaksi oksidasi glukosa oleh dua enzim yang berbeda

Pada reaksi pertama (1a) dikalatalisis oleh enzim yang dihasilkan kapang Aspergilus
niger, sementara pada reaksi kedua (1b) dikatalisis oleh enzim dalam sel darah merah manusia.
Walaupun hasil akhir dari kedua reaksi tersebut menghasilkan produk yang sama, yaitu
glukonolaktan, namun hasil sampingnya berbeda. Menjadi jelas bahwa 2 jenis enzim yang
berbeda mengkatalisis substrat yang sama, menghasilkan produk langsung yang sama, namun
produk samping yang berbeda, tidak mungkin diberi nama yang sama. Hal inilah yang
menyebabkan sistem penamaan semata-mata berdasarkan substrat tidak dapat dipertahankan.

Penamaan berdasarkan jenis ikatan kimia substrat

Tata nama enzim berdasar jenis ikatan kimia substrat, menjadikan jenis ikatan substrat
sebagai akar/dasar kata enzim, kemudian ditambah akhiran –ase. Contohnya adalah peptidase,
esterase, fosfatase, glikosidase dan nukleotidase, berturut-turut memecah/membentuk ikatan
peptida, ester, fosfat, glikosida dan nukleotida. Namun secara umum, cukup banyak dikenal
enzim dengan nama yang didasarkan jenis ikatan substratnya. Enzim peptidase misalnya, dikenal
beberapa macam dengan spesifikasi yang berbeda-beda, yaitu aminopeptidase, karboksipeptidase
dan dipeptidase. Demikian pula esterase, dikenal beberapa diantaranya asetil kolin esterase.
Fosfatase diantaranya juga dikenal fosfatase alkali dan fosfatase asam. Nama-nama enzim
tersebut sering dipakai dalam komunikasi ilmiah sehari-hari, meskipun tidak memiliki
pembedaan kemampuan yang tajam. Tata nama ini tidak menjelaskan apakah ikatan kimia
substrat yang dikatalisis tersebut dipecah atau dibentuk. Meskipun demikian, menjadi
“kesepakatan umum” bahwa semua enzim tersebut mengkatalisis reaksi.
Penamaan berdasarkan jenis reaksi
Pada tata nama enzim berdasar jenis reaksi, yang menjadi akar/dasar kata enzim adalah
jenis reaksi ditambah akhiran –ase. Contohnya enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi glukosa
pada Gambar 1. Nama enzim yang lebih deskriptif pada reaksi pertama (aa) adalah glukosa
oksidase, sementara pada reaksi (1b) adalah glukosa dehidrogenase. Dengan cara yang sama,
suatu enzim pemindah gugus dinamai transferase. Jika yang dipindahkan gugus –NH2 enzimnya
disebut amino transferase atau sering disebut transaminase. Sistem penamaan berdasarkan jenis
reaksi ini lebih deskriptif dan informatif. Berdasarkan asas penamaan ini, seharusnya enzim
esterase, glikosidase, dan peptidase disebut hidrolase, karena enzim-enzim itu menghidrolisis
ikatan kimia kovalen spesifik tersebut. Namun nama hidrolase tidak dipakai secara luas,
sehingga nama generik seperti peptidase, esterase, fosfatase,dan lain-lain, tetap dipakai.

Pengklasifikasian enzim
Pada saat ini, telah dikenal kurang lebih 2000 jenis enzim. Dengan semakin banyaknya
jenis enzim yang ditemukan, tidak mungkin memberi nama enzim berdasarkan substrat atau jenis
reaksinya. Untuk mengatasi hal tersebut, dikembangkanlah sistem klasifikasi/penggolongan.
Suatu sistem penggolongan yang tepat dan deskriptif haruslah didasarkan pada suatu tata nama
yang tepat pula. Pada uraian sistem penamaan tersebut di atas, terlihat bahwa penamaan yang
kurang tepat akan memberikan hasil yang kurang memuaskan.
Berdasarkan perkembangannya, ada beberapa penggolongan enzim. Padatahun 1933,
Baldwin menggolongkan enzim berdasarkan jenis reaksi kimianya ke dalam 4 kelompok.
Kelompok pertama adalah golongan hidrolase dan enzim yang melakukan hidrasi dan dehidrasi.
Kelompok kedua adalah enzim pemindahan dan isomerisasi. Kelompok ketiga adalah oksidase,
dan kelompok keempat adalah dehidrogenase. Klasifikasi Baldwin belum menghasilkan tata
nama yang deskriptif dan informatif, terlihat bahwa pada kelompok pertama terdapat enzim yang
bukan/tidak melakukan hidrolase.

1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya

a. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di
dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di
 dalam sel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan
sel, misal dalam proses respirasi.
b. Eksoenzim
Ekoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerja di luar sel.
Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan
molekul yang lebih sederhana dengan lebih rendah sehingga dapat masuk melewati
membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel
tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.

2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

a. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan
elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase
dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer
oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase,hidroksilase dan dehidrogenase.
b. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya
molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalahenzim asetat=CoASH
ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut: Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA +
AMP + P-P 3.
c. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan
dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
a) L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air
dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
b) Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan
gugus karboksil.

d. Hidrolase

Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim sebagai berikut :

a) Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan esterkarboksil.

b) Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
c) Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

e. Transferase
 Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatumolekul ke molekul yang
lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:

a) Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.

b) Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
c) Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

3. Penggolongan enzim berdasarkan cara terbentuknya

a. Enzim konstitutif.
Didalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal,
sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup.
Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya
enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya
tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
b. Enzim adaptif

Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu.

Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa
ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya
substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri
E.coli yang ditumbuhkan didalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli
tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya
pertumbuhan(fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan
pertumbuhan. Selama fase tersebut E. colimembentuk enzim betagalaktosidase yang
digunakan untuk merombak laktosa.

C. Cara Kerja Enzim

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat
kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya. Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar
sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel. Selain eksoenzim dan endoenzim,
dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk
terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif ( enzim
adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu
yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada Escherichia coli yang diinduksi
oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim
terse but walaupun tidak merupakan substamya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau
melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai hila
ditambahkan laktosa atau melibiosa.

Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zatzat yang bereaksi dan
dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan
energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar
enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam
senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat
tetap. Sebagai contoh, enzim a-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati
menjadi glukosa. Ada dua cara kerja enzim, yaitu: model kunci gembok dan induksi pas.

a. Model kunci gembok (block and key).

Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat
berikatan dengan substrat bagian terse but disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai
kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok).
b. Induksi Pas (Model Induced Fit)

Model cocok yang ditimbulkan ( Induced Fit) merupakan interpretasi yang

mempertimbangkan bahwa tempat pengikatan dari suatu enzim bukan sebagai suatu
struktur kaku, tetapi malah sebagai sesuatu yang berubahdalam konfirmasi dengan
terjadinya pengikatan substrat untuk menghasilkan suatukecocokan enzim-substrat yang
tepat. Jadi, model Koshland menggabungkan sifatdinamis ke dalam pengikatan
substratSisi aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur substrat.
Ikatanantara enzim dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat.
InhibitorMerupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible
danirreversible.

Faktor yang mempengaruhi enzim

a. Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja
 optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu 00 C, enzim
tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih
tinggi lagi sampai batas sekitar 40-500 C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun,
pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya
protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat bekerja.
1. Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0°C.
2. Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu
10°C.
3. Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37°C. Enzim ternyata
asli pada suhu tinggi yaitu lebih dari 50°C.

b. Derajat Keasaman (pH)

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis
enjim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja
optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim
tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim
bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau
bas, enzimtersebut akan rusak.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja
pada pH rendah.
1. Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH
optimum.
2. pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
3. Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak
balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak
paling cekap pada pH 8.
c. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back
inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang
terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang
bersangkutan.
1. Inhibitor Kompetisi
 Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya
hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif
enzim. Misalnya enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi
oksidasi asam uksinat menjadi fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam
malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun aktivitasnya.
Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal
kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi
inhibitor, konsentrasi substrat, dan aktivitas relatif inhibitor dan substrat.
2. Inhibitor Nonkompetisi
Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan dengan adanya
penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan permukaan
enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya
kerja inhibitor sangat tergantung dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor
terhadap enzim.
d. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat
yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah.
Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada
keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
1. Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul
substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan
molekul substrat.
2. Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas
dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
3. Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak
balas karena kepekatan enzim menjadi faktor penghambat.
Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan
Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari enzim yakni :
1. Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.
2. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).
3. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan oksigen
 4. Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti pemecahan
molekul pada ikatan yang ditambah H20
5. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
6. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
7. Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.
8. Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir semua
enzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi
disebut substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara kerja enzim dalam
mengkatalisis reaksi kimia substansi lain tidak merubah atau merusak reaksi ini.
9. Fungsi Enzim Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun
di luar sel makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien dan
mempunyai derajat yang tinggi.

Struktur kimia Enzim

Meskipun tidak semua enzim merupakan protein, namun sebagian besar enzim adalah
protein yang tersusun atas asam-asam amino. Kemampuan enzim untuk mengkatalisis suatu
reaksi erat hubungannya dengan struktur tersier atau kuartener dari molekul protein
penyusunnya. Faktor lingkungan yang mempengaruhi struktur protein juga mempengaruhi
aktivitas enzim. Struktur enzim tidak sederhana, dengan beraneka pilinan, lipatan atau
konformasi. Hal ini bukan saja memberikan keunikan enzim, tetapi juga menimbulkan tapak
aktif yang khas. Rantai polipeptida yang melipat-lipat tersebut membentuk sebuah gumpalan
yang dinamakan globula, oleh karena itu enzim termasuk dalam golongan protein globular.

Tidak jarang satu jenis enzim terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang masing-
masing membentuk gumpalan (dinamakan subunit). Subunit yang satu dengan lainnya berikatan
melalui ikatan non-kovalen. Kemantapan bangun enzim seperti halnya pada protein lainnya
disebabkan oleh ikatan silang jembatan disulfida dan gaya-gaya lain seperti ikatan van der Waals
dan gaya tarik/tolak elektrostatistik. Ikatan atau interaksi di dalam keseluruhan molekul ialah
interaksi elektrostatistik, ikatan hidrogen, ikatan hidrofobik, maupun gaya van der Waals dapat
dipengaruhi oleh lingkungan dan pada keadaan ekstrim bahkan dapat mengubah konformasi
enzim secara keseluruhan, dan menurunkan aktivitasnya. Apabila ikatan itu putus maka aktivitas
enzim menurun bahkan tidak aktif sama sekali. Salah satu contoh adalah enzim ribonuklease,
merupakan protein globular, terdiri dari tiga rantai polipeptida (struktur tersier) yang
dihubungkan melalui ikatan disulfida.
Enzim yang paling kecil memiliki berat molekul 10-15 kDa, yang berukuran sedang
sekitar 100 kDa seperti laktat dehidrogenase. Enzim yang terbesar adalah glutamin sintase yang
tersusun 12 subunit dengan ukuran lebih dari 500 kDa. Meskipun demikian, ada enzim yang
strukturnya bukan protein, yaitu asam ribonukleat (RNA). RNA jelas bukan merupakan protein,
tetapi RNA tertentu akan memperlihatkan aktivitas katalitik yang sangat spesifik bagi substrat
tertentu. RNA yang memenuhi semua kriteria klasik untuk didefinisikan sebagai enzim, disebut
ribozim. Meskipun substrat yang dikatalisis oleh ribozim hanya terbatas pada ikatan fosfodiester
RNA, spesifitas kerjanya sepenuhnya sebanding dengan kerja enzim yang klasik. Ribozim
mengatalisis reaksi trans esterifikasi dan akhirnya reaksi hidrolisis ikatan fosfodiester dalam
molekul RNA, yang diperlancar oleh gugus OH.Berdasarkan uraian di atas, struktur enzim
(kecuali ribozim) memiliki kesamaan dengan struktur protein. Dengan demikian, struktur enzim
dapat dipelajari dengan mempelajari struktur protein. Terdapat 4 macam struktur enzim yaitu
struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener.

Struktur primer
Struktur primer ptotein adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai
polipeptida. Struktur ini merupakan sekuen/urutan asam amino, yang dihubungkan ikatan
peptida, membentuk rantai polipeptida. Sekuen asam amino menentukan struktur molekul yang
lain. Satu perubahan dalam struktur primer dapat menyebabkan perubahan biologi yang
signifikan dalam struktur maupun fungsinya. Jika terdapat beberapa cistein (sistein) dalam
sekuen asam amino, cistein-cistein (C-C) tersebut sering bereaksi membentuk ikatan disulfida.
Bentukan C-C ini merupakan bagian dari struktur primer.
Struktur sekunder, tersier dan kuarterner sebagian besar protein terbentuk secara spontan
setelah sintesis. Kemungkinan informasi untuk konformasi protein yang aktif secara biologik,
disandikan di dalam urutan asam aminonya. Dalam keadaan fisiologik, pelipatan protein
menguntungkan struktur alamiah (native) protein. Jika protein kehilangan konformasi
alamiahnya disebut denaturasi protein. Denaturasi terjadi jika nilai pH terlalu ekstrim, suhu
ekstrim, atau penambahan pelarut organik seperti detergen dan substansi lainnya. Konformasi
protein distabilkan dengan bantuan interaksi, seperti jembatan hidrogen, jembatan disulfida,
interaksi elektrostatik dan pembentukan kompleks dengan ion logam. Faktor lain yang sangat
penting dalam stabilisasi konformasi protein adalah efek hidrofobik.
Asam amino adalah senyawa yang memiliki 2 gugus fungsi yaitu gugus amino (-NH2)
dan gugus karboksilat (-COOH) yang terikat secara kovalen pada atom karbon. Dua gugus
lainnya pada karbon adalah hidrogen dan gugus R yang merupakan rantai samping asam amino
Meskipun tidak semua enzim merupakan protein, namun sebagian besar enzim adalah
protein yang tersusun atas asam-asam amino. Kemampuan enzim untuk mengkatalisis suatu
reaksi erat hubungannya dengan struktur tersier atau kuartener dari molekul protein
penyusunnya. Faktor lingkungan yang mempengaruhi struktur protein juga mempengaruhi
aktivitas enzim. Struktur enzim tidak sederhana, dengan beraneka pilinan, lipatan atau
konformasi. Hal ini bukan saja memberikan keunikan enzim, tetapi juga menimbulkan tapak
aktif yang khas. Rantai polipeptida yang melipat-lipat tersebut membentuk sebuah gumpalan
yang dinamakan globula, oleh karena itu enzim termasuk dalam golongan protein globular.
Tidak jarang satu jenis enzim terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang masing-masing
membentuk gumpalan (dinamakan subunit). Subunit yang satu dengan lainnya berikatan melalui
ikatan non-kovalen. Kemantapan bangun enzim seperti halnya pada protein lainnya disebabkan
oleh ikatan silang jembatan disulfida dan gaya-gaya lain seperti ikatan van der Waals dan
gaya tarik/tolak elektrostatistik. Ikatan atau interaksi di dalam keseluruhan molekul ialah
interaksi elektrostatistik, ikatan hidrogen, ikatan hidrofobik, maupun gaya van der Waalsdapat
dipengaruhi oleh lingkungan dan pada keadaan ekstrim bahkan dapatmengubah konformasi
enzim secara keseluruhan, dan menurunkan aktivitasnya.Apabila ikatan itu putus maka aktivitas
enzim menurun bahkan tidak aktif sama sekali. Salah satu contoh adalah enzim ribonuklease,
merupakan protein globular,terdiri dari tiga rantai polipeptida (struktur tersier) yang
dihubungkan melalui ikatan disulfida.
Enzim yang paling kecil memiliki berat molekul 10-15 kDa, yang berukuran sedang
sekitar 100 kDa seperti laktat dehidrogenase. Enzim yang terbesar adalah glutamin sintase yang
tersusun 12 subunit dengan ukuran lebih dari 500 kDa. Meskipun demikian, ada enzim yang
strukturnya bukan protein, yaitu asam ribonukleat (RNA). RNA jelas bukan merupakan protein,
tetapi RNA tertentu akan memperlihatkan aktivitas katalitik yang sangat spesifik bagi substrat
tertentu. RNA yang memenuhi semua kriteria klasik untuk didefinisikan sebagai enzim, disebut
ribozim. Meskipun substrat yang dikatalisis oleh ribozim hanya terbatas pada ikatan fosfodiester
RNA, spesifitas kerjanya sepenuhnya sebanding dengan kerja enzim yang klasik. Ribozim
mengatalisis reaksi trans esterifikasi dan akhirnya reaksi hidrolisis ikatan fosfodiester dalam
molekul RNA, yang diperlancar oleh gugus OH. Berdasarkan uraian di atas, struktur enzim
(kecuali ribozim) memiliki kesamaan dengan struktur protein. Dengan demikian, struktur enzim
dapat dipelajari dengan mempelajari struktur protein. Terdapat 4 macam struktur enzim yaitu
struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener.

Struktur primer
Struktur primer ptotein adalah urutan asam-asam amino yang membentukrantai
polipeptida. Struktur ini merupakan sekuen/urutan asam amino, yang dihubungkan ikatan
peptida, membentuk rantai polipeptida. Sekuen asam amino menentukan struktur molekul yang
lain. Satu perubahan dalam struktur primerdapat menyebabkan perubahan biologi yang
signifikan dalam struktur maupun fungsinya. Jika terdapat beberapa cistein (sistein) dalam
sekuen asam amino, cistein-cistein (C-C) tersebut sering bereaksi membentuk ikatan disulfida.
Bentukan C-C ini merupakan bagian dari struktur primer.
Struktur sekunder, tersier dan kuarterner sebagian besar protein terbentuk secara spontan
setelah sintesis. Kemungkinan informasi untuk konformasi protein yang aktif secara biologik,
disandikan di dalam urutan asam aminonya. Dalam keadaan fisiologik, pelipatan protein
menguntungkan struktur alamiah (native)protein. Jika protein kehilangan konformasi alamiahnya
disebut denaturasi protein. Denaturasi terjadi jika nilai pH terlalu ekstrim, suhu ekstrim, atau
penambahan pelarut organik seperti detergen dan substansi lainnya. Konformasi protein
distabilkan dengan bantuan interaksi, seperti jembatan hidrogen, jembatandisulfida, interaksi
elektrostatik dan pembentukan kompleks dengan ion logam. Faktor lain yang sangat penting
dalam stabilisasi konformasi protein adalah efek hidrofobik.
Asam amino adalah senyawa yang memiliki 2 gugus fungsi yaitu gugus amino (-NH2)
dan gugus karboksilat (-COOH) yang terikat secara kovalen padaatom karbon. Dua gugus
lainnya pada karbon adalah hidrogen dan gugus R yang merupakan rantai samping asam amino
(Gambar 2).
Gambar 2. Struktur dasar asam amino
Asam amino dihubungkan dengan asam amino lain melalui ikatan peptida, membentuk
protein. Ikatan peptida dibentuk dari gabungan antara gugus amino dari satu asam amino dengan
gugus karboksil dari asam amino lainnya, melalui ikatan amida (Gambar 3).

Gambar 3. Reaksi pembentukan ikatan peptida

Semua asam amino yang terikat dalam peptida dinamakan residu asam amino. Residu
asam amino pada salah satu ujung rantai yang memiliki gugus amino bebas disebut residu ujung
N, dan residu dengan ujung karboksilat bebas disebut residu ujung C (Gambar 4). Semua peptida
yang memiliki lebih darisepuluh residu asam amino disebut polipeptida.

Gambar 4. Residu asam amino pada ratai polipeptida

 Struktur peptida ditulis dengan urutan nama asam amino dari kiri (ujung N) kekanan
(ujung C). Penyebutan asam amino dapat ditulis secara lengkap (bahasa inggris atau bahasa
Indonesia) sesuai bahasa yang digunakan, atau menggunakan 3 huruf pertama (dari ejaan bahasa
Inggris), atau singkatan satu huruf (kapital) (Tabel 4). Contoh struktur primer protein tersaji pada
Gambar 5.

Gambar 5. Struktur primer protein (pramudibel.blogspot.com)

DAFTAR PUSTAKA.
Harahap. 2012. Pengantar Fisiologi Tumbuhan. Medan. Universitas Negeri Medan
Mardhiyah, nurul. 2017. Enzim. Universitas Pembangunan Nasional "Veteran" Jawa Timur.
R.Susati. Fidia Fibriana. 2017. Teknologi enzim. CV Andi Offset:Yogyakarta