'l'i ​II: .11) 1 ​uN' .

1, 0, - ​11 ​IsTod-ti EM ​IsTRY ​AN Ii ​(2 Y​ TOCII ​EMISTRt ' ​( ​' opvrigtit ​i ​1965 ​oleh ​'lb 11
E. I). EANES ​.tNI) ​CC (IIENNE1t
istis-liemiciut Society, Inc.
\ t . ​16, No. 11
J'rish-d ​i, i ​US ,, -. l

X-IL \\ 1) 1 ​1” I'HA ( 'SI S

​ TUJ) IES ON \ \ 1 \' loid i'ILAI \ IENTS '

. \ (1 (100 (11 ​lust ito I​ c d​ ari ​DenIal Rese i ('(-It ​(10 (1 ​_ \ u1 ​100 (11 ​Instil ​Ut (dari ​-1​il / i ​iii iS ​(111 (1 ​Met (IlIOli (' ​Penyakit,

_ “sa / ional Ins- / il ubin ​Kesehatan, ​Beth ('. s'da, Ma,“jland

lteceive (i ​untuk ptll) l icat ​ion Juuie 14,

komponen protein filamen jaringan amiloid-sarat dipelajari oleh prosedur fraksi x-ray.Fitur utama dari pola x-ray dari bahan amiloid yang
​ , ​dan luas dan cincin yang
tidak berorientasi terdiri dari cincin tajam, intens pada 4​ ,75 ​A menutupi halo difus pada 4,3 A
kurang kuat pada 9,8 ​A. ​Saat berorientasi, material memberikan pola sinar-X "silang". Temuan x-ray ditafsirkan dalam
bentuk struktur "lembar berlipit" yang dibentuk oleh rantai lipatan polipeptida amiloid dalam suatu cara biasa pada
dirinya sendiri sehingga segmen rantai yang berdekatan lateral diatur secara antiparalel. pola x-ray dari amyloid
berorientasi menunjukkan lebih lanjut bahwa s​ umbu ​segmen rantai m
​ enjalankan ​melintang terhadapfilamen. s​ umbu
saya ​Hiiu berdinding kapiler kuarsa oleh ​(Cult rifttgtttioui ​(1000 X g) -​ l​ o
mencegah ​hilangnya ban nsomst iltiritug ​yang
l' lie ​ext ​1-arellulal- ntaterial (LEJ) osited ​iii ​yang)atho1ogic ​tolh(lit ​knowis ion
Ie (-ordiiig dari ​yang l​ enturDiagram mon, ​kapiler disegel dengan lilin sebelum
sebagai ​amvloidosis a​ dalah ​(-hai-a ( 'terize (l ​sakit ​semua
jaringan alI l
dipasang ​pada kamera x-ray. L) urmfie (l ​ext racts ​disiapkan ​seperti yang
terkena ​(spesiesIY ​yang)leseilce ​dari (daftar ​bertemu ive filamentous J)
1o-teni ​(OIIIJ) OileIlt ​(8, 1​ 3) ​- P
​ ilihan ​iniri-osro) ic dijelaskan ​oleh ​(ilen ​tier e​ t ai. ​(8), Ivophilized dan ​mouiite (l secara langsung
iii ​(ltlaltz (al) illaiies, Orientasi
(lesrnl) t ​11) 115 ​dari ​ini ​(onIJ) oneist iii ​terpengaruh manusia
sampel ​pada ion adalah iiudticed ​iii Saya ​berbohongmurni
saya mengeluarkan mnilirate bahwa ​itu ​(olistists dari ​mll (lmvm Lual
ekstrak filamen ​) satu (jika dua ​cara. Filamen ​mekanis ​berorientasi ​oleh ​gent 1
(filansentskurang dari SO ​A ​lebar ​dan UJ) untuk ​setidaknya10,0 (X) A ​ tansping tikar ermal yang dikemas pada ​I ​lie disegel Iip dari 0,3 mm
sejenisnya ​panjang, yang mungkin agregat lateral ke J) lo (lu (ea fihril iapml-lary dengan pala (kawat liuini. I​ ​ip kapiler adalah sqi OFI iared jadi
saya ​topi s​ aya ​berbohong diterapkan st ress adalah per- p​ euidi (-tllar ​ke
mengukur ​S1J) ​ke ​300 ​A s​ akit. ​lebar Pada interval il-biasa ​Iharl-ownig ​atau
permukaan datar. () rietit di IOU dari meitts fila- j​ uga ​diinduksi Iw
twist ​ ​'filamen ​o RUIS ​sebuah (l, ​Minyak ​mantan osure stispeuidiiug mereka i​ ii ​1 ​tetes tempat air (l keluar kaca geser dan
memungkinkan
dari' ​yang ​filttlIh ( 'ihts ​ke ultrasomuol, melintang ​frac-
(berbohong (li-ui) ​ke ​evaporal ​p ​Ii) (lu'yuiess. ​Hasilnya benar-benar laniella tebal
titer di-c J) i-oduee (l ​tanpa (hubungan yang tidak pasti telah dihapus dan dipasang dengan kapabilitas-

denganini ​J) oiil dari ' ​narrowmg (8).difraksi sinar-X Ian 'dengan li ​I ​he 1amel lar permukaan sejajar ​1 o ​sumbu ​I l​ ie caJ)
Illary.
Studi ​adalah ​uinlei'takeit ​to ​elu (tanggal kristal- ​( ​gl'itJ ​) hic ​J) IOJ t (' t ​mes ​of
x-ray di ITract diagram mon tercatat keluar Film wit Ii
this ​tli h1 (llle ​amiloid pro
nikel-melayang er-ed tembaga radial bit (x ​= 1​ 54 ​A) ​01) 1 am diikat ​dari
(memancarkan ​iii ​atau (Lei ke (l (fiuf (' lebih lengkap nya ultrast rue- fokus baik s​ aya ​Ube ​operas ​edpada 30 kv dan 38 ma . Paten dari endapan
mendatang, i​ ni ​tulisan merupakan ​laporan dariini amvloid segar baru adalah 01) 1 amuue (l dengan57,3 mm
I diameterI) ebye-Schuerrer l) dari kamera. Catatan akurat dari amyloid
st ​ll
(keboho difiract mon max
ngani-:. ima ​iii ​prepai-at purified di moius ​dibuat pada suhu I 14, fi-mm diameter I)
ebye-Scherrer powder ​cam-era, ​Difraksi warna dari arnouiuul kecil ​dari
EX1'ERIM ​XTAL PROSEDUR logam paladium dicampur dengan ​Saya ​yakin endapan amiloid
digunakan sebagai standar kalibrasi internal dalam rekaman-rekaman
Amyloid- sarat ​t ​isstle ​diperoleh dari saya Iver dan limpa ​pasien ​manusia dan secara terakhir ini, Pola-pola yang berorientasi buah ​diperoleh dari kamera ​mikro
eksperimental Chesle'v-Philips ​(4) yang ​memilikispesimen ​film(daftar aui (e 14,7 mm dan
hewan mental yang menderita amvloidosis, Kedua segar ​saya isstie ​aii (l dilengkapi dengan 100-, saya m ​ embawa ​kaca
dimurnikan ​racts ext ​(8) ​yang st merapikan. ​segar amyloidot ic t masalah dari Pertama dalam serangkaian makalah yang berjudul "fisik
limpa htimaii dan
Kapiler(olliflsator, The Unechaiiicallv berorientasi
​ i saya dia
hati ​wa.s ​01) 1 mu ​iie (l ​pasca mort em dan disimpan basah ​dan d
dan Sifat Kimia Serat Amyloid."
dingin (0 # {176} C) warna il diperiksa oleh sinar-x. Contoh saya Spesimen diperiksa dengan Iithe x-ra jalur balok
materinya sudah siap untukdiffrac-
​ enangguhkan ​potongan
mon ​dengan m kecil dari t segar ​: trii - loid d​ ic ​t masalah d​ alamsuling 67
air ​dancoiuceuit ​tikus ​saya menariknya ​suspensike ​ujung dianseter 0,7-mm 3
674 ​EANES DAN GLENNER
1
Gambar. ​1.
X-ray pola difraksi au sampel unoriented dari dimurnikan humaus filamen amiloid. G ​ ambar. ​2. X-ray pola difraksi dari sampel yang berorientasi mekanis ​filamen amiloid humaus.
Arah stres mekanik adalah sejajar dengan dimensi pendek pada gambar. Garis tegangan ini tegak lurus terhadap arah sinar x yang terjadi.
ARA. ​3.sinar-X ​Pola difraksidari lamella dari filamen amiloid manusia yang dibuat oleh evaporatiuig suatu suspensi berair dari filamen pada permukaan datar mendatar. Lamella itu difoto

dengan ​luas ​dimensinya yang ​wajahsejajar dengan ​gambar. ​Insiden ​9,8 ​Sebuah g​ aris x-ray membagi balok. iusto ​Wajah ​normal ​doublet dengan kira-kira sejajar anggota batin untuk
memasangkan di 13 louig ​A. ​usul ​Asalpemisahan ini tidak saat dipahami. ​The ​gelap di sekitar ​tepi kiri bawah dari
​ ​lubang tengah ​karena ​“halatiout” dari insiden x-ray beam.
ARA. ​4. Pola difraksi sinar-X dari preparasi endapan amiloid yang terdiri dari agregat seperti batang dari unit globular tersusun pentagonal.
baik paralel atau tegak lurus terhadap arah tekanan yang diberikan. Sampel lamelar difoto dengan permukaan lamnellar
paralel atau tegak lurus terhadap balok. Baik kamera mikro dan kamera berdiameter 57,3 mm digunakan untuk membandingkan preparasi dari jaringan dari asal yang berbeda. Pola x-ray
yang digunakan
dalam i​ lustrasi dicatat, bagaimanapun, exclu- sively ​dengan microcamera tersebut.
HASIL

​ enyalut halo batin

yang dominan ​Fiturdari ​difTraction foto- grafik dari spesimen utsoriented dari filamen amiloid adalah sebuah cincin yang tajam dan intens pada 4,75 ​A (​ ± 0,01 ​A) m

berpusat di sekitar tepi ​4.3 d​ ari difus

(Gbr. 1).
Cincin lain, lebih luas dan kurang kuat, terjadi ​pada sekitar 9,8 A. Posisitajam
cincin difraksi yangsesuai dengan ​nilai yang diperkirakan untuk chaiuss polipeptida yang diatur dalam atau

4
konfigurasi lembar lembaran (12). ​Jarak ​4,75 ​A, ​bagaimanapun, thaus agak lebih ​besar4,65 A spasi dilaporkan sebesar $ -kerat in (4,65 A) (2).
Ini s​ ama dengan, bagaimanapun, ​nilai yang dihitung untuk jarak
“h) ack house 'antararantai yang berdekatan ​segmenketika diagregasi secara lateral dalam a​ nti-
arrausgemeustparalel, seperti halnya jika
lembaran berlipit dibentuk oleh chaius polipeptida tunggal dilipat dalam secara teratur pada ​dirinya sendiri ​(12). The ​9,8-A l​ iuse sesuai dengan ​"rantai samping" S) antara chaiuss lembar
tetangga (10),
ban feat difraktiois ini tampaknya tidak
​ alam
spesifik untuk fllameuits fluks dari jaringan atau spesies tertentu. ​Mereka ​ditemukan ​dalam ​sampel filamen amiloid ​dari berbagai asal, ​misalnya, d
hati spleeuu ausd humnaus "primer" dan "secousdary" kasus,
hati bebek dan limpa tikus, ​dan tidak ada kucing
efek difraksi ini dianggap berasal dari ​perubahan
dalam struktur filamen yang direduksi oleh
prosedur pemurnian dan pengeringan yang digunakan sebagai

X-RAY DIFFRACTION STUDIES ​675

mereka juga hadir ​dalam ​x-ray ​diagramdari ​jaringan amyloid-ladeut segar.
Wheui sampel berorientasi mekanis dari dimurnikan filamen amiloid
manusia d​ ifoto ​dengan arah tegangan mechaisical tegak lurus
terhadap arah balok, masing-masing perpecahan cincin difraksi
​ usursimetris
iuito ​dua ​busur diamnetrically menentang (Gbr. 2). B
dibuang dari ​4,75-A s​ pasi ​rintg ​berada tegak lurus terhadap orang-orang
dari ​9,8-Sebuah c​ incin, ​iuidicative dari “cross-fl” pola (2). ​di
​ usur spasi yang positioused dicular
samping ​itu, ​4,75-A b
perpen- ke directiout tekanan diterapkan, dan 9,8-A busur
berbaring sepanjang garis presssire ini. Ketika sampel diposisikan
sedemikian rupa sehingga berkas sinar-x sejajar dengan garis
tegangan, diperoleh pola yang tidak digantikan.
Tidaklah beralasan untuk ​mengasumsikan ​bahwa, ​dalam ​paket filamen
bersama-sama di bawah influeusce dari kekuatan uuiidirectional,
sumbu setiap filamen akan cenderung untuk menyelaraskan
dirinya sendiri normal dengan garis gaya ini. Jika demikian,
busur ​4.75-A kita ​akan sesuai dengan jarak paralel dengan
sumbu panjang dan, akibatnya, rantai polipeptida akan
disejajarkan tegak lurus terhadap arah ini.
Kesimpulan serupa dapat ia raih dengan hasil x-ray dari plat tebal yang
dihasilkan oleh penguapan suspensi filamen amiloid berair pada
permukaan selempang rata seluncuran kaca. Ketika lamella
seperti itu difoto di tepi, y​ aitu, ​dengan balok sejajar dengan
permukaan lebar pelat, ditemukan bahwa foto i​ tu ​sangat
berorientasi dengan ​direksi4,75-A yang ​busursejajar
dengan bidang pelat dan ​9.8-A ​busur tegak lurus terhadap
permukaan pelat (Gbr. 3). Ketika plat difoto dengan wajah lebar
normal ke arah sinar-x, polanya tidak berorientasi. Lagi-lagi
masuk akal untuk mengasumsikan bahwa, dengan penguapan
penguapan sussi, filamen amiloid akan cenderung terkulaisecara
acak d​ alam ​dengan kapaknya yang diletakkanplak hasil lamela
yang dihasilkan,selebar. y​ aitu, d​ engan kapak yang sejajar dengan
permukaanmenghadapi. Jika tikar itu terjadi sedemikian rupa,
temuan x-ray akan mengakibatkan kesimpulan bahwa ​4,75-A
jarak tulang belakangberjalan sejajar dengan sumbu filameust.
Sumbu dari rantai polipeptida akan, kemudian, bergantung pada
arah peralihan aksial dari serat.
Dalam kedua mode orientasi, lengkungan ​9.8-A ​cincinnampaknya agak
kurang paham dibandingkan dengan yang ada pada ​4.75-A
hirse. Akan tetapi, lengkungan yang diamati dari jarak “rantai
samping” ini bahkan tidak dapat diprediksi bir, kecuali jika
filamennya tidak benar-benar asikuler tetapi cenderung ke arah
bentuk tabel dengan kelompok rantai samping diarahkan keluar
dari permukaan datar. Bentuk morfologi seperti itu akan lebih
disukai berorientasi dengan permukaan terluas terletak di bidang
tikar atau
lamella. Refleksi dari jarak "rantai samping" akan, oleh
karena itu, sepuluh (I untuk melengkung dengan dua maxima
diarahkan normal k​ e ​permukaan pesawat seperti yang ol)
dilayani.
x-ray D ​ ata ​dari ini preparatiouts berorientasi menyarankan
theni bahwa filamen uiot benar-benar seperti benang dengan
eqitidimnensiotsal lintas-bagian, tetapi, lebih tepatnya, harus l) e
lebih reng-seperti dalam penampilan dengan kursi polipeptida
dilipat segmenta extend- ing di seluruh lebar filamen. Morfologi
penampang filamen ionik yang disimpulkan dari data difraksi
berorientasi adalah, theus, ​konsisten dengan konfigurasi polipeptida
lembar lipit yang disarankan oleh ​jarak pengamatan 4,75 A ​ ​untuk
pemantulan utama dari filamen.
Persiapan dari endapan amiloid yang, ​pada ​pemeriksaan
mikroskopis elektron, ditemukan terdiri dari susunan batang
seperti struktur globular uusit (3) menghasilkan pola x-ray yang
pada dasarnya berbentuk amorf d​ alam ​penampilan (Gbr. 4). Garis
difraksi yang berbeda pada 4,75 A ​ ​tidak ditemukan p​ ada ​pola ini.
Satu-satunya fitur yang menonjol adalah dua lingkaran cahaya
yang luas dan difus berpusat di sekitar 10,5 A​ ​kering 4​ ,65 ​A
dengan lingkaran luar yang relatif lebih intens dibandingkan
dengan yang intier. Patterus yang sangat samar ini umumnya
merupakan karakteristik dari banyak protein kering dan
memberikan sangat sedikit struktur untuk jenis proteiui globular
ini.

DISKUSI
Sifat-sifat difraksi sinar-X yang diamati dari filamen
amiloid ketika ditafsirkan dalam kerangka konfigurasi rantai
dasar yang dibuat untuk protein oleh Pauliisg dan Corey (12)
menunjukkan bahwa rantai polipeptida yang terdiri dari filamen
amiloid melipat ke belakang pada dirinya sendiri. secara teratur
untuk membentuk struktur seperti lembaran. Dalam ​ini
pengaturan antiparalel, residu asam amino adalah, pada3,5 ​A
panjang, hampir diperpanjang sepenuhnya tetapi dikontrak cukup
untuk memberikan tulang punggung rantai tampilan
676 ​EANES AN!) GLENNER
lateral (liulsensions ​dari m
​ n (lmvidual ​iii iii
bergelombang. Dengan segmen rantai yang berdekatan
ditempatkan pada jarak 4,75 ​A secara t​ erpisah ​dengan ​ikatan
hidrogen, konfigurasi struktur tulang punggung yang
bergelombang ini memberikan tampilan lipit pada lembaran
dengan a-karbon yang terletak di sepanjang lipatan dan rantai
samping diproyeksikan secara bergantian di atas dan di bawah
bidang lembar sebagai salah satu uroceeds sepanjang ​rantai.
Kehadiran refleksi rantai samping dalam pola x-ray menunjukkan
bahwa l​ embaran d​ apat ditumpuk untuk membentuk array tiga
dimensi. Sifat-sifat orientasi filamen akan membuat seseorang
menyimpulkan, bagaimanapun, bahwa ketebalan susunan susun
lembaran kurang dari

array.​Dijelaskan struktural di atas) situasi

mengharuskan bahwa) rantai reverse
olypepticle arah di iister -als biasanya panjangnya. Sayangnya ​, ​sebuah a​ i roi ​) riate uiieehaisisuis dengan mana ini dapat ​dicapai ​belum sampai pada l e eluci (penuh
dengan ​kepastian. ​Namun demikian, beberapa l) ossibilities ​untukmenjelaskan ​pembalikan arah rantai dapat l) osttilate (1. Ouie menarik kemungkinan memanfaatkan
fakta bahwa residu prohine ketika ​dalam ​ ​cia k​ onfigurasi ​dapat, ​di ​l) rmlscil) le, menghasilkan ​tajam ​tikunganits a olypeptmde chaits ​mengakibatkan ​pembalikan arah
(5). Residu ini, lebih lanjut, terjadi p​ ada ​filameists aunvloid manusia d​ alam ​rasio sekitar s​ atu ​hingga setiap 16 residu total (8). Jika
residuprohmne adalah mendistribusikan (l berkala sehingga oi-butir-ed di setiap posisi ke-16 sepanjang rantai peptida poli-nya c​ ia ​konfigurasi ​itu akan l) e ​ ​dalam 1​ )
OSitiols ​untuk bertindak sebagai agelst diperlukan untuk kembaliayat, dengan m ​ enekuk, ​yang (Iirection dari rantai s​ ecara ​. teratur
di atas usulan mengenai peran lini pro d​ alam rantai ​bending dibuat agak iunprob- mampu, namun, dengan pengamatan berikut: (1) prohine ​ ​dalam c​ ia ​configuratious
belum bit tampaknya iii asli l) lotemns, (2) a​ ssuuiiption y​ ang Prohine
berkala' membalikkan directious rantai pada posisi ​setiap ​lebar residu filanseist 16 di sekitar ​sehingga ​akan ​A, ​ m
​ engatur
nilai yang jauh lebih thais diameter minimum yang diamati dari 75-SO A (5, 13) ​dan ​(3)rantai terlipat yang ​proteinmengandung ​110 ​l) rolilie telah
​ hrysopa ​(11), model yang paling menggambarkan sifat lipatan,
sebelumnya ​dilaporkan(7, 11). Dalam kasus yang terakhir ini l) rotein, sutera dari tangkai telur C
mensyaratkan bahwa glisin menjadi salah satu dari dua residu yang terlibat d​ alam ​setiap konformasi hemsd (7) . Model ini j​ uga ​merupakan p​ ossiblity dmstmct untuk
menjelaskancham lipat ​dalam ​kasus ​ini sebagaiamyloid ​filamenmemilikiglycine coissiderable ​kandungan(11 ​ ​residu%) (​ 8).
Sesuaikan dengan yang sebelumnya (liscllssiofl adalah asumsi ​bahwa lembar berlipat dibentuk oleh satu oly wptide (hujan es yang secara teratur terlipat kembaliagregasi
dengan ​sendirinya. Kemungkinan alternatifnya adalah bahwa setiap lembar dibentuk olehsisi ke sisi). jumlah rantai polipeptida pendek dengan masing-masing
rantai lyiisg antiparalel berkenaan ​dengan tetangganya.Kemungkinan terakhir ini dapat ​dihitung, namun, meskipun berat molekul yang diamati sekitar 20.0002 beberapa
kali lipat lebih besar
2​G. ​G. Glenner, tidak dipublikasikan data
.dari a I) (hicte (l molekul 'delapan dari al) dari 2.500
untuk rantai pendek.
Dari lintas-3 struktur lembar exteisded adalah tsot
iulconsl) di ibie dengan mon) hologic ai i) perizinan filameusts tunggal dari huuisaii ansyloid seperti yang tampaknya ​di
oise itsictos elektron (5). 'l'dia uitiforunmty dalam ​lateral yang ​dimensimerupakan (l tise itsdcteruninacv d
​ alam
panjang dari Pleate (I sheet stt-u (tule woul (1 memungkinkan ​untuk develol yang) unent dari rmbl) ols-lm Ke unicelles mirip ​kita forun d
​ engan ​mengamati filamen auiivloid.
X-ray unodel dapat ​menjelaskan, unol-eover, untuk ​panjang variabel filamen ini terlihat ​dalam ​uiucrographs electrots (8, 13). Konfigurasi sheet berlipit akan menyiratkan
bahwa filamen aunyloid harus lebih disukai. karena gaya kohesif yang normal padalangsung ​mon ​ini terutama disebabkan oleh hidrogeis 1 yang relatif lemah,
maka kecenderungannya akan membuat filamen-filamen patah menjadi panjang yang lebih kecil.
Tipe cross-a (​ liffra (tiolt liattelts yang ​diperoleh dari filauisen ansvloid yang berorientasi telah jarang dilaporkan untuk protein yang terjadi secara alami. Pola x-ray
seperti itu 1). Sebelumnya hanya dijelaskan hanya untuk protein flagela bakteri (1), protein dari tangkai telur C ​ hrysopa ​(7, ​11) dan protein dari matriks enamel gigi
sapi (9) .Lain-lain, roteil kucing yang diinduksi untuk memberikan cross-$ pattermi d​ engan ​menjadikannya tekanan isonphysmologis yang tinggi seperti, Sebagai
contoh, meregangkan
telur rebus putih menjadi dua kali panjang awalnya (2) atau d​ engan mengolah serat ​' k​ eratinkeratin dengan ​steaun (6) yang diregangkan. preparatif P​ rosedurensployed
dalam ​penelitian ini untuk ol) tan ekstrak aum'loid dari mana cross-foto t​ ercatat ​relatif ringan, namun, dibandingkan d​ engan ​ods uiseth- diperlukan untuk transforun
yang biasanya terjadi atau Protem ke silang sebuah $ type. ​ini, ​Fakta gether ke- dengan pengamatan bahwa ​posisi ​l) rincipal ​4,75-A s​ pacmg tidak ​dipengaruhi
oleh prosedur extractiois, menunjukkan bahwa salib-a
patterms akurat mewakili sifat difraksi The dari preseisce yang dari ​dalam ​yang ​vim ​4.75- Sebuah ​filaunents.
​ emiliki s​ truktur sheet yang sama lipit sebagai l) ostulated
jarak nya ​diagram difraksi sinar-x ​mousedan bebek ​aunyloid akan menunjukkan bahwa filauiients ini m
untuk amiloid huunan. Namun, tidak ada upaya yang dilakukan untuk memperoleh pola x-ray berorientasi amiloid tikus dan bebek; akibatnya, prediksi tentang
morfologi filauisent ​dalam ​kasus ini tidak mungkin. Studi mikroskopis elektron3 akan
HA Bladen dan GG Gleusner, pengamatan yang tidak dipublikasikan.

X-RAY I) IFFRACTION STUI) IES ​677

al.

menunjukkan, ​bagaimanapun juga, bahwa ansyloid ini ​adalah sama ​dalam ​basm (-
ACKNO \\
uisOl) h1Fitur logik ke humaut 'LLDGMEXTS

nsatet-m
 Saya ingin sekali mengekspresikan iut mereka (lebte (htess to Miss ('
at-lie Goo (lwimm untuk ​terampilnya t​ eknis

bantuanaitil to I​) t '. ​HH Higdott, titiveusity

of Texas, Medical Itrautch) , Gal vest ott, Tex., Untuk ​memasok jaringan
ilttt-k yang digunakan ​iii penelitian ini.

DAFTAR
PUSTAKA
1. ​Asthttu- ​, ​W. ​J., ​Beightouu, E. autd Wembtrll, C .: ' ​Ihe sI ​rtt (-t itt- c
dari flagela bakteri. ​Pi'oc. Soc. E.rp. Rio !. Saya (l. 9: ​282, 1955. ​2.
Asthury. W. ​J., ​J) ickiutsouu, S. aitd Bailey, ​K .:
The x-ray iitterpretatiouu dari deutat uratiout di tengah stm-t -t utre benih
glohtthiuts J3iocheun ... ​1. 29: ​2351, ​1935. ​3. Bladen, 11. A., Nylen,

MU dan Gleustier, U. ​U. The ttltrastructutre ​amiloid ​hiiirnauu

seperti
diungkapkan oleh teknik stairtiutg utegative ​0,1 (7trasli'tict ​:...?1
​ . Cheslev, F. ​U .: X-ray kamera diffractiott
​ 49, ​1966. 4
es 14:. 4
untuk
microtechitiques ​Rev.Sei. Instrum. 18: ​422, 1947. 5. Edsall, JT:
Coiifigirratiotu dari beberapa protein tertentu
. Au inquiry coutcertiiuig the presc tatus outr kuiowledge. ​J.
Polymer Sci. 12: ​253, 1954. ​6. ​Fiiiean, JB: ​Biologi Ultrastruktur, ​Ac-
demmc Press, New ​\ ork, ​1967, hlm. 119. 7. Geddes, A. ​J., ​Parker, K. 1).,
Atkins, H. 1). T. dan Beight out, H .: konformasi “Cross-fl” iii proteiits.
​ . Gleuuuier, UU, Keizer, HU, ​Bladen,
J. Mol. Rio !. 32: 3​ 43, ​1968. 8
II. A., ​Cinatrecasas, P., Eaites, H. I)., ​Ham, JS, ​Kauufer, ​JN ​dan J)
eLellis, ​HA: ​Amy- ​lOi (1. VI: Sebuah laporan gabungankomponen ​dua
morfologis dari setoran httman amnyloid ​. . 1. Hislochem ( 'ytochem 16:.

633, 1968. ​9. Glinscher, M. ​J., I​ 3oiiar, LC dan Daniel, H. ​J .:

struktur molecmtlar ​dari ​proteiui

matriksdari b (enamel gigi uviute ​J..Mol. Rio! 3: 5 ​ 41, 1961. 10.
Ketidrew, ​J. ​C .: Struktur protein. I. ​The
Proteins ', ​diedit oleh ​H. Neurath di tengah K. Bailey, Vol. 11,
Academic Press, N ​ ew ​York, 1​ 954, p ​893. 1​ 1. ​Parker, ​K. 1) ​dan
ltutdall, KM: Sutra
tangkai telur dari ​lalat sayap renda greeni. ​Natun-e (London) 179:
905, 1957. 12. Paitling, L. dan ​Corey, ​HB: Dua coutfigurasi
lembar riak dari polipeptmde chaints, dan catatan tentang
​ roc. Nat. Aci. Sci. USA 39: ​253, 1953. 13.
lembar berlipit. P
Shirahansa, T. di tengah Cohen, AS:tinggi resolnt-
tiorselektron analisis mikroskopis dari fibril aniyloid33:. ​J. ( 'eli Rio
!. ​679, ​1967.