MAKALAH BIOKIMIA

PROTEIN DAN ASAM AMINO

Dosen Pengampu: Bq. Repika Nurul Furqan, S.Si., M.SI.P.

Makalah ini disusun untuk memenuhi tugas

Pada mata kuliah Biokimia

DISUSUN OLEH KELOMPOK 7

TUTUT SELAMET 2008060042

SURYA HADI 2008060041
SITI KHAERUL HAFIZAH 2008060040

FAKULTAS KESEHATAN PROGRAM STUDI S-1 FARMASI

UNIVERSITAS NAHDLATUL ULAMA
NUSA TENGGARA BARAT
2021/2022
 BAB I

PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Istilah protein berasal dari kata Yunani Proteos, yang berarti yang utama
atau yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia belanda,
Gerardus Mulder (1802-1880), karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat
yang paling penting dalam setiap organisme.
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar
tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separuhnya ada
didalam otot, seperlima didalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh didalam
kulit, dan selebihnya didalam jaringan lain dan cairan tubuh. Semua enzim,
berbagai hormon, pengangkut zat-zat gizi dan darah, matriks interseluler dan
sebagainya protein.
Disamping itu asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai
prekursor sebagian besar koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul- molekul
yang esensial untuk kehidupan. Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat
digantikan oleh zat gizi lain, yaitu membangun serta memelihara sel-sel dan
jaringan tubuh.

1
 BAB II

PEMBAHASAN

2.1. Sifat Amfoter Asam Amino

Asam amino merupakan senyawa monomer dari protein. Asam amino
mempunyai dua buah gugus fungsi:
a. Gugus karboksil (- COOH)
b. Gugus amino (- NH2).
c. Asam amino dalam protein disebut juga asam alfa amino, karena gugus
amino terikat pada atom C alfa (yaitu atom karbon yang terikat langsung
pada gugus karboksil).

Sifat asam amino :

1. Sifat Amfoter (amfiprotik)
a. Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena
gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO.
b. Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena
gugus [-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk – NH3+.
c. Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam
maupun basa).
d. Pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter.
2. Asam amino bersifat amfoter, maka:
a. Jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu
kation.
b. Jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu
anion.
3. Sifat optis aktif
Semua senyawa asam amino mempunyai atom C asimetris (spiral)
sehingga bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi
kecuali glisin. Glisin adalah satu-satunya asam amino yang tidak bersifat
optis aktif.

Asam amino juga bersifat amfoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam

2
dan memberikan proton kepada basa kuat, atau dapat bersifat sebagai basa
dan menerima proton dari basa kuat. Semua asam amino yang ditemukan
pada protein mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan amino diikat
pada atom karbon yang sama. Masing-masing berbeda satu dengan yang
lain pada gugus R-nya, yang bervariasi dalam struktur, ukuran, muatan
listrik, dan kelarutan dalam air. Beberapa asam amino mempunyai reaksi
yang spesifik yang melibatkan gugus R- nya.
Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam
amino yang dibagi berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan
penggolongan tersebut :
1. Asam amino non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain
Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan
Metionin. Gugus ini memiliki ciri-ciri: gugus R alifatik, bersifat
hidrofobik, dan pada umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi
dengan lipid.
2. Asam amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan
Lisin, Serin, Treonin, Sistein, Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Asam
amino jenis ini memiliki ciri-ciri: gugus R tidak bermuatan, bersifat
hidrofilik, cenderung terdapat dibagian luar protein. Pada asam amino
sistein gugus R terionisasasi pada pH tinggi.
3. Asam amino dengan gugus aromatik yang beranggotakan Fenilalanina
(Phe, F), Tirosina (Tyr, Y), dan Triptofan (Trp, W). Asam amino ini
bersifat relatif non-polar, dan hidrofobik. Kelompok ini memiliki cincin
benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatic.
4. Asam amino yang bermuatan positif pada gugus R, yang beranggotakan
Lisin, Arganin, dan histidin. Yang memiliki ciri-ciri rantai R bersifat basa
dan bersifat polar. Pada asam amino Histidin mempunyai muatan
mendekati netral.
5. Asam amino yang bermuatan negatif pada gugus R, yang beranggotakan
aspartat dan glutamat. Dengan ciri-ciri bermuatan negatif dan bersifat
asam.

3
2.2. Sifat Asam Basa Asam Amino
Asam amino mempunyai beberapa sifat, antara lain:
a. Larut dalam air dan pelarut polar lain.
b. Tidak larut dalam pelarut nonpolar, seperti benzena dan dietil eter.
c. Mempunyai titik lebur lebih besar dibanding senyawa karboksilat
dan amina.
d. Mempunyai momen dipol besar.
e. Bersifat elektrolit:
f. kurang basa dibanding amina
g. kurang asam dibanding karboksilat
2. Bersifat amfoter
3. Karena mempunyai gugus asam dan gugus basa. Jika asam amino
direaksikan dengan asam maka asam amino akan menjadi suatu anion,
dan sebaliknya jika direaksikan dengan basa maka akan menjadi kation.
4. Dalam larutan dapat membentuk ion zwitter
5. Karena asam amino memiliki gugus karboksil (–COOH) yang bersifat
asam dan gugus amino (–NH2) yang bersifat basa, maka asam amino
dapat mengalami reaksi asam-basa intramolekul membentuk suatu ion
dipolar yang disebut ion zwitter.
6. Mempunyai kurva titrasi yang khas.
7. Mempunyai pH isoelektrik, yaitu pH pada saat asam amino tidak
bermuatan.
8. Di bawah titik isoelektriknya, asam amino bermuatan positif dan
sebaliknya di atasnya bermuatan negatif.

Sifat Basa
Istilah basa berasal dari bahasa arab yang berarti abu. Suatu senyawa
dikelompokan menjadi basa jika zat tersebut dilarutkan ke dalam air
menghasilkan ion hidroksida (OH). Zat yang bersifat basa antara lain:
Natrium Hidroksida (NaOH), Kalium Hidroksida (KOH), pasta gigi dan
sabun. Secara umum senyawa basa memiliki ciri-ciri sebagai berikut:
1. Mempunyai rasa pahit

4
 2. Terasa licin jika terkena air, misalnya sabun
3. Dapat menghantarkan arus listrik (konduktor)
4. Jika dilarutkan ke dalam air menghasilkan ion hidroksida (OH)
5. Bersifat kaustik artinya dapat merusak kulit
6. Dapat merubah warna indikator kertas lakmus merah menjadi biru
7. Memiliki pH lebih dari
8. Semakin besar nilah pH suatu zat maka semakin kuat derajat kebasaanya.

Sifat Asam
Istilah asam berasal dari bahasa latin yaitu acetum yang berarti cuka.
Pengertian asam menurut Arhenius adalah zat yang menghasilkan ion H+
didalam air. Jadi asam dapat diartikan sebagai senyawa yang menghasilkan
ion hydrogen (H+) ketika dilarutkan ke dalam air. Zat yang bersifat asam
antara lain : asam khlorida (HCI), air aki (asam sulfat) dan pembersih
porselin. Secara umum senyawa asam memiliki ciri-ciri sebagai berikut: 1.
Mempunyai rasa asam 2. Dapat merubah warna indikator misalnya kertas
lamus biru menjadi merah 3. Bersifat korosif terhadap logam 4. Dapat
menghantarkan listrik (konduktor) 5. Jika dilarutkan ke dalam air
menghasilkan ion hydrogen (H+) 6. Memiliki nilai pH (derajat keasaman)
kurang dari 7. Semakin kecil nilai pH suatu zat maka semakin kuat sifat
keasamannya. Zat yang bersifat asam basa banyak terdapat dalam kehidupan
sehari hari Asam sitrat, vitamin C tidak lain dari asam askorbat, asam asetat,
yaitu cuka, asam karbonat dapat memberikan rasa segar dalam minuman
ringan, asam sulfat untuk Akumulator.
Contoh basa : Amoniak untuk pelarut desinfektan. Soda api (natrium
hidroksida) untuk membersihkan saluran bak cuci, alumunium hidroksida
dan magnesium hidroksida untuk obat nyeri lambung.

2.3. Analisis Protein

A. Metode Kjeldahl
Metode Kjeldahl dikembangkan pada taun 1883 oleh pembuat bir
bernama Johann Kjeldahl. Makanan didigesti dengan asam kuat sehingga

5
 melepaskan nitrogen yang dapat ditentukan kadarnya dengan teknik
titrasi yang sesuai. Jumlah protein yang ada kemudian dihitung dari kadar
nitrogen dalam sampel. Prinsip dasar yang sama masih digunakan hingga
sekarang, walaupun dengan modifikasi untuk mempercepat proses dan
mencapai pengukuran yang lebih akurat. Metode ini masih merupakan
metode standart untuk penentuan kadar protein. Karena metode Kjeldahl
tidak menghitung kadar protein secara langsung, diperlukan faktor
konversi (F) untuk menghitung kadar protein total dan kadar nitrogen.
Faktor konversi 6,25 (setara dengan 0,16 g nitrogen per gram protein)
digunakan untuk banyak jenis makanan, namun angka ini hanya nilai
ratarata, tiap protein mempunyai faktor konversi yang berbeda tergantung
komposisi asam aminonya. Metode Kjeldahl terdiri dari tiga langkah :
digesti, netralisasi dan titrasi.
B. Prinsip
a. Digestion Sampel makanan yang akan dianalisis ditimbang dalam labu
digesti dan didigesti dengan pemanasan dengan penambahan asam
sulfat (sebagai oksidator yang dapat mendigesti makanan), natrium
sulfat anhidrat (untuk mempercepat tercapainya titik didih) dan katalis
sepert tembaga (Cu), selenium, titanium, atau merkurium (untuk
mempercepat reaksi). Digesti mengubah nitrogen dalam makanan
(selain yang dalam bentuk nitrat atau nitrit) menjadi amonia,
sedangkan unsur oganik lain menjadi CO2 dan H2O. Gas amonia
tidak dilepaskan ke dalam larutan asam karena berada dalam bentuk
ion amonium (NH4+) yang terikat dengan ion sulfat (SO42) sehingga
yang berada dalam larutan adalah : N (makanan) • (NH4)2SO4 (1).
b. Setelah proses digesti sempurna, labu digesti dihubungkan dengan
labu penerima (recieving flask) melalui sebuah tabung. Larutan dalam
labu digesti dibasakan dengan penambahan NaOH, yang mengubah
amonium sulfat menjadi gas amonia : (NH4)2SO4 + 2 NaOH • 2 NH3
+ 2 H2O + Na2SO4 (2) Gas amonia yang terbentuk dilepaskan dari
larutan dan berpindah keluar dari labu digesti masuk ke labu
penerima, yang berisi asam borat berlebih. Rendahnya pH larutan di

6
 labu penerima mengubah gas amonia menjadi ion amonium serta
mengubah asam borat menjadi ion borat: NH3 + H3BO3 • NH4+ +
H2BO3 (3)
c. Titrasi Kandungan nitrogen diestimasi dengan titrasi ion amonium
borat yang terbentuk dengan asam sulfat atau asam hidroklorida
standar, menggunakan indikator yang sesuai untuk menentukan titik
akhir titrasi.
H2BO3 + H+ • H3BO3 (4)
d. Persamaan berikut dapat digunakan untuk menentukan kadar nitrogen

e. Dimana vs dan vb adalah volume titrasi sampel dan blanko, 14g

adalah berat molekul untuk nitrogen N. Penetapan blanko biasanya
dilakukan pada saat yang sama dengan sampel untuk
memperhitungkan nitrogen residual yang dapat mempengaruhi hasil
analisis. Setelah kadar nitrogen ditentukan, dikonversi menjadi kadar
proteind dengan faktor konversi yang sesuai :

Kadar ion hidrogen (dalam mol) yang dibutuhkan untuk mencapai

titik akhir titrasi setara dengan kadar nitrogen dalam sampel makanan
(persamaan 3).

2.4. Fungsi Protein

1. Sebagai biokatalisator (enzim).
2. Sebagai protein transport contohnya hemoglobin mengangkut oksigen
dalam eritrosit, mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Ion besi
diangkut dalam plasma darah oleh transferin dan disimpan dalam hati
sebagai kompleks dengan feritin.
3. Sebagai pengatur pergerakan. Protein merupakan komponen utama
daging. Gerakan otot terjadi karena ada dua molekul (aktin dan miosin)
protein yang saling bergeseran. Pergerakan silia dan flagela pada

7
 organisme protista akibat dari protein tubulli pada organel tersebut.
4. Sebagai penunjang mekanis. Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan
tulang disebabkan adanya kolagen. Pada persendian ada elastin. Pada
kuku, bulu rambut ada protein keratin.
5. Pertahanan tubuh dalam bentuk antibodi. Suatu protein khusus yang
mengikat benda asing yang masuk kedalam tubuh seperti virus, bakteri
dan lain lain.
6. Sebagai media perambatan impuls saraf. Protein ini biasanya berbentuk
reseptor misalnya rodopsin suatu protein yang bertindak sebagai reseptor
atau penerima warna atau cahaya pada sel sel mata.

2.5. Klasifikasi protein

Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut :
1. Protein bentuk serabut (fibrous)
Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang
terjalin. Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku.
Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut,
mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim
pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti
terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis
lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein
utama serat otot.
2. Protein Globuler
Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini
larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh
suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam
telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot,
serum, kuning telur, dan gizi tumbuh- tumbuhan. Histon terdapat dalam
jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan
dengan asam nukleat.
3. Protein Konjugasi
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-

8
 asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian
penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan
karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-
plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu
kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan
mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya
adalah zat besi, tembaga dan seng.

Berdasarkan senyawa pembentuk, terbagi sebagai berikut:

1. Protein Kojugasi dan Senyawa Non Protein
Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein disebut
protein konjugasi, sedang protein yang mengandung senyawa non protein
disebut protein sederhana. Contoh : 9 Glikoprotein terdapat pada hati.
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam
amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian
penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan
karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-
plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat sepertu
kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan
mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya
adalah zat besi, tembaga dan seng.

Berdasarkan keberadaan asam amino esensial.

Dikelompokkan kedelapan asam amino esensial yang harus
disediakan dalam bentuk jadi dalam menu makanan yang dikonsumsi
sehari-hari. Isoleusin, Leussin, Lisin, Methionin (asam amino esensial),
fungsinya dapat digantikan sistin (semi esensial) secara tidak sempurna.
Penilalanin, yang fungsinya dapat digantikan tirosin (semi esensial) tidak
secara sempurna, akan tetapi paling tidak dapat menghematnya,
Threonin, Triptopan, dan Valin.

9
 Klasifikasi protein pada biokimia didasarkan atas fungsi biologinya.
1. Enzim
Merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting.
Kira-kira seribu macam enzim telah diketahui, yang masing-masing
berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. pada jasad
hidup yang berbeda terdapat macam jenis enzim yang berbeda pula.
Molekul enzim biasanya berbentuk bulat (globular), sebagian terdiri atas
satu rantai polipeptida dan sebagian lain terdiri lebih dari satu
polipeptida.
2. Protein Pembangun
Protein pembangun berfungsi sebagai unsure pembentuk struktur.
Beberapa contoh misalnya: protein pembukus virus, merupakan selubung
pada kromosom; glikoprotein, merupakan penunjang struktur dinding sel;
struktur membrane, merupakan protein komponen membrane sel; α-
Keratin, terdapat dalam kulit, bulu ayam, dan kuku; sklerotin, terdapat
dalam rangka luar insekta; fibroin, terdapat dalam kokon ulat sutra;
kolagen, merupakan serabut dalam jaringan penyambung; elastin,
terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi);
mukroprotein, terdapat dalam sekresi mukosa (lendir).
3. Protein Kontraktil
Protein kontraktil merupakan golongan protein yang berperan
dalam proses gerak. Sebagai contoh misalnya; miosin, merupakan unsure
filamen tak bergerak dalam myofibril; dinei, terdapat dalam rambut getar
dan flagel (bulu cambuk).
4. Protein Pengankut
Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul
tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran
darah. Sebagai contoh misalnya: hemoglobin, terdiri atas gugus senyawa
heme yang mengandung besi terikat pada protein globin, berfungsi
sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata; hemosianin,
befungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam
invertebrate; mioglobin, sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan

10
 otot; serum albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah;
β-lipoprotein, sebagai alat pengangkut lipid dalam darah; seruloplasmin,
sebagai alat pengangkut ion tembaga dalam darah.
5. Protein Hormon
Seperti enzim, hormone juga termasuk protein yang aktif. Sebagai
contoh misalnya: insulin, berfungsi mengatur metabolisme glukosa,
hormone adrenokortikotrop, berperan pengatur sintesis kortikosteroid;
hormone pertumbuhan, berperan menstimulasi pertumbuhan tulang.
6. Protein Bersifat Racun
Beberapa protein yang bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi
yaitu misalnya: racun dari Clostridium botulimum, menyebabkan
keracunan bahan makanan; racun ular, suatu protein enzim yang dapat
menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam
membrane sel; risin, protein racun dari beras.
7. Protein Pelindung
Golongan protein pelindung umumnya terdapat dalam darah
vertebrata. Sebagai contoh misalnya: antibody merupakan protein yang
hanya dibentuk jika ada antigen dan dengan antigen yang merupakan
protein asing, dapat membentuk senyawa kompleks; fibrinogen,
merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah;
trombin, merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah.
8. Protein Cadangan
Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme
dalam tubuh. Sebagai contoh, misalnya: ovalbumin, merupakan protein
yangterdapat dalam putih telur; kasein, merupakan protein dalam biji
jagung.

11
2.6. Denaturasi dan Renaturasi Protein
Denaturasi protein merupakan suatu proses dimana terjadi perubahan
atau modifikasi terhadap konformasi protein, lebih tepatnya terjadi pada
struktur tersier maupun Protein Machines (Photo credit: Wikipedia)
kuartener dari protein. Pada struktur tersier protein misalnya, terdapat empat
jenis interaksi pada rantai samping seperti ikatan hidrogen, jembatan garam,
ikatan disulfida, interaksi non polar pada bagian non hidrofobik. Adapun
penyebab dari denaturasi protein bisa berbagai macam, antara lain panas,
alkohol, asam-basa, maupun logam berat. Ciri- ciri suatu protein yang
mengalami denaturasi bisa dilihat dari berbagai hal. Salah satunya adalah
dari perubahan struktur fisiknya, protein yang terdenaturasi biasanya
mengalami pembukaan lipatan pada bagian-bagian tertentu. Selain itu,
protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan molekul
yang bagian hidrofobik akan mengalami perubahan posisi dari dalam ke
luar, begitupun sebaliknya. Hal ini akan membuat perubahan kelarutan.
Selain itu, masing-masing penyebab denaturasi protein juga mengakibatkan
ciri denaturasi yang spesifik. Panas, misalnya. Panas dapat mengacaukan
ikatan hidrogen dari protein namun tidak akan mengganggu ikatan
kovalennya. Hal ini dikarenakan dengan meningkatnya suhu akan membuat
energi kinetik molekul bertambah.
Bertambahnya energi kinetik molekul akan mengacaukan ikatan-
ikatan hidrogen. Dengan naiknya suhu, akan membuat perubahan entalpi
sistem naik. Selain itu bentuk protein yang terdenaturasi dan tidak teratur
juga sebagai tanda bahwa entropi bertambah. Entropi sendiri merupakan
derajat ketidakteraturan, semakin tidak teratur maka entropi akan
bertambah. Pemanasan juga dapat mengakibatkan kemampuan protein untuk
mengikat air menurun dan menyebabkan terjadinya koagulasi. Selain oleh
panas, asam dan basa juga dapat membuat protein terdenaturasi. Seperti
telah diketahui bahwa protein dapat membentuk struktur zwitter ion. Protein
juga memiliki titik isoelektrik dimana jumlah muatan positif dan muatan
negatif pada protein adalah sama. Pada saat itulah, protein dapat
terdenaturasi yang ditandai dengan membentuk gumpalan dan larutannya

12
menjadi keruh. Pada saat ini entalpi pelarutannya akan menjadi tinggi,
karena jumlah kalor yang dibutuhkan untuk melarutkan sejumlah protein
akan bertambah.
Mekanismenya adalah penambahan asam dan basa dapat
mengacaukan jembatan garam yang terdapat pada protein. Ion positif dan
negatif pada garam dapat berganti pasangan dengan ion positif dan negatif
dari asam ataupun basa sehingga jembatan garam pada protein yang
merupakan salah satu jenis interaksi pada protein, menjadi kacau dan
protein dapat dikatakan terdenaturasi. Bentuk protein terdenaturasi yang
mengendap ini juga dapat diakibatkan oleh pengaruh logam- logam berat.
Dengan adanya logam-logam berat itu akan terbentuk kompleks garam
protein-logam. Kompleks inilah yang membuat protein akan sulit untuk
larut. Dan sama dengan ketika protein terdenaturasi akibat asam dan basa,
entalpi pelarutannya akan naik. Protein bermuatan negatif atau protein
dengan pH larutan di atas titik isoelektrik akan diendapkan oleh ion positif
atau logam lebih mudah. Sebaliknya, protein bermuatan positif dengan pH
larutan di bawah titik isoelektrik membutuhkan ion-ion negatif. Contoh ion-
ion positif yang dapat mengendapkan protein misalnya Ag+, Ca2+, Zn2+,
Hg2+, Fe2+, Cu2+, dan Pb2+. Dan contoh ion-ion negatif yang dapat
mengendapkan protein misalnya ion salisilat, trikloroasetat, piktrat, tanat,
dan sulfosalisilat. Namun selain membentuk kompleks garam protein-logam
yang sukar larut, logam berat dapat menarik sulfur pada protein sehingga
mengganggu ikatan disulfida dalam protein dan menyebabkan protein
terdenaturasi pula. Gangguan pada ikatan disulfida selain disebabkan oleh
logam berat juga dapat disebabkan oleh agen-agen pereduksi.
Agen pereduksi ini bisa menyebabkan ikatan disulfida putus dan dapat
membentuk gugus tiol (-SH) dengan penambahan atom hidrogen. Selain
ikatan disulfida, ikatan lain yang apabila terganggu dapat menyebabkan
denaturasi protein adalah ikatan hydrogen. Dengan adanya alkohol dapat
merusak ikatan hidrogen antar rantai samping dalam struktur tersier suatu
protein. Selain itu, alkohol juga dapat mendenaturasi protein. Alkohol
seperti kita ketahui umumnya terdapat kadar 70% dan 95%. Alkohol 70%

13
bisa masuk ke dinding sel dan dapat mendenaturasi protein di dalam sel.
Sedangkan alkohol 95% mengkoagulasikan protein di luar dinding sel dan
mencegah alkohol lain masuk ke dalam sel melalui dinding sel.

14
 BAB III

PENUTUP

3.1. KESIMPULAN
protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara
lima ribu hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai panjang
asam amino yang terikat satu sama lain dalam ikatan peptida.
Penggolongan protein berdasarkan bentuknya yaitu 1) protein
globular, 2) protein serabut (fibrous). Dan struktur protein terdiri ; protein
primer, protein sekunder, protein tersier, dan protein kuartener.
Fungsi protein antara lain ; Sebagai biokatalisator (enzim, Sebagai
protein transport, Sebagai pengatur pergerakan, Sebagai penunjang mekanis,
Pertahanan tubuh dalam bentuk antibodi, Sebagai media perambatan impuls
saraf, Sebagai pengendalian pertumbuhan. Dan pencernaan protein, yaitu
dari mulut, lambung, dan usus halus. Metabolisme protein terdiri dari
absorpsi dan transportasi protein, katabolisme protein, dan anabolisme
protein.
Kekurangan protein menyebabkan ; Kerontokan rambut (Rambut
terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin), Kwasiorkor, Hipotonus,
gangguan pertumbuhan, hati lemak, marasmus dan berkibat kematian. Dan
kelebihan protein menyebabkan ; akan memberatkan ginjal dan hati yang
harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen. Kelebihan
protein akan menimbulkan asidosis, obesitas, dehidrasi, diare, kenaikan
amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam.
3.2. SARAN
Sebaiknya dalam mengkonsumsi makanan tidak hanya yang
mengandung protein saja tapi juga unsur yang lain harus dipenuhi agar
dapat seimbang sehingga tidak menimbulkan kerugian bagi tubuh.

15
 DAFTAR PUSTAKA

https://hardiyanti1992.wordpress.com/2013/01/22/asam-amino-
biokimia/ http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/Protein-
kuliah%20ko2_0.pdf http://lisadyprotein.blogspot.com/
http://www.membuatblog.web.id/2010/03/fungsi-protein.html
http://ziamaystri.blog.friendster.com/klasifikasi-protein/
http://bisakimia.com/2012/11/11/denaturasi-protein/#more-468

16