Metabolisme Asam Amino dan Kelainan yang Terkait

Elva Patabang

NIM 102014029

Fakultas Kedokteran Universitas Kristen Krida Wacana

Jl. Arjuna Utara No.06 Jakarta Barat

Email : ELVA.2014fk029@civitas.ukrida.ac.id

Abstract
Proteins are composed of amino acids, each of which is connected by peptide bonds. Amino
acids are molecules that contain compounds with functional groups of amino acids and
carboxylic acids. Twenty types of natural amino acids are the building blocks of proteins,
which are connected to each other in the building chain. The body has the ability to produce
amino acids, which are known as non-essential amino acid because it does not need to be
obtained from dietary intake. While the amino acids can be synthesized body called essential
amino acids. Amino acids can be classified as an amino acid glukogenik, ketogenic and
seventh ketoglukenik based intermediate products produced during catabolism. During
metabolism, amino acids in the blood moves from one network to another. Most of the
nitrogen is converted into urea in the liver and the carbon is oxidized to CO2 and H2O by a
number of networks. Biosynthesis of urea consists of four stages: transamination, oxidative
deamination, transport of ammonia and urea cycle. Nitrogen balance consisting of positive
and negative nitrogen.

Keywords : Amino acids, non-essential amino acid, essential amino acids, nitrogen, urea

Abstrak
Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan
peptida. Asam amino adalah senyawa dengan molekul yang mengandung gugus fungsional
asam amino dan asam karboksilat. Dua puluh jenis asam amino alami adalah blok bangunan
protein, yang terhubung satu sama lain dalam bangunan rantai. Tubuh memiliki kemampuan
untuk memproduksi asam amino, yang dikenal sebagai asam amino esensial karena tidak
perlu didapat dari asupan makanan. Sedangkan asam amino yang bisa disintesis tubuh disebut
sebagai asam amino non-essensial. Asam amino dapat digolongkan sebagai asam amino
glukogenik, ketogenik dan ketoglukenik berdasarkan ketujuh produk antara yang dihasilkan
selama katabolismenya. Selama metabolismenya, asam amino bergerak didalam darah dari
satu jaringan ke jaringan lain. Sebagian besar nitrogen diubah menjadi urea di hati dan
karbonnya dioksidasi menjadi CO2 dan H2O oleh sejumlah jaringan. Biosintesis urea terdiri
atas empat tahap yaitu transaminasi, deaminasi oksidatif, transport amonia dan siklus urea.
Keseimbangan nitrogen terdiri atas keseimbangan nitrogen positif dan negatif.

1
Kata kunci : Asam amino, asam amino non-essensial, asam amino essensial, nitrogen, urea

Pendahuluan

Protein makanan adalah sumber utama nitrogen yang di metabolisme oleh tubuh.
Asam amino yang dihasilkan dari pencernaan protein makanan, diserap melalui sel epitel
usus dan masuk ke dalam darah. Barbagai sel mengambil asam amino ini yang kemudian
masuk menjadi simpanan di dalam sel. Asam amino tersebut digunakan untuk membentuk
protein dan senyawa lain yang mengandung nitrogen atau dioksidasi untuk menghasilkan
energi. Senyawa yang berasal dari asam amino antara lain adalah protein, hormon (tiroksin,
epinefrin dan insulin), neurotransmitter, keratin fosfat, hem pada hemoglobin dan sitokrom,
pigmen kulit melanin, basa purin dan pirimidin pada nukleotida dan asam nukleat.1
Asam amino dapat di oksidasi secara langsung atau diubah menjadi menjadi glukosa
dan kemudian dioksidasi atau disimpan sebagai glikogen. Asam amino juga diubah sebagai
asam lemak dan disimpan sebagai triasilgliserol dalam jaringan adiposa. Dalam keadaan
puasa, glikogen dan triasilgliserol mengalami oksidasi. Hati adalah tempat utama oksidasi
asam amino. Namun, kebanyakan jaringan dapat mengoksidasi asam amino rantai bercabang
(leusin, isoleusin dan valin). Sebelum rangka karbon pada asam amino dioksidasi, nitrogen
terlebih dahulu harus dikeluarkan. Nitrogen asam amino membentuk amonia, yang bersifat
toksik bagi tubuh. Dihati, amonia dan gugus amino dari asam amino diubah menjadi urea
yang bersifat nontoksik, larut air dan mudah dikeluarkan melalui urin.1

Asam amino
Asam amino adalah senyawa dengan molekul yang mengandung gugus fungsional asam
amino dan asam karboksilat. Dalam satu asam α-amino, keduanya melekat pada atom karbon
(α) yang sama. Dari hasil hidrolisis protein diperoleh 20 jenis asam amino, diluar ratusan
jenis asam amino hasil sintesis. Asam amino yang sama terdapat dalam protein dari semua
bentuk kehidupan tumbuh-tumbuhan, binatang atau jasad renik. Beberapa protein
mengandung derivate-derivat asam amino yang terbentuk setelah inkorporasi asam amino ke
dalam molekul protein. Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi dalam 2
golongan besar berdasarkan apakah gugus R yang melekat pada atom karbon alfa polar atau
nonpolar (essensial atau nonessensial). Tabel klasifikasi asam amino dibawah ini, terdapat
dalam protein berdasarkan polaritas relatif gugus R nya. Gugus nonessensial adalah gugus

2
yang memiliki sedikit selisih muatan atau tanpa selisih muatan dari satu daerah (region) ke
daerah lain. Sedangkan gugus essensial relative besar dalam berbagai daerah (region).2

Gambar 1. Klasifikasi asam amino

Sumber : https://www.google.com

Tidak semua asam amino dapat disintesis dalam tubuh. Tubuh manusia dapat
membuat sepuluh dari dua puluh jenis asam amino yang tidak dapat disintesis, sehingga harus
disuplai dari luar. Oleh karena itu, dikenal asam amino essensial yaitu asam amino yang tidak
dapat disintesis dalam tubuh, dan asam amino non-essensial yaitu asam amino yang dapat
disintesis dalam tubuh. Jenis asam amino yang berbeda memiliki rantai utama yang sama
dengan perbedaan pada rantai cabangnya. Asam amino non-essensial disintesis dari rangka
karbon yang tepat dan sumber amonia. Glukosa adalah sumber rangka karbon utama untuk
sebagian besar asam amino nonessensial. Dua asam amino essensial, yaitu fenilalanin dan
metionin., masing-masing digunakan untuk membentuk asam amino non essensial tirosin dan
sistein. Karena amonia terdapat dalam makanan, maka asam amino penting untuk dikonsumsi
bila tubuh kita tidak mampu untuk mensintesis rangka karbonnya.
2-asam okso tertentu diperlukan untuk melakukan sintesis asam amino nonessensial,
Piruvat diperlukan untuk alanin, oksaloasetat diperlukan untuk aspartat dan asparagin, 2-
oksoglutarat diperlukan untuk glutamate, glutamine, plorin, dan arginin. Dan piruvat atau 3-
hidroksipiruvat diperlukan untuk serin. Alanin, aspartat, glutamate dan serin terbentuk
melalui transaminasi asam oksonya yang berkaitan. Kemudian asam amino nonessensial
lainnya diturunkan dari empat macam asam amino ini.2
Asam amino dapat digolongkan sebagai asam amino glukogenik, ketogenik dan ketoglukenik
berdasarkan ketujuh produk antara yang dihasilkan selama kartabolismenya. Terdiri atas :3

3
a. Asam amino glukogenik
Asam amino yang katabolismenya menghasilkan piruvat atau salah satu zat antara
dari siklus asam sitrat disebut asam amino glukogenik. Zat antara ini merupakan
substrat untuk glukogenesis, dan karena itu dapat meningkatkan pembentukan akhir
glukosa dan glikogen di hati dan glikogen di otot.4
Asam amino glukogenik terdiri dari:7
- Glutamin dan asparagin dapat diubah menjadi glutamate dan aspartat dengan
reaksi hidrolitik yang menghasilkan amoniak. Amoniak yang dihasilkan oleh
ginjal sebagai jawaban terhadap asidosis metabolic yang berasal dari glutaminase.
- Glisin, serin dan sintein semuanya dapat di metabolism menjadi piruvat. Glisin
dapat diubah menjadi serin dengan pemindahan gugus hidroksimetil dari 5,10-
metilen THF. Atom sulfur dari sistein pertama-tama dioksidasi, hasilnya
ditransaminasi dan sisa sulfit dihidrolisis memberikan piruvat.
- Threonin merupakan suatu enzim yang serupa dengan dehidratase untuk serin,
menghasilkan α-ketobutirat. Enzim ini diinduksi oleh glukokortikoid. Ketobutirat
dapat di dekarboksilasi oksidatif untuk menghasilkan propionil KoA oleh suatu
kompleks enzim serupa dengan kompleks dehidrogenase piruvat.
- Metionin ialah asam amino yang menghasilkan α-ketobutirat sama seperti
threonin. Arginin diubah menjadi glutamat-ƴ-semialdehid, suatu senyawa antara
yang dapat dioksidasi menjadi glutamate pada suatu reaksi yang berlangsung pada
NAD+.
- Katabolisme plorin berbeda dari katabolisme kebanyakan asam-asam amino
dalam hal bahwa molekunya mengalami dua oksidasi tanpa dideaminasi. Oksidasi
pertama diperantarai oleh flavoprotein (FAD) mitokondria membentuk senyawa-
senyawa tidak jenuh, oksidasi lebih lanjut menggunakan NAD+ membuka cincin
dan menghasilkan glutamat.
- valin, seperti asam amino bercabang lain. Pertama-tama mengalami transaminasi
kemudian dekarboksilasi dan oksidasi sehingga akhirannya adalah metilmalonil
KoA yang dapat diisomerasin menjadi suksinil KoA.
- Histidin, enzim histidase mengadakan deaminasi asam amino untuk menghasilkan
senyawa-senyawa tidak jenuh urokanat. Hidrasi menyebabkan pembukaan cincin
imidaso sehingga terbentuk formiminoglutarat, selanjutnya gugus formimino ke
THF dan menghasilkan glutamate.

4
b. Asam amino ketogenik
Asam amino yang katabolismenya menghasilkan asetoasetat atau salah satu
prekursornya (asetil KoA atau asetoasetil KoA) disebut asam amino ketogenik.
Asetoasetat adalah salah satu “badan keton” yang juga mencakup 3-hidroksibutirat
dan aseton. Leusin dan lisin merupakan satu-satunya asam amino ketogenik yang
ditemukan di dalam protein. Rangka karbonnya bukan merupakan substrat untuk
glukoneogenesis sehingga tidak dapat meningkatkan pembentukan akhir glukosa atau
glikogen di hati atau glikogen di otot. Kebanyakan asam amino adalah glikogenik,
hanya leusin yang sepenuhnya ketogenik. Leusin mengalami transaminasi, diubah
menjadi tioeste KoA, mengalami dekarboksilasi, oksidasi, karboksilasi dan akhirnya
dihidrasi membentuk 3-hidroksi-3-metil glutaril KoA. Leusin menghasilkan
asetoasetat dan asetil KoA. Asetoasetat merupakan benda keton, tetapi asam amino
yang dapat membentuk asetil KoA dianggap ketogenik.4

c. Asam amino yang bersifat ketogenik maupun glukogenik

Lima asam amino: isoleusin, lisin, fenilalanin, tyrosin dan triptofan, dianggap
ketogenik maupun glukogenik. Isoleusin mengalami katabolisme dengan suatu
rangkaian reaksi serupa dengan reaksi-reaksi untuk leusin. Fenilalanin diubah menjadi
tyrosin oleh enzim hidroksilase fenilalanin, jadi katabolismenya sama seperti tyrosin.
Tyrosin dideaminasi dengan pengaruh enzim transaminasi tyrosin (aminotransferase
tirosin), yang menggunakan α-ketoglutarat sebagai akseptor amino. Sintesis ini dapat
dinduksi pada hati hewan oleh glukokortikoid, hormone steroid yang memacu
katabolisme protein.
Lisin merupakan salah satu diantara sedikit asam amino yang tidak mengalami
deaminasi dalam permulaan reaksi kataboliknya. Metabolisme lisin menunjukkan
bahwa ia merupakan asam amino ketogenik, namun dalam percobaan pemberiannya
sebagai makanan ternyata bahwa ia hanya sedikit terlibat dalam pembentukan benda
keton atau glikogen. Triptofan mengalami metabolism kompleks, yang dapat
memberikan alanin (glukogenik) dan asetil KoA (ketogenik). Reaksi awal merupakan
oksidasi yang dikatalisis oleh enzim pirolase triptofan (triptofan 2,3 dioksigenase).
Triptofan dapat juga diubah menjadi NAD+.3

5
Metabolisme Asam amino

Selain disintesis dan dihasilkan dari hidrolisis makanan, asam amino dapat diperoleh
dari hidrolisis protein jaringan. Contohnya, mukosa usus atau selama puasa dan otot. Asam
amino digunakan selama sintesis protein. Asam amino juga memasuki glukoneogenesis dan
lipogenesis, terdegradasi menghasilkan energi dan digunakan untuk mensintesis senyawa-
senyawa seperti purin, pirimidin, porfirin, epinefrin dank kreatin. Aktivitas metabolik ini
diperoleh melalui pergantian asam-asam amino protein secepat aktivitas pergantian lipid dan
karbohidrat.. Rangka karbon pada asam amino, kecuali leusin dapat digunakan untuk
glukoneogenesis.2

Gambar 2. Metabolisme Asam amino

Sumber :2

Dibandingkan dengan metabolisme karbohidrat dan lemak, metabolisme asam amino

bersifat lebih kompleks. Selama metabolismenya, asam amino bergerak didalam darah dari
satu jaringan ke jaringan lain. Akhirnya sebagian besar nitrogen diubah menjadi urea di hati
dan karbonnya dioksidasi menjadi CO2 dan H2O oleh sejumlah jaringan.
Setelah makan makanan yang mengandung protein, asam amino yang dibebaskan dari
pencernaan menembus usus untuk masuk ke hati melalui vena porta hepatica. Pada makanan
normal yang mengandung 60-100 g protein, sebagian besar asam amino digunakan untuk
membentuk protein di hati dan di jaringan lain. Kelebihan asam amino dapat dijadikan
glukosa. Selama puasa protein otot diubah menjadi asam amino. Sebagian langsung masuk ke
6
dalam darah. Sebagian asam amino lain mengalami oksidasi parsial untuk menghasilkan
energi dengan diubah menjadi alanin dan glutamine, yang masuk ke dalam darah (Alanin
juga dihasilkan dari glukosa). Di ginjal, glutamine membebaskan amonia ke dalam urin dan
diubah menjadi alanin dan serin. Disel usus, glutamine diubah menjadi alanin Alanin (asam
amino glukoneogenik utama) dan asam-asam lainmasuk ke dalam hati. Di hati, nitrogen pada
asam-asam amino tersebut diubah menjadi urea yang kemudian dieksresikan dalam urin.
Sedangkan karbon pada asam-asam amino tersebut diubah menjadin glukosa dan benda
keton, yang di oksidasi oleh berbagai jaringan untuk menghasilkan energi.5

Gambar 3. Peran berbagai jaringan dalam metabolism asam amino (dalam keadaan kenyang
dan puasa)
Sumber :2

Pencernaan dan penyerapan nitrogen

Pencernaan protein secara didalam saluran cerna dimulai di lambung. Protein dalam
lambung akan mengalami denaturasi oleh asam klorida sehingga protein tersebut relative
lebiih mudah dipengaruhi oleh pepsin. Oleh enzim protelitik dalam lambung, bekerja baik
pada pH 2-3, tetapi menjadi tidak aktif pada pH diatas 5. Dalam lambung oleh pengaruh
pepsin, protein akan mengalami hidrolisis menjadi proteosa, pepton dan polipeptida dengan
bobot molekul rendah. Hanya sekitar 15% protein diubah menjadi asam amino.Produk
hidrolisis pepsin ini amsuk ke dalam usu halus dan akan dipengaruhi oleh enzim-enzim yang
berasal dari pankreas, yaitu karboksipeptidase, tripsin, kimotripsin serta enzim-enzim yang
7
berasal dari sel-sel epitel usus halus seperti aminopeptidase dan dipeptidase. Enzim-emzim
ini bekerja secara brsamaan pada pH yang bersifat basa.6
Tripsin, kimotripsin dan elastase merupakan endopeptidase yang memutus protein dan
polipeptid dibagian intestinal, biasnya pada sisa asam amino spesifik. Karboksilpeptidase
adalah eksopeptidase yang melepas asam amino atau memutus ikatan pesptida dari ujung
karboksil rantai polipeptida menjadi oligopeptida, aminopeptidase akan memutus ikatan
peptida ujung rantai peptida yang terdapat gugus asam amino bebas.
Hasil hidrolisis yang merupakan dipeptida akan dipengaruhi oleh dipeptidase menjadi
asam amino. Hasil akhir pencernaan protein dalam saluran cerna adalah asam amino dan
sedikit dipeptida. Hampir seluruh protein diserap dalam bentuk asam amino. Penyerapan
asam amino tidak terjadi secara difusi pasif, tetapi secara aktif yang membutuhkan energi.
Asam amino melalui mukosa usus jauh lebih cepat dari pencernaan protein dalam lumen
usus. halus sehinggat tidak dapat ditemukan asam amino bebas selama pencernaan. Jadi,
peneyerapan asam amino terjadi secara cepat pembentukannya. Hasil penyerapan asam
amino masuk ke dalam system vena porta dibawa ke hati.5

Biosintesis Urea

Urea disintesis melalui empat tahap, yaitu:

1. Transaminasi
Transaminasi, ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan
gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi
transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu
dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, α-ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga
senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah
menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin
transaminase dan glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi
berikut :6

8
 Gambar 2. Reaksi Transaminasi

Sumber :6

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang
dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto.Alanin transaminase
merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin.Glutamat
transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-
ketoglutarat sebagai satu pasang substrak. Reaksi transaminasi terjadi didalam
mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma.Semua enzim transaminase tersebut
dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim.Telah diterangkan bahwa
piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi
juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.

Namun pemusatan asam amino lebih bekerja untuk pembentukan asam glutamat
dibanding alanin. Reaksi transaminasi tidak terjadi pada asam amino lisin, threonin,
prolin dan hidroksi prolin. Glutamat hasil proses transaminasi dapat mengalami proses
deaminasi oksidatif untuk menghasilkan amoniak.6

2. Deaminasi Oksidatif
Pada proses ini glutamat akan melepas gugus amino yang akan bereaksi dengan ion
hidrogen membentuk amoniak.
L-Glutamat + NAD+/NADP+  α – ketoglutarat + NH3 + NADH/NADPH + H+
Enzim utamnya yaitu (L-glutamat dehidrogenase).
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam
beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi
oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis. Dalam proses ini
asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+. Selain NAD+ glutamat

9
dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+ sebagai aseptor elektron. Oleh karena
asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase
merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino oksidase dan D-asam
oksidase.6

3. Transpor Amonia
Amoniak ditranspor dalam darah menuju ke hati untuk mengalami intoksikasi. Kadar
amoniak yang normal dalam darah ialah berkisar 10-20 µg/dL. Kadar amoniak yang
tinggi dapat menyebabkan gangguan bicara, penglihatan kabur hingga koma. Hal ini
dapat dijumpai pada sirosis hati. Selain hasil katabolisme, amoniak darah juga berasal
dari senyawa N di kolon akibat aktivitas bakteri usus. Setelah sampai di hati, amoniak
dapat digunakan untuk sintesis urea ataupun pembentukan asam amino.6

4. Siklus Urea
Reaksi siklus atau sintesis urea terjadi di hati. Dalam hepatosit, proses ini terjadi di
mitokondria dan sitosil. Enzim pengatur pada siklus urea ialah karbamoil fosfat sintase I.
Senyawa awal yang dibutuhkan ialah NH4+ dan CO2. Nitrogen disini dapat dibawa oleh
asam amino citrulin, ornitin, arginin, arginin suksinat dan aspartat. Kondisi patologis
seperti diabetes melitus tidak terkontrol dapat mendorong peningkatan sintesis urea.
Kelainan pada siklus urea dapat menyebabkan intoksikasi amonia yang dapat
menyebabkan retardasi mental. Senyawa nitrogen dalam keadaan tertentu, intakenya
dibutuhkan lebih tinggi. Pada kondisi patologis ekskresi nitrogen dapat meningkat.6

10
 Gambar 4. Siklus urea
Sumber :6

Keseimbangan Nitrogen

Merupakan perbandingan antara jumlah pemasukan nitrogen total dan jumlah pengeluaran
nitrogen total dari tubuh. Keseimbangan nitrogen terdiri atas :2

a. Keseimbangan N negatif
Kurangnya jumlah protein yang memadai atau ketidak kelengkapan yang dicerna,
yaitu suatu kondisi serius dimana lebih banyak nitrogen (suatu besaran protein) yang
mininggalkan tubuh daripada yang memasukinya. Pada akhiran kerusakan otot dan
jaringan-jaringan vital lainnya yang terkait dengan kurangnya protein akan mengarah
pada kematian. Penyakit-penyakit berbahaya seperti kwashiorkor (kekurangan
protein) dan marasmus (kekurangan protein dan jaringan-jaringan lain) adalah tanda
jelas dari definisi asupan protein di daerah-daerah yang terjerat kelaparan. Namun,
mendapatkan kembali protein dalam jumlah cukup ke dalam asupan protein
makanan lebih sulit dan mahal untuk dilakukan daripada menyediakan kalori dari
karbohidrat bahkan lipid. Manusia dewasa yang sehat biasanya berada dalam
keseimbangan nitrogen. Nitrogen yang hilang melalui pemecahan protein digantikan
oleh asupan protein yang mengandung nitrogen.

b. Keseimbangan N positif
Pertumbuhan berarti juga peningkatan protolasma dan juga protein. Dapat ditarik
kesimpulan bahwa pertumbuhan berhubungan dengan penumpukan nitrogen dalam
organisme, jadi keseimbangan nitrogen yang positif adalah gambaran klasik biokimia
pertumbuhan. Percobaan pada binatang menunjukkan bahwa pemberian GH
meningkatkan transport asam amino ke dalam jaringan dan mempercepat
penyatuannya ke dalam protein. Pada manusia, satu efek awal GH adalah penurunan
konsentrasi urea dalam darah sehubungan dengan efek anaboliknya. Selain itu ada
juga keseimbangan positif dari P, Na, K, Ca dan Cl yang merupakan unsur-unsur
tertentu untuk membangun jaringan baru. Selama masa pertumbuhan atau masa
pemulihan dari penyakit, seseorang menunjukkan keseimbangan nitrogen positif
protein, lebih banyak protein yang diasup daripada yang hilang.7

11
Asam amino menjadi senyawa non-protein
Terdiri dari :3
1. Bahan penyusun Protein: Protein merupakan polimer dari asam amino. Kekhasan
protein yang berbeda adalah karena jumlah dan urutan asam amino yang hadir di
dalamnya.
2. Asam amino glisin bentuk porfirin inti klorofil dan protein heme seperti hemoglobin
dan sitokrom.
3. sistein: menghasilkan hubungan disulfida antara polipeptida. Sistein bertindak
sebagai antioksidan, yang berarti membantu memerangi efek radikal bebas pada sel.
Asam amino ini juga memainkan peran dalam stabilitas protein.
4. Triptofan : asam amino yang untuk menghasilkan hormon tanaman IAA (Indole
Acetic Acid) dan nikotinamida. Asam amino ini berfungsi sebagai prekursor serotonin
dan niacin.
5. Tirosin: membentuk pigmen kulit melanin dan dua hormon tiroksin dan adrenalin.
Tirosin adalah asam amino nonesensial, menerima gugus fosfat dalam proses
transduksi sinyal dan berpartisipasi dalam proses fotosintesis.
6. Alanin: Asam amino β alanin membentuk koenzim A (CoA) dan vitamin asam
pantotenat. Alanin memainkan peran penting dalam siklus glukosa-alanin, yang
terjadi antara hati dan jaringan lainnya. Otot memproduksi alanin selama periode
kekurangan oksigen
7. Siklus Urea: Dua asam amino nonprotein, ornitin dan sitrulina, terlibat dalam siklus
urea.
8. Metionin: Menyediakan gugus metil dalam banyak reaksi. Metionin bertindak sebagai
perantara dalam produksi taurin, sistein, lesitin, karnitin dan zat lainnya.
9. Aspartat : adalah peptida sintetik yang sekitar 200 kali lebih manis dari sukrosa.
Aspartam tanpa meninggalgal rasa pahit setelah dimakasn seperti sakarin. Hal ini,
bagaimanapun, tidak cocok untuk orang yang menderita fenilketonuria.
10. Histamin: Hal ini dibentuk oleh dekarboksilasi asam amino Histidin. Semua jenis sel
dapat melakukannya. Histamin terbentuk selama reaksi inflamasi alergi. Hal ini
menyebabkan pelebaran kapiler, menurunkan tekanan darah, menyempitkan otot-otot
polos (misalnya, bronkus, uterus) dan meningkatkan sekresi lambung.
11. Glutation: adalah koenzim dari reaksi reduksi oksidasi yang terdiri dari tripeptida dari
asam glutamat, sistein, dan glisin. Bahan kimia penting dalam mencegah kerusakan
oksidatif eritrosit.
12
 12. Hormon Peptida: Sejumlah hormon peptida yang alami. Oksitosin dan Vassopressin
adalah nonpeptida posterior hipofisis. Angiotensin juga peptida.
13. Glukoneogenesis: Kelebihan asam amino dideaminasi dan asam organik mereka
dikonversi menjadi glukosa dan karbohidrat lainnya.
14. Peptidoglikan: memiliki peptida kecil memiliki asam amino protein dan asam amino
non protein. Peptidoglikan adalah unit struktural dinding sel prokariotik.
15. Asparagin merupakan asam amino nonesensial yang berperan dalam fungsi sistem
saraf dan produksi amonia.
16. Arginin, Bayi prematur tidak bisa memproduksi asam amino ini, sehingga sangat
penting untuk memberi mereka arginin dari sumber makanan atau suplemen.
17. Glisin adalah asam amino nonesensial dengan fungsi ganda. Ini bertindak sebagai
neurotransmitter di sumsum tulang belakang, retina dan batang otak

Penyakit pada gangguan metabolisme asam amino

- Fenilketonuria

Merupakan sejenis penyakit karena gangguan metabolisme asam amino essensial fenilalanin.
menjadi tyrosin oleh enzim fenilalanin hidroksilase. Dalam fungsinya sehari-hari, enzim
fenilalanin hidroksilase akan mengubah asam amino fenilalanin menjadi tirosin. Bila enzim
tersebut tidak ada atau tidak berfungsi, tentu saja reaksi perubahan tersebut tidak akan terjadi
kadar fenilalanin dalam tubuh akan meningkat jauh di atas normal dan kadar tirosintentunya
menjadi di bawah normal. Hal tersebut menyebabkan terjadinya penimbunan asam amino
dalam darah yang kemudian dibuang melalui ginjal bersama urin. Fenilalanin merupakan
asam amino essensial yang tidak dapat dibuat dalam tubuh, melainkan hanya di dapatkan dari
makanan.8

Sebagai akibatnya, terdapat peningkatan kadar fenilalanin dalam plasma dan jaringan dan
membentuk fenil piruvat, fenil laktat dan fenil asetat. Ketiganya disebut sebagai fenil keton,
senyawa asam yang disekresi melalui urin. Konsentrasi fenilalanin yang tinggi dalam plasma
mengakibatkan gangguan/retardasi mental terutama pada anak-anak, karena tirosin yang
dibutuhkan tidak tersedia. Penderita fenilketonuria biasanya memiliki ciri-ciri antara lain
mata biru, berambut putih dan kulitnya mirip albino. Penderita fenilketonuria sering
menderita penyakit kulit dan cacat mental.9

13
- Alkaptonuria
Alkaptonuria adalah kondisi yang langka dimana urine yang dikeluarkan seseorang berwarna
gelap ketika bersentuhan dengan udara. Penyakit ini bersifat menurun. Penyebabnya
kerusakan pada gen HGD. Gen HGD berfungsi sebagai pengendali untuk membuat enzim
yang disebut homogentisate oksedase. Enzim ini membantu memecah asam amino fenilalanin
dan tirosin yang merupakan pembentuk protein yang penting. Penderita alkaptonuria
biasanya juga mengalami radang sendi, terutama di tulang belakang.8

Kesimpulan

Fenilketonuria merupakan penyakit metabolik bawaan yang disebabkan kurangnya enzim

fenilalanin hidroksilase. Dimana penderita tidak dapat memetabolisme amino esensial
fenilalanin secara baik menjadi asam amino non essensial tirosin. Fenilketon ini
menyebabkan bau yang khas pada air kemih, sebab adanya fenilketon pada urin. Tidak
terbentuknya enzim fenilalanin hidroxilase disebabkan oleh kelainan pada gen yang mengatur
pembentukan enzim fenilalanin hidroxilase. Tubuh tidak mampu menghasilkan enzim
pengolah asam amino fenilalanin, sehingga menyebabkan kadar fenilalanin yang tinggi di
dalam darah yang berbahaya bagi tubuh. Kelebihan fenilalanin mengakibatkan tertimbunnya
fenilalanin di dalam darah dan bersifat toksin terhadap otak.

14
Daftar Pustaka

1. Marks DB, Marks AD, Smith CM. Biokimia kedokteran dasar. Jakarta:Penerbit Buku
Kedokteran EGC. hal 556-7
2. Schaum. Biokimia. Jakarta: Penerbit Erlangga.2006.hal 32, 95-6
3. Montgomery R, Dryer RL, Conway TW, Spector AA. Biokimia. Yogyakarta: Gadjah
Mada University Press. hal 834-847
4. Champe PC, Harvey RA, Ferrier DR. Biokimia. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran
EGC. Ed 3. 2010. hal 319
5. Sumardjo D. Pengantar kimia. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran EGC. 2008. hal
193
6. Murray RK, Granner DK, Rodwell VW. Biokimia harper. Ed 27. Jakarta: EGC. 2009.
hal 132-86
7. Staf pengajar departemen farmakologi FK Universitas Sriwijaya. Kumpulan kuliah
farmakologi. Ed2. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran EGC.2008. hal 674
8. Sandjaja, Atmarita. Kamus gizi. Jakarta: Penerbit Buku Kompas.2009. hal 97
9. Karmana O. Cerdas belajar biologi. Jakarta: Grafindo Media Pratama. 2005. Hal 137

15